生命活动物质基础——蛋白质课件

2 2 生命活动的物质基础生命活动的物质基础 蛋白质蛋白质 清华版教材医学生物化学与分子生物学课件目目 录录蛋白质是什么蛋白质是什么?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。目目 录录54蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分分布布广广：所所有有器器官官、组组织织都都含含有有蛋蛋白白质质；细细胞胞的的各个部分都含有蛋白质。各个部分都含有蛋白质。含含量量高高：蛋蛋白白质质是是细细胞胞内内最最丰丰富富的的有有机机分分子子，占占人人体体干干重重的的4545，某某些些组组织织含含量量更更高高，例例如如脾脾、肺及横纹肌等高达肺及横纹肌等高达8080。（1）蛋白质是生物体重要组成成分）蛋白质是生物体重要组成成分目目 录录55作为生物催化剂（酶）。作为生物催化剂（酶）。代谢调节作用代谢调节作用。免疫保护作用免疫保护作用。物质的转运和存储物质的转运和存储。运动与支持作用运动与支持作用。参与细胞间信息传递参与细胞间信息传递。（2）蛋白质具有重要的生物学功能）蛋白质具有重要的生物学功能（3）氧化供能）氧化供能目目 录录562.1 2.1 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成目目 录录2.1.1 组成蛋白质的元素组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。目目 录录58 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数每克样品含氮克数 6.251001/16%n蛋白质元素组成的特点目目 录录592.1.2 蛋白质的基本组成单位蛋白质的基本组成单位氨基酸氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。目目 录录60H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H2.1.2.1 2.1.2.1 氨基酸的结构通式氨基酸的结构通式目目 录录61非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸2.1.2.2 2.1.2.2 氨基酸的分类氨基酸的分类目目 录录62(1)(1)非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸目目 录录63(2)(2)极性中性氨基酸极性中性氨基酸目目 录录64(3)(3)芳香族氨基酸芳香族氨基酸目目 录录65(4)(4)酸性氨基酸酸性氨基酸目目 录录66(5)(5)碱性氨基酸碱性氨基酸目目 录录67n几种特殊氨基酸几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）目目 录录68 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3目目 录录692.1.2.3 2.1.2.3 氨基酸的理化性质氨基酸的理化性质n两性解离及等电点两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在在某某一一pH的的溶溶液液中中，氨氨基基酸酸解解离离成成阳阳离离子子和和阴阴离离子子的的趋趋势势及及程程度度相相等等，成成为为兼兼性性离离子子，呈呈电电中性。此时溶液的中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。（1）氨基酸的两性解离和等电点）氨基酸的两性解离和等电点目目 录录70pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子目目 录录71（2 2）氨基酸的紫外吸收性质）氨基酸的紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在最大吸收峰在 280 nm 附近。附近。大大多多数数蛋蛋白白质质含含有有这这两两种种氨氨基基酸酸残残基基，所所以以 测测 定定 蛋蛋 白白 质质 溶溶 液液280nm的的光光吸吸收收值值是是分分析析溶溶液液中中蛋蛋白白质质含含量量的的快速简便的方法。快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收目目 录录72（3 3）茚三酮反应）茚三酮反应氨氨基基酸酸与与茚茚三三酮酮水水合合物物共共热热，可可生生成成蓝蓝紫色紫色化合物，其最大吸收峰在化合物，其最大吸收峰在570nm处。处。由由于于此此吸吸收收峰峰值值与与氨氨基基酸酸的的含含量量存存在在正正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。目目 录录732.2 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构目目 录录2.2.1 2.2.1 蛋白质蛋白质分子中分子中氨基酸的氨基酸的连接方式连接方式肽肽键键(peptide bond)是是由由一一个个氨氨基基酸酸的的-羧羧基基与与另另一一个个氨氨基基酸酸的的-氨氨基基脱脱水水缩缩合合而而形形成成的化学键。的化学键。2.2.1.1 肽键肽键目目 录录75+甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸目目 录录肽键76肽肽是是由由氨氨基基酸酸通通过过肽肽键键缩缩合合而而形形成成的的化化合物。合物。两两分分子子氨氨基基酸酸缩缩合合形形成成二二肽肽，三三分分子子氨氨基基酸缩合则形成三肽酸缩合则形成三肽肽肽链链中中的的氨氨基基酸酸分分子子因因为为脱脱水水缩缩合合而而基基团团不全，被称为氨基酸残基不全，被称为氨基酸残基(residue)。由由十十个个以以内内氨氨基基酸酸相相连连而而成成的的肽肽称称为为寡寡肽肽(oligopeptide)，由由更更多多的的氨氨基基酸酸相相连连形形成成的的肽肽称多肽称多肽(polypeptide)。2.2.1.2 肽肽目目 录录77N 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-氨基氨基的一端。的一端。C 末端：多肽链中有末端：多肽链中有游离游离-羧基羧基的一端。的一端。n多肽链有两端：多肽链有两端：多多肽肽链链(polypeptide chain)指指许许多多氨氨基基酸之间以肽键连接而成的一种结构。酸之间以肽键连接而成的一种结构。目目 录录78N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶目目 录录79多种重要的生物活性肽谷胱甘肽(glutathione,GSH)目目 录录80GSH过氧过氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶还原酶NADPH+H+NADP+nGSH与与GSSG间的转换间的转换 目目 录录81 体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽神经肽(neuropeptide)。多肽类激素及神经肽多肽类激素及神经肽目目 录录82n蛋白质的分子结构包括蛋白质的分子结构包括:高级高级结构结构一级结构一级结构(primary structure)二级结构二级结构(secondary structure)三级结构三级结构(tertiary structure)四级结构四级结构(quaternary structure)目目 录录83n定义定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N端至端至C端的端的氨基酸排列顺序氨基酸排列顺序。2.2.2 2.2.2 蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构n主要的化学键主要的化学键:肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。目目 录录84一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能功能的基础的基础，但不是决定蛋白质空间构象的但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素唯一因素。目目 录录85氢键范德华力疏水键离子键二硫键2.2.3 2.2.3 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构2.2.3.1 2.2.3.1 维持蛋白质空间结构的次级键维持蛋白质空间结构的次级键目目 录录862.2.3.2 2.2.3.2 蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构蛋蛋白白质质分分子子中中某某一一段段肽肽链链的的局局部部空空间间结结构构，即即该该段段肽肽链链主主链链骨骨架架原原子子的的相相对对空空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。n定义定义:n主要的化学键主要的化学键：氢键氢键 目目 录录87肽单元肽单元参参与与肽肽键键的的6个个原原子子C 1、C、O、N、H、C 2位位于于同同一一平平面面，C 1和和C 2在在平平面面上上所所处处的的位位置置为为反反式式(trans)构构型型，此此同一平面上的同一平面上的6个原子构成了所谓的个原子构成了所谓的肽单元肽单元(peptide unit)。目目 录录88 -螺旋螺旋 (-helix)。-折叠折叠 (-pleated sheet)。-转角转角 (-turn)。无规卷曲无规卷曲 (random coil)。n蛋白质二级结构蛋白质二级结构目目 录录89（1）-螺螺旋旋目目 录录90（2 2）-折叠折叠目目 录录91（3 3）-转角转角-转角转角是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。构。（4 4）无规卷曲无规卷曲目目 录录92 超二级结构超二级结构在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个个有规则的二级结构组合，被称为有规则的二级结构组合，被称为超二级结构超二级结构。二级结构组合形式有二级结构组合形式有3 3种：种：、。目目 录录93二个或三个具有二级结构的肽段，在空间二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体模体(motif)。模体是具有特殊功能的超二级结构。模体是具有特殊功能的超二级结构。目目 录录94钙结合蛋白中结合钙结合蛋白中结合钙离子的模体钙离子的模体锌指结构锌指结构-螺旋螺旋-转角转角（或环）（或环）-螺旋螺旋模体模体链链-转角转角-链模体链模体链链-转角转角-螺螺旋旋-转角转角-链模体链模体n模体常见的形式模体常见的形式目目 录录952.2.3.3 2.2.3.3 蛋白质三级结构蛋白质三级结构疏水键、离子键、氢键和疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。范德华力等。n主要的化学键主要的化学键:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。n定义定义:目目 录录96 肌红蛋白肌红蛋白(Mb)N 端端 C端端目目 录录97结构域结构域分子质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为分子质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域紧密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain)。目目 录录98分子伴侣分子伴侣分子伴侣分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。形成起了重要的作用。目目 录录99亚基之间的结合主要靠氢键和离子键。亚基之间的结合主要靠氢键和离子键。2.2.3.4 2.2.3.4 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级蛋白质的四级结构结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的质的亚基亚基 (subunit)。目目 录录100由由2个个亚亚基基组组成成的的蛋蛋白白质质四四级级结结构构中中，若若亚亚基基分分子子结结构构相相同同，称称之之为为同同二二聚聚体体(homodimer)，若若亚亚基基分分子子结构不同，则称之为结构不同，则称之为异二聚体异二聚体(heterodimer)。血红蛋白的血红蛋白的四级结构四级结构目目 录录101一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础2.2.4.1 2.2.4.1 蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构与功能的关系牛核糖核酸酶的牛核糖核酸酶的一级结构一级结构二二硫硫键键2.2.4 蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系目目 录录102 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、-巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性目目 录录103一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能功能胰岛素氨基酸残基序号A5A6A10B30人ThrSerIleThr猪ThrSerIleAla狗ThrSerIleAla兔ThrGlyIleSer牛AlaGlyValAla羊AlaSerValAla马ThrSerIleAla目目 录录104氨基酸序列提供重要的生物进化信息一些广泛存在于生一些广泛存在于生物界的蛋白质如细胞色物界的蛋白质如细胞色素素(cytochrome c)，比较，比较它们的一级结构，可以它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的帮助了解物种进化间的关系。关系。目目 录录105分子病分子病n例：镰刀形红细胞贫血例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C(146)HbS 肽链肽链HbA 肽肽 链链N-val his leu thr pro val glu C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为称为“分子病分子病”。目目 录录106n肌红蛋白肌红蛋白/血红蛋白血红蛋白含有血红素辅基含有血红素辅基血红素结构血红素结构 2.2.4.2 2.2.4.2 蛋白质的空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能的关系血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似。血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似。目目 录录107n肌红蛋白肌红蛋白(myoglobin，Mb)肌肌红红蛋蛋白白是是一一个个只只有有三三级级结结构构的的单单链链蛋蛋白白质质，有有8 8段段-螺旋结构。螺旋结构。血血红红素素分分子子中中的的两两个个丙丙酸酸侧侧链链以以离离子子键键形形式式与与肽肽链链中中的的两两个个碱碱性性氨氨基基酸酸侧侧链链上上的的正正电电荷荷相相连连，加加之之肽肽链链中中的的F8F8组组氨氨酸酸残残基基还还与与FeFe2+2+形形成成配配位位结结合合，所所以以血血红红素素辅辅基基与与蛋蛋白白质质部部分分稳定结合。稳定结合。目目 录录108n血红蛋白血红蛋白(hemoglobin，Hb)血血红红蛋蛋白白具具有有4个个亚亚基基组组成成的的四四级级结结构构，每每个个亚亚基基可可结结合合1 1个个血血红红素素并携带并携带1 1分子氧分子氧。Hb亚亚基基之之间间通通过过8对对盐盐键键，使使4个个亚亚基基紧紧密密结结合合而而形形成成亲亲水水的的球球状状蛋白。蛋白。目目 录录109Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合目目 录录110肌红蛋白肌红蛋白(Mb)和血红蛋白和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线的氧解离曲线目目 录录111n协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作，用则称为正协同效应(positive cooperativity)。如果是抑制作，用则称为负协同效应(negative cooperativity)。目目 录录112目目 录录113O2血血红红素素与与氧氧结结合合后后，铁铁原原子子半半径径变变小小，就就能能进进入入卟卟啉啉环环的的小小孔孔中中，继继而而引引起起肽肽链链位位置置的的变动。变动。目目 录录114n变构效应(allosteric effect)蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。目目 录录1152.3 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质目目 录录2.3.1 2.3.1 蛋白质的两性电离和等电点蛋白质的两性电离和等电点蛋蛋白白质质分分子子除除两两端端的的氨氨基基和和羧羧基基可可解解离离外外，氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链中中某某些些基基团团，在在一一定定的的溶溶液液pH条条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当当蛋蛋白白质质溶溶液液处处于于某某一一pH时时，蛋蛋白白质质解解离离成成正正、负负离离子子的的趋趋势势相相等等，即即成成为为兼兼性性离离子子，净净电电荷为零，此时溶液的荷为零，此时溶液的pH称为称为蛋白质的等电点。蛋白质的等电点。n蛋白质的等电点蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)目目 录录1172.3.2 2.3.2 蛋白质的胶体性质蛋白质的胶体性质蛋蛋白白质质属属于于生生物物大大分分子子之之一一，相相对对分分子子质质量量可可自自1万万至至100万万之之巨巨，其其分分子子的的直直径径可可达达1100nm，在胶粒范围之内。，在胶粒范围之内。颗粒表面电荷。颗粒表面电荷。水化膜。水化膜。n蛋白质胶体稳定的因素蛋白质胶体稳定的因素:目目 录录118+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚沉溶液中蛋白质的聚沉目目 录录1192.3.3 2.3.3 蛋白质的变性蛋白质的变性在在某某些些物物理理和和化化学学因因素素作作用用下下，其其特特定定的的空空间间构构象象被被破破坏坏，也也即即有有序序的的空空间间结结构构变变成成无无序序的的空空间间结结构构，从从而而导导致致其其理理化化性性质质改改变变和和生生物活性的丧失。物活性的丧失。n蛋白质的变性蛋白质的变性(denaturation)目目 录录120n造成变性的因素造成变性的因素:如如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等重金属离子及生物碱试剂等。n变性的本质变性的本质:破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。质的一级结构。目目 录录121n 应用举例应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。灭菌。此外此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。质制剂（如疫苗等）的必要条件。目目 录录122若若蛋蛋白白质质变变性性程程度度较较轻轻，去去除除变变性性因因素素后后，蛋蛋白白质质仍仍可可恢恢复复或或部部分分恢恢复复其其原原有有的的构构象和功能，称为象和功能，称为复性复性(renaturation)。目目 录录123 天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、-巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性目目 录录124在在一一定定条条件件下下，蛋蛋白白疏疏水水侧侧链链暴暴露露在在外外，肽肽链融合相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。链融合相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变变性性的的蛋蛋白白质质易易于于沉沉淀淀，有有时时蛋蛋白白质质发发生生沉沉淀，但并不变性。淀，但并不变性。蛋白质是亲水胶体，只要去除它的稳定因素蛋白质是亲水胶体，只要去除它的稳定因素（水化膜和电荷），蛋白质即可沉淀。（水化膜和电荷），蛋白质即可沉淀。2.3.4 2.3.4 蛋白质的沉淀蛋白质的沉淀目目 录录1252.3.4.1 盐析法盐析法2.3.4.2 有机溶剂沉淀蛋白质有机溶剂沉淀蛋白质2.3.4.3 重金属盐沉淀蛋白质重金属盐沉淀蛋白质2.3.4.4 生物碱试剂沉淀蛋白质生物碱试剂沉淀蛋白质2.3.4.5 加热凝固蛋白质加热凝固蛋白质常用沉淀方法常用沉淀方法目目 录录126蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双双缩脲反应缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。程度。2.3.5 2.3.5 蛋白质的呈色反应蛋白质的呈色反应2.3.5.1 双缩脲反应双缩脲反应(biuret reaction)2.3.5.2 酚试剂反应酚试剂反应碱性条件下，蛋白质分子中的酪氨酸和色碱性条件下，蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸可与酚试剂中的磷钼酸和磷钨酸起反应，氨酸可与酚试剂中的磷钼酸和磷钨酸起反应，生成蓝色的钼蓝和钨蓝化合物。生成蓝色的钼蓝和钨蓝化合物。目目 录录1272.4 蛋白质的分类蛋白质的分类目目 录录n根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分:单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分n根据蛋白质形状根据蛋白质形状:纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质目目 录录1292.5 蛋白质组与蛋白质组学蛋白质组与蛋白质组学目目 录录蛋白质组蛋白质组蛋白质组指一种细胞或一种生物所表达蛋白质组指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全一种基因组所表达的全套蛋白质套蛋白质”。目目 录录131蛋白质组学蛋白质组学 蛋白质组学是后基因组时代生命科学研究的核心蛋白质组学是后基因组时代生命科学研究的核心内容之一。内容之一。蛋白质组学是以蛋白质组为研究对象的新的研究蛋白质组学是以蛋白质组为研究对象的新的研究领域领域。蛋白质组学是高通量，高效率的研究。蛋白质组学是高通量，高效率的研究。蛋白质组学研究的科学意义蛋白质组学研究的科学意义目目 录录132