蛋白质化学1

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,Click to edit Master title style,Click to edit Master text styles,Second level,Third level,Fourth level,Fifth level,*,蛋白质化学1,第一节 概述,第二节 蛋白质的基本结构单位氨基酸,第三节 蛋白质一级结构与功能,第四节 蛋白质的空间结构与功能,第五节 蛋白质理化性质,第六节 蛋白质的分子量测定,本章内容,第一节 概 述,一、蛋白质概念,是所有生物中普遍存在的，由,天然氨基酸,通过,肽键,连接而成的生物大分子，是非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，是生命活动的体现者。,肽键（,peptide bond,）：一个氨基酸的,-羧基与另一氨基酸的-氨基脱水缩合而成的键,元素组成,：,主要:C、H、O、N、少量S;微量: P、Fe、Cu、Mn、Zn、Mg、Mo、I等。,蛋白质平均含N量为16，这是,凯氏定氮法,测蛋白质含量的理论依据；,粗蛋白质,%N%,蛋白质换算系数：,二、蛋白质化学组成,请思考：,有5g植物种子，经测定含氮。问该种子蛋白质含量是多少？（）,三聚氰胺含氮量为66.6%，是鲜牛奶的151倍，是奶粉的23倍。,“牛奶、奶粉三聚氰胺”事件,化合物组成:,单纯蛋白质：,其完全水解产物只有-氨基酸。,结合蛋白质：,由单纯蛋白与其它非蛋白成分结合（辅基）而成。,-氨基酸：,20种基本氨基酸,。,辅基,无机离子,：,如磷酸基、Fe,2+,、Cu,2+,、Ca,2+,等,。,有机化合物,：,如核酸、脂类、糖类、血红素、黄素核苷酸（FAD或FMN）等；,三、蛋白质的分类,结合蛋白,简单蛋白质（单纯蛋白）,组成,分子形状,球状蛋白质,纤维状蛋白质,功能,具有保护与支持作用，如胶原、角蛋白、弹性蛋白等。,非活性蛋白,：,活性蛋白,单纯蛋白质（简单蛋白）,：完全由氨基酸组成。,简单蛋白按,溶解度,又可分为7类：,清蛋白（albumin） 溶于水,球蛋白（globulin） 微溶于水、溶于稀盐溶液,谷蛋白（glutelin） 溶于稀酸、稀碱,谷醇溶蛋白（prolamine） 溶于7080乙醇,组蛋白（histone） 溶于水、稀酸和稀氨水,精蛋白（protamine）溶于水和稀酸、不溶于氨水,硬蛋白（scleroprotein）不溶于水、盐、稀酸碱,结合蛋白,：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。,结合蛋白按,辅基,种类分为：,核蛋白（nucleoprotein ） 核酸,脂蛋白（lipoprotein ） 脂质,糖蛋白（glycoprotein） 糖,磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基,血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素,黄素蛋白（flavoprotein ） FAD,金属蛋白（metallaprotein ） 金属,1 酶（enzyme）,2 调节蛋白（regulatory protein）,3 转运蛋白（transport protein）,4 储存蛋白（nutrient and storage protein）,5 收缩和运动蛋白（contractile and motile protein）,6 结构蛋白（structural protein）,7 防御蛋白（defense protein）,8 异常蛋白 (exotic protein),按,生物功能,分：,四、蛋白质在自然界的分布及重要性,蛋白质是一切生物体的重要组成成分,从高等动植物到低等微生物 ；,从最复杂的人类到最简单的病毒 。,细菌 50-80%,酵母菌 32-75%,人 体 45%,植物体 不同植物种类、组织器官差别很大,。,如，蛋白质中占生物体的干重：,凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用,蛋白质和核酸是生命的主要物质基础；,蛋白质是生物表现千差万别功能的基本物质。,形态学功能,生理活性功能,营养功能,生物学作用,催化功能,酶,代谢调节作用,激素,收缩作用,肌球蛋白,运载工具,血红蛋白,免疫功能,抗体,接受传递信息作用,感觉蛋白,视色素,视网膜,舌头,味蕾,阅读材料：蛋白质的生物学功能,1.催化,最重要的功能是作为生物体新陈代谢的,催化剂酶,萤火虫的荧光素酶消耗ATP催化底物发光,2.调节,调节其他蛋白质行使生理功能, 如胰岛素;,参与基因表达的调控, 如转录调控因子,3.转运,血红蛋白、血清清蛋白通过血流转,运物质; 葡萄糖转运蛋白、氨基酸转运,蛋白膜转运蛋白,红细胞含有大量携氧的血红蛋白,4.贮存,为生物体提供充足的N素，以及C、H、,O、S，还有Fe,。,如卵清蛋白，酪蛋白，种,子贮存蛋白,，,铁蛋白,5.运动,染色体的运动、鞭毛运动、肌肉的收缩,6.结构成分,构建和维持生物体的结构结构,蛋白，给细胞和组织提供强度和保护。如,-角蛋白，胶原蛋白,角蛋白，在所有的脊椎动物中都有合成，是毛发、鳞片、角、趾甲和羽毛的主要成分。,7.支架作用,支架蛋白( scaffold protein )或接头,蛋白 ，在应答激素和生长因子的复杂途径,中起作用。常含有多个不同的组件, 将多种,不同蛋白质装配成一个多蛋白复合体,9.异常功能,如应乐果甜蛋白(蔗糖甜度的200倍)、,节肢弹性蛋白(昆虫翅铰合部)、胶质蛋白,（海洋贝类分泌）,8.防御和进攻,主动参与细胞防御、保护和开发方,面的作用（也称保护蛋白），如免疫球蛋,白（抗体），血液凝固蛋白凝血酶、血,纤蛋白原，抗冻蛋白，动物或植物毒蛋白,第二节 氨基酸,一、蛋白质的水解,二、氨基酸的结构与分类,三、氨基酸理化性质,四、氨基酸的分离制备和分析鉴定,一、蛋白质水解,完全水解得到各种,氨基酸,的混合物；,部分水解通常得到,肽片段及氨基酸,的混合物。,氨基酸,是蛋白质的基本结构单元。,大多数的蛋白质都是由,20,种,氨基酸组成，这,20,种氨基酸被称为,基本氨基酸,。,amino acid, aa 或 AA,蛋白质,多肽,寡肽,二肽,氨基酸,酸水解,常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105-110条件下进行水解，反应时间约20小时。,优点,:,保持各种L-型氨基酸分子的立体结构不变；,缺点:,色氨酸被破坏；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基；含有羟基的氨基酸（丝氨酸、苏氨酸）有一小部分被分解。,一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。,缺点:,氨基酸普遍发生消旋作用，多数氨基酸都受到不同程度的破坏。,优点,:,色氨酸在水解中不受破坏。,碱水解,目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（蛋白酶）已有十多种。,酶水解不会破坏氨基酸，也不会发生消旋作用。,酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解，水解的产物为,较小的肽段,。,水解位点特异，用于一级结构分析，或生产部分水解蛋白质制品,。,酶水解,胰蛋白酶（,Trypsin）：R,1,=,赖氨酸Lys或精氨酸Arg侧链，专一性较强，水解速度快。,或胰凝乳蛋白酶（,Chymotrypsin）：R,1,=,苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、酪氨酸Tyr，水解速度快；,亮氨酸Leu、蛋氨酸Met、和组氨酸His,水解稍慢。,糜蛋白酶,胃蛋白酶,Pepsin：R,1,和R,2,苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、亮氨酸Leu以及其它疏水性氨基酸，水解速度较快。,氨基酸是具有氨基,（-NH,3,+,）,或亚氨基和羧基（,-COOH,）的有机分子。氨基酸种类多，但构成蛋白质具有遗传密码的氨基酸只有20种，这20种,基本氨基酸称,常见氨基酸,。,二、氨基酸的结构与分类,结构通式：,不带电形式,带电形式,不变部分（L-构型）,可变部分,L-（-）甘油醛,L-氨基酸,天然蛋白质中的,氨基酸都是L型,结构,基本氨基酸中，除,脯氨酸,外其余均属于,L-氨基酸。,例外：,Gly 没有手性,二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号,据营养学分类,必需,非必需,据R基团化学结构分类,脂肪族,A（,烃链,、含羟基或巯基、羧基、碱性基团）,芳香族,A(Phe、Tyr、Trp),杂环,(His、Pro),据R基团极性分类,极性R基团AA,非极性R基团AA,不带电荷,带电荷：正电荷,（种）负电荷（种）,据氨基、羧基数分类,一氨基一羧基,一氨基二羧基,(Glu、Asp),二氨基一羧基,(Lys、His、Arg),Val Trp,Lys Met Ile Leu Phe Thr,甘氨酸 （,Gly,G）,丙氨酸 （,Ala,A）,缬氨酸 （,Val,V）,亮氨酸 （,Lue,L）,异亮氨酸 （,Ile,I）,侧链只是烃链（5种）,侧链,含羟基或硫原子（4种）,丝氨酸 （,Ser,S）,苏氨酸 （,Thr,T）,半胱氨酸 （,Cys,C）,甲硫氨酸 （,Met,M）,侧链含有羧基或酰胺基（4种）,天冬氨酸 （,Asp,D）,谷氨酸 （,Glu,E）,天冬酰胺 （,Asn,N）,谷氨酰胺 （,Gln,Q）,侧链含有碱性基团（3种）,赖氨酸 （,Lys,K）,精氨酸 （,Arg,R）,组氨酸 （,His,H）,咪唑环,杂环氨基酸,组氨酸 （,His,H）,脯氨酸 （,Pro,P）,芳香族氨基酸,苯丙氨酸 （,Phe,F）,酪氨酸 （,Tyr,Y）,色氨酸,（,Trp,W）,色氨酸,tryptophan,Trp,W,5.89,蛋氨酸,methionine,Met,M,5.74,丙氨酸,alanine,Ala,A,6.00,缬氨酸,valine,Val,V,5.96,亮氨酸,leucine,Leu,L,5.98,异亮氨酸,isoleucine,Ile,I,6.02,苯丙氨酸,phenylalanine,Phe,F,5.48,脯氨酸,proline,Pro,P,6.30,非极性,R,基氨基酸,2. 不带电极性氨基酸,丝氨酸,serine,Ser,S,5.68,酪氨酸,tyrosine,Tyr,Y,5.66,半胱氨酸,cysteine,Cys,C,5.07,苏氨酸,threonine,Thr,T,5.60,谷氨酰胺,glutamine,Gln,Q,5.65,天冬酰胺,asparagine,Asn,N,5.41,甘氨酸,glycine,Gly,G,5.97,3.带正电荷的氨基酸,4. 带负电荷的氨基酸,天冬氨酸,aspartic acid,Asp,D 2.97,谷氨酸,glutamic acid,Glu,E 3.22,组氨酸,histidine,His,精氨酸,arginine,Arg,R,赖氨酸,lysine,Lys,稀有氨基酸,蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，,在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为,稀有氨基酸,。这些氨基酸都是在蛋白质合成后由,相应的基本氨基酸经修饰而来的。,非蛋白质氨基酸,存在于生物体内，但不组成蛋白质的呈游离或结合态的氨基酸，约150种，具有多种生理功能。,（1）,L-,-氨基酸的衍生物,如,L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。,（2）,D-,-氨基酸,如D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分。,（3）,、-氨基酸,如-Ala是泛酸的前体，-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。,三、氨基酸的理化性质,一般物理,性质,两性解离和等电点,重要化学反应,-,氨基参加的反应,-,羧基参加的反应,-,氨基和,-,羧基共同参加的反应,个别,R,基团的反应,（一）一般物理性质,除,甘氨酸,外，,都是,L-,型氨基酸，有光学活性。,为,无色结晶。,熔点极高，一般在,200-300,。,各种氨基酸在水中溶解度差别大，能溶于稀酸、稀碱溶液，但不溶于有机溶剂。,光吸收 常见氨基酸对可见光无吸收能力,组成蛋白质的氨基酸中,色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr),和,苯丙氨酸(Phe,),的R基团中含有苯环共轭双键系统，在近紫外光区（220 -300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（,max,）分别为,280、275、和259nm,。,由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，可,用紫外分光光度法测定蛋白质含量。,.,两性离子,氨基酸是两性电解质或两性化合物,碱的作用,酸的作用,（二）两性解离及等电点,A,A,等电点：,使氨基酸分子所带正负电荷相等，,净电荷为零的环境pH。,用,pI,表示。,pH=pI,pHpI,pHpI,pH pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。,pH = pI时，氨基酸净电荷为零。,pH pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。,pH = pI时，氨基酸净电荷为零。,pH ,中性AA,酸性AA,逐步提高洗脱液pH和离子强度,请思考：,1、下列五种氨基酸混合物，用阳离子交换柱层析分离，洗脱下来的先后顺序是：,Val (pI5.96),Lys (pI9.74),Asp(pI2.77),Arg(pI10.76),Tyr (pI5.66),Asp、Val、Tyr、Lys、Arg,氨基酸食品工业上的应用,1、营养强化剂（复合氨基酸口服液、注射液）；,2、谷氨酸钠味精；,3、天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并使香味浓厚爽口,第一节 概述,第二节 蛋白质的基本结构单位氨基酸,第三节 蛋白质一级结构与功能,第四节 蛋白质的空间结构与功能,第五节 蛋白质的重要理化性质,第六节 蛋白质相对分子质量的测定,蛋白质结构的主要层次,一级结构,四级结构,二级结构,三级结构,primary structure,secondary structure,Tertiary structure,quariernary structure,超二级结构,结构域,supersecondary structure,Structure doman,第三节 蛋白质分子的一级结构与功能,一、蛋白质分子的一级结构,（一）、一级结构涵义,指,肽链中的氨基酸顺序,，包括二硫键的位置；,多肽链,是蛋白分子一级结构的基本结构形式；,是蛋白质最基本的结构，决定蛋白质高级结构和生物学功能。,一级结构研究内容：多肽链数目、每条肽链的,AA,种类及顺序、链内及链间的二硫键位置等。,肽键,(peptide bond),：,是由一个氨基酸的,-,羧基与另一个氨基酸的,-,氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为,酰胺键,。,两分子氨基酸缩合形成,二肽,，三分子氨基酸缩合则形成,三肽,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为,寡肽,(,oligopeptide,),，由更多的氨基酸相连形成的肽称,多肽,(polypeptide),。,多肽链,(polypeptide chain),是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,丙氨酸,甘氨酸,丙氨酰甘氨酸（二肽）,肽键,+,-H,2,O,（二）、多肽链,氨基酸残基,(residue) :,肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为,氨基酸残基。,主链：,除去,R,基团的肽链骨架，由为基本单位组成。,肽单位,：每个重复的基本单位,O,-,C,a,-C-NH-,O,（-,C,a,-C-NH-）。,氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为,终点的排列顺序。,丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸（五肽）,肽单位,氨基酸残基,N,C,Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu,一级结构要点,蛋白质中的肽键都是,由-NH,2,和,-COOH,结合生成的。,每一种蛋白质都有,相同的肽主链结构,，各种蛋白质间的差异是蛋白质的氨基酸种类、数量及排列顺序不同。,氨基酸的-NH,2,和-COOH缩合，只有,末端及侧链基团,有化学活性。,每条多肽链只有,一个-NH,2,和,-COOH。,一级结构中还有二硫键，由两个半胱氨酸分子的巯基脱氢氧化形成的,-S-S-,。,(6)相对分子量大于5000的活性肽才能称为蛋白质。,（三）、蛋白质一级结构测定,测定蛋白质氨基酸序列；,从待测蛋白质的基因序列反推出蛋白质的氨基酸序列。,测定蛋白质的一级结构前的准备工作,A. 样品纯度必须97%以上；,B. 测定蛋白质的相对分子质量，确定AA数量；,一级结构测定的基本流程,拆分蛋白质分子的多肽链,鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基,用两种或几种不同的断裂方法将多肽链裂解成较小的片段,测定各肽段的氨基酸序列,重建完整多肽链的氨基酸序列,确定半胱氨酸残基间形成的二硫键的位置,测定蛋白质多肽链种类和数目,分析每一条多肽链的氨基酸组成,断开多肽链内的二硫桥,（1）测定蛋白质多肽链种类和数目,数目：N末端氨基酸残基摩尔数/蛋白质摩尔数,（2）拆分蛋白质分子的多肽链,拆分非共价键：（变性剂） 8mol/L的尿素或6mol/L的盐酸胍,拆分二硫键（-S-S-断裂）：,-巯基乙醇和碘乙酸。,（,3）断开多肽链内的二硫桥,（4）分析每一条多肽链的氨基酸组成,完全水解：酸水解,羧肽酶A,：水解除 Pro、Arg、Lys之外所有C末端；,羧肽酶B,：只水解Arg、Lys为C末端残基的肽键。,（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基,N末端：Sanger试剂、Edman试剂、氨肽酶法；,C末端：肼解法、还原法、,羧肽酶法。,羟胺（NH,2,OH）：断裂Asn-Gly肽键；,（6）裂解成较小的片段,酶裂解法：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等；,化学裂解法：得到肽段较大；,溴化氰（CNBr）：只断裂Met羧基参加形成的肽键；,举例：几种蛋白水解酶（内肽酶）的专一性,胰蛋白酶,:只断裂,Lys或Arg残基的羧基,参与形成的肽键。（但若Lys、Arg的羧基与Pro相连，该酶不能作用。）,胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶),:断裂,Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端,肽键。（但若与它们的羧基相连的是Pro，该酶不能水解。）,胃蛋白酶,:断裂点两侧的残基都是,疏水性氨基酸,（如Phe-Phe）,葡萄球菌蛋白酶（Glu蛋白酶）:,在磷酸缓冲液（）中时，能从,Glu和Asp残基的羧基端,断裂肽键。在碳酸氢铵缓冲液（）或醋酸铵缓冲液（）时，只断裂,Glu残基羧基端,的肽键。,梭菌蛋白酶（Arg蛋白酶）:,专门裂解,Arg羧基端肽键,（7）测定各肽段的氨基酸序列：,Edman降解法、质谱法（MS）等,（8）,利用重叠肽段推断(重建)完整多肽链的氨基,酸序列,（9）二硫桥位置的确定对角线电泳,一般采用胃蛋白酶处理原来的含二硫键的多肽链，利用双向电泳（,对角线电泳）,技术，分别对用过甲酸处理前、后的肽段进行电泳，分离出各个肽段，将每个肽段进行组成及顺序分析，然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置。,对角线电泳图谱,（注：两个方向的电泳条件完全相同）,胃蛋白酶水解含二硫键的蛋白质,混和肽段点到滤纸中央,第一向电泳,滤纸暴露于过甲酸蒸气中，使二硫键断裂,第二向电泳,第二向电泳,第一向电泳,（四）、蛋白质一级结构举例,英国剑桥大学的anger.1953年确定牛胰岛素结构，1958年获诺贝尔化学奖。,牛胰岛素的一级结构,N末端,C末端,牛,胰核糖核酸酶的一级结构,血红蛋白,四条肽链组成的寡聚蛋白(,2,2,)，链141个残基，,链146个残基。,各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同,（五）、一级结构与功能的关系,一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能。,1、蛋白质一级结构的变异与分子病,实例：,血红蛋白质异常病变,镰刀型贫血病,2、蛋白质一级结构,与生物进化,实例：,细胞色素,3、蛋白质前体的激活与一级结构,实例,：胰岛素原的激活,思考题：举例说明蛋白质一级结构与功能的关系？,分子病,蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。,镰状细胞贫血病（sickle-cell anemia）,是最早被认识的一种分子病。它是由于基因突变导致血红蛋白分子中氨基酸残基被更换所造成的。,-链 1 2 3 4 5 6 7 8,Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-,Glu,-Glu-Lys,Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-,Val,-Glu-Lys,从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。,正常红细胞,镰刀状红细胞,HbS之间的自组装反应,镰型细胞贫血症的血红蛋白不适当的结合导致形成长的纤维,镰刀型贫血病清楚地反映出蛋白质的氨基酸序列在决定其二、三、四级结构及其生物功能方面的重大作用。,同源蛋白质的物种差异与生物进化,同源蛋白质：,在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质；,序列同源,：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性；,不变残基：,维持功能必须的；,可变残基：,反映物种之间进化关系。,不同生物来源的,细胞色素c中不变,的,AA,残基,14,10,6,100,1,34,32,30,29,27,18,17,67,59,52,51,48,45,41,38,87,84,82,80,70,68,91,Gly,Gly,Phe,Cys,Gly,Gly,Gly,Arg,Lys,Gly,Cys,Lys,Phe,His,Pro,Leu,Gly,Arg,Tyr,Ala,Asn,Trp,Tyr,70,75,80,Lys,Lys,Lys,Pro,Pro,Tyr,Ile,Gly,Thr,Met,Asn,Leu,血红素,细胞色素c分子的空间结构,35个不变的AA残基，是Cyt C 的生物功能所不可缺少的。其中有的可能参加维持分子构象；有的可能参与电子传递；有的可能参与“识别”并结合细胞色素还原酶和氧化酶。,不变,的,AA,残基,不同生物与人的,Cytc,的,AA,差异数目,生物 与人不同的,AA,数目,黑猩猩 0,恒河猴 1,兔 9,袋鼠 10,牛、猪、羊、狗 11,马 12,鸡、火鸡 13,响尾蛇 14,海龟 15,金枪鱼 21,角饺 23,小蝇 25,蛾 31,小麦 35,粗早链孢霉 43,酵母 44,物种间同源蛋白质的氨基酸序列差异越大，进化位置越远。,猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图,前胰岛素原,切除信号肽,胰岛素原,胰岛素,切除C肽,在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。,但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，在很低浓度下发挥效力，常称为活性肽。,二、体内活性肽,1.,谷胱甘肽(glutathione, GSH),-,谷氨酰半胱氨酰甘氨酸,谷胱甘肽的生理功用：,解毒作用：,与毒物或药物结合，消除其毒性作用；,参与氧化还原反应：,作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；,保护巯基酶的活性：,使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；,维持红细胞膜结构的稳定：,消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。,GSH+GSH,GSSG,-2H,+2H,2 多肽类激素,短杆菌肽S(环十肽),3 抗生素类物质,微生物产生的活性肽，如短杆菌肽S、多粘菌素E、放线菌素D等。,抗菌素肽特点：,1.通常含有D-氨基酸。,2.某些抗菌素肽为环状肽，因而,无游离末端。,-鹅膏蕈碱：环状八肽；能与真核生物RNA聚合酶II结合，抑制mRNA合成。,4 毒素类物质,毒鹅膏又称绿帽菌、蒜叶菌、高把菌、毒伞,Thank You !,不尽之处，恳请指正！,