生物医学概论生化第2章生物大分子_课件

,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,目 录,目 录,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,目 录,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,目 录,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,生物大分子的结构与功能,第 二 章,Structure and Function of Biological Macromolecules,生物大分子的结构与功能第 二 章Structure and,第一节蛋白质的结构与功能,第一节蛋白质的结构与功能,蛋白质,蛋白质,蛋白质是生物 体重要组成成分,分布广：,所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。,含量高：,蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的,45,，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达,80,。,蛋白质是生物 体重要组成成分,一、,蛋白质的分子组成,主要有,C,、,H,、,O,、,N,和,S,。,有些蛋白质含有少量,磷、硒,或金属元素,铁、铜、锌、锰、钴、钼,，个别蛋白质还含有,碘,。,（一）蛋白质的元素组成,一、蛋白质的分子组成主要有C、H、O、N和S。,各种蛋白质的含氮量很接近，平均为,16,。,由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：,100,克样品中蛋白质的含量,( g,%,),=,每克样品含氮克数, 6.25100,1/16%,各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。 由于体内的含氮物,生物医学概论生化第2章生物大分子_课件,生物医学概论生化第2章生物大分子_课件,H,甘氨酸,CH,3,丙氨酸,L-,氨基酸的通式,R,1.,氨基酸的一般结构,H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R1. 氨基酸的一般结构,非极性脂肪族氨基酸,极性中性氨基酸,芳香族氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸,2.,氨基酸的分类,非极性脂肪族氨基酸2. 氨基酸的分类,侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸,侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸,侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸,侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸,侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸,侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸,天冬氨酸,aspartic acid Asp D,2.97,谷氨酸,glutamic acid Glu E,3.22,赖氨酸,lysine Lys K,9.74,精氨酸,arginine Arg R,10.76,组氨酸,histidine His H,7.59,侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸,侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸,目 录,天冬氨酸 aspartic acid Asp,二、,蛋白质的分子结构,（一）蛋白质分子中氨基酸的连接方式,+,-,H,OH,肽键,甘氨酰甘氨酸,二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质分子中氨基酸的连接方式+-H,*,肽键,(peptide bond),是由一个氨基酸的,-,羧基与另一个氨基酸的,-,氨基脱水缩合而形成的共价连接键。,* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基,*,两分子氨基酸缩合形成,二肽,，三分子氨基酸缩合则形成,三肽,*,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为,寡肽,(oligopeptide),，,由更多的氨基酸相连形成的肽称,多肽,(polypeptide),。四十肽以上称为蛋白质。,*,肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为,氨基酸残基,(residue),。,* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽,N,末端：多肽链中有,自由氨基,的一端,C,末端：多肽链中有,自由羧基,的一端,多肽链有两端,多肽链,(polypeptide chain),是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,N 末端：多肽链中有自由氨基的一端多肽链有两端 多肽链,N,末端,C,末端,牛核糖核酸酶,N末端C末端牛核糖核酸酶,一级结构,的定义,蛋白质分子中多肽链的,N,端至,C,端各氨基酸残基的排列顺序，以及二硫键的位置。,主要的化学键,肽键,，有些蛋白质还包括二硫键。,（二）蛋白质的一级结构,一级结构的定义主要的化学键（二）蛋白质的一级结构,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是唯一因素。,目 录,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是唯一因,蛋白质的分子结构包括,二级结构,(secondary structure),三级结构,(tertiary structure),四级结构,(quaternary structure),（三）蛋白质的空间结构,蛋白质的分子结构包括（三）蛋白质的空间结构,主要的化学键,：,氢键,二级结构,的定义,是指蛋白质分子中某一段肽链主链原子的局部空间结构，常见有,-,螺旋、,-,折叠、,-,转角和无规卷曲。,主要的化学键： 氢键 二级结构的定义,-,螺旋,目 录,-螺旋目 录,-,折叠,-折叠,-,转角和无规卷曲,-,转角,无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。,-转角和无规卷曲-转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的,氢键、盐键、疏水作用和 范德华力等次级键。,主要的化学键,是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。它是在二级结构的基础上多肽链进一步盘曲、折叠所形成的空间排布方式，包括主链和侧链共同形成的构象。,三级结构,的定义,氢键、盐键、疏水作用和 范德华力等次级键。 主要的化学,d,d,范德华力,dd 范德华力,肌红蛋白,(Mb),N,端,C,端,肌红蛋白 (Mb) N 端 C端,亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的,亚基,(subunit),。,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为,蛋白质的四级结构,。,四级结构,的定义,亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。有些蛋白质分子含有二条或,血红蛋白的四级结构,血红蛋白的四级结构,（四）蛋白质结构与功能的关系,蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础,蛋白质的功能依赖特定空间结构,（四）蛋白质结构与功能的关系蛋白质一级结构是高级结构与功能的,镰刀形红细胞贫血,N-val his leu thr pro ,glu, glu C(146),HbS,肽链,HbA,肽 链,N-val his leu thr pro ,val, glu C(146),这种由蛋白质一级结构异常引起的疾病，称为,“,分子病,”,。,镰刀形红细胞贫血N-val his leu th,血红蛋白与,O,2,的亲和力与,4,个亚基缔合的空间构象相关。,血红蛋白,T,态和,R,态的互变,与,O,2,的亲和力低,与,O,2,的亲和力高,血红蛋白与O2的亲和力与4个亚基缔合的空间构象相关。血红蛋白,疯牛病中的蛋白质构象改变,疯牛病是由朊病毒蛋白,(prion protein, PrP),引起的一组人和动物神经退行性病变。,正常的,PrP,富含,-,螺旋，称为,PrP,c,。,PrP,c,在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为,-,折叠的,PrP,sc,，从而致病。,PrP,c,-,螺旋,PrP,sc,-,折叠,正常,疯牛病,疯牛病中的蛋白质构象改变PrPcPrPsc正常疯牛病,生物医学概论生化第2章生物大分子_课件,三、,蛋白质的重要理化性质,（一）蛋白质的两性解离,蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液,pH,条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。,三、蛋白质的重要理化性质（一）蛋白质的两性解离蛋白质分子除两,pH=,pI,+OH,-,pH,pI,+H,+,+OH,-,+H,+,pHpI+H+OH-+H+pH80,),。,rRNA,与核糖体蛋白结合组成,核糖体,(ribosome),，为蛋白质的合成提供场所。,（三）,rRNA,的结构与功能,核糖体RNA(ribosomal RNA，rRNA)是细胞内,核糖体在翻译中的功能部位,核糖体在翻译中的功能部位,四、 核酸的某些理化性质,核酸分子中的碱基具有,共轭双键,，使核酸在波长,240290nm,处有光吸收，最大吸收在,260nm,附近。,这一特性常用作核酸的定性和定量分析。,（一）核酸分子的紫外吸收特性,四、 核酸的某些理化性质核酸分子中的碱基具有共轭双键，使核酸,生物医学概论生化第2章生物大分子_课件,（二）核酸分子的变性、复性和杂交,某些理化因素（温度、酸碱、离子强度等）导致,DNA,双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，,DNA,双链解离为单链,的过程称为,变性（,denaturation,）,。,DNA,变性只改变其二级结构，并不改变它的碱基序列。,（二）核酸分子的变性、复性和杂交某些理化因素（温度、酸碱、离,部分解链,双链,DNA,DNA,的变性,部分解链双链DNADNA的变性,增色效应,(hyperchromic effect),：,DNA,变性时其溶液,A,260,增高,的现象。,DNA,解链时的,紫,外吸收变化,增色效应(hyperchromic effect)：DNA变,DNA,的解,链,曲线,连续加热,DNA,的过程中以温度相对于,A,260,值作图，所得的曲线称为,解链曲线,。,双链解开,50%,（或吸光度变化值的,50%,）时所对应的温度。,解链温度,(melting temperature,，,Tm),DNA的解链曲线连续加热DNA的过程中以温度相对于A260值,链长越长，解链温度越高,G+C,含量越高，解链温度越高。,解链,曲线,的变化,链长越长，解链温度越高解链曲线的变化,变性的核酸可以复性或形成杂交双链,当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为,DNA,复性,(renaturation),。,减色效应：,DNA,复性时，其溶液,A,260,降低。,热变性的,DNA,经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为,退火,(annealing),。,变性的核酸可以复性或形成杂交双链当变性条件缓慢地除去后，两条,在,DNA,变性后的复性过程中，将不同种类的,DNA,单链分子或,RNA,分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成,杂化双链,(heteroduplex),。,这种杂化双链可以在不同的,DNA,与,DNA,之间形成，也可以在,DNA,和,RNA,分子间或者,RNA,与,RNA,分子间形成。这种现象称为,核酸分子杂交,。,核酸分子杂交,(hybridization),在DNA变性后的复性过程中，将不同种类的DNA单链分子或RN,DNA-DNA,杂交双链分子,变性,复性,不同来源的,DNA,分子,DNA-DNA变性 复性 不同来源的DNA分子,研究,DNA,分子中某一种基因的位置。,监定两种核酸分子间的序列相似性。,检测靶基因在待检样品中存在与否。,核酸分子杂交的应用,研究DNA分子中某一种基因的位置。核酸分子杂交的应用,分子杂交实验,分子杂交实验,DNA,芯片技术,DNA芯片技术,5,Primer 1,5,Primer 2,Cycle 2,Cycle 1,5,5,5,5,5,5,Template DNA,PCR,技术的工作原理,5,5,5,5,5,5,5,5,5Primer 15Primer 2Cycle 2Cyc,Cycle 3,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,5,25,30,次循环后，模板,DNA,的含量可以扩大,100,万倍以上。,Cycle 355 555 5 555 5,第三节酶的结构与功能,第三节酶的结构与功能,酶是一类对其,特异作用物（底物）,具有,高效催化作用,的,蛋白质,。,酶是一类对其特异作用物（底物）具有高效催化作用的蛋白质。,103,酶与一般催化剂的共同点,在反应前后没有质和量的变化；,只能催化热力学允许的化学反应；,只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,酶与一般催化剂的共同点,（一）高效性,一、酶的特性,酶的催化效率通常比非催化反应,高,10,8,10,20,倍，比一般催化剂高,10,7,10,13,倍。,酶的催化,不需要,较高的反应温度。,酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的,活化能,(activation energy),。酶比一般催化剂,更有效,地降低反应的,活化能,。,（一）高效性 一、酶的特性酶的催化效率通常比非催化反应高10,反应总能量改变,非催化反应活化能,酶促反应,活化能,一般催化剂催,化反应的活化能,能,量,反 应 过 程,底物,产物,酶促反应活化能的改变,活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 一般催化剂催能,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为,酶的特异性或专一性,。,酶的特异性,(specificity),（二）特异性,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化,（二）特异性,绝对特异性,(absolute specificity),：,只能作用于,特定结构的底物,，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物,。,相对特异性,(relative specificity),：,作用于,一类化合物或一种化学键,。,立体结构特异性,(,stereo,specificity,),：,作用于,立体异构体,中的一种。,（二）特异性绝对特异性(absolute specifici,（三）敏感性,大多数酶的化学本质是蛋白质，但凡能使蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属、紫外线、剧烈震荡等均能影响蛋白酶活性，甚至使酶完全失活。,（三）敏感性大多数酶的化学本质是蛋白质，但凡能使蛋白质变性的,（四）可调性,对酶生成与降解量的调节,酶催化效力的调节,通过改变底物浓度对酶进行调节等,酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。,（四）可调性对酶生成与降解量的调节酶促反应受多种因素的调控，,（一）酶的分子组成,单纯酶,(simple enzyme),结合酶,(conjugated enzyme),二、酶的结构,1.,根据化学组成分类,（一）酶的分子组成单纯酶 (simple enzyme)二、,*,各部分在催化反应中的作用,酶蛋白,决定反应的,特异性,辅助因子,决定反应的,种类与性质,蛋白质部分：酶蛋白,(apoenzyme),辅助因子,(cofactor),金属离子,小分子有机化合物,全酶,(holoenzyme),*各部分在催化反应中的作用酶蛋白决定反应的特异性蛋白质部分：,112,转移的基团,小分子有机化合物,名称,所含的维生素,氢原子（质子,+,电子）,NAD,（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶,I,烟酰胺（维生素,PP,）之一,NADP,（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶,II,烟酰胺（维生素,PP,）之一,FMN,（黄素单核苷酸）,维生素,B,2,（核黄素）,FAD,（黄素腺嘌呤二核苷酸）,维生素,B,2,（核黄素）,醛基,TPP,（焦磷酸硫胺素）,维生素,B,1,（硫胺素）,酰基,辅酶,A,（,CoA,）,泛酸,硫辛酸,硫辛酸,烷基,钴胺素辅酶类,维生素,B,12,二氧化碳,生物素,生物素,氨基,磷酸吡哆醛,吡哆醛（维生素,B6,之一）,一碳单位,四氢叶酸,叶酸,常见的辅助因子及其作用,转移的基团小分子有机化合物名称所含的维生素氢原子（质子+电,必需基团,(essential group),酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些维持酶活性必不可少的化学基团。,（二）酶的活性中心,必需基团(essential group)（二）酶的活性中心,酶分子必需基团在空间结构上彼此靠近，构成,特定的空间构象,，能,与底物特异结合,并,将底物转化为产物,的区域。,酶的活性中心,(active center),酶分子必需基团在空间结构上彼此靠近，构成特定的空间构象，能与,活性中心内的必需基团,结合基团,(,binding group,),与底物相结合,催化基团,(catalytic group),催化底物转变成产物,位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。,活性中心外的必需基团,活性中心内的必需基团结合基团催化基团位于活性中心以外，维持酶,116,生物医学概论生化第2章生物大分子_课件,117,（三） 同工酶,同工酶,定义,同工酶,(isoenzyme),是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。,（三） 同工酶同工酶定义,H,H,H,H,H,H,H,M,H,H,M,M,H,M,M,M,M,M,M,M,LDH,1,(H,4,),LDH,2,(H,3,M),LDH,3,(H,2,M,2,),LDH,4,(HM,3,),LDH,5,(M,4,),乳酸脱氢酶的同工酶,*,举例：,乳酸脱氢酶,(LDH,1,LDH,5,),HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1LDH2 L,心肌梗死和肝病病人血清,LDH,同工酶谱的变化,1,酶活性,心肌梗死酶谱,正常酶谱,肝病酶谱,2,3,4,5,心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶,（四）酶原与酶原的激活,酶原,(zymogen),有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,酶原的激活,在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。,（四）酶原与酶原的激活酶原 (zymogen)酶原的激活,赖,缬,天,天,天,天,甘,异,赖,缬,天,天,天,天,缬,组,丝,S,S,S,S,46,183,甘,异,缬,组,丝,S,S,S,S,肠激酶,胰蛋白酶,活性中心,胰蛋白酶原的激活过程,赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组,酶原激活的机理,酶 原,分子,构象,发生改变,形成或暴露出酶的活性中心,一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽,在特定条件下,酶原激活的机理酶 原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中,酶原激活的生理意义,消化道内的蛋白酶原,：避免细胞的自身消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。,凝血系统和纤维蛋白溶解酶：,有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,酶原激活的生理意义消化道内的蛋白酶原：避免细胞的自身消化，,（一）酶能降低反应的活化能,三、酶的作用机理,（二）中间产物学说,（一）酶能降低反应的活化能三、酶的作用机理（二）中间产物学说,125,研究酶促反应速度及其影响因素的作用规律。,影响因素包括有,酶浓度、底物浓度、,pH,、温度、,抑制剂、激活剂等。,研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定，即遵循齐同对比原则。,四、酶促反应动力学,研究酶促反应速度及其影响因素的作用规律。 研究一种因素的影,米曼氏方程式,（,Michaelis & Menten),中间产物,酶促反应模式,中间产物学说,E + S,k,1,k,2,k,3,ES,E + P,（一）底物浓度对酶促反应速度的影响,米曼氏方程式（Michaelis & Menten)中,1913,年,Michaelis,和,Menten,提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称,米氏方程式,(Michaelis equation),。,S,：,底物浓度,V,：,不同,S,时的反应速度,Vmax,：,最大反应速度,(maximum velocity),m,：,米氏常数,(Michaelis constant),V,max,S,K,m,+ S,1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底,K,m,的意义,K,m,等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位为,mol/L,。, 意义：,a),K,m,是酶的特征性常数之一；,K,m,只与酶的性质有关,与酶的浓度无关,b),K,m,可近似表示酶对底物的亲和力,（反比）,c),同一酶对于不同底物有不同的,K,m,值。,确定最合适底物或天然底物,Km的意义 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物,（二）酶浓度对反应速度的影响,当,S,E,，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度,成正比,。,关系式为：,V =,k,3,E,0,V,E,当,SE,时，,V,max,=,k,3,E,酶浓度对反应速度的影响,（二）酶浓度对反应速度的影响当SE，酶可被底物饱,双重影响,温度升高，酶促反应速度,升高,由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度,降低,。,（三）温度对酶促反应速度的影响,酶,活,性,0.5,1.0,2.0,1.5,0 10 20 30 40 50 60,温度,C,温度对淀粉酶活性的影响,双重影响（三）温度对酶促反应速度的影响酶0.51.02.01,最适温度,(,optimum temperature,),：,酶促反应速度最快时的环境温度。,温血动物：,35,40,Taq DNA,聚合酶：,70,75,可耐受,100,高温,最适温度 (optimum temperature)：,低温的作用,:,贮存生物制品、菌种等,低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，,酶活性又可恢复,。,临床上的低温麻醉,减少组织细胞的代谢程度，使机体耐受手术时氧和营养物质的缺乏,生物医学概论生化第2章生物大分子_课件,（四）,pH,对酶促反应速度的影响,解离状态：,蛋白质的极性基团,辅助因子的荷电状态,底物的解离状态,而不同的解离状态或直接影响酶与底物的结合,或影响酶的空间结构, 从而改变酶的活力,（四）pH对酶促反应速度的影响解离状态： 而不同,最适,pH (optimum pH),：,酶催化活性最大时的环境,pH,。,多数酶：,7.0,左右,胃蛋白酶：,1.8,肝精氨酸酶：,9.8,0,酶,活,性,pH,pH,对某些酶活性的影响,胃蛋白酶,淀粉酶,胆碱酯酶,2,4,6,8,10,选择合适的缓冲液保持酶的相对稳定和保持高活性,最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的,（五）激活剂对酶促反应速度的影响,激活剂,(activator):,使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。,（五）激活剂对酶促反应速度的影响激活剂(activator),（六）抑制剂对酶促反应的影响,酶的抑制剂,(inhibitor),凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。,区别于酶的变性,抑制剂对酶有一定选择性,引起变性的因素对酶没有选择性,（六）抑制剂对酶促反应的影响酶的抑制剂(inhibitor),1.,不可逆性抑制作用,*,概念,抑制剂通常以,共价键,与,酶活性中心的必需基团,相结合，使酶失活。,* 举例,有机磷化合物,羟基酶,解毒,- - -,解磷定,(PAM),重金属离子及砷化合物,巯基酶,解毒,- - -,二巯基丙醇,(BAL),1. 不可逆性抑制作用* 概念,2.,可逆性抑制作用,*,概念,抑制剂以,非共价键,与,酶,可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；,抑制剂可用透析、超滤等方法除去。,竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制,*,类型,2. 可逆性抑制作用* 概念竞争性抑制* 类型,磺胺类药物,的抑菌机制,与,对氨基苯甲酸,竞争,二氢叶酸合成酶,二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸 谷氨酸,二氢叶酸,合成酶,二氢叶酸,人体细胞的叶酸由食物获得，不受磺胺类药物的抑制,磺胺类药物的抑菌机制二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸 ,（一）酶的分类,1.,氧化还原酶类,(oxidoreductases),2.,转移酶类,(transferases ),3.,水解酶类,(hydrolases),4.,裂解酶类,(lyases),5.,异构酶类,( isomerases),6.,合成酶类,(ligases, synthetases),五、酶的分类和命名,（一）酶的分类五、酶的分类和命名,1.,习惯命名法,推荐名称,2.,系统命名法,系统名称,（二）酶的命名,1. 习惯命名法推荐名称（二）酶的命名,系统命名法：,EC:1. 4. 1. 3,EC - enzyme commission,1. -,类 （氧化还原酶类）,4. -,亚类,1. -,亚,-,亚类,3. -,亚,-,亚类中的排序,系统命名法：,具有酶促活性的核酸称为核酶。包括,催化性,DNA,和,催化性,RNA,两大类。,核酶,(ribozyme),六、核酶,具有酶促活性的核酸称为核酶。包括催化性DNA,四膜虫,rRNA,内含子的二级结构,四膜虫,rRNA,的剪接采用,自我剪接,方式,5,-,端核苷酸序列,四膜虫rRNA内含子的二级结构四膜虫rRNA的剪接采用自我剪,