资源描述
第三章第三章第三章第三章 蛋白质蛋白质蛋白质蛋白质ProteinsProteins一、一、蛋白质的化学组成与分类蛋白质的化学组成与分类二、二、氨基酸氨基酸三、三、肽肽四、四、蛋白质的结构蛋白质的结构五、五、蛋白质的性质蛋白质的性质六、六、蛋白质的功能蛋白质的功能主要内容主要内容概概 述述 生物体生物体-蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质。的结构物质。-蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程，是生命活动最基本的功能物质。（近年来的命活动过程，是生命活动最基本的功能物质。（近年来的研究还指出蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性以研究还指出蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性以及高等动物的记忆等方面起了重要作用）及高等动物的记忆等方面起了重要作用）几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是蛋白几年前，在欧洲乃至全世界引起恐慌的疯牛病，其致病元凶就是蛋白粒子（粒子（prion），），这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起人或动物这种只有蛋白质而没有核酸的病原体，可引起人或动物的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基础。的疯牛病，这一发现又一次说明了蛋白质是生命的物质基础。食品食品蛋白质是食品中三大营养素之一。蛋白质是食品中三大营养素之一。蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义。蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义。一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一。一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一。如：功能性蛋白胶：人体所必须的胶原蛋白的重要来源，如：功能性蛋白胶：人体所必须的胶原蛋白的重要来源，因具有良好的吸水性及高冻力，极易被人体吸收具有补充因具有良好的吸水性及高冻力，极易被人体吸收具有补充人体所需氨酸增强免疫力等功效，是市场所需要的重要蛋人体所需氨酸增强免疫力等功效，是市场所需要的重要蛋白来源，适用于肉罐制品、健美减肥食品、速溶氨基酸冲白来源，适用于肉罐制品、健美减肥食品、速溶氨基酸冲剂、口服营养液、国奶、饮料等高档次饮品以及特殊配方剂、口服营养液、国奶、饮料等高档次饮品以及特殊配方的食品等。的食品等。C C：50-55%50-55%H H：6-8%6-8%O O：20-23%20-23%S S：0-4%0-4%N N：15-18%15-18%微量元素：微量元素：P P、FeFe、ZnZn、CuCu、I I 等等一、蛋白质的化学组成与分类一、蛋白质的化学组成与分类 大多数蛋白质的含氮量都很接近，都在大多数蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右（左右（凯氏凯氏(Kjeldahl)定氮法）定氮法）蛋白质含量（蛋白质含量（蛋白质含量（蛋白质含量（%）=每克生物样品中含氮的克数每克生物样品中含氮的克数每克生物样品中含氮的克数每克生物样品中含氮的克数 6.256.25化化化化学学学学组组组组成成成成n n蛋白质：由氨基酸以肽键相连而成 的生物大分子化合物。根据组成分根据组成分根据组成分根据组成分简单蛋白质简单蛋白质结合蛋白质结合蛋白质结合蛋白质结合蛋白质=蛋白质蛋白质+辅基（配基）辅基（配基）分分分分类类类类简单蛋白质简单蛋白质这类蛋白质只含由这类蛋白质只含由-氨基酸氨基酸组成的肽链，不含其它成分。组成的肽链，不含其它成分。1、清蛋白、清蛋白 广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。2、球蛋白、球蛋白 普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白等。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白等。3、谷蛋白、谷蛋白 如米谷蛋白和麦谷蛋白等。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。4、醇溶谷蛋白、醇溶谷蛋白 这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。溶蛋白、麦醇溶蛋白等。5、组蛋白、组蛋白 分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性分子呈碱性。如小牛。如小牛胸腺组蛋白等。胸腺组蛋白等。6、鱼精蛋白、鱼精蛋白 分子中碱性氨基酸特别多，分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性因此呈碱性。如鲑精。如鲑精蛋白等。蛋白等。7、硬蛋白、硬蛋白 这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。例如，角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。结合蛋白质结合蛋白质由由简单蛋白与其它非蛋白简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成成分结合而成 1 1、核蛋白、核蛋白 辅基是辅基是核酸核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、病毒等。毒等。2 2、脂蛋白、脂蛋白 与与脂质脂质结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和结合的蛋白质，脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。中性脂等。3 3、糖蛋白、糖蛋白 辅基成分为半乳辅基成分为半乳糖糖、甘露糖、硫酸或磷酸等。、甘露糖、硫酸或磷酸等。4 4、磷蛋白、磷蛋白 磷酸基磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白、胃蛋白酶等。基侧链相连。如酪蛋白、胃蛋白酶等。5 5、血红素蛋白、血红素蛋白 辅基为辅基为血红素血红素，它是卟啉类化合物。，它是卟啉类化合物。6 6、黄素蛋白、黄素蛋白 辅基为辅基为黄素腺膘呤二核苷酸黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶。如琥珀酸脱氢酶7 7、金属蛋白、金属蛋白 与与金属金属直接结合的蛋白质。直接结合的蛋白质。根据来源根据来源根据来源根据来源动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳；肉、乳；植物中蛋白质：如大豆、谷物；植物中蛋白质：如大豆、谷物；微生物中蛋白质：酵母。微生物中蛋白质：酵母。分分分分类类类类根据分子形状分根据分子形状分球状蛋白质球状蛋白质纤维状蛋白质纤维状蛋白质分分分分类类类类n球状蛋白质：分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶球状蛋白质：分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。n纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维。它纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维。它 又可分成可溶性和不溶性纤维状蛋白质。又可分成可溶性和不溶性纤维状蛋白质。n非活性蛋白包括一大类对生物体起保护或支持作用的蛋白质。非活性蛋白包括一大类对生物体起保护或支持作用的蛋白质。例如：例如：n胶原蛋白是哺乳动物皮肤的主要成分。胶原蛋白是哺乳动物皮肤的主要成分。n角蛋白其作用是保护或加强机械强度，存在于头发、羽毛、猪角蛋白其作用是保护或加强机械强度，存在于头发、羽毛、猪毛等中。毛等中。n弹性蛋白存在于韧带、血管壁等处，其支持与润滑作用。弹性蛋白存在于韧带、血管壁等处，其支持与润滑作用。根据功能分根据功能分活性蛋白质活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和 防御蛋白和受体蛋白）防御蛋白和受体蛋白）非活性蛋白非活性蛋白（如硬蛋白、角蛋白）（如硬蛋白、角蛋白）1结结构构CCOOHHRNH2二、氨基酸二、氨基酸 Amino Acids-氨基酸氨基酸氨基酸：羧酸分子中烃氨基酸：羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取基上的氢原子被氨基取代的产物。代的产物。生物体内常见氨基酸的分类生物体内常见氨基酸的分类生物体内常见氨基酸的分类生物体内常见氨基酸的分类n n蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的蛋白质中常见的20种氨基酸，都是种氨基酸，都是L-型型。n n稀有的蛋白质氨基酸稀有的蛋白质氨基酸稀有的蛋白质氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组蛋白质组成中，除上述成中，除上述20种常见氨基酸外，从种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生常见氨基酸的衍生物物。如。如4-羟脯氨酸、羟脯氨酸、5-羟赖氨酸存在羟赖氨酸存在于结缔组织的纤维状蛋白质中。于结缔组织的纤维状蛋白质中。n n非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸：生物体内呈游生物体内呈游离或结合态的氨基酸。有些是重要的离或结合态的氨基酸。有些是重要的代谢中间物，如瓜氨酸、鸟氨酸等。代谢中间物，如瓜氨酸、鸟氨酸等。2分分类类 蛋白质中存在的蛋白质中存在的2020种氨基酸，除脯氨酸外，在与羧种氨基酸，除脯氨酸外，在与羧基相邻的基相邻的-碳原子上都有一个自由的氨基，因而称为碳原子上都有一个自由的氨基，因而称为-氨基酸。氨基酸。蛋白质氨基酸蛋白质氨基酸二十种常见蛋白质氨基酸二十种常见蛋白质氨基酸的的分类、结构及三字符号分类、结构及三字符号据营养学据营养学分类分类 必需必需（“一两色素本来淡些一两色素本来淡些”-异亮、亮、色、苏、苯丙、异亮、亮、色、苏、苯丙、赖、蛋、缬赖、蛋、缬）非必需非必需据据R基团化学基团化学结构分类结构分类 脂肪族脂肪族 AA（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）芳香族芳香族 AA(Phe(Phe、TyrTyr、Trp)Trp)杂环杂环 AA(His(His、Pro)Pro)据据R基团基团极性分类极性分类极性极性R基团基团AA非极性非极性R基团基团AA（种）：种）：丙缬异亮脯苯色蛋丙缬异亮脯苯色蛋不带电荷不带电荷（种）种）:甘丝苏半酪天谷甘丝苏半酪天谷据氨基、羧据氨基、羧基数分类基数分类一氨基一羧基一氨基一羧基一氨基二羧基一氨基二羧基(Glu(Glu、Asp)Asp)二氨基一羧基二氨基一羧基(Lys(Lys、HisHis、Arg)Arg)带电荷带电荷：正电荷：正电荷（种）种）-赖精组赖精组 负电荷负电荷（种）：天谷种）：天谷人体必不可少，而机体人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。称必需氨基酸。咪唑基咪唑基氨基氨基胍基胍基甘氨酸甘氨酸 （Gly,G）丙氨酸丙氨酸 （Ala,A）缬氨酸缬氨酸 （Val,V）亮氨酸亮氨酸 （Lue,L）异亮氨酸异亮氨酸 （Ile,I）中性脂肪族氨基酸中性脂肪族氨基酸中性脂肪族氨基酸中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸丝氨酸 （Ser,S）苏氨酸苏氨酸 （Thr,T）半胱氨酸半胱氨酸 （Cys,C）甲硫氨酸甲硫氨酸 （Met,M）酸性氨基酸及酰胺酸性氨基酸及酰胺天冬氨酸天冬氨酸 （Asp,D）谷氨酸谷氨酸 （Glu,E）天冬酰胺天冬酰胺 （Asn,N）谷氨酰胺谷氨酰胺 （Gln,Q）碱性氨基酸碱性氨基酸赖氨酸赖氨酸 （Lys,K）精氨酸精氨酸 （Arg,R）组氨酸组氨酸 （His,H）杂杂 环环氨基酸氨基酸杂环氨基酸杂环氨基酸组氨酸组氨酸 （His,H）脯氨酸脯氨酸 （Pro,P）芳香族氨基酸芳香族氨基酸苯丙氨酸苯丙氨酸 （Phe,F）酪氨酸酪氨酸 （Tyr,Y）色氨酸色氨酸 （Trg,W）氨基酸的性质氨基酸的性质（一）一般物理性质（一）一般物理性质溶解度：溶于强酸、碱；不溶于有机溶剂。水中溶溶解度：溶于强酸、碱；不溶于有机溶剂。水中溶解度差别较大。解度差别较大。光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区（光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区（280 nm)Phe、Tyr、Trp有光吸收。有光吸收。旋光性：旋光性：AA的物理常数，与结构和的物理常数，与结构和pH值有关。值有关。味感：不同味道味感：不同味道(与构型有关与构型有关)。熔点：熔点：200-300 色泽和状态：无色结晶色泽和状态：无色结晶3性性质质氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸 溶解度溶解度溶解度溶解度(g/L)g/L)氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸 溶解度溶解度溶解度溶解度(g/L(g/L）丙氨酸丙氨酸丙氨酸丙氨酸 167.2 167.2 亮氨酸亮氨酸亮氨酸亮氨酸 21.7 21.7 精氨酸精氨酸精氨酸精氨酸 855.6 855.6 赖氨酸赖氨酸赖氨酸赖氨酸 739.0 739.0 天冬酰胺天冬酰胺天冬酰胺天冬酰胺 28.5 28.5 蛋氨酸蛋氨酸蛋氨酸蛋氨酸 56.2 56.2 天冬氨酸天冬氨酸天冬氨酸天冬氨酸 5.0 5.0 苯丙氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸苯丙氨酸 27.6 27.6 半胱氨酸半胱氨酸半胱氨酸半胱氨酸 -脯氨酸脯氨酸脯氨酸脯氨酸 1620.0 1620.0 谷胺酰胺谷胺酰胺谷胺酰胺谷胺酰胺 7.27.2（3737）丝氨酸丝氨酸丝氨酸丝氨酸 422.0 422.0 谷氨酸谷氨酸谷氨酸谷氨酸 8.5 8.5 苏氨酸苏氨酸苏氨酸苏氨酸 13.2 13.2 甘氨酸甘氨酸甘氨酸甘氨酸 249.9 249.9 色氨酸色氨酸色氨酸色氨酸 13.6 13.6 组氨酸组氨酸组氨酸组氨酸 -酪氨酸酪氨酸酪氨酸酪氨酸 0.4 0.4 异亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸异亮氨酸 34.5 34.5 缬氨酸缬氨酸缬氨酸缬氨酸 58.1 58.1 氨基酸在水中的溶解度氨基酸在水中的溶解度（二）两性解离和等电点（二）两性解离和等电点（二）两性解离和等电点（二）两性解离和等电点 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化是以质子化是以质子化是以质子化(-NH(-NH(-NH(-NH3 3 3 3+)形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态(-COO(-COO(-COO(-COO-)存存存存在。在。在。在。在不同的在不同的在不同的在不同的pHpHpHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化条件下，两性离子的状态也随之发生变化条件下，两性离子的状态也随之发生变化条件下，两性离子的状态也随之发生变化-+调节氨基酸溶液的调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的使氨基酸分子上的NH3+基和基和COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的值称为该氨基酸的等电点等电点（pI）。）。侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和和pK2的算术平均值：的算术平均值：pI=(pK1+pK2)/2 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决值也决定于两性离子两边的定于两性离子两边的pK值的算术平均值。值的算术平均值。酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI=(pK1+pKR-COO-)/2 碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)/2（三）化学性质（三）化学性质n n-氨基参加的反应氨基参加的反应n n-羧基参加的反应羧基参加的反应n n-氨基和氨基和-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应n n-氨基参加的反应氨基参加的反应（1 1 1 1）与甲醛的反应）与甲醛的反应）与甲醛的反应）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法：氨基酸的甲醛滴定法：氨基酸的甲醛滴定法：氨基酸的甲醛滴定法(2)(2)(2)(2)烃基化反应烃基化反应烃基化反应烃基化反应1 1 1 1（黄色）多用来鉴定多肽或蛋白质的多用来鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸末端氨基酸Sanger 反应反应二硝基氟苯法（二硝基氟苯法（DNFB法）分析法）分析N末端末端n n蛋白质末端的游离氨基与蛋白质末端的游离氨基与蛋白质末端的游离氨基与蛋白质末端的游离氨基与DNFBDNFB（称为（称为（称为（称为sangersanger试剂）试剂）试剂）试剂）反应后，生成反应后，生成反应后，生成反应后，生成DNP-DNP-蛋白质。蛋白质。蛋白质。蛋白质。n n由于由于由于由于DNFBDNFB与氨基形成的键对酸水解的稳定性远与氨基形成的键对酸水解的稳定性远与氨基形成的键对酸水解的稳定性远与氨基形成的键对酸水解的稳定性远远比肽键高，因此，远比肽键高，因此，远比肽键高，因此，远比肽键高，因此，DNP-DNP-蛋白质经酸水解后，只蛋白质经酸水解后，只蛋白质经酸水解后，只蛋白质经酸水解后，只有末端氨基酸以黄色的有末端氨基酸以黄色的有末端氨基酸以黄色的有末端氨基酸以黄色的DNP-DNP-氨基酸衍生物的形式氨基酸衍生物的形式氨基酸衍生物的形式氨基酸衍生物的形式存在，其余的都是游离氨基酸。存在，其余的都是游离氨基酸。存在，其余的都是游离氨基酸。存在，其余的都是游离氨基酸。n n所以，只要鉴别所生成的所以，只要鉴别所生成的所以，只要鉴别所生成的所以，只要鉴别所生成的DNP-DNP-氨基酸，就知道蛋氨基酸，就知道蛋氨基酸，就知道蛋氨基酸，就知道蛋白质的白质的白质的白质的N N末端残基。末端残基。末端残基。末端残基。（3 3）烃基化反应烃基化反应烃基化反应烃基化反应2 2与异硫氰酸苯酯（与异硫氰酸苯酯（PITCPITC）的反应的反应N=C=S +NCHCOOHHHRPITCNCNCHCOOHHHRSPTC-氨基酸氨基酸NCHRSNCCOPTH-氨基酸氨基酸pH8.3无水无水HF 多用于重复测定多多用于重复测定多肽链肽链N N端氨基酸排列顺端氨基酸排列顺序，设计出序，设计出“多肽顺多肽顺序自动分析仪序自动分析仪”。Edman 反应反应氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物氨基酸的苯基乙内酰硫脲衍生物PITC法分析法分析N末端末端n nPITC与蛋白质的末端氨基反应，生成与蛋白质的末端氨基反应，生成PTC-蛋白质。蛋白质。n nPTC-蛋白质在酸性有机溶剂中加热，蛋白质在酸性有机溶剂中加热，N末末端的端的PTC-氨基酸发生环化，并从肽链上掉氨基酸发生环化，并从肽链上掉下来，剩下的肽链部分仍然是完整的。下来，剩下的肽链部分仍然是完整的。n n可采用层析、气相色谱、高效液相色谱的可采用层析、气相色谱、高效液相色谱的方法对反应液中的方法对反应液中的PTC-氨基酸进行检测。氨基酸进行检测。n n可用于测定氨基酸的顺序。可用于测定氨基酸的顺序。R-CH-COOHR-CH-COOH NH NH2 2（4 4）与亚硝酸反应）与亚硝酸反应HNO2R-CH-COOH N2 H2O OH范斯莱克（范斯莱克（Van Slyke）法）法（5）酰基化和烃基化反应）酰基化和烃基化反应RCHCOOH +R X NH2R=酰基或烃基酰基或烃基 RCHCOOH +HX NHRX=卤素（卤素（Cl、F）常用于氨基的保护。常用于氨基的保护。氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用，氨基被酰基化。用，氨基被酰基化。-羧基参加的反应羧基参加的反应（1）成盐反应）成盐反应RCHCOOH +HClNH2RCHCOOH NH2HCl（2）脱羧反应）脱羧反应H2NCHRCOOH脱羧酶CO2+RCH2NH2胺（3）成酯反应）成酯反应RCHCOOH +C2H5OHNH2RCHCOOC2H5NH2 HCl 当羧基变成乙酯后，羧基的化学性质就被掩蔽了，当羧基变成乙酯后，羧基的化学性质就被掩蔽了，而氨基的化学性质就突出地显示出来。而氨基的化学性质就突出地显示出来。（4）酰氯化反应）酰氯化反应YNHCRHCOOH +PCl5酰化氨基酸YNHCRHCOCl酰化氨基酰氯 使氨基酸的羧基活化，易于另一氨基酸的氨基结使氨基酸的羧基活化，易于另一氨基酸的氨基结合，在合成肽的工作上常用。合，在合成肽的工作上常用。-氨基和氨基和-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应茚三酮茚三酮(无色无色)+与茚三酮的反应与茚三酮的反应：ProPro产生黄色物质，其它为蓝紫色。产生黄色物质，其它为蓝紫色。在在570 nm570 nm（蓝紫色）或蓝紫色）或440 nm440 nm（黄色）定量测定（黄色）定量测定（g g）。）。加热（弱酸）NH3CO2RCHO+还原性茚三酮还原性茚三酮+2NH3+茚三酮茚三酮还原性茚三酮还原性茚三酮3H20紫色化合物紫色化合物与茚三酮反应与茚三酮反应三、肽三、肽 两个分子氨基酸所形成的肽称为两个分子氨基酸所形成的肽称为二肽二肽，三个氨基酸缩合成，三个氨基酸缩合成的肽称为的肽称为三肽三肽，依此类推。，依此类推。若一种肽含有少于若一种肽含有少于1010个氨基酸，则为个氨基酸，则为寡肽寡肽，超过此数的肽统称为超过此数的肽统称为多肽多肽。一个氨基酸的氨基与另一个一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰氨基酸的羧基之间失水形成的酰 胺键称为胺键称为肽键肽键，所形成的化合物，所形成的化合物称为称为肽肽。1 1、结构与命名结构与命名结构与命名结构与命名肽键：肽键：肽键：肽键：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共 轭作用；轭作用；组成肽键的原子处于同一平面。组成肽键的原子处于同一平面。n在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为列顺序称为氨基酸顺序氨基酸顺序n通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基，称为氨氨基端或基端或N-N-端端；在另一端含有一个游离的；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基，称为羧基端或羧基端或C-C-端端。n氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N-N-端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C-C-端氨端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：n Ser-Val-Ser-Val-TyrTyr-Asp-Asp-GlnGln 多肽链的立体结构多肽链的立体结构2 2、多肽的性质多肽的性质多肽的性质多肽的性质n蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全完全完全完全水解，酶水解水解，酶水解一般是一般是部分部分部分部分水解水解.n多肽是由氨基酸以酰胺键形式连接而成的线性大分子。多肽是由氨基酸以酰胺键形式连接而成的线性大分子。n蛋白质是由一个或多个多肽链通过共价键（主要是二硫蛋白质是由一个或多个多肽链通过共价键（主要是二硫键）或非共价力结合而成。键）或非共价力结合而成。n应用化学或物理方法，可以将蛋白质拆分成多肽组分。应用化学或物理方法，可以将蛋白质拆分成多肽组分。(1)(1)酸水解酸水解n常常用用6 6 mol/Lmol/L的的盐盐酸酸或或4 4 mol/Lmol/L的的硫硫酸酸在在105-110 105-110 条件下进行水解，反应时间约条件下进行水解，反应时间约20 h20 h。n优点：不容易引起水解产物的消旋化。优点：不容易引起水解产物的消旋化。n缺点：色氨酸被沸酸完全破坏。缺点：色氨酸被沸酸完全破坏。(2)(2)碱水解碱水解n一般用一般用5 5 mol/Lmol/L氢氧化钠煮沸氢氧化钠煮沸10-20 h10-20 h。n由由于于水水解解过过程程中中许许多多氨氨基基酸酸都都受受到到不不同同程程度度的的破破坏坏，产率不高。产率不高。n部分的水解产物发生消旋化。部分的水解产物发生消旋化。n该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。（3 3）酶水解）酶水解n目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶（proteolyticproteolytic enzyme enzyme）或称蛋白酶或称蛋白酶（proteinaseproteinase）已有十多种。已有十多种。n应应用用酶酶水水解解多多肽肽不不会会破破坏坏氨氨基基酸酸，也也不不会会发发生生消消旋旋化。化。n水解的产物为较小的肽段。水解的产物为较小的肽段。n最常见的蛋白水解酶有以下几种：最常见的蛋白水解酶有以下几种：nTrypsin ：R R1 1=赖氨赖氨酸酸LysLys和精氨酸和精氨酸ArgArg侧侧链（专一性较强，水链（专一性较强，水解速度快）。解速度快）。肽链肽链水解位点水解位点胰胰蛋蛋白白酶酶n nP Pepsinepsin：R1R1和和R2R2R1=R1=苯丙氨酸苯丙氨酸PhePhe,色色氨酸氨酸TrpTrp,酪氨酸酪氨酸TyrTyr;亮氨酸亮氨酸LeuLeu以以及其它疏水性氨基及其它疏水性氨基酸水解速度较快酸水解速度较快。肽链肽链水解位点水解位点胃胃蛋蛋白白酶酶n n分别从肽链羧基端分别从肽链羧基端和氨基端水解和氨基端水解肽链肽链水解位点水解位点羧羧肽肽酶酶和和氨氨肽肽酶酶n n在生物体中，在生物体中，多肽多肽最重要的存在形式是作为蛋白质最重要的存在形式是作为蛋白质的的亚单位亚单位。n n但是，也有许多分子量比较小的多肽以但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状游离状态存态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽活性肽。n n如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等肽；蛇毒多肽等。3 3、重要的肽重要的肽重要的肽重要的肽n n目前对肽类物质的应用主要在以下三个方面：目前对肽类物质的应用主要在以下三个方面：目前对肽类物质的应用主要在以下三个方面：目前对肽类物质的应用主要在以下三个方面：n n1.1.功能性食品：具有一定功能的肽类食品，功能性食品：具有一定功能的肽类食品，功能性食品：具有一定功能的肽类食品，功能性食品：具有一定功能的肽类食品，目前是国际上研究的热点。日本、美国、欧洲已目前是国际上研究的热点。日本、美国、欧洲已目前是国际上研究的热点。日本、美国、欧洲已目前是国际上研究的热点。日本、美国、欧洲已捷足先登，推出具有各种各样功能的食品和食品捷足先登，推出具有各种各样功能的食品和食品捷足先登，推出具有各种各样功能的食品和食品捷足先登，推出具有各种各样功能的食品和食品添加剂，形成了一个具有极大商业前景的产业。添加剂，形成了一个具有极大商业前景的产业。添加剂，形成了一个具有极大商业前景的产业。添加剂，形成了一个具有极大商业前景的产业。n n2.2.肽类试剂：纯度非常高，主要应用在科学肽类试剂：纯度非常高，主要应用在科学肽类试剂：纯度非常高，主要应用在科学肽类试剂：纯度非常高，主要应用在科学试验和生化检测上，价格十分昂贵。试验和生化检测上，价格十分昂贵。试验和生化检测上，价格十分昂贵。试验和生化检测上，价格十分昂贵。n n3.3.肽类药物。肽类药物。肽类药物。肽类药物。n n谷胱甘肽谷胱甘肽谷胱甘肽谷胱甘肽在生物体内有着重要的作用：在生物体内有着重要的作用：在生物体内有着重要的作用：在生物体内有着重要的作用：（1 1）作为）作为）作为）作为解毒解毒解毒解毒剂，可用于丙烯腈、氟化物、剂，可用于丙烯腈、氟化物、剂，可用于丙烯腈、氟化物、剂，可用于丙烯腈、氟化物、COCO、重金属以及有机溶剂的解毒上。、重金属以及有机溶剂的解毒上。、重金属以及有机溶剂的解毒上。、重金属以及有机溶剂的解毒上。（2 2）作为）作为）作为）作为自由基清除剂自由基清除剂自由基清除剂自由基清除剂，可保护细胞膜，使之，可保护细胞膜，使之，可保护细胞膜，使之，可保护细胞膜，使之免遭氧化性破坏，防止红细胞溶血及促进高铁血免遭氧化性破坏，防止红细胞溶血及促进高铁血免遭氧化性破坏，防止红细胞溶血及促进高铁血免遭氧化性破坏，防止红细胞溶血及促进高铁血红蛋白的还原。红蛋白的还原。红蛋白的还原。红蛋白的还原。（3 3）对白细胞减少症起到保护作用。）对白细胞减少症起到保护作用。）对白细胞减少症起到保护作用。）对白细胞减少症起到保护作用。（4 4）能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，）能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，）能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，）能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，起到起到起到起到抗过敏抗过敏抗过敏抗过敏作用。作用。作用。作用。（5 5）对缺氧血症、恶心以及肝脏疾病所引起的）对缺氧血症、恶心以及肝脏疾病所引起的）对缺氧血症、恶心以及肝脏疾病所引起的）对缺氧血症、恶心以及肝脏疾病所引起的不适具有缓解作用。不适具有缓解作用。不适具有缓解作用。不适具有缓解作用。（6 6）可）可）可）可防止皮肤老防止皮肤老防止皮肤老防止皮肤老化及色素沉着，减少黑色素化及色素沉着，减少黑色素化及色素沉着，减少黑色素化及色素沉着，减少黑色素的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽。的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽。的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽。的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽。抗菌肽抗菌肽n n又称抗菌活性肽，它通常与抗生素肽和抗病毒肽联系又称抗菌活性肽，它通常与抗生素肽和抗病毒肽联系又称抗菌活性肽，它通常与抗生素肽和抗病毒肽联系又称抗菌活性肽，它通常与抗生素肽和抗病毒肽联系在一起，包括环形肽、糖肽和脂肽，如短杆菌肽、杆在一起，包括环形肽、糖肽和脂肽，如短杆菌肽、杆在一起，包括环形肽、糖肽和脂肽，如短杆菌肽、杆在一起，包括环形肽、糖肽和脂肽，如短杆菌肽、杆菌肽、多粘菌素、乳酸杀菌素、枯草菌素和乳酸链球菌肽、多粘菌素、乳酸杀菌素、枯草菌素和乳酸链球菌肽、多粘菌素、乳酸杀菌素、枯草菌素和乳酸链球菌肽、多粘菌素、乳酸杀菌素、枯草菌素和乳酸链球菌肽等。菌肽等。菌肽等。菌肽等。n n抗菌肽热稳定性较好，具有很强的抑菌效果。抗菌肽热稳定性较好，具有很强的抑菌效果。抗菌肽热稳定性较好，具有很强的抑菌效果。抗菌肽热稳定性较好，具有很强的抑菌效果。n n除微生物、动植物可产生内源抗菌肽外，食物蛋白经除微生物、动植物可产生内源抗菌肽外，食物蛋白经除微生物、动植物可产生内源抗菌肽外，食物蛋白经除微生物、动植物可产生内源抗菌肽外，食物蛋白经酶解也可得到有效的抗菌肽，如从乳铁蛋白中获得的酶解也可得到有效的抗菌肽，如从乳铁蛋白中获得的酶解也可得到有效的抗菌肽，如从乳铁蛋白中获得的酶解也可得到有效的抗菌肽，如从乳铁蛋白中获得的抗菌肽。抗菌肽。抗菌肽。抗菌肽。n n乳铁蛋白是一种结合铁的糖蛋白，被认为是宿主抗细乳铁蛋白是一种结合铁的糖蛋白，被认为是宿主抗细乳铁蛋白是一种结合铁的糖蛋白，被认为是宿主抗细乳铁蛋白是一种结合铁的糖蛋白，被认为是宿主抗细菌感染的一种很重要的防卫机制。菌感染的一种很重要的防卫机制。菌感染的一种很重要的防卫机制。菌感染的一种很重要的防卫机制。n n研究人员利用胃蛋白酶分裂乳铁蛋白，提纯出了三种研究人员利用胃蛋白酶分裂乳铁蛋白，提纯出了三种研究人员利用胃蛋白酶分裂乳铁蛋白，提纯出了三种研究人员利用胃蛋白酶分裂乳铁蛋白，提纯出了三种抗菌肽，它们可作用于大肠杆菌。这些生物活性肽接抗菌肽，它们可作用于大肠杆菌。这些生物活性肽接抗菌肽，它们可作用于大肠杆菌。这些生物活性肽接抗菌肽，它们可作用于大肠杆菌。这些生物活性肽接触病原菌后触病原菌后触病原菌后触病原菌后30 min30 min见效，是良好的抗生素替代品。见效，是良好的抗生素替代品。见效，是良好的抗生素替代品。见效，是良好的抗生素替代品。酸味肽酸味肽n n酸味肽通常与酸味和酸味肽通常与酸味和酸味肽通常与酸味和酸味肽通常与酸味和UmamiUmami味有关。味有关。味有关。味有关。n nUmamiUmami味具有谷氨酸钠的味道，它通常由含有谷味具有谷氨酸钠的味道，它通常由含有谷味具有谷氨酸钠的味道，它通常由含有谷味具有谷氨酸钠的味道，它通常由含有谷氨酸钠盐和天冬氨酸钠盐的二肽或三肽组成。氨酸钠盐和天冬氨酸钠盐的二肽或三肽组成。氨酸钠盐和天冬氨酸钠盐的二肽或三肽组成。氨酸钠盐和天冬氨酸钠盐的二肽或三肽组成。n n首次从木瓜蛋白酶处理的牛肉提取物中分离出来首次从木瓜蛋白酶处理的牛肉提取物中分离出来首次从木瓜蛋白酶处理的牛肉提取物中分离出来首次从木瓜蛋白酶处理的牛肉提取物中分离出来的八肽，被称为的八肽，被称为的八肽，被称为的八肽，被称为“美味肽美味肽美味肽美味肽”，是代表，是代表，是代表，是代表UmamiUmami风味风味风味风味最好的例子。最好的例子。最好的例子。最好的例子。n n据报道，美味肽具有典型的牛肉汤味道，这主要据报道，美味肽具有典型的牛肉汤味道，这主要据报道，美味肽具有典型的牛肉汤味道，这主要据报道，美味肽具有典型的牛肉汤味道，这主要归因于归因于归因于归因于N-N-末端二肽末端二肽末端二肽末端二肽Lys-GlyLys-Gly、中心酸性三肽、中心酸性三肽、中心酸性三肽、中心酸性三肽Asp-Asp-Glu-GluGlu-Glu和和和和C-C-末端三肽末端三肽末端三肽末端三肽Ser-Leu-AlaSer-Leu-Ala的协同效应。的协同效应。的协同效应。的协同效应。谷胱甘肽（谷胱甘肽（GSH）n nGSHGSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽化合物。合而成的三肽化合物。合而成的三肽化合物。合而成的三肽化合物。n n广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，广泛存在于动物肝脏、血液、酵母和小麦胚芽中，各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。各种蔬菜等植物组织中也有少量分布。n n谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子谷胱甘肽具有独特的生理功能，被称为长寿因子和抗衰老因子。和抗衰老因子。和抗衰老因子。和抗衰老因子。n n日本在日本在日本在日本在2020世纪世纪世纪世纪5050年代开始研制并应用于食品，现年代开始研制并应用于食品，现年代开始研制并应用于食品，现年代开始研制并应用于食品，现已在食品加工领域得到广泛应用。已在食品加工领域得到广泛应用。已在食品加工领域得到广泛应用。已在食品加工领域得到广泛应用。n n目前主要以酵母发酵法生产谷胱甘肽。目前主要以酵母发酵法生产谷胱甘肽。目前主要以酵母发酵法生产谷胱甘肽。目前主要以酵母发酵法生产谷胱甘肽。四、蛋白质的结构四、蛋白质的结构n n一级结构一级结构n n二级结构二级结构n n超二级结构超二级结构n n三级结构三级结构n n四级结构四级结构一级结构一级结构 蛋白质的一级结构，又称为蛋白质的一级结构，又称为化学结构化学结构化学结构化学结构，是指氨基酸在肽链中，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。多肽链的氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的基础多肽链的氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的基础多肽链的氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的基础多肽链的氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的基础。n维系蛋白质一级结构的主要维系蛋白质一级结构的主要化学键是肽键和二硫键。化学键是肽键和二硫键。n蛋白质的一级结构决定了蛋蛋白质的一级结构决定了蛋白质的性质、空间结构和生白质的性质、空间结构和生物学功能。物学功能。(1)(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目。n n通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定(2)(2)多肽链的拆分。n n由多条多肽由多条多肽 链组成的蛋链组成的蛋 白质分子，白质分子，必须先进行必须先进行 拆分。拆分。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定（3 3）拆分多肽链间的二硫键）拆分多肽链间的二硫键n n可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键。基还原法拆分多肽链间的二硫键。蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定n n(4)(4)测定每条多肽链测定每条多肽链的氨基酸组成，并的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分计算出氨基酸成分的分子比；的分子比；蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定(5)分析多肽链的N-末端和C-末端蛋蛋蛋蛋白白白白质质质质一一一一级级级级结结结结构构构构的的的的测测测测定定定定n n蛋白质的构象蛋白质的构象：蛋白质分子中各原子和基：蛋白质分子中各原子和基团在三维空间所构成的特定空间结构。团在三维空间所构成的特定空间结构。P70n n具有生物功能的完整蛋白质必定具有三级具有生物功能的完整蛋白质必定具有三级结构或四级结构。结构或四级结构。二级结构二级结构指肽链的指肽链的指肽链的指肽链的主链主链主链主链在空间盘曲、折叠所形成的构象。在空间盘曲、折叠所形成的构象。在空间盘曲、折叠所形成的构象。在空间盘曲、折叠所形成的构象。不涉及侧链基团的空间排布。不涉及侧链基团的空间排布。不涉及侧链基团的空间排布。不涉及侧链基团的空间排布。早在早在20世纪世纪30年代，年代，Pauling和和Corey就开始有就开始有X-射射线衍射方法研究了氨基酸和肽线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了的结构，他们得到了重要的结重要的结论论:(1)肽键的键长介于肽键的键长介于C-N单键和双单键和双键之间，具有部分双键的性质，键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转不能自由旋转。(2)肽键中的四个原子和它相邻的两肽键中的四个原子和它相邻的两个个-碳原子处于同一平面，形成了碳原子处于同一平面，形成了酰胺平面，也称肽键平面酰胺平面，也称肽键平面。(3)在酰胺平面中在酰胺平面中C=0与与N-H呈呈反式。反式。多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以碳原子相隔。碳原子相隔。C-C键和键和C-N键是单键，可以自由旋转，其中键是单键，可以自由旋转，其中C-C键旋转的键旋转的角度称角度称，C-N键旋转的角度称键旋转的角度称。和和这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的构象。决定了肽链的构象。主要有以下类型：主要有以下类型：n n()螺旋螺旋（helix）n n()折叠折叠（-pleated sheet）n n()转角转角（-turn）n n()无规则卷曲无规则卷曲（nonregular coil）()螺旋螺旋螺旋螺旋多肽链中的各个肽平面围多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为升的距离即螺距为0.54 nm,含含3.6个氨基酸残基；个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离两个氨基酸之间的距离0.15 nm。肽链内形成氢键，氢键的肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团个氨基酸残基的酰胺基团的的-CO基与第四个氨基酸基与第四个氨基酸残基酰胺基团的残基酰胺基团的-NH基形基形成氢键。成氢键。-螺旋中氨基酸残基的侧螺旋中氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋外侧。链基团伸向螺旋外侧。蛋白质分子为右手蛋白质分子为右手-螺旋。螺旋。-螺旋的稳定性螺旋的稳定性 在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，-螺螺旋就不稳定，这是由于静电排斥，无法形成链内氢键。旋就不稳定，这是由于静电排斥，无法形成链内氢键。在多肽链中只要出现在多肽链中只要出现pro，-螺旋就被中断，产生一螺旋就被中断，产生一个弯曲（个弯曲（bend）或结节（或结节（kink），因为），因为Pro的的-C参参与与R基的形成，基的形成，C-C键和键和C-N键都不能旋转，同时键都不能旋转，同时也无法形成链内氢键。也无法形成链内氢键。GlyGly的的R R基太小，难以形成基太小，难以形成-螺旋所需的两面角，所以螺旋所需的两面角，所以和和ProPro一样也是螺旋的最大破坏者。一样也是螺旋的最大破坏者。肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如IleIle，由于空间由于空间位阻，也难以形成位阻，也难以形成-螺旋。螺旋。()折叠折叠折叠折叠n -折叠是由两条或多条几乎折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。n在在-折叠中，折叠中，-碳原子总是碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的处于折叠的角上，氨基酸的R基基团处于折叠的棱角上并与棱角团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心垂直，两个氨基酸之间的轴心距为距为0.35 nm；-折叠有平行和反平行的两种形式折叠有平行和反平行的两种形式:每一个氨基酸在主轴上所占的距离，平行的是每一个氨基酸在主轴上所占的距离，平行的是0.325 0.325 nmnm，反平行的是反平行的是0.35 nm0.35 nm。NNCNNCCC平行平行反平行反平行()转角转角转角转角这类结构主要存在于球状蛋白分子中。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。-转角是指蛋白质的分子转角是指蛋白质的分子转角是指蛋白质的分子转角是指蛋白质的分子的多肽链经常出现的多肽链经常出现的多肽链经常出现的多肽链经常出现180180180180 的回折，的回折，的回折，的回折，在回折角上的结构就称在回折角上的结构就称在回折角上的结构就称在回折角上的结构就称-转转转转角，也称发夹结构，或称角，也称发夹结构，或称角，也称发夹结构，或称角，也称发夹结构，或称U U U U形形形形转折。转折。转折。转折。由第一个氨基酸残基的由第一个氨基酸残基的由第一个氨基酸残基的由第一个氨基酸残基的C=OC=OC=OC=O与第四个氨基酸残基的与第四个氨基酸残基的与第四个氨基酸残基的与第四个氨基酸残基的N N N NH H H H之之之之间形成氢键。间形成氢键。间形成氢键。间形成氢键。-转角经常出现在连接反平行转角经常出现在连接反平行-折叠片的端头。折叠片的端头。知识链接：知识链接：知识链接：知识链接：角蛋白角蛋白n n角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白，包括毛发、指角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白，包括毛发、指角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白，包括毛发、指角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白，包括毛发、指甲、羽毛等。甲、羽毛等。甲、羽毛等。甲、羽毛等。n n角蛋白具有很强的抗牵张性能，在动物体内起保角蛋白具有很强的抗牵张性能，在动物体内起保角蛋白具有很强的抗牵张性能，在动物体内起保角蛋白具有很强的抗牵张性能，在动物体内起保护作用。护作用。护作用。护作用。n n-角蛋白：含有大量的半胱氨酸残基，在二级结角蛋白：含有大量的半胱氨酸残基，在二级结角蛋白：含有大量的半胱氨酸残基，在二级结角蛋白：含有大量的半胱氨酸残基，在二级结构（构（构（构（-螺旋）之间形成大量的二硫键。螺旋）之间形成大量的二硫键。螺旋）之间形成大量的二硫键。螺旋）之间形成大量的二硫键。与与-角蛋白有关的生活常识角蛋白有关的生活常识n n毛料衣服被虫蛀的原因毛料衣服被虫蛀的原因毛料衣服被虫蛀的原因毛料衣服被虫蛀的原因:一类蛾的幼中的消化液中有含有大量的巯基一类蛾的幼中的消化液中有含有大量的巯基一类蛾的幼中的消化液中有含有大量的巯基一类蛾的幼中的消化液中有含有大量的巯基还原剂，使毛料中还原剂，使毛料中还原剂，使毛料中还原剂，使毛料中-角蛋白的二硫键被还原，肽角蛋白的二硫键被还原，肽角蛋白的二硫键被还原，肽角蛋白的二硫键被还原，肽链之间的聚合被解除，肽链被消化。链之间的聚合被解除，肽链被消化。链之间的聚合被解除，肽链被消化。链之间的聚合被解除，肽链被消化。n n化学烫发的原理化学烫发的原理化学烫发的原理化学烫发的原理:烫为剂有两种，一类是含有巯基还原剂，一烫为剂有两种，一类是含有巯基还原剂，一烫为剂有两种，一类是含有巯基还原剂，一烫为剂有两种，一类是含有巯基还原剂，一类是氧化剂。先用还原剂破坏巯基，并采用物理类是氧化剂。先用还原剂破坏巯基，并采用物理类是氧化剂。先用还原剂破坏巯基，并采用物理类是氧化剂。先用还原剂破坏巯基，并采用物理方法使毛发卷曲，再用氧化剂恢复二硫键，使卷方法使毛发卷曲，再用氧化剂恢复二硫键，使卷方法使毛发卷曲，再用氧化剂恢复二硫键，使卷方法使毛发卷曲，再用氧化剂恢复二硫键，使卷曲固定。曲固定。曲固定。曲固定。头发角蛋白的结构头发角蛋白的结构化学烫发化学烫发()无规则卷曲无规则卷曲无规则卷曲无规则卷曲无规则卷曲无规则卷曲细胞色素细胞色素C的三级结构的三级结构 无规卷曲无规卷曲是指没是指没有规律性的肽链结有规律性的肽链结构，但许多蛋白质构，但许多蛋白质的功能部位常常埋的功能部位常常埋伏在这里。伏在这里。(5)环环 这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级这是最近发现普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构，这种结构的形状象希腊字结构，这种结构的形状象希腊字，所以称所以称环。环。环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲环这种结构总是出现在蛋白质分子的表面，而且以亲水残基为主，这种结构与生物功能有关，另外在分子识别中水残基为主，这种结构与生物功能有关，另外在分子识别中可能起重要作用。可能起重要作用。四、蛋白质的结构四、蛋白质的结构n n一级结构一级结构n n二级结构二级结构n n超二级结构超二级结构n n三级结构三级结构n n四级结构四级结构超二级结构超二级结构 超二级结构：指二级结构的基本结构单位（超二级结构：指二级结构的基本结构单位（-螺螺旋，旋，-折叠等）相互聚集，形成有规律的折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的二级结构的聚集体聚集体。已知的超二级结构主要有。已知的超二级结构主要有，x x，-曲折和曲折和-折叠筒等。折叠筒等。：是两个是两个-螺旋互相缠绕，形成螺旋互相缠绕，形成一个左手超螺旋。一个左手超螺旋。x x：是两段平行的是两段平行的-折叠通过一段连接链折叠通过一段连接链x x连接而连接而形成的结构。如形成的结构。如x x为为-螺旋则为螺旋则为；最常见的为两最常见的为两个个聚集体连在一起形成聚集体连在一起形成 结构，称结构，称RossmannRossmann折叠。折叠。Rossmann折叠折叠如如为为-折叠，则为折叠，则为。如如x为无规卷曲，则为为无规卷曲，则为c。-曲折（曲折（-meander-meander）：）：是三条或三条以上反平行的是三条或三条以上反平行的-折叠通过短链，如折叠通过短链，如-转角相连。转角相连。-折叠筒（折叠筒（-sheat barrel）：）：由多条由多条-折叠链所构成的折叠链所构成的-折叠折叠片，再卷成一个园筒状的结构。片，再卷成一个园筒状的结构。超二级结构类型立体图多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，形成三多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。它是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形它是指在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个成几个紧密的球状构象紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。连，此球状构象就是结构域。最常见的结构域约含最常见的结构域约含100100200200个氨基酸残基，少至个氨基酸残基，少至4040个左右，多至个左右，多至400400个以上。个以上。结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合的最后一步是结构域的缔合。结结 构构 域域 对那些较小的蛋白质对那些较小的蛋白质分
展开阅读全文