惠州学院生化复习资料

2012年生科系生物化学重点 我用了三天的时间，根据二班教师画的重点还有我们一班的整理出这一份资料，在复习时是可以当对照参考。本人的水平有限，可能有很多缺乏甚至错误的地方。有疑问等，欢送指正.题型：1. 名词解释 25=102. 单项选择 215=303. 是非题 110=104. 计算题 6分5. 生化反响题 26+4=106. 简答题 24分7. 综合题 10分每页重点：P12 三羧酸循环式新代的共同途径P18 结合蛋白的种类及组成 着重脂蛋白蛋白质的化学分类 ：P18-19页 简单蛋白质和结合蛋白质 1色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。2糖蛋白和蛋白聚糖：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等-均由蛋白质核糖以共价键相连而成。3脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清，脂蛋白等。-有蛋白质和纸质通过非共价键相连而成4核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。5色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。-多余6磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等P20 蛋白质的组成单位氨基酸 通式 旋光性 手性1.含有氨基的羧酸，氨基和羧基连在同一个碳原 子上 ，除了脯氨酸，其他19种标准氨基酸都是氨基酸2.R 代表氨基酸之间相异的局部， 叫 R 基 (R group)，又称为侧链(sidechain) 。3.20种标准氨基酸中除甘氨酸外，都有不对称碳 原子，都有旋光性，天然蛋白质中的氨基酸都 是L-型氨基酸4. 无色晶体、溶于水5. 旋光性：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳原子，所以都有旋光性，能使偏振光的偏振面向左或向右旋转，向左旋转的称左旋，用“号表示，向右旋转的称右旋，用“号表示。6. PS:构型与旋光性没有直接对应关系，L-氨基酸有的为左旋有的为右旋。即使同一种L-氨基酸，在不同的溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。7. 通式：这个只是它的投影式还要记住“透视式的-21页右上角P22-24 20种氨基酸的简写 构造 等电点考点：名词解释，酸碱性判断 与PH的关系 氨基酸的分类：21页最下面几段-总共四类-非极性的R基氨基酸，不带电的R基氨基酸，。等电点和PH值之间的计算-26页，看完例题也就会了。相应的 要记住各种氨基酸的Pk 、pi 值，至于考试会不会将这些数字给我们就不得而知了体20种氨基酸按理化性质可分为4组：非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和氨酸。酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。中文名称 英文名称 三字母缩写 单字母符号甘氨酸 Glycine Gly G丙氨酸 Alanine Ala A缬氨酸 Valine Val V亮氨酸 Leucine LeuL异亮氨酸 Isoleucine Ile I脯氨酸 Proline Pro P苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F酪氨酸 Tyrosine Tyr Y色氨酸 Tryptophan Trp W丝氨酸 Serine Ser S氨酸 Threonine Thr T半胱氨酸 Cystine Cys C蛋氨酸 Methionine Met M天冬酰胺 Asparagine Asn N谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q天冬氨酸 Asparticacid Asp D谷氨酸 Glutamicacid Glu E赖氨酸 Lysine Lys K精氨酸 Arginine Arg R组氨酸 Histidine His H口诀甘丙缬亮异亮酸，中性一羧又一氨。丝氨酸加羟基，含硫酸为半胱蛋。一氨二羧天冬谷，赖二氨基精胍基。氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本淡色书来缬氨酸，异亮亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸甲硫氨酸，氨酸，赖氨酸，或：笨蛋来宿舍晾一晾鞋。2、半必须氨基酸：半斤猪精斤氨酸，组氨酸3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸4、芳香族氨基酸：芳香老本色酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸5、非极性氨基酸：嘉宾亮亮本色去补鞋 非请自来甲硫氨酸，丙氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，脯氨酸，缬氨酸6、极性不带电荷：干脆半死天冬谷先安乐。甘氨酸，氨酸，半胱氨酸，丝氨酸，天冬酰胺。谷氨酰胺，酪氨酸7、酸性氨基酸：天冬谷带负电谷氨酸，天冬氨酸8、碱性氨基酸：赖精组带正电组氨酸，精氨酸，赖氨酸9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭谷谷，脯羟脯，要吃半斤组蛋饼和钢丝缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯羟脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸10、生酮氨基酸：酮赖亮赖氨酸，亮氨酸11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，氨酸12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸13、如何判断氨基酸的带电状况？由等电点pI和环境pH值可判断氨基酸的带电pHpI，氨基酸带负电荷；pHpI，氨基酸不带电净电荷为零P25 等电点的概念 名词解释 概念： 当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为 两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。应用： 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。利用这一性质可以别离制备某些氨 基酸。如谷氨酸的生产，就是将微生物发 酵液的PH值调节到3.22谷氨酸的等电 点，而使谷氨酸沉淀析出P27 典型的氨基酸鉴别反响1.a-氨基能与茚三酮反响产生蓝紫色沉淀脯氨酸和羟脯氨酸那么产生黄色沉淀；2.a-氨基可与亚硝酸反响产生氮气，计算出氨基酸的量？；3.a-氨基还很容易与2，4-二硝基氟苯DNFB生成2，4-二硝基氟苯氨基酸DNP-氨基酸，4.a-氨基还可以与异硫氰酸苯脂PITC反响最后产生苯硫乙酰硫脲衍生物PTH。一些氨基酸的R基团能与特殊的试剂发生呈色反响。P30 肽多肽的定义，知道怎么数多少个肽，书写方式的概念 名词解释概念：一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的 氨基脱水缩合而成的化合物叫肽peptide。氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键，又称酰胺键。肽和肽键构造1、肽链的构造特点是：1肽链中的骨干是单位规那么地重复排列，称之为共价主链：2每个肽键的形丧失一个水分子，故肽键中的氨基酸称氨基酸残基。3各种肽链的主链构造一样，但侧链R基即氨基酸残基的顺序不同。4一条多肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基，称N端；另一端含一个游离的末端羧基，称C端。2、肽的命名：从N端氨基酸开场，称某氨基酰某氨基酰某氨基酸，如简写：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。P33 生物活性肽的功能谷胱甘肽组成，所催化的反响，相关酶相关酶 反响 组成GSH具有重要的功能：1 解毒功能：与重金属离子、环氧化物致癌物结合排出体外。2 维持红细胞膜的完整性。3 参与高铁血红蛋白的复原作用。4 促进铁的吸收。P36 蛋白质的一二三四级构造 构造与功能的关系 作用力 四级构造有一个是非题-不一定所有的蛋白质都有四级构造这是对的蛋白质构象： 每一种天然的蛋白质都有自己特有的空间构造， 这称为蛋白质构象。 蛋白质构造的不同组织层次：1、一级构造：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的根底多肽链共价主链的氨基酸顺序；稳定一级构造的因素:肽键和二硫键2、二级构造：多肽链以氢键排列成沿一维方向的周期性构造的构象，如纤维状蛋白质中的-螺旋和-折叠片；3、三级构造：多肽链以各次级键非共价键盘绕成具有特定走向的严密球状构象；指 多肽链上包括主链和侧链在的所有原子在三维空间的分布43页4、四级构造：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互结合方式。如：所有的蛋白质都具有一、二、三、四级构造。 P38 蛋白质的二级构造 -螺旋的特点记住几个数字3.6个氨基酸残基，0.54NM螺距，0.15NM残基距离，直径0.6NM，容易形成-螺旋的情况；不能形成-螺旋的情况定义：蛋白质的二级(Secondary)构造是指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间构造。指多肽主链在空间的排列,或规那么的几何走向、旋转及折叠。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。影响螺旋形成和稳定的因素与氢键有关，还与肽链的氨基酸的R侧链有关。但凡有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽键N原子上没有H，不可能形成氢键。静电斥力。假设一段肽链有多个Glu或Asp相邻，那么因pH=7.0时都带负电荷，防碍螺旋的形成；同样多个碱性氨基酸残基在一段肽段，正电荷相斥，也 防碍螺旋的形成。位阻。如Asn、Leu侧链很大，阻碍螺旋的形成。40页最上面一段P43 蛋白质的三级构造蛋白质的三级构造 Tertiary Structure多肽链在二级构造、超二级构造和构造域层次的根底上，组装而成的完整的构造单元。三级构造指多肽链上包括主链和侧链在的所有原子在三维空间的分布。由二级构造螺旋、折叠、转角、无规卷曲等相互配置而成 。肌红蛋白是第一个被说明三级构造的蛋白质， 是由J.C.Kendrew 1963年用x射线衍射研究确定维系三级构造的力主要有：氢键、疏水键、离子键和德华力等。尤其是疏水键，在 蛋白质三级构造中起着重要作用。P44 倒数最后一段 四级构造 蛋白质的四级构造(Quaternary Structure)概念：由两条或两条以上的具有三级构造的多肽链借非共价键聚合而成的特定构象称为蛋白质的四级构造。其中每一条具有三级构造的多肽链称为亚基(subunit)，亚基单独存在时没有生物活性，只有 聚合成四级构造才具有完整生物活性。亚基一般 由一条肽链组成，也有由几条肽链组成链间以 二硫键连接的情形P46 蛋白质构造与功能的关系 二班的作业本上有好强大！好似我们没做过这道题哦。蛋白质一级构造是空间构造的根底，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持。蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的根底，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。1， 试举例说明蛋白质构造与功能的关系包括一级构造、高级构造与功能的关系。6分1正常成人血红蛋白是由二条链和二条链相互结合成的四聚体，镰刀型细胞贫血症是因为血红蛋白链中N端第六个氨基酸谷氨酸被缬氨酸代替，即由CTT变成CAT。2分2由于带负电的极性亲水谷氨酸被不带电的非极性疏水缬氨酸所代替，致使血红蛋白的溶解度下降。在氧力低的毛细血管区，HbS形成管状凝胶构造，导致红细胞扭曲成镰刀状(即镰变)。这种僵硬的镰状红细胞不能通过毛细血管，加上HbS的凝胶化使血液的黏滞度增大，阻塞毛细血管,引起局部组织器官缺血缺氧，产生脾肿大、胸腹疼痛等临床表现。2分3蛋白质的构造决定其功能，一级构造氨基酸序列决定其高级构造。P48 2分子病：镰刀性贫血症 问答 正常人血红蛋白Hb-A的-链第6位为谷氨酸，而病人的血红蛋白分子Hb-S第6 位由于基因突变为缬氨酸，缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失，导致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲疟疾。P51 蛋白质的等电点概念：对某一蛋白质而言，当在某一pH时，其所带正电荷与负电荷相等，净电荷为零，这时的pH称为该 蛋白质的等电点pIP52 蛋白质变性的原因 表现 理化性质生理功能的变化 天然蛋白质因受到物理或化学因素的影响，其分子部原有的高度规律性构造发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级构造不被破坏，这种现象称蛋白质变性。原因：引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。蛋白质变性后的表现：生物学活性消失；理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反响增强，对酶的作用敏感，易被水解。P54 蛋白质的沉淀反响与变性异同 二班作业本这个有 何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从严密有序的状态变成松散无序的状态，一级构造不破坏。蛋白质变性后的表现：生物学活性消失；理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反响增强，对酶的作用敏感，易被水解。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和外表的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：1可逆的沉淀：蛋白质的构造未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇或丙酮短时间作用蛋白质。2不可逆沉淀：蛋白质分子部构造发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反响都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。补充几个沉淀的反响-54页，加高浓度的盐类、P55 蛋白质测定方法与具体原理概述测定蛋白质一级构造的根本步骤。解答：1测定蛋白质中氨基酸组成。2蛋白质的N端和C端的测定。3应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。4别离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。5从有重叠构造的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。如果蛋白质含有一条以上的肽链，那么需先拆开成单个肽链再按上述原那么确定其一级构造。如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸局部氧化成两个半胱氨磺酸。P57 别离蛋白质的各种方法 是非题蛋白质的别离和分析技术（1） 根据蛋白质溶解度不同进展别离1. 盐析2. 等电点沉淀法3. 低温有机溶剂沉淀法（2） 根据蛋白质分子大小进展别离1. 凝胶过滤法2. 透析与超滤（3） 根据蛋白质带电性质进展别离1. 电泳法2. 离子交换层析法（4） 根据配体特异进展别离亲和层析法：是别离蛋白质的一种极为有效的方法,通常只需经过一步处理，即可将待提纯的蛋白质混合物中别离出来。P59 肽段氨基酸的测定1. Edman 法：该法可以连续测定N-末端的氨基残基，确定肽段氨基酸序列。2. 质谱法测序3. 根据核苷酸序列推断法P 61 课后练习题P67 ATP AMP ADP 概念，构造核苷酸构造和功能各种核苷三磷酸和脱氧核苷三磷酸是体合成RNA和DNA合成的直接原料。在体能量代中的作用： ATP能量“货币UTP参加糖的互相转化与合成CTP参加磷脂的合成GTP参加蛋白质和嘌呤的合成一些辅酶如NAD+、NADP+、FMN、FAD、CoASH的组成成分，参加细胞的氧化复原反响和酰基转移 反响；医疗中，ATP作为能源药物用于心力衰竭急救，cAMP用于心肌梗死，阿拉伯糖苷有抗DNA 病毒作用，用于抗癌。P68 3,5-环状腺苷酸环化核苷酸cAMP、cGMP：被称为第二信 使，有放大 激素的作用，cGMP是cAMP的拮抗物，两者共同在细胞生长发育中起重要的调节作用。P70 核苷酸的一级构造 的主要化学键 核苷酸之间以3,5-连接形成多核苷酸链，即核酸。81页 基因和基因组概念你落下了P82 病毒和细菌基因组的特点功能相关的基因常串联在一起，有共同的调控元件调控，并转录成同一mRNA分子，可指导多种蛋白质合成，这种构造称操纵子。RNA病毒可以分为四类：1. 正链病毒2. 负链病毒3. 双链病毒4. 逆转录病毒P84 外显子 含子 断裂基因 名词解释基因中不编码的居间序列称为含子，而编码序列的片段那么称为外显子。P85 tRNA的作用 形状构造 功能tRNA的二级构造是三叶草型的，三级构造为倒L型，tRNA发挥生物功能以其倒L型三级构造为根底记住它的四环四臂-86页 rRNA -87页 核不均一RNA 88页 紫外吸收性质 增色效应 91页P88 几个RNA的比拟 选择题P91 核酶 增色反响水解核酸的酶类可按其作用的底物分为核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶。如果水解部位在核酸链的部，称为切核酸酶，假设水解部位在核酸链的末端，称外切核酸酶。假设将核酸水解为核苷酸，紫外吸收值通常增加30%40%，这种现象称作增色效应。P92 核酸变性概念 Tm 值影响因素 双链核酸的变性指双螺旋区氢键断裂，空间构造破坏，形成单链无规那么线团状态的过程。变性脂涉及次级键的变化，磷酸二脂键的断裂称核酸的降解。将紫外吸收的增加量达最大增量一半是的温度值称熔解温度Tm。哪些因素影响Tm值的大小？解答：影响Tm的因素主要有：G-C对含量。G-C对含3个氢键，A-T对含2个氢键，故G-C对相对含量愈高，Tm亦越高图3-29。在0.15mol/L NaCl,0.015mol/L柠檬酸钠溶液(1SSC)中，经历公式为：G+C% =Tm - 69.3 2.44。溶液的离子强度。离子强度较低的介质中，Tm较低。在纯水中，DNA在室温下即可变性。分子生物学研究工作中需核酸变性时，常采用离子强度较低的溶液。溶液的pH。高pH下，碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力，pH大于11.3时，DNA完全变性。pH低于5.0时，DNA易脱嘌呤，对单链DNA进展电泳时，常在凝胶中参加NaOH以维持变性关态。变性剂。甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，阻碍碱堆积，使Tm下降。对单链DNA进展电泳时，常使用上述变性剂。P93核酸复性概念：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称复性。复兴性后，核酸的紫外吸收降低，这种现象称作减色效应。P94 分子杂交 名词解释概念：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。分子杂交广泛用于测定基因拷贝数、基因定位、确定生物的遗传进化关系等。DNA芯片技术也是以核酸的分子杂交为根底的。P103 单糖 寡糖 同多糖 多糖好似没这个吧。单糖：在温和条件下不能水解为更小的单位。寡糖双糖：水解时每个分子产生2-10个单糖残基。同多糖: 糖复合物是由一样的单糖基组成的多糖称为同多糖杂多糖：不一样的糖基组成的多糖称为杂多糖P118 糖蛋白与蛋白聚糖 概念糖蛋白是蛋白质与寡糖链形成的复合物，而蛋白聚糖是蛋白质与糖胺聚糖形成的复合物。P119 糖脂与脂多糖概念 名词解释糖脂是脂质与糖半缩醛羟基结合的一类复合物，脂多糖主要是革兰氏阴性细菌细胞壁所具有的复合多糖，一般由三局部组成：由到外为专一性低聚糖链、中心多糖链和脂质。P124 三酰甘油 构造通式P127 必须脂肪酸 -3 -6 你生化教师的研究爱好名称 英文缩写 营养价值 亚麻酸和亚油酸谁的价值高必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸PUFA。必需脂肪酸主要包括两种，一种是-3系列的-亚麻酸18：3，一种是-6系列的亚油酸18：2。 P137 流动镶嵌模型特指膜的流动镶嵌模型。针对细胞质膜提出的一种膜的构造模型，描述膜为构造和功能上不对称的脂双层所组成，蛋白质以镶嵌样模式分布在膜的外表与部，并能在膜运动。此模型也可适用于亚细胞构造的膜。一模型强调两点：膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向移动。膜蛋白分布的不对称性，球形蛋白质有的镶嵌在膜的或外外表，有的嵌人或横跨脂双分子层。P141 酶的概念 特点 名词解释 三层意义 141 6.1.1第一段概念：酶enzyme由活细胞产生的、具有催化功能的生物大分子。P143 酶的化学性质与组成化学本质：除核酶外，酶都是蛋白质。酶的催化活性要依赖其蛋白质构造的完整性。当酶的一级构造或者二级、三级、四级构造发生变化时，酶的活性会随之改变。酶可分为单纯蛋白质与缀合蛋白质两类。属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外，还有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又叫全酶，全酶蛋白质局部称为脱辅酶，非蛋白质局部称为辅因子。辅酶又可以分为一般的辅酶和辅因子，一般的辅酶与脱辅酶松弛结合，辅基通常严密结合。P144 表6-2辅酶辅基功能NAD(辅酶I转移H原子、电子NADP辅酶转移H原子、电子FMN转移H原子、电子FAD转移H原子、电子焦磷酸硫胺素转移羧基CoA转移酰基硫辛酸转移酰基、电子生物素转移羧基磷酸吡哆醛转移氨基四氢叶酸转移甲基、亚甲基、甲酰基P147 -148 酶的专一性酶的专一性可以分为两类：一是构造专一性，二是立体异构专一性。什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合学说认为酶分子的构造并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此根底上互补契合进展反响。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在构造上的互补性是酶催化底物反响的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。P149 诱导契合假说Koshland提出“诱导契合学说：酶活性部位的构造与底物的构造并不特别吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象 。 149 酶的作用机制P150-151 活性部位 活动中心 、外必须基因酶的活性部位由：结合部位和催化部位组成。酶的活性部位具有以下特点：1. 酶的活性部位具有三维立体构造2. 活性部位只占酶的整体构造的一小局部3. 酶的活性部位含有特定的催化基团4. 活性部位具有柔性5. 活性部位通常是酶分子上的一个裂痕152页 酶具有高效催化分子机制 P 159 酶促反响动力学 怎样测定酶促反响速率 概念 初 5%？酶促反响的初速率指在反响了5%的时候，酶促动力学是研究酶促反响的速率以及影响此速率的各种因素的科学 1. 酶活力enzyme activity：也称酶活性，指酶催化一定化学反响的能力。其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反响的反响速度reaction rate来表示。 2. 酶反响速度：用单位时间、单位体积中底物的减少量或增加量来表示。单位：浓度/单位时间P160-161 酶促反响的动力方程式 Km 的意义 如何求出Km P162 K2?K3 课本 左式表示：米氏常数是反响速度为最大值的一半时的底物浓度。 当反响速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = S 因此,米氏常数的单位为mol/L。 Km 是酶的特征物理常数，在固定条件下，Km的大小与酶的性质有 关，与酶的浓度无关。米氏常数Km的意义不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高P163 抑制剂的影响作用竞争性抑制的特点： 竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反响产物； 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位一样； 抑制剂浓度越大，那么抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小； 动力学参数：Km值增大，Vm值不变。非竞争性抑制的特点： 非竞争性抑制剂的化学构造不一定与底物的分子构造类似； 底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合； 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响； 动力学参数：Km值不变，Vm值降低。反竞争性抑制的特点： 反竞争性抑制剂的化学构造不一定与底物的分子构造类似； 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合； 必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加； 动力学参数：Km减小，Vm降低。P166 图6-18 P168酶的别构调控 某些代物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代反响的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。 具有变构调节作用的酶就称为变构酶。 凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代物就称为变构剂。变构调节的特点： 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现； 酶的变构仅涉及非共价键的变化； 调节酶活性的因素为代物； 为一非耗能过程； 无放大效应。 P171 6-8-3可逆的共价修饰指某种酶在其他酶的催化下，其肽链中某些基团发生可逆的共价修饰作用，导致该酶在活性形式和非活性形式之间互相转变，以到达调节酶活性的目的。这种酶也称共价调节酶。 P172 6-8-4在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的构造发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶称为酶原的激活。所谓酶原，指的是生物体合成出的无活性的酶的前体。P174核酶 概念核酶是具有催化能力的核糖核酸。P175 同工酶1、概念同工酶是指能催化一样化学反响，但其酶蛋白本身的一级构造、三维构造、理化性质及生物学功能不完全一样的一组酶。2.特点：1它们存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织、同一细胞中。2同工酶大多数是由两个或两个以上的亚基组成的寡聚体。P176 酶的活力测定 书上练习题有酶活力单位：在一定条件下，一定时间将一定量的底物转化为产物所需的酶量。U/g，U/ml在最适的反响条件25下，每分钟催化一微摩尔底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位，即 1IU=1mol/min比活力 = 活力单位数/ 毫克蛋白P181 我们一班作业本那题P187 维生素 辅酶 TPP：焦磷酸硫胺素，由硫胺素Vit B1焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体参与糖代过程中-酮酸的氧化脱羧反响。1、作为丙酮酸脱氢酶系和-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶，参与-酮酸的氧化脱羧作用。1丙酮酸+NAD+HSCoA TPP 乙酰CoA + NADH+H+CO2（2） -酮戊二酸+NAD+HSCoA TPP 琥珀酰CoA + NADH+H+CO22、作为转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代途径。3.TPP可抑制胆碱脂酶的活性，参与乙酰胆碱的合成。缺乏症：1、脚气病：四肢无力，肌肉麻木、感觉异常等末梢神经炎表现。 2、消化不良：胃肠蠕动减慢、消化液分泌减少，食欲不振。3、末梢神经炎维生素B2 辅酶/活性形式：1、黄素单核苷酸FMN2、黄素腺嘌呤二核苷酸FAD是核黄素VitB2的衍生物。生化作用 VitB2具有氧化复原性，酶蛋白与FMN或FAD结合后统称为黄素酶(氧化复原酶),催化脱氢氧化反响，其辅基FMN或FAD在酶促反响中作为递氢体双递氢体,起氢传递体的作用.P198 第4。10题 4将下面列出的酶、辅酶与维生素以短线连接。解答：10多项选择题：1以下哪一个辅酶不是来自维生素ACoQ BFAD CNAD+ DpLp ETpp2分子中具有醌式构造的是 A维生素A B维生素B1 C维生素C D维生素E E维生素K3具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 A维生素C B维生素E C维生素A D维生素B1 E维生素D4以下维生素中含有噻唑环的是 A维生素B2 B维生素B1 C维生素PP D叶酸 E维生素B65以下关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是正确的A. 脂溶性维生素包括维生素A、维生素C、维生素D和维生素EB. 维生素B1的辅酶形式为硫胺素焦磷酸C. 催化转氨作用的转氨酶所含的辅基是FMN与FADD. 维生素C又名抗坏血酸，是一种强的复原剂6以下关于维生素与辅酶的描述中，哪几项是错误的A. 维生素A的活性形式是全反式视黄醛，它与暗视觉有关B. 辅酶I是维生素PP的辅酶形式C. FMN与FAD是氧化复原酶的辅基D. 硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶7转氨酶的辅酶含有以下哪种维生素? A维生素Bl B维生素B2 C维生素PP D维生素B6E维生素Bl28四氢叶酸不是以下哪种基团或化合物的载体?ACHO BCO2 C DCH3 E解答：1A；2E；3B；4B；5B、D；6A、D；7D；8B。P209-211 呼吸链概念：代物上的氢原子被脱氢酶激活后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。组成：主要包括两条呼吸链。P216 抑制剂 氰化物 被氰化物、一氧化碳、硫化氢等抑制 被抗霉素A抑制 被鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A抑制 被鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A抑制氰化物能与以下哪种物质结合从而阻断呼吸链的生物氧化?CA 细胞色素C B 细胞色素bC 细胞色素aa3 D 细胞色素b1P221 两个穿梭系统 甘油-磷酸穿梭系统：NADH在胞液不能直接进入线粒体，它通过将二羟丙酮磷酸复原为甘油-磷酸进入到线粒体中，在甘油-磷酸脱氢酶作用下脱氢形成FADH2，然后进展电子传递。这种穿梭作用主要存在肌肉、神经组织中，由于FADH2产生ATP为1.5个，所以一分子葡萄糖这些组织中只产生30个ATP。苹果酸穿梭系统：NADH在胞液不能直接进入线粒体，这次它使草酰乙酸承受两个氢，转变成苹果酸，进入线粒体。在线粒体酶的催化作用下苹果酸脱氢生成NADH和草酰乙酸，草酰乙酸通过转氨酶作用转变成天冬氨酸返回到胞液中。这种穿梭主要在肝、肾、心等组织中。P226-235 糖酵解 丙酮酸三个去路1、 酵母在无氧条件下将丙酮酸转化为乙醇和CO22. 丙酮酸生成乳酸3、在有氧条件下，丙酮酸进入线粒体生成乙酰CoA，参加TCA循环柠檬酸循环，被彻底氧化成CO2和H2O。反响不可逆由丙酮酸脱氢酶复合体催化。丙酮酸脱氢酶系辅酶：硫胺素焦磷酸TPP、硫辛酸、CoA、FAD、NAD+丙酮酸 + CoA + NAD+ 丙酮酸脱氢酶系乙酰CoA + CO2 + NADH + HP237 关键酶 方程式糖酵解有三个不可逆反响：1.2.3.柠檬酸合酶柠檬酸循环的关键步骤乙酰-CoA(2C)+ 草酰乙酸(4C 柠檬酸(6C) 异柠檬酸脱氢酶(isocitrate dehydrogenase) 异柠檬酸 -酮戊二酸(5C) +CO2第1次氧化脱羧；6C5C为不可逆反响，是第二个调控步骤-裂解:先脱氢，再C-C键断裂、脱羧。-酮戊二酸 -酮戊二酸脱氢酶系 琥珀酰 CoA (4C) + CO2 -酮戊二酸脱氢酶系 ，为 3酶的复合体，-酮戊二酸脱氢酶系与丙酮酸脱氢酶系相似 , 由-酮戊二酸脱氢酶 E1、琥珀酰转移酶 E2和二氢硫辛酸脱氢酶 E3以及6种辅因子 , TPP 、硫辛酸、 FAD 、NAD NAD+、CoA 和Mg2+ 组成，但是在酶的构造和功能上那么有些差异。pp 第2次氧化脱羧， NAD NAD+为受氢体。 产物为高能化合物 ，并放能，产生一分子 NADHG0= -30 30.24 .24 KJ/mol mol， 反响不可逆，第三个调控步骤。琥珀酸硫激酶琥珀酰CoA 琥珀酸(4C) 唯一的底物水平磷酸化；高能键释放的能量用以合成GTP主要在动物 或ATP植物特有。P238 丙酮酸脱氢酶 丙酮酸脱氢酶复合体是一个十分大的多酶复合体，包括丙酮酸脱氢酶E1、二氢硫辛酸乙酰转移酶E2、二氢硫辛酸脱氢酶E3三种不同的酶及焦磷酸硫胺素(TPP)、硫辛酸，FAD, NAD+,CoA 及Mg2+六种辅助因子组装而成。丙酮酸脱氢酶系丙酮酸 + CoA + NAD+ 丙酮酸脱氢酶系乙酰CoA + CO2 + NADH + H辅酶：硫胺素焦磷酸TPP、硫辛酸、CoA、FAD、NAD+P242 表9-3反响酶反响类型辅助因子1柠檬酸合酶缩合-2顺乌头酸酶脱水Fe2+3逆柠檬酸脱氢酶脱羧 氧化NAD+ NADP+ Mn2+ Mg2+4-酮戊二酸脱氢酶系脱羧 氧化TPP NAD+ CoASH FAD 硫辛酸 Mg2+5琥珀酸硫激酶底物水平磷酸化CoASH 6琥珀酸脱氢酶氧化Fe2+7延胡索酸酶水化-8苹果酸脱氢酶氧化NAD+P243-244 表9-4略P246 种子发芽 2段6油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反响历程。解答：油料作物种子萠发时,脂肪减少，糖増加,说明脂肪转化成了糖。转化途径是:脂肪酸-氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。主要得分点：1脂肪酸氧化生成乙酰CoA2乙醛酸循环3糖异生P257 糖异生及糖分解的比拟 糖异生及糖分解的不同1、克制糖酵解的三步不可逆反响。2、糖酵解在细胞液中进展，糖异生那么分别在线粒体和细胞液中进展。糖异生作用是植物包括动物体单糖合成的中心途径，许多果实成熟过程中，有机酸减少而糖增加，主要是通过这个途径。P258 图9-16略P260 第6.7题 二班作业本上有做7剧烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。解答：剧烈运动时, 肌肉组织中氧气供给缺乏, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO2和 H2O, 因乳酸含量减少酸痛感会消失。P266 -氧化 产能计算-氧化：-氧化过程由四个连续的酶促反响组成： 脱氢； 水化； 再脱氢； 硫解。脂肪酸-氧化的特点：-氧化过程在线粒体基质进展；-氧化为一循环反响过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反响不可逆； 需要FAD，NAD，CoA为辅助因子； 每循环一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA。计算1分子软脂酰CoA在分解代过程中共生成ATP的数目为：7次-氧化分解产生47=28分子ATP； 8分子乙酰CoA可得108=80分子ATP；共可得108分子ATP，由于软脂酸转化成软脂酰CoA时消耗了1分子ATP中的两个高能磷酸键的能量ATP分解为AMP, 可视为消耗了2个ATP，故1分子软脂酸彻底氧化分解可净生成106分子ATP。P272甘油-磷酸 。 。由糖代生成磷酸二羟丙酮 复原生成，供氢体为NADH + H+ 。也可由脂肪分解产生的甘油经脂肪组织外的甘油激酶催化与ATP作用而成。 P273 图10-7略P284 第1.2题1脂肪是如何分解和合成的? 解答：生物体利用三酰甘油是通过脂肪酶水解三酰甘油生成甘油与脂肪酸。甘油和脂肪酸在组织进一步氧化生成CO2、水及能量。合成脂肪所需的甘油-3-磷酸可由糖酵解产生的二羟丙酮磷酸复原而成，亦可由脂肪发动产生的甘油经脂肪组织外的甘油激酶催化与ATP作用而成。脂肪酸经活化生成的脂酰辅酶A与甘油-3-磷酸缩合生成磷脂酸；二羟丙酮磷酸也能与脂酰CoA作用生成脂酰二羟丙酮磷酸，然后复原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰CoA作用可生成磷脂酸。磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。二酰甘油与另一分子的脂酰CoA缩合即生成三酰甘油。2什么是-氧化？1mol硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔ATP?解答：脂肪酸氧化作用是发生在碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下，这个作用即-氧化。它经历了脱氢辅酶FAD，加水，再脱氢(辅酶NAD+)，硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA。1mol硬脂酸十八碳饱和脂肪酸彻底氧化可净产生120mol摩尔ATP。1.58+2.58+109-2=12+20+90-2=120 mol ATP。P286 必需氨基酸1、必须氨基酸：携一本淡色书来缬氨酸，异亮亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸甲硫氨酸，氨酸，赖氨酸，或：笨蛋来宿舍晾一晾鞋。P288 氨基酸分解氨基酸的共同分解代途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面P289转氨酶通式 谷草 谷丙 P291 吡哆醛-5-磷酸 最后一段谷丙转氨酶 辅酶：磷酸吡哆醛吡哆醛-5-磷酸酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸P294 氨的去路氨的去路有三条：1. 排泄：水生动物主要排氨，鸟类及某些爬虫类主要排尿酸，两栖类、哺乳类和人是排尿素的。2. 以酰胺的形式贮存3. 重新合成氨基酸和其他含氮物P296 鸟氨酸循环第一阶段：鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二阶段：瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段：精氨酸被肝中的精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸。P298 最后一段鸟氨酸循环将氨转化成尿素，尿素中的两个氨一分子来源于谷氨酸的氧化脱氢，一分子来自于天冬氨酸。P299 谷氨酸谷氨酰胺是动物体氨的主要运输形式，除了通过血液循环将氨运送到肝合成尿素外，也可将氨运输到肾脏以铵盐的形式排出，是尿氨的主要来源。P301 表11-1P314 最后一段P315 同上P316 痛风症由于尿酸的溶解度很低，尿酸以钠盐或钾盐的形式沉淀于软组织、软骨及关节等处，形成尿酸结石及关节炎，这种疾病称痛风症。P318 12.2.2 原料过程 嘌呤环中各原子的来源P321 12.2.3 UMP 1 氨甲酰磷酸合成酶辅酶：谷氨酰胺+ CO2HCO3 谷氨酸 + 氨甲酰磷酸P337 DNA聚合酶 作用DNA pol 涉及DNA损伤修复，在半保存复制中起辅助的作用。DNA pol 在修复损伤中也是有重要的作用。DNA pol 是一种多亚基的蛋白。在DNA新链的从头合成de novo中起复制酶的作用。催化新链合成方向：53P343 13.2.3 岗崎片段DNA复制过程中，2条新生链都只能从5端向3端延伸，前导链连续合成,滞后链分段合成，这些分段合成的新生DNA片段称冈崎片段。P380 穿鞋带帽帽子构造功能使mRNA免遭核酸酶的破坏使mRNA能与核糖体小亚基结合并开场合成蛋白质 被蛋白质合成的起始因子所识别，从而促进蛋白质的合成。Poly(A) 尾巴的功能 是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式 它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性P386 RNA复制酶RNA复制酶 ，亦称RNA合成酶。是依赖于RNA的聚合酶。是以“病毒RNA为模板4种核糖核苷酸为底物的合成RNA的酶。P392 mRNA 有个mRNA，觉得自己很孤单，就拉个核糖体过来翻译个蛋白给自己作伴，翻译好之后对蛋白说：“你好，我是你的模板。蛋白说：“你好，我是 RNase即RNA水解酶。 mRNA沉默了一下，说：“没关系,反正我本来也活不了多久.你就陪陪我吧。 蛋白说：“好。 于是两个人就手拉手默默地站在一起。 过了一会儿蛋白突然说：“其实我现在还不是RNase。 mRNA：“嗯。 蛋白：“我现在只是多肽。 mRNA笑了。 蛋白：“可是我很快就会变成真的RNase了。 mRNA：“没有关系。我总是要死的。 于是蛋白依旧和mRNA靠在一起，他慢慢地转圈，折叠，开场修饰自己。他越来越像真的RNase，而mRNA慢慢地开场降解。 蛋白说：“我走吧，离开了我你也许能活得久一些呢。 mRNA说：“你别走。我有些话要和你说。 mRNA说，你知道么，我也有过一个模板，他叫DNA。 蛋白说：“他现在在哪里呢？ mRNA说：“他的启动子关闭了。他睡着了。 蛋白问：“是谁把他的启动子关掉的呢？他还会醒过来吗？ mRNA说：“是我把他关掉的。然后他又笑笑：“但是他还会醒的，我一消失，他就又会醒来了。mRNA说：“我记得我刚被转录出来的时候，DNA对我说，你好，我是你的模板。我说你好，我是mRNA。他笑着说很快乐见到你，然后就慢慢睡着了。 蛋白没有说话。 “我很想念他。mRNA的声音越来越虚弱，“我马上就要消失了。如果他醒过来，如果你碰到他，请替我再和他说一句你好吧。 然后mRNA就被降解掉了。 DNA慢慢醒了过来，看到旁边站着一个蛋白正小心翼翼地看着他。 蛋白看DNA醒了，说：“你好，我是RNase。 DNA说：“你好，我是DNA。 蛋白：“你好。 蛋白：“第二句你好，是mRNA让我对你说的。 DNA想起来，他上次睡觉之前，转录了一个mRNA，可是就说了一句话，自己就睡着了。 DNA：“mRNA他在哪里？ 蛋白答非所问：“他说他很想念你。 DNA笑了：“我也很想念他。 蛋白：“他已经被降解了。 蛋白：“有时候我却羡慕他。 DNA：“为什么？ 蛋白看看DNA，说：“因为你也在想念他啊。蛋白说完，突然觉得湿湿的。原来是自己哭 (弄到这里有点词穷了，然后我找了个段小说。这是一个很很短的小说，但里面包含很多生物知识。P393 遗传密码子的特点1. 密码是无标点和不重叠的2. 密码的简并性3. 摆动性4. 密码的通用性5. 细胞编码20种氨基酸的密码子总数为61种，3个终止子。6. 密码子阅读与翻译具有一定的方向性：从5端到3端7. 原核生物和真核生物mRNA的某些特点（1） 原核生物的一个mRNA分子往往为功能相关的集中蛋白质编码，称为多顺反子mRNA,真核生物的mRNA通常只为一条多肽链编码，称为单顺反子mRNA。2真核生物mRNA往往帽子构造和Poly(A) 尾巴构造。P399 蛋白质的合成过程P413 糖类 脂质 蛋白质 核酸 代联系课本图16-1P418 仔细看 P420 cAMP 受体蛋白何谓操纵子?根据操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏。解答：所谓操纵子是原核细胞基因表达的协调单位。操纵子由一组在功能上相关的构造基因和控制位点所组成。控制位点包括启动基因和操纵基因。此控制位点可受调节基因产物