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单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,第四章 蛋白质的物理化学性质及结构解析,热力学与蛋白质构象,突变、稳定性和折叠,X射线晶体结构分析,核磁共振波谱的溶液结构解析,热力学函数与蛋白质构象,蛋白质多肽链内能,蛋白质的构象-多肽链与溶液的相互作用形成,内部运动决定,关系？,热容量,系统的热容量与状态的转变过程有关。采用量热实验,微分扫描量热仪可以直接测定热容量的变化。,热容量的变化-蛋白质的折叠和退折叠过程,蛋白质的构象与热运动,蛋白质的构象取决于两个方面：,1、多肽链与溶液分子的相互作用,2、蛋白质分子的无规那么热运动,维持蛋白质三维结构的作用力主要是弱的相互作用力：静电力、范德华力、氢键等,怎么从分子的相互作用解释蛋白质天然结构的稳定性？,弱的相互作用力对蛋白质的稳定性作用可以用“水的性质解释,纯水中含有氢键网格，存于水中的分子会干扰水分子中氢键的形成，导致体系中的墒升高，墒的升高是水溶液中形成疏水作用的主要动力。,生理条件下，蛋白质中氢键和离子键的形成主要是,墒作用,所驱动。蛋白质的内部一般是由疏水侧链形成的紧密堆积的核，,疏水作用,是稳定蛋白质构象的主要作用。,静电相互作用,范德华相互作用,氢键,体系中含有大量氢键，在维持结构方面起重要作用,疏水效应,蛋白质中含有较高比例的非极性氨基酸残基,二硫键,通常在肽和蛋白质分子中的半胱氨酸残基中的键,盐桥,突变、稳定性和折叠,体外突变技术,用酶学和化学方法剪切或合成DNA，将突变,导入到克隆化的基因中，再将改变的基因重新,克隆到生物体中分析该基因的功能变化的技术。,随即突变,定点突变,提高重组干扰素的专一活性,抗病毒药-干扰素稳定性的改进,-SH,17,形成二聚体,失去活性,-,OH,17,氨基酸取代,二聚体,二硫键,
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