第二十章 氨基酸蛋白质核酸

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,*,有机化学,氨基酸，蛋白质和核酸,1.,氨基酸的结构、分类及命名,氨基酸分子中既有,-NH,2,(,氨基,),又有羧基,-COOH.,第一节 氨基酸,自然界中存在的,-,氨基酸（亦称天然氨基酸）目前已经知道,有,100,多种，但组成蛋白质的氨基酸仅有二十多种。,各种氨基酸之间差别主要体现在,R-,基团的不同，,而,R-,的结构是多种所样，有些氨基酸的,R-,中,有,-OH,-SH(,巯基,),芳环或杂环，有的氨基酸分子中有两个,-NH,2,或,-COOH.,根据分子中,-NH,2,和,-COOH,的数目将氨基酸分为：中性，酸性和碱性氨基酸,分类：根据,-NH,2,和,-COOH,相对位置不同，又分为,、,、,或,氨基酸。,组成蛋白质的几乎都是,-,氨基酸,【,氨基在,碳上,】,。,说,明：,中性氨基酸,分子中,-,NH,2,和,-COOH,数目相同。,碱性氨基酸,分子中,-NH,2,数目大于,-COOH,数目。,酸性氨基酸,分子中,-,COOH,数目大于,-,NH,2,数目。,根据,-NH,2,和,-COOH,数目,甘氨酸,赖氨酸,谷氨酸,羟基氨基酸,分子中除了,-,NH,2,-,COOH,外还有,-OH.,芳香族氨基酸,分子中除了,-,NH,2,，,-,COOH,外，还有芳环。,杂环氨基酸,分子中除了,-,NH,2,，,-COOH,外，还有杂环。,有些氨基酸不能在人体内合成，必须从食物饮料中摄取。,人体或动物内如缺少了这些氨基酸会引起新陈,代谢失常，疾病缠身，因此称为它们,“,必需氨基酸,”,。,苯丙氨酸,色氨酸,实验表明：,说明,：,性质来源是其氨基和羧基两种官能团，除了有氨基羧基各自的性质，还有综合的性质,2.,氨基酸的性质,甲：两性和等电点,氨基酸既含有碱性基团,-NH,2,又含有酸性基团,-COOH,，所以它具有两性，与强酸或强碱均都生成盐。,1,两性：,胺与羧酸反应很容易形成铵盐，与,-NH,2,和,-COOH,存在于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐（,Zwitterion,）,铵盐,内盐,（亦称为偶极离子）,注,:,氨基酸的某些物理性质和光谱表明，它们是以偶极离子（,dipolar ion,）形式存在的，分子中没有游离的,-NH,2,或,-COOH,。,氨基酸的,IR,，没有典型的,-COOH,伸展吸收峰（,1725-1700cm-1,）而只有,-COO-,负离子吸收峰（,1650-1545cm-1,）,氨基酸偶极离子作为两性物质，既能以一个强酸接受一个质子，又可向强碱提供一个质子。,从氨基酸的偶极离子可以看到，它的酸性,-COOH,表现出来的供质子能力，而是,-NH3+,的行为，同样它,的碱性,Kb,也不是,-NH2,结合质子的能力，而是,-COO-,的碱性行为。在酸性溶液中，偶极离子,中的,-COO-,接受质子生成,正离子,；在碱性溶液中，,中的,NH3+,提供质子而形成负离子,如果在丙氨酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制负离子,的生成，而使正离子,数量增加（平衡向左进行）当加入适,量的酸时，可使,和,数量相等，丙氨酸的净电荷等于零，将,此溶液置于电场中，丙氨酸向阳极移动的速度和向阴极移动速,度相等，其净迁移为零，该溶液的,PH,则称为丙氨酸的等电点,（用,P,I,-,isoelectric,point,表示）。,氨基酸中氨基的反应,1,氨基的酰基化,【,典型的氨基性质,】,2,氨基的烃基化,【,与,RX,作用，烃基化生成,N-,烃基氨基酸,】,3,与亚硝酸反应,【,生成羧基酸跟水，并放出氮气,】,4,与甲醛反应,【,氨基与甲醛反应生成羧甲基衍生物,】,氨基酸的羧酸反应,典型的羧基性质，与醇 羧酸 胺类化合物反应生成酯 酸酐 酰胺。,与羧酸相似的是,:,氨基与羧基的相对位置不同，受热后发生的反应也不同,【1 -,氨基酸受热，发生,2,分子间脱水，生成六元环的交酰胺，,2 -,氨基酸受热失去一分子氨，生成,，,-,不饱和羧酸，,3,另外两种氨基酸内脱水生成五元环或者六元环内酰胺,】,氨基跟羧基共同的反应,1,成肽反应,【,脱水成肽,】,2,与金属离子的络合作用,【,内络合结晶，用于沉淀和鉴别某些蛋白质,】,3,与水合茚酸酮反应,【-,氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热，发生氧化 脱氮 脱羧，生成蓝紫色物质，用于,-,氨基酸的定性与定量分析，水合茚三酮是显色剂,】,4,、氨基酸的来源与合成,(source and synthesize of the,amino acid),：,由蛋白质水解制备氨基酸是从,1820,年开始的，这是一个最古老的方法，味精早期就是由小麦蛋白质,面筋水解得到的。,胱氨酸、半胱氨酸是由头发水解得到的。,蛋白质水解法的缺点,：,分离比较困难，因为水解时所得到的总是各,种氨基酸的混合物。,1,）、来源,(source),：,氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。,2,）、合成方法,(synthesize method),：,A:,蛋白质的水解,(hydrolyze of the protein),：,1975,年开始用该法生成谷氨酸（味精），目前谷氨酸发酵,工业在世界年总产量（,20,万吨）中已占大部分。,微生物发酵法的原料价廉，在大多数情况下，由于细菌的,特异作用，能直接得到,L-,型氨基酸，无需再进行外消旋体的,拆分。,该法是以糖质原料（如淀粉、果糖、蔗糖）或以石油及其制品,（如石蜡油、煤油、乙醇、醋酸）为主要碳源，在其他氮、磷、,钾等物质存在下，经过微生物发酵而生成氨基酸。,说明：,B:,微生物发酵法,在酶的作用下，可将一定原料转化成,L-,氨基酸。,C:,酶法,(enzyme),：,酶的特点,：,酶的催化选择性很强，生产过程简单，产率高，副产物少，周期短，成本低。,利用酶法生产的氨基酸有,L-,丙氨酸，,L-,天门冬氨酸，,L-,赖氨酸，,L-,色氨酸，,L-,鸟氨酸等。,说明：,我国上海味精厂用反丁烯二酸和,NH,4,+,为原料，在天门冬氨酸酶的,催化下，生产,L-,天门冬氨酸。,反丁烯二酸,L-,天门冬氨酸,用,-,卤代酸的氨解：,1 :60,此法必须用高几十倍的氨存在下，可以得到比较高产率的氨基酸。,过量,由丙二酸酯法,用邻苯二甲酰亚胺与丙二酸酯反应制备氨基酸,CH,2,(COOC,2,H,5,),2,BrCH(COOC,2,H,5,),2,Br,2,OH,-,H,2,O,H,+,R-CH-COOH,NH,2,乙酰氨基丙二酸酯法：,斯垂克（,Strecker,),合成,：（氰胺水解）,斯密特（,schmidt,),反应,该反应是以叠氮酸为试剂，将羧基转化成氨基,叠氮酸,5,、肽,1,）肽的概念和命名：,由两个以上氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为肽（,peptide,）。,肽一般含有,2-50,个氨基酸残基，最简单为二肽，其中包含一个肽键。,肽键,肽（,peptide),此名词来自希腊语,“,消化,”,因为肽首先是由,部分消化的蛋白质得到的。,肽分子中的酰胺键，称为肽键（,peptide bond),说明：,含有三个、四个、五个氨基酸的肽分别称为三肽、四肽、五肽等，由多个氨基酸缩合而成的化合物叫多肽。,6,、多肽,1,）结构与命名,多个氨基酸缩合而成的化合物叫多肽，为链状结构，所以也叫多肽链。一条多肽链通常在一端含有一个游离的氨基，称为,N,一端，另一端含有一个游离的羧基，所以,C,一端。,肽的命名是根据参与其组成的氨基酸来确定的，书写顺序总是,N,一端在左边，,C,一端在右边。,命名：,从肽链的,N,一端氨基酸开始，称为某氨基酰,某氨基酰某氨基酰,某氨基酸，例如：,丙氨酰丝氨酰甘氨酸,2,）、多肽的来源,多肽可以由蛋白质通过酶水解产生，也可以人工合成，传统的人工,合成多肽是分步缩合反应，即一个氨基酸的,-NH,2,与另一个氨基酸的,-COOH,进行缩合，反复操作多次，直至生成多肽。,每一次重复都要保护,-NH,2,活化,-COOH,，缩合，脱保护基团，,多次重复，步骤繁琐。,二,一般把相对分子量在一万以上的多肽（约超过,100,个氨基酸,单位）成为蛋白质。,、,结构蛋白质的,蛋白质在生物体内有着重要的生物功能，它是生物,体的基本材料，在不同部分起着不同的作用，例如：头发、指,甲、皮肤、羽毛中的角蛋白具有保护肌体各组织的作用，,例如：肌腱中的胶原蛋白起着连接组织的作用，例如：鸡肉中,的肌球蛋白有收缩肌肉的作用。另外蛋白质起着加速和调节生,化反应速度以及运送各种物质到整个机体的作用，例如：血红,蛋白把氧气从肺输送到各个组织。,蛋白质是由一条以上多肽链按各自特殊组合方式形成的具有完,整生物活性的分子。,一 蛋白质的一级结构,蛋白质中的各种氨基酸按一定次序连接成一个链状结构，该结构称为蛋白质的一级结构，或称蛋白质的初级结构（例如：,胰核糖核酸酶,的一级结构由,124,个氨基酸残基组成,（见下页）。,核糖核酸酶的蛋白质一级结构由,124,个氨基酸残基组成,细胞色素,C,的蛋白质一级结构由,104,个氨基酸残基组成,溶菌酶由,129,个氨基酸残基组成,肌红蛋白,由,153,个氨基酸残基组成,胰蛋白酶由,195,个氨基酸,残基组成,蛋白质只具有一级结构时，没有生物活性，当它具有高级结构,时，才具有生物活性。,（二）蛋白质的二级结构,蛋白质分子的二级结构主要有,-,螺旋，,-,折叠等结构,1,）,-,螺旋,蛋白质的,-,螺旋,结构其,主要特点,：肽键象螺旋一样，盘旋前进，每,3.6,个氨基酸上升一圈，螺距,0.54nm,每个氨基酸上升,0.15nm,。请注意：螺旋主要靠氢键形成，氢键几乎与长轴平行（见下页）。,-,螺旋,为右手螺旋，自然界蛋白质大多是右手,螺旋。,7,、蛋白质的性质,蛋白质表面的一些亲水性基团（如：,-NH,3,+,-COO,-,-OH,-SH,等）,易起水合作用，从而形成水化层，导致蛋白质颗,粒不易聚集沉淀，这些蛋白质分子直径在,2-20nm,范围，所以蛋,白质溶液是亲水胶体溶液，有半通透性，丁达尔效应，布朗运,动等一些亲水胶体的性质。,蛋白质分子质量大，形成的颗粒大，不能通过半透膜，可利用,此性质将蛋白质与一些小分子分开，这种分离方法称为透析。,蛋白质的基本结构单元是氨基酸，但蛋白质的性质并不是氨基酸,性质的简单加和。,（一）胶体性质,二 两性解离和等电点,蛋白质可解离基团包括末端的,-,氨基和末端,-,羧基以及可解离,的侧链,R,基团，,这些可解离基团在特定的,PH,范围内解离，产生带正电荷或带负电荷的基团，总,解离式为：,阳离子,NH,3,+,P,COOH,阴离子,P,COO,-,NH,2,P,NH,2,COOH,两性离子,NH,3,+,P,COO,-,等电点,OH,-,OH,-,H,+,H,+,PH P,I,当溶液,PH,使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即蛋白质分子本身的静电荷为零时，此时,PH,值即为蛋白质的分子的等电点，用,P,I,表示，各种蛋白质有各自的,P,I,，它与所含氨基酸的种类和数量有关。,（三）沉淀作用：,蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀，蛋白质的沉淀反应有重要的实用价值，但是蛋白质测定可能是变性的，也可能是未变性的，这取决于沉淀的方法和条件，常用的方法是中性盐沉淀（称盐析）和有机溶剂沉淀。,天然蛋白质受物理或化学因素的影响，蛋白质分子内部维系其高级结构的原有氢键、盐键等次级键遭到破坏，使分子内部结构发生改变，导致其生物学性质、物理化学性质改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性后的蛋白质，不仅丧失原有的可能性，也失去了原来的许多生理效能。,蛋白质能与茚三酮反应，生成兰紫色物质，所以可用来鉴别蛋白,质的存在。,蛋白质能与农硝酸反应，即变为黄色，这是蛋白质中含苯环的氨,基酸发生了硝化反应的缘故，例如：苯丙氨