2019-2020年高二生物《细胞生物学》教学设计.doc

2019-2020年高二生物细胞生物学教学设计无机物水-生物体中含量达70%-90% 碳酸盐 磷酸盐 硫酸盐 卤化物酸盐金属离子无机盐NaKCaFe（磷酸盐为主）（ Ca盐为主）有机物糖脂蛋白质核酸维生素激素（糖，脂，蛋白质，核酸为主）（蛋白质最为重要，核酸最为根本）自由水：溶剂、代谢介质、调节结合水：成分。亲水物质：蛋白质淀粉纤维素亲水性依次递减 各种无机盐离子在体液中的浓度是相对稳定的，其主要作用有：维持渗透压，维持酸碱平衡，特异作用等。血红蛋白缺少抽畜过多肌无力细胞的化学成分一、细胞的化学成分、亚显微结构及功能 （一）化学成分 1.水、无机盐 2.糖类 3.蛋白质（包括：氨基酸、三字母缩写、蛋白质的四级结构、 蛋白质的理化性质、变性实质） 4.酶类（概念、特征、分类、作用机理、影响酶活性的因素） 5.脂类 6. 核酸（包括DNA和RNA） 7.其他重要化合物（包括ADP和ATP、NAD+,和NADH+,、NADP+,和NADPH+,）第二信使：cAMP cGMP （二）结构及功能 1.细胞是生命活动的基本单位 2.细胞膜（理化性质、分子结构与物质运输等） 3. 细胞内膜系统（内质网、高尔基体、溶酶体、液泡的结构与功能） 4.线粒体结构、功能 5.质体的类型和叶 绿体的结构功能 6.核糖体 7.过氧化氢体、过氧化物酶体的结构功能 8.细胞核（核膜、染色体、核仁、核 基质）和核功能 9.细胞壁成分与结构 10.细胞骨架系统（包括：微丝、微管、中等纤维、微梁）的功能 1 1.原核细胞与真核细胞 12.动物细胞与植物细胞的比较 13.细胞分化和组织形成 二、细胞分裂 （一）细胞分裂的方式、意义 （二）有丝分裂 1.细胞周期（间期G,1、S、G,2的变化） 2.有丝分裂过程中染色体的变化规律、特 征 （三）减数分裂 1.第一次分裂（染色体变化的主要特点） 2.第二次分裂（染色体变化的主要特点） （四）有丝分裂与减数分裂的比较 （五）细胞的分化和衰老：癌变 三、细胞代谢 （一）糖代谢（指异化） 1.糖的无氧呼吸（糖酵解） 2.糖的有氧呼吸（糖酵解、柠檬酸循环、氧化磷 酸化） （二）脂肪和蛋白质的代谢等（异化）。与下同化作用共见植物生理学（三）同化作用 1.光合作用的光反应（原初反应等） 2.暗反应（卡尔文循环） （四）蛋白质的生物合成 1.转录 2.翻译 3.遗传密码 4.生物合成过程。见遗传变异（五）生物代谢类型中重点是原核细胞（微生物）的代谢等 1.光养和化养 2.自养和异养 3.厌氧和需 氧 （六）细胞的全能性 （七）细胞工程和酶工程简介生物化学内容 第一章 化学元素及化合物【知识概要】一、组成生物体的化学元素： 大量元素，如C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg等。微量元素，如Fe、Mn、Zn、Cu、B、Mo、Cl等。生物界和非生物界具有统一性和差异性。 二、组成生物体的化合物（）糖类1生物学功能：糖类参与细胞组成，是生命活动的主要能源物质。2组成元素及种类：糖类的组成元素为C、H、O，分单糖、寡糖、多糖三类。葡萄糖（环状结构）果糖（环状结构）葡萄糖（链状结构）果糖（链状结构）核糖脱氧核糖单糖是不能水解的最简单的糖类，其分类中只含有一个多羟基醛或一个多羟基酮，如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖。葡萄糖和果糖都是含6个碳原子的己糖，分子式都是C6H12O6，但结构式不同，在化学上叫做同分异构体。如右上图所示： 核糖（C5H10O5）和脱氧核糖（C5H10O4）都是含有5个碳原子的戊糖，两者都是构成生物遗传物质（DNA或RNA）的重要组成成分。结构式如下图所示：寡糖（低聚糖）是由少数几个（1个以内）单糖分子脱水缩合而得的糖。常见的是含有2个单糖单位的双糖，如植物细胞内的蔗糖、麦芽糖，动物细胞内的乳糖，存在于藻类细菌、真菌和某些昆虫细胞内的海藻糖等。蔗糖的形成见下图。葡萄糖、果糖、蔗糖多糖是由多个单糖缩聚而成链状大分子，与单糖、双糖不同，一般不溶于水，从而构成贮藏形式的糖，如高等植物细胞内的淀粉，高等动物细胞内的糖元。纤维素是植物中最普遍的结构多糖。例1 请用最简便的方法，鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉。分析 鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉最简便的方法是显色法。首先在这五种糖中各加入适量碘液，只有淀粉变蓝色，其余四糖不变色。然后在除淀粉外的四糖中分别加适量的盐酸和间苯二酚，核糖呈绿色，葡萄糖呈淡红色，果糖呈红色，而蔗糖不变色。这一下可鉴别出核糖和蔗糖。再在葡萄糖和果糖中分别加入几滴清水，由于葡萄糖具有还原性而使溴水褪色，果糖无还原性，不能使溴水褪色，从而就能达到区分这两种糖的目的。【参考答案】：鉴别核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉的最简便方法。（二）脂类脂类是生物体内一大类重要的有机化合物，由C、H、O三种元素组成，有的（如卵磷脂）含有N、P等元素，不溶于水，但溶于乙醚、苯、氯仿和石油醚等有机溶剂。1生物学功能：脂类是构成生物膜的重要成分；是动植物的贮能物质；在机体表面的脂类有防止机械损伤和水分过度散失的作用；脂类与其他物质相结合，构成了细胞之间的识别物质和细胞免疫的成分；某些脂类具有很强的生物活性。2种类（l）脂肪 也叫中性脂，一种脂肪分子是由一个甘油分子中的三个羟基分别与三个脂肪酸的末端羟基脱水连成酯键形成的。脂肪是动植物细胞中的贮能物质，当动物体内直接能源过剩时，首先转化成糖元，然后转化成脂肪。在植物体内就主要转化成淀粉，有的也能转化成脂肪。含氢多耗氧多，生成水多（2）类脂 包括磷脂和糖脂，这两者除了包含醇、脂肪酸外，还包含磷酸、糖类等非脂性成分。含磷酸的脂类衍生物叫做磷酯，含糖的脂类衍生物叫做糖脂。磷脂和糖脂都参与细胞结构特别是膜结构的形成，是脂类中的结构大分子。（3）固醇 又叫甾醇，是含有四个碳环和一个羟基的烃类衍生物，是合成胆汁及某些激素的前体，如肾上腺皮质激素、性激素。有的固醇类化合物在紫外线作用下会变成维生素D。在人和动物体内常见的固醇为胆固醇。 例：营养物质中，体外燃烧和体内氧化产热量相等而耗氧量较小的是： A.糖类 B.脂肪 C.蛋白质D.脂肪和蛋白质 （三）蛋白质：含量最多的有机化合物或占细胞干重一半以上蛋白质的元素组成C（5055%）、H（68%）、O（2023%）、N（1518%）、 S（04%）、稀有P等N的含量平均为16%凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：蛋白质含量 蛋白氮6.25例：测得某蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克？ A 2.0g B 2.5g C 6.4g D 6.25g（一）蛋白质的结构和生物学功能1蛋白质的基本组成单位氨基酸组成蛋白质的氨基酸有20种，其中19种结构可用通式表示。另一种为脯氨酸，它也有类似结构，但侧链与氮原子相接形成亚氨基酸。除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸都具有不对称碳原子，都有L型与D一型之分，为区别两种构型，通过与甘油醛的构型相比较，人为地规定一种为L型，另种为D一型。当书写时NH2写在左边为L型，NH2在右为D一型。已知天然蛋白质中的氨基酸都属L型。D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。英文中文R基结构R基特点等电点极性与否必需与否酸碱RAla 丙甲基非极性中性Arg精-胍基+极性半必需碱性脂肪族Asn天冬酰氨-酰氨极性中性Asp天冬-羧基-极性酸性脂肪族Cys半胱-巯基极性中性Gln谷氨酰氨-酰氨极性中性Glu谷-羧基-极性酸性脂肪族Gly甘H极性中性His组-咪唑基+极性半必需碱性杂环Ile异亮烷烃链非极性必需中性Leu亮烷烃链非极性必需中性Lys 赖-氨基+极性必需碱性脂肪族Met甲硫（蛋）-甲硫基非极性必需中性Phe苯丙苯甲基非极性必需中性芳香族Pro脯亚氨基非极性中性杂环Ser丝-羟基极性中性Thr苏-羟基极性必需中性Trp色-吲哚基非极性必需中性杂环Tyr酪-苯酚基极性中性芳香族Val缬烷烃链非极性必需中性记忆技巧：除甘AA外均为不对称C、均有旋光性；脂肪族、芳香族、杂环；极性（亲水）与非极性（疏水。带正电荷、负电荷、不带电荷）；必需（甲携来一本亮色书）半必需（精组，胚胎发育以及婴幼儿期间）与非必需；酸（2羧1氨）碱（2氨1羧）中（1氨1羧）性非基本氨基酸1. 氨基酸的衍生物：蛋白质化学修饰造成的，有P-Ser、P-Thr、P-Tyr、OH-Pro、OH-Lys，最为重要的是Cyss胱氨酸，是由2分子Cys通过二硫建连接起来的，P542. 非蛋白氨基酸：仅游离存在，瓜氨酸、鸟氨酸、-丙氨酸3. D-氨基酸：缬氨霉素、短杆菌肽中含有。六.氨基酸的性质1. 物理性质紫外吸收：各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，而在紫外光区仅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收能力。利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。蛋白质在280nm的紫外光吸收绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。因此测定蛋白质含量时，用紫外分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸收值是一种既简便而又快速的方法。有共轭双键的物质都具有紫外吸收，在20种基本aa中，有4种是具有共轭双键的，Trp、Tyr、Phe、His，其中His只有2个双键共轭，紫外吸收比较弱，Trp、Tyr、Phe均有3个双键共轭，紫外吸收较强，其中Trp的紫外吸收最厉害，是蛋白质紫外吸收特性的最大贡献者，此3种氨基酸的紫外吸收特点如下： Aa（氨基酸）m（最大吸收波长：nM）E（消光系数：A/Mol/L）Phe苯丙氨酸257（259）2*102Tyr酪氨酸275（278）1.4*103Trp色氨酸280（279）5.6*103旋光性：仅Gly不具旋光性，其它19种都有，且自然选择为L-型。溶解性：溶解于水，特别是稀酸稀碱溶液，不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂。熔点：均大于200，也就是说氨基酸都是固态，而同等分子量的其它有机物则是液态，这说明了氨基酸与氨基酸之间的结合力很强，是离子键，即氨基酸是以离子状态存在的，而不是以中性分子存在的。2.化学性质解离和等电点：对于含有一个氨基和一个羧基的氨基酸来说，在中性溶液中或固体状态下，是以中性分子的形式还是以两性离子的式存在呢？许多实验证明主要是以两性离子的形式存在。 中性分子形式 两性离子形式氨基酸由于含有氨基和羧基，因此在化学性质上表现为是的一种兼有弱碱和弱酸的两性化合物。氨基酸等电点的计算方法：对于单氨基单羧基的氨基酸，其等电点是pK1和Pk2的算术平均值，即从pI1/2（pK1pK2）公式中求得；若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等，要依次写出它从酸性经过中性至碱性溶溶解高过程中的各种离子形式，然后取两性离子两侧的pK值的算术平均值，即可得其pI值。例如Asp解离时，有3个pK值，在不同pH条件下可以有4种离子形式，如下图所示。在等电点时，两性离子形式主要是Asp，因此Asp的pI1/2（pK1pK2）1/2（2.093.86）2.98。同样方法可以求得其他含有3个pK值的氨基酸的等电点。aaCysAspGluLysHisArgPK-羧基1.712.692.192.181.822.19PK-氨基8.339.829.678.959.179.04PK-R-基团10.78（-SH）3.86(-COOH）4.25(-COOH)10.53(-NH2）6(咪唑基12.48（胍基）等电点的计算步骤 ：先将氨基酸/多肽可解离基团的pK值自小到大按顺序排列 侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1( -COOH)和pK2( NH3+)之和的一半：pI = (pK1 + pK2 )/2 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值之和的一半。 酸性氨基酸：pI = (pK （ -COOH） + pK（R-COOH） )/2 碱性氨基酸：pI = (pK（ NH3 +）+ pK（R-NH3+） )/2 PH PI溶液对PI而言偏碱 带“-” 向阳极移动PI与PH的关系 PH =PI溶液对PI而言中性 不带电，不发生向正极或负极移动 PH PI溶液对PI而言偏酸 带 “+ ” 向阴极移动 等电点的测定：等电聚焦法：这是一种特殊的电泳，其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液，然后将氨基酸点样，只要该处的PH与氨基酸的PI不同，则氨基酸就会带电，PH值PI时，aa带-电；PH值 氨基酸的重要化学反应反应基团试剂主要产物应用-NH2茚三酮紫色、红色物对氨基酸显色NH2茚三酮黄色物Pro的鉴定-NH2HNO2 N2等游离aa定量，蛋白质水解程度-NH2DNFB二硝基氟苯Sanger试剂DNP-aa二硝基苯黄色物蛋白质N端测定一级结构分析标准图谱-NH2PITC苯异硫氰酸酯Edman试剂PTC-aa在无水的酸中环化成PTH-aa蛋白质N端测定一级结构分析aa顺序自动分析仪标准图谱-NH2甲醛羟甲基-aa和二羟甲基-aa 甲醛滴定aa含量（封闭氨基Arg的胍基-萘酚次溴酸钠坂口试剂桃红色物鉴定ArgMet的-S-CH3H2O2 过氧化物吸烟有害，烟中的过氧化物，弹性蛋白酶，抑制剂Met，肺气肿Cys的-SH碘代乙酸ICH2COOH过甲酸HCOOOH 乙酸硫基HOOC-CH2-S-磺基HS3O- 肽链拆分作用与CYSS上的二硫键His的咪唑基重氮苯磺酸Pauly试剂樱红色物（1His连2重）鉴定HisTyr的酚基重氮苯磺酸Pauly试剂桔黄色物鉴定TyrTyr的酚基磷钼酸、磷钨酸Folin试剂兰色物质定量测定蛋白质、TyrTrp的吲哚基对二甲基氨基苯甲醛兰色物质鉴定Trp例2 根据蛋白质的有关知识回答下列问题：（1）氨基酸的极性由什么决定？组成蛋白质的20种氨基酸中具有极性的氨基酸有多少种？（2）组成蛋白质的氨基酸中，哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么。（3）什么是蛋白质的等电点（pI）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？分析 （1）氨基酸的极性由其侧链基团（R）决定，组成蛋白质的20种氨基酸中具有极性的氨基酸有11种。（2）组成蛋白质的氨基酸中，脯氨酸（Pro）不能参与形成真正的肽镇，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。（3）蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的净电荷被中和，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来，故此时蛋白质的溶解度最低。【参考答案】见分析过程。例3 （1）下列氨基酸的混合物在pH 3.9时进行纸电泳，指出哪一些氨基酸朝正极移动，哪一些氨基酸如负极移动？氨基酸混合物的构成为丙氨酸（Ala）、丝氨酸（Ser）、苯丙氨酸（Phe）、亮氨酸（Leu）、精氨酸（Arg）、天门冬氨酸（Asp）和组氨酸（His）。 （2）具有相同电荷的氨基酸，如Gly和Leu在纸电泳时总是稍稍分离，你能作出解释吗？（3）一个含有Ala、Val、Glu、Lys和Thr的氨基酸混合物，在pH6.0时进行纸电泳，然后用茚三酮显色。请画出电泳后各氨基酸斑点的位置，并标明正极、负极、原点和不分开的氨基酸。分析 （1）因为 Ala、Ser、Phe和 Leu的等电点在pH 6.0左右，将其放在pH 3.9条件下电泳时，Ala、Ser、Phe和Leu都带有电荷，因此它们均向负极移动。由于His和Arg等电点分别7.6和10.8，在 pH 3.9时虽都带正电荷，向负极移动，但因两者带正电荷数量不同，因此两者能分开。Asp的等电点是3.0，在pH3.9条件下带负电荷，故向正极移动。（2）在电泳时，如果氨基酸带有相同的电荷，则分子量大的氨基酸比分子量小的氨基酸移动慢些，由于Leu的分子量比Gly大，所以Leu比Gly移动慢，因此能达到稍稍分离的目的。（3）在pH 6.0时，Glu带负电荷朝正极移动，Lys带正电荷负极移动。Val、Ala、Thr的等电点在 pH 6.0附近，移动距离很小，故不能完全分开。电泳后谷氨基酸斑点的位置如下图所示。【参考答案】见分析过程。例4 有一个蛋白质分子在pH7的水溶液中可以折叠成球状，通常是带极性侧链的氨基酸位于分子外部，带非极性侧链的氨基酸位于分子内部。请回答：（1）在Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中，哪些位于分子内部，哪些位于分子外部？（2）为什么在球蛋白内部和外部都能发现Gly和Ala？（3）Ser、Thr、Asn和Gln都是极性氨基酸，为什么会在分子内部发现？（4）在球蛋白的分子内部和外部都能找到Gys，为什么？分析 （1）Val、Pro、Phe、Ile是带有非极性测链的氨基酸，这些氨基酸残基位于分子内部 ；Asp、Lys、His是带有极性侧键的氨基酸，这些氨基酸残基位于分子的外部。（2）因为Ala和Gly两者的侧链都比较小，疏水性和极性都小；Gly只有一个H与碳原子相连，Ala只有CH3与碳原子相连，故它们既可以出现在分子内部，也可以出现在分子外部。（3）Ser、Thr、Asn、Gln在 pH 7.0时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，从而减少了它们的极性，故会在分子内部发现。（4）因为Cys属于不带电荷的极性氨基酸，可位于分子外部，但又由于Cys常常参与链内和链间的二硫键形成，使其极性减弱（少），放在球蛋白分子的内部也能找到Cys。2蛋白质的化学结构与空间结构蛋白质结构分一、二、三、四级结构。在蛋白质分子中，不同氨基酸以一定数目和排列顺序编合形成的多肽链是蛋白质的一级结构。蛋白质分子的高级结构决定于它的一级结构，其天然构象（四级结构）是在一定条件下的热力学上最稳定的结构。组成蛋白质的氨基酸，是借助肽键连接在一起的。肽键是由一个氨基酸分子中的氨基与相邻的另一个氨基酸分子中羧基，通过失水缩合而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。肽链上的各个氨基酸，由于在相互连接的过程中丢失了氨上的H和羧基上的OH，被称之为氨基酸残基。在多肽链一端氨基酸含有一个尚未反应的游离氨基（一NH2），称为肽链的氨末端氨基酸或N末端氨基酸；另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基（COOH），称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。一般表示多肽链时，总是把N末端写在左边，C末端写右边。合成肽链时，合成方向是从N末端开始，逐渐向C末延伸。蛋白质的一级结构：又称初级结构或化学结构，是指组成蛋质分子的多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序，多肽链的数目，同时也包括链内或键间二硫键的数目和位置等。蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，肽键和二硫键都属于共价键。肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式，形成共价主链。二硫键（SS）是由两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成的，是连接肽链内或肽链间的主要化学键。二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。二硫键被破坏后，蛋白质或多肽的生物活力就会丧失。蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。蛋白质的二级结构：是指多肽链本身折叠和盘绕方式，是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。这种周期性的结构是以肽链内或各肽链间的氢键来维持。常见的二级结构有螺旋（螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100）、折叠、转角等。例如动物的各种纤维蛋白，它们的分子围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，称为螺旋。相邻的螺旋以氢键相连，以保持构象的稳定。指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈螺旋的纤维蛋白，又称角蛋白。折叠片是并列的比螺旋更为伸展的肽链，互相以氢铸连接起来而成为片层状，如蚕丝、蛛丝中的角蛋白。结构域(domain)：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子。维持三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用，即次级键或称非共价键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的，如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链）由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。范德华引力是分子之间的吸引力。此外二硫键也对三级结构的构象起稳定作用。具有三级结构的球蛋白是一类比纤维蛋白的构象更复杂的蛋白质。肽链也有螺旋、折叠片等构象单元，这些构象单元之间由肽链中不规则卷曲的肽段相连接，使整个肽铸折叠成近乎球状的不规则形状。酶、多种蛋白质激素、各种抗体以及细胞质和细胞膜中的蛋白质都是球蛋白。和纤维蛋白不同，球蛋白的表面富有亲水基团，因此都能溶于水。 a盐键（离子键 ）b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键f 酯键蛋白质的四级结构：是由两条或两条以上的具有三级结构的多肽聚合而成特定构象的蛋白质分子。构成功能单位的各条肽链，称为亚基，一般地说，亚基单独存在时没有生物活力，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个相同的亚基构成的，血红蛋白是由4个不同的亚基（2个肽链，2个链）构成的，每个链都是一个具三级结构的球蛋白。亚基聚合成四级结构，是通过分子表面的一些次级键，主要是盐键和氢键结合而联系在一起的。有些蛋白质分子只有一、二、三级结构，并无四级结构，如肌红蛋白、细胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等。另一些蛋白质，则一、二、三、四级结构同时存在，如血红蛋白、过氧化氢酶、谷氨酸脱氢酶等。维系蛋白质分子的一级结构：肽键；维系蛋白质分子的二级结构：氢键；维系蛋白质分子的三级结构：疏水键；维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键、氢键、疏水键相互作用3蛋白质的性质及生物学功能蛋白质是由许多氨基酸分子组成的，分子量很大。所以它有的性质与氨基酸相同，有的性质又与氨基酸不同，如胶体性质、变构作用和变性作用等。（1）胶体性质：蛋白质分子量很大，容易在水中形成胶体粒，具有胶体性质。在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。（2）变构作用：含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那就不但该亚基的空间结构要发生变化，其他亚基的构象也将发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均将发生变化，这一现象称为变构或别构作用。例如，某些酶分子可以和它所催化的最终产物结合，引起变构效应，使酶的活力降低，从而起到反馈抑制的效果。（3）变性作用：蛋白质在重金属盐（汞盐、银盐、铜盐等）、酸、碱、乙醛、尿素等的存在下，或是加热至70100，或在X射线、紫外线的作用下，其空间结构发生改变和破坏，从而失去生物学活性，这种现象称为变性。变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏，而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。变性的实质是由于维持高级结构的次级键遭到破坏而造成的天然构象的解体，但未涉及共价键的破坏。有些变性是可逆的（能复性），有些则不可逆。种类繁多的蛋白质具有多种多样的生物学功能，归纳起来主要具有下列5个方面：（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能协调和指导细胞内的化学过程。（4）作为运输工具，它能在细胞内或者透过细胞膜传递小分子或离子。（5）作为抗体，它起着保护有机体，防御外物入侵的作用。蛋白质是一切生命现象不可缺少的，即使像病毒、类病毒那样以核酸为主体的生物，也必须在它们寄生的活细胞的蛋白质的作用下，才能表现出生命现象。补充：1.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。2.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。3.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。4.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。5.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。6.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。7.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。 蛋白质有关专题计算见相关题型5腺瞟吟核苷酸（5AMP）3胞嘧啶脱氧核苷酸（3dCMP）（四）核酸1生物学功能核酸是遗传信息的载体，存在于每一个细胞中。核酸也是一切生物的遗传物质，对于生物体的遗传性、变异性和蛋白质的生物合成有极其重要的作用。2种类核酸分DNA和RNA两大类。所有生物细胞都含有这两大类核酸（病毒只含有DNA或RNA）。3组成元素及基本组成单位核酸是由C、H、O、N、P等元素组成的高分子化合物。其基本组成单位是核苷酸。每个核酸分子是由几百个到几千个核苷酸互相连接而成的。每个核苷酸含一分子碱基、一分子戊糖（核糖或脱氧核糖）及一分子的磷酸组成。如图所示： DNA的碱基有四种（A、T、G、C），RNA碱基也有四种（A、U、G、C）。这五种碱基的结构式如下图所示：DNA中碱基的百分含量一定是AT、GC，不同种生物的碱基含量不同。RNA中AU、GC之间并没有等当量的关系。2458含义。在CAT和GUC的片断中有多少种核甘酸。6腺嘌呤（A） 鸟嘌呤（G） 胸腺嘧啶（T） 尿嘧啶（U） 胞嘧啶（C）4结构DNA一级结构中核苷酸之间唯一的连接方式是3、5磷酸二酯键，如下图所示。所以DNA的一级结构是直线形或环形的结构。DNA的二级结构是由两条反向平行的多核音酸链绕同一中心轴构成双螺旋结构。（三）酶的特点及功能酶是由活细胞产生的、具有催化活性和高度专一性的特殊有机物，绝大多数是蛋白质少数是RNA。酶被称为生物催化剂。酶缺陷或酶活性被抑制都会引起疾病。例如，人体缺乏酪氨酸酶会引起白化病。许多中毒性疾病，如有机磷中毒、氰化物中毒、重金属的中毒等，都是由于某些酶的活性被抑制所引起的。1酶促反应的特点酶是生物催化剂，酶和一般催化剂的共同点是：酶在催化反应加快进行时，在反应前后酶本身没有数量和性质上的改变，因而很少量的酶就可催化大量的物质发生反应。酶只能催化热力学上允许进行的反应，而不能使本来不能进行的反应发生。酶只能使反应加快达到平衡，而不能改变达到平衡时反应物和产物的浓度。因此，酶既能加快正反应进行，也能加快逆反应进行。酶促反应究竟朝哪个方向进行，取决于反应物和产物的浓度。酶与一般的催化剂相比又有其特点，最突出的是它的高效性和专一性。2酶的化学本质通过对酶的性质、组成和结构等等方面的研究证实，酶是蛋白质（也有RNA）。蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。酶按照化学组成也可分为单纯酶和结合酶两大类。脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于简单蛋白质，这些酶只由氨基酸组成，此外不含其他成分。转氨酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶及其他氧化还原酶等均属于结合蛋白质。这些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称辅因子。酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。此完整的酶分子称为全酶（全酶酶蛋白十辅因子）。有的酶的辅因子是金属离子，有的是小分子有机化合物如维生素。通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。辅酶或辅基并没有本质的差别，只不过是它们与蛋白质部分结合的牢固程度不同而已。通常把与酶蛋白结合比较松的，用透析法可除去的小分子有机物称为辅酶；反之为辅基。在酶的催化过程中，辅酶或辅基的作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。金属在酶分子中或作为酶活性部位的组成成分，或帮助形成酶活性所必需的构象。一种辅酶常可与多种不同的酶蛋白结合而组成具有不同专一性的全酶。可见决定酶催化专一性的是酶的蛋白质部分。3酶的活性中心和必需基团酶作为蛋白质，其分子比大多数底物要大得多，因此在反应过程中酶与底物的接触只限于酶分子的少数基团或较小的部位。因分子中虽然有许多基团，但并不是所有的基团都与酶的活性有关，其中有些基团若经化学修饰（如氧化、还原、酰化、烷化等）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。常见的必需基团有Ser的羟基，His的咪唑基，Cys的巯基，Asp、Glu的侧链羧基等。活性中心（或称活性部位）是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。对于单纯酶来说，它是由一些氨基酸残基的侧链基团组成的。对于结合酶来说，辅酶或辅基上的某一部分结构往往也是活性部位的组成部分。酶的活性中心的必需基团可分为两种：一种是与作用物结合的必需基团，称为结合基团，它决定酶的专一性；另一种是促进作用物发生化学变化的基团，称为催化基团，它决定酶的催化能力。但也有些必需基团同时具有这两种作用。另外还有些必需基团位于酶活性中心以外的部位，但仍是维持酶催化作用所必需的，这种称为酶活性中心以外的必需基团。由此可见，酶除了活性中心以外，其他部分并不是可有可无的。活性中心必需基团的作用，一方面使底物与酶依一定构型而结合成为复合物，这样有利于相互影响和作用；另一方面影响底物分子某些键的稳定性，键被打断或形成新的键，从而催化其转变。某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有活性的酶的前体称为“酶原”。酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变为有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。4，酶的催化机理一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行反应。因为在反应体系中各个反应物分子所含的能量高低不同，只有那些含能量达到或超过一定数值（此能量数值称为此反应的能阈）的分子，才能发生反应，这些分子称为活化分子，使一般分子变为活化分子所需的能量（即分子激活态与基态之间的能量差）称为活化能。在一个反应体系中，活化分子越多，反应就越快，设法增加活化分子的数目就能加快反应的速度。降低活化能，能使本来不够活化水平的分子也成为活化分子，从而增加了活化分子的数目。活化能愈降低，则活化分子的数目就愈多。酶的催化作用就是降低化学反应的活化能，如下图图所示。由于在催化反应中只需较少的能量就可使反应物进入“激活态”，所以同非催化反应相比，活化分子的数量大大增加，从而加快了反应速度。 非催化过程与催化过程自由能的变化目前认为酶降低活化能的原因在于酶参与了反应，即它先与底物结合形成不稳定的中间产物，然后使中间产物再分解，释放出酶及生成反应产物。此过程可用下式表示：这样，把原来无酶参加的一步反应S=P（能阈较高），变成能阈较低的两步反应（SE=ES和ES=EP）。反应的总结果是相同的，但由于反应的过程不同，活化能就大大降低了。这就是目前所公认的中间产物学说。关于酶与底物如何结合形成中间产物，又如何完成催化作用，目前有锁钥学说和诱导契合学说。5影响酶作用的因素影响酶促反应的因素有酶的浓度、底物浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂等。酶促反应速度指的是反应初速度，此时反应速度与酶的浓度成正比关系，避免反应产物以及其他因素的影响。研究某一因素对酶促反应速度的影响时，在保持其他因素不变的情况下，单独改变研究的因素。（1）酶的浓度；当底物浓度大大超过酶的浓度，酶的浓度与反应速度呈正比关系（见右图所示）。（2）底物浓度：在酶浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度影响的作图呈现矩形双曲线（见右图所示）。当底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系。随着底物浓度的升高，反应速度的增加幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，其反应速度不再增加，说明酶已被底物所饱和。所有酶都有饱和现象，只是达到饱和时所需的底物浓度各不相同。（3）温度：在一定的温度范围内一般化学反应速度均随温度升高而加快，酶促反应也服从这个规律。酶是蛋白质，其本身因温度升高而达到一定高度时会变性，破坏其活性中心的结构，从而减低反应速度或完全失去其催化活性。在某一温度时，酶促反应的速度最大，此时的温度称为酶作用的最适温度。（4）pH：酶分子中含有许多极性基团，在不同的pH环境中，这些基团的解离状态不同，所带电荷的种类和数量也不尽相同，酶的活性中心往往只处于某一解离状态时最有利于同底物结合。酶催化活性最大时的pH值称为酶作用的最适pH。溶液的pH值高于或低于最适pH时都会使酶的活性降低，远离最适pH值时甚至导致酶的变性失活。（5）激活剂和抑制剂：激活剂是指能增强酶活性的物质，如Cl是唾液淀粉酶的激活剂。与激活剂相反，凡能降低酶的活性，甚至使酶完全丧失活性的物质称为酶的抑制剂。抑制剂对酶活性的抑制作用包括不可逆抑制和可逆抑制两类：不可逆抑制作用，其抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。如有机磷化合物能与许多种酶活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。可逆的抑制作用：包括竞争性抑制与非竞争性抑制两种。在竞争性抑制中，抑制剂常与底物的结构相似，它与底物共同竞争酶的活性中心，从而阻碍底物与酶的结合，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。非竞争性抑制中的抑制剂可以与酶活性中心外的部位可逆结合，这种结合不影响酶对底物的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶一底物一抑制剂不能进一步释放出产物。对酶促反应速度及其影响因素的研究具有重要的理论和实践意义。五、其他重要化合物【知识概要】一、细胞内能合流通的物质ATP1ATP的结构ATP（三磷酸腺苷）是各种活细胞内普遍存在的一种高磷酸化合物（水解时释放的能量在2092kJmol的磷酸化合物）。ATP的分子简写成APPP，A代表由腺嘌呤和核糖组成的腺苷，P代表磷酸基团，代表高能磷酸键。ATP中大量化学能就贮存在高能磷酸键中。ATP结构中的3个磷酸（Pi）可依次移去而生成二磷酸腺苷（ADP）和一磷酸腺苷（AMP），如上图：2ATP的作用ATP水解时释放出的能量，是生物体维持细胞分裂、根吸收矿质元素离子和肌肉收缩等生命活动所需能量的直接来源，是细胞内能量代谢的“流通货币”。在动物肌肉或其他兴奋性组织中，还有一种高能磷酸化合物即磷酸肌酸，它也是高能磷酸基的贮存者，其中的能量要兑换成“流通货币”才能发挥作用。如图右图所示磷酸肌酸与ATP关系。磷酸肌酸、肌酸二、NAD和NADPNAD又叫辅酶，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；NADP又叫辅酶，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。它们都是递氢体，能从底物里取得电子和氢。NAD和NADP都是以分子中的烟酰胺部分来接受电子的，所以烟酰胺是它们的作用中心。接受电子的过程如下图所示：这里虽然从底物脱下来的两个电子都被接受了，但脱下来的两个氢原子却只有一个被接受，剩下的一个质子H暂时被细胞的缓冲能力接纳下来，留待参与其他反应。因此，NAD和NADP的还原形式被写作NADH和NADPH。第二信使(second messengers)：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使,而将细胞外的信号称为第一信使(first messengers)。第二信使至少有两个基本特性: 是第一信使同其膜受体结合后最早在细胞膜内侧或胞浆中出现、仅在细胞内部起作用的信号分子；能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。第二信使都是小的分子或离子。细胞内有五种最重要的第二信使:cAMP、cGMP、1,2-二酰甘油(diacylglycerol,DAG)、1,4,5-三磷酸肌醇(inosositol 1,4,5-trisphosphate,IP3)、Ca2+等。第二信使在细胞信号转导中起重要作用，它们能够激活级联系统中酶的活性,以及非酶蛋白的活性。第二信使在细胞内的浓度受第一信使的调节,它可以瞬间升高、且能快速降低,并由此调节细胞内代谢系统的酶活性,控制细胞的生命活动, 包括:葡萄糖的摄取和利用、脂肪的储存和移动以及细胞产物的分泌。第二信使也控制着细胞的增殖、分化和生存,并参与基因转录的调节。对环核苷酸的叙述哪一项是错误的 A 重要的环核苷酸有cAMP和cGMP B cAMP为第二信使C cAMP与cGMP的生物作用相反 D cAMP分子内有环化的磷酸二酯键E cAMP是由AMP在腺苷酸环化酶的作用下生成的细胞生物学内容 第二章：细胞的结构和功能第一节：细胞是生命活动的基本单位：细胞的大小、形态一、细胞和原生质的概念1.细胞：细胞是由膜包围的，能进行独立繁殖的最小原生质团，是生命活动的基本单位，是生物体最基本的形态结构和功能活动单位。2.原生质（protoplasm）：细胞内所含有的生活物质，真核细胞包括细胞质和细胞核、细胞膜。原生质理论（protoplasm theory） ：1861年由舒尔策(Max Schultze)提出, 认为有机体的组织单位是一小团原生质,这种物质在一般有机体中是相似的,并把细胞明确地定义为:“细胞是具有细胞核和细胞膜的活物质”。1880年Hanstain将细胞概念演变成由细胞膜包围着的原生质, 分化为细胞核和细胞质。3.细胞质（cytoplasm）：指质膜以内核以外的原生质。它不是匀质的，其结构大体划分为两部分，一部分是有形结构，称为细胞器（Organelle），另一部分是可溶相，称细胞质基质（cytoplasmic miatrix）。（1）细胞器（organelle）：指存在于细胞中，用光镜或电镜能够分辩出的，具有一定形态特点，并执行特定功能的结构。（2）细胞质基质（gytoplasmic matrix）：是细胞质的可溶相，是作为细胞器的环境而存在的。（3）细胞核（nucleus）：遗传物质的集中区域，在原核生物细胞称拟核（nucleoid）或类核区。4. 原生质体(potoplast)：脱去细胞壁的细胞叫原生质体, 是一生物工程学的概念。如植物细胞和细菌(或其它有细胞壁的细胞)通过酶解使细胞壁溶解而得到的具有质膜的原生质球状体。动物细胞就相当于原生质体。4细胞的发现1665年英国物理学家罗伯特虎克用他自制的显微镜观察栓皮栎的软木切片时，把他看到的“小室”称为细胞植物细胞死亡后留下来的细胞空腔，是一个死细胞。2细胞学说的建立自虎克发现细胞之后约170年，到1839年创立了细胞学说。德国植物学家施莱登于1838年提出了细胞学说的主要论点，次年又经德国动物学家施旺加以充实，最终创立了细胞学说。细胞学说的主要内容是：细胞是动、植物有机体的基本结构单位，也是生命活动的基本单位。这样，就论证了整个生物界在结构上的统一性，细胞把生物界的所有物种都联系起来了，生物彼此之间存在着亲缘关系。细胞是有机体，一切动植物都是由单细胞发育而来，即生物是由细胞和细胞的产物所组成； 所有细胞在结构和组成上基本相似； 新细胞是由已存在的细胞分裂而来；生物的疾病是因为其细胞机能失常。3细胞学的发展进入本世纪以来，染色方法的改进，高速离心机的应用，特别是电镜的问世和放射性同位素的应用等，已使细胞生物学发展进入了较高的层次。从1953年开始，逐渐兴起在分子水平上探讨生命奥秘的分子生物学。分子生物学取得的卓越成就对细胞学的发展是一个巨大的推动。细胞学逐渐发展成从显微水平、亚显微水平和分子水平三个层次上深入探讨细胞生命活动的学科。（二）细胞的形态与大小1细胞的形状一个细胞与其他细胞分离而单独存在时，称游离细胞。游离细胞常呈球形或近于球形。但实际上由于细胞表面张力或原生质粘度的不均一性等原因，很多单独存在的游离细胞并不呈球状。例如，动物的卵细胞、植物的花粉母细胞是球状或近于球状的细胞，人的红细胞呈扁圆状，某些细菌呈螺旋状，精子和许多原生动物具有鞭毛或纤毛，变形虫和白血球等为不定形细胞。许多细胞构成组织，这样的细胞称组织细胞。组织细胞的形状受相邻细胞的制约，并和细胞的生理功能有关。例如肌肉细胞适于伸缩，神经细胞适于接受刺激、产生兴奋、传导兴奋。2细胞的大小细胞的体积很小，肉眼一般是看不见的，需要借助显微镜才能看到。在显微技术和电镜技术中常用的单位有：微米（m或）、纳米（又叫毫微米nm）和埃三种。1m102cm106m109细胞的直径多在10m100m之间。有的很小，如枝原体，其直径为0.1m0.2m，是最小的细胞。细菌的直径一般只有1m2m。有的细胞较大，如番茄、西瓜的果肉细胞直径可达1mm；棉花纤维细胞长约1cm5cm；最大的细胞是鸟类的卵（鸟类的蛋只有其中的蛋黄才是它的细胞，卵白是供发育用的营养物质，不屑于细胞部分），如鸵鸟卵可达10cm，卵黄的直径可达5cm。隆鸟卵直径可达20cm细胞的大小与生物体的大小没有相关性。参天的大树与新生的小苗；大象与昆虫，它们的细胞大小相差无几。鲸是最大的动物，但是它的细胞并不大，生物体积的加大，主要是细胞数目的增多造成的。3、细胞的大小及其分析影响细胞大小的因素：1.细胞的核质比与细胞大小有关，决定细胞上限；2.细胞的相对表面积与细胞大小有关；3.细胞内物质的交流与细胞大小有关。（三）原核细胞和真核细胞构成生物体的细胞可以分成两类：原核细胞和真核细胞。原核细胞代表原始形式的细胞，结构简单，只有一些低等的生物，如细菌、蓝藻、放线菌、枝原体等是由原核细胞构成的。真核细胞结构复杂，大多数生物都是由真核细胞所构成。1原核细胞（Prokaryotic cell）原核细胞外部由质膜包围，质膜的结构与化学组成和其核细胞相似。在质膜之外还有一层坚固的细胞壁保护。原核细胞壁的化学组成与真核细胞不同，是由一种叫胞壁质的蛋白多糖所组成，少数原核细胞的壁还含有其他多糖和类脂，有的原核细胞壁外还有胶质层。原核细胞内有一个含DNA的区域，称类核或拟核。类核外面没有核膜，只由一条DNA构成。这种DNA不与蛋白质结合形成核蛋白。原核细胞中没有内质网、高尔基体、线粒体和质体等，但有核糖体和中间体。核糖体分散在原生质中，是蛋白质合成的场所。中间体是质膜内陷形成的复杂的褶叠构造，其中有小泡和细管样结构。有些原核细胞含有类囊体等结构。类囊体具有光合作用功能。在原核细胞中还有糖原颗粒、脂肪滴和蛋白颗粒等内含物（见下图）。蓝藻细胞模式图 1DNA 2核糖体 3细胞壁 4细胞膜原核生物的细胞具有两大特点：（1）遗传信息量少（仅有一个环状DNA）；（2）无膜围细胞器及核膜。1.最小、最简单的细胞支原体（mycoplasma）又称霉形体，是最简单的原核细胞，支原体的大小介于细菌与病毒之间,直径为0.10.3 um, 约为细菌的十分之一, 能够通过滤菌器。支原体形态多变,有圆形、丝状或梨形，光镜下难以看清其结构。支原体具有细胞膜，但没有细胞壁。它有一环状双螺旋DNA，没有类似细菌的核区(拟核), 能指导合成700多种蛋白质。支原体细胞中惟一可见的细胞器是核糖体，每个细胞中约有8001500个。支原体可以在培养基上培养，也能在寄主细胞中繁殖。支原体没有鞭毛,无活动能力,可以通过分裂法繁殖，也有进行出芽增殖的。2.原核细胞的两个代表细菌和蓝藻细菌（bacteria）：主要来自对大肠杆菌（E. coli）的研究。细菌是原核细胞的典型代表，特点是：无典型的细胞核，有细胞壁，细胞质中除核糖体外无其它细胞器。蓝藻（blue-green algae）：又称蓝绿藻或蓝细菌，是绿色植物中最原始的自养类型，含有蓝色素、红色素、黄色素、叶绿素等，故不一定都是蓝色。颤藻、发菜、蓝球藻、念珠藻。2真核细胞真核细胞结构比原核细胞复杂，在同一个多细胞体内，功能不同的细胞，其形态结构也有不同。在真核细胞中，动物细胞和植物细胞也有重要区别。动物细胞质膜外无细胞壁，无明显的液泡。此外，在细胞核的附近有中心粒，在细胞有丝分裂时，发出星状细丝，称为星体。真核细胞的基本结构体系1.生物膜系统：以脂质及蛋白质成分为基础构建而成；2.遗传信息表达结构系统：以核酸与蛋白质为主要成分构建而成；3.细胞骨架系统：由特异蛋白质分子装