蛋白质的结构培训课件

C 7/22/20241蛋白质的结构2根据分子的形状：根据分子的形状：（1）球状蛋白质）球状蛋白质分子对称性佳，外形接分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶。近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶。Eg.血红蛋白、血清球蛋白。血红蛋白、血清球蛋白。（2）纤维状蛋白质）纤维状蛋白质对称性差，分子类似对称性差，分子类似细棒或纤维。细棒或纤维。可溶性纤维状蛋白质可溶性纤维状蛋白质肌球蛋白。肌球蛋白。不溶性纤维状蛋白质不溶性纤维状蛋白质胶原、弹性蛋胶原、弹性蛋白。白。7/22/20242蛋白质的结构3.根据蛋白质的功能分；根据蛋白质的功能分；（1）活性蛋白活性蛋白按生理作用不同又可分为按生理作用不同又可分为:酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。（2）非活性蛋白）非活性蛋白担任生物的保护或支持作担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。等。7/22/20243蛋白质的结构第四节第四节 蛋白质的分子结构与功能蛋白质的分子结构与功能一、蛋白质的结构一、蛋白质的结构二、蛋白质分子中的共价键与次级键二、蛋白质分子中的共价键与次级键三、蛋白质结构与功能关系三、蛋白质结构与功能关系7/22/20244蛋白质的结构一、蛋白质的结构层次一、蛋白质的结构层次蛋白质的分子结构非常复杂，为了便于研究、描述和理蛋白质的分子结构非常复杂，为了便于研究、描述和理解，故根据丹麦科学家解，故根据丹麦科学家Linderstrom-Lang的建议，人为的建议，人为将蛋白质的分子结构划分为一、二、三、四级结构四个将蛋白质的分子结构划分为一、二、三、四级结构四个结构层次。结构层次。一级结构一级结构（即共价结构，指多肽链的氨基酸组成和序列）（即共价结构，指多肽链的氨基酸组成和序列）二级结构二级结构（指多肽链借助氢键形成（指多肽链借助氢键形成螺旋和螺旋和折叠片）折叠片）三级结构三级结构（指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走（指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构）向的紧密球状结构）四级结构四级结构（指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关（指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关系）系）7/22/20245蛋白质的结构（一）（一）一级结构的含义一级结构的含义一级结构又叫初级结构：一级结构又叫初级结构：即肽链中氨即肽链中氨基酸的组成及其排列顺序基酸的组成及其排列顺序。其中，氨基酸组成其中，氨基酸组成种类和含量。种类和含量。一级结构是高级结构的化学基础，也是一级结构是高级结构的化学基础，也是认识蛋白质分子生物学功能、结构与生物认识蛋白质分子生物学功能、结构与生物进化的关系、结构变异与分子病的关系等进化的关系、结构变异与分子病的关系等许多复杂问题的重要基础。许多复杂问题的重要基础。7/22/20246蛋白质的结构一个氨基酸的氨基一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的与另一个氨基酸的羧基之间失水形成羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称所形成的化合物称为肽。为肽。由两个氨基酸组成由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。元称为氨基酸残基。7/22/20247蛋白质的结构多肽链的形成及其方向性多肽链的形成及其方向性7/22/20248蛋白质的结构在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端氨基，称为氨基端或或N-N-端；在另一端含有一个游离的端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或羧基，称为羧基端或C-C-端。端。氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N-N-端的氨基酸残基开始，以端的氨基酸残基开始，以C-C-端氨基酸端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln Ser-Val-Tyr-Asp-Gln7/22/20249蛋白质的结构 肽键肽键肽肽键键的的特特点点是是氮氮原原子子上上的的孤孤对对电电子子与与羰羰基基具具有有明显的共轭作用。明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。组成肽键的原子处于同一平面。7/22/202410蛋白质的结构肽键的特点肽键的特点肽键指的是指 CN单键具有具有约40的双的双键性性质；CO双双键约有有40单键性性质，即比一般的即比一般的单键长。肽键的的亚氨基氨基NH一在一在pH值为0一一14范范围内，没有明内，没有明显的解离和的解离和质子化的子化的倾向；向；肽健中的四个原子和它相健中的四个原子和它相邻的两个的两个碳原子都碳原子都处于同一平面上，于同一平面上，其中其中H和和O原子原子处于于CN键的两例形成反式的两例形成反式，与，与CN相相连的的NC和和C一一C键都可以旋都可以旋转。肽平面肽平面7/22/202411蛋白质的结构7/22/202412蛋白质的结构肽键平面示意图肽键平面示意图7/22/202413蛋白质的结构蛋白质与多肽的区别：蛋白质与多肽的区别：凡氨基酸残基数目在凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特个以上，且具有特定空间结构的肽称定空间结构的肽称蛋白质蛋白质；凡氨基酸残基数目在凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定个以下，且无特定空间结构者称空间结构者称多肽多肽。7/22/202414蛋白质的结构v 有有些些活活性性肽肽属属于于激激素素类类。如如催催产产素素、加加压压素素、舒舒缓缓素素等都是等都是9 9肽。肽。v 有有些些微微生生物物产产生生的的活活性性肽肽是是抗抗生生素素类类物物质质，如如短短杆杆菌菌肽肽S S、多粘菌素多粘菌素E E、放线菌素放线菌素D D等。等。v 鬼鬼笔笔鹅鹅膏膏 产产生生的的a-a-鹅鹅膏膏 碱碱是是一一种种环环状状8 8肽肽，能能与与真核细胞的真核细胞的RNARNA结合，抑制结合，抑制RNARNA的合成的合成v 动动物物、植植物物和和微微生生物物中中都都含含有有的的一一种种还还原原型型三三肽肽：-谷谷氨氨酰酰半半胱胱氨氨酰酰甘甘氨氨酸酸，称称为为谷谷胱胱甘甘肽肽（GSHGSH）。在在细胞中是某些蛋白质和巯基酶的缓冲剂。细胞中是某些蛋白质和巯基酶的缓冲剂。体内活性肽体内活性肽 举例举例 生生物物体体内内有有很很多多游游离离存存在在的的小小分分子子活活性性肽肽，各各具具有有一定的生物功能。一定的生物功能。7/22/202415蛋白质的结构催产素催产素加压素加压素7/22/202416蛋白质的结构1.谷胱甘肽（谷胱甘肽（glutathione,GSH）：）：是一种称为是一种称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸谷氨酰半胱氨酰甘氨酸的三肽化的三肽化合物。合物。7/22/202417蛋白质的结构还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变还原型与氧化型谷胱甘肽的相互转变Glu-Cys-Gly|S|S|Glu-Cys-Gly-2H+2H谷胱甘肽分子中的巯基可氧化或还原，故有谷胱甘肽分子中的巯基可氧化或还原，故有还原还原型（型（GSH）与与氧化型（氧化型（GSSG）两种存在形式。两种存在形式。2 Glu-Cys-Gly|SH7/22/202418蛋白质的结构解解毒毒作作用用：与与毒毒物物或或药药物物结结合合，消消除除其其毒毒性作用；性作用；参与氧化还原反应参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。红细胞膜结构的破坏作用。谷胱甘肽的生理功用：谷胱甘肽的生理功用：7/22/202419蛋白质的结构种类较多，生理功能各异。种类较多，生理功能各异。多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌多肽类激素主要见于下丘脑及垂体分泌的激素，的激素，如催产素（如催产素（9肽）、加压素（肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮肽）、促肾上腺皮质激素（质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）。肽）。神经肽主要与神经信号转导作用相关，包括脑啡神经肽主要与神经信号转导作用相关，包括脑啡肽（肽（5肽）、肽）、-内啡肽（内啡肽（31肽）、强啡肽（肽）、强啡肽（17肽）肽）等。等。2.多肽类激素及神经肽：多肽类激素及神经肽：7/22/202420蛋白质的结构胰岛素（胰岛素（Insulin）由由51个氨基酸残基组成，分为个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。两条链。A链链21个氨基酸残基，个氨基酸残基，B链链30个氨基酸残基。个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链链另有一个链内二硫键。另有一个链内二硫键。7/22/202421蛋白质的结构核糖核酸酶的一级结构核糖核酸酶的一级结构7/22/202422蛋白质的结构一级结构是研究高级结构的基础。一级结构是研究高级结构的基础。从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系(例）例）。为生物进化理论提供依据为生物进化理论提供依据（例）（例）。为人工合成蛋白质提供参考顺序。为人工合成蛋白质提供参考顺序。测定蛋白质一级结构的主要意义：测定蛋白质一级结构的主要意义：7/22/202423蛋白质的结构蛋白质一级结构的测定蛋白质一级结构的测定测定多肽链的数目测定多肽链的数目拆分多肽链拆分多肽链断开多肽链内的二硫键断开多肽链内的二硫键测定每一肽链的氨基酸组成测定每一肽链的氨基酸组成鉴定多肽链的鉴定多肽链的N-末端和末端和C-末端末端裂解多肽链为较小的肽段裂解多肽链为较小的肽段测定各肽段的氨基酸序列测定各肽段的氨基酸序列利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构确定二硫键的位置确定二硫键的位置7/22/202424蛋白质的结构蛋白质测序的重要方法蛋白质测序的重要方法N-末端测定末端测定二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFB）法：）法：肽游离末端肽游离末端NH2与与DNFB反反应生成应生成DNP-肽，最后水解生成黄色肽，最后水解生成黄色DNP-氨基酸氨基酸丹磺酰氯（丹磺酰氯（DNS）法：）法：用用DNS取代取代DNFB，生成，生成DNS-氨基酸氨基酸苯异硫氰酸（苯异硫氰酸（PITC）法：）法：生成生成PTH-氨基酸，从肽上断裂下来氨基酸，从肽上断裂下来氨肽酶法：氨肽酶法：外切酶，但效果不好外切酶，但效果不好C-末端测定末端测定肼解法：肼解法：测定测定C-末端的最重要的化学方法，肽与肼反应，除末端的最重要的化学方法，肽与肼反应，除C-末端氨基酸游离外，其他氨基酸转变为氨基酸酰肼化物末端氨基酸游离外，其他氨基酸转变为氨基酸酰肼化物还原法：还原法：C-末端氨基酸用硼氢化锂还原成相应的末端氨基酸用硼氢化锂还原成相应的-氨基醇氨基醇羧肽酶法：羧肽酶法：最有效、最常用最有效、最常用羧肽酶A羧肽酶B羧肽酶C羧肽酶Y二硫键的断裂二硫键的断裂过甲酸氧化法：过甲酸氧化法：将二硫键氧化成磺酸基将二硫键氧化成磺酸基巯基化合物还原法：巯基化合物还原法：将二硫键还原成巯基，然后用烷基化试将二硫键还原成巯基，然后用烷基化试剂如碘乙酸保护巯基，防止其重新被氧化剂如碘乙酸保护巯基，防止其重新被氧化7/22/202425蛋白质的结构氨基酸氨基酸组成的组成的测定：测定：酸水解：酸水解：是主要方法，多用是主要方法，多用HCl，同时辅以碱水解；所得，同时辅以碱水解；所得氨基酸不消旋，但氨基酸不消旋，但Trp全部被破坏，全部被破坏，Ser，Thr，Tyr部分部分破坏，破坏，Asn和和Gln的酰氨基被水解，生成的酰氨基被水解，生成Asp和和Glu；多肽链多肽链的裂解的裂解酶裂解：酶裂解：胰蛋白酶：胰蛋白酶：专一性强，断裂专一性强，断裂Lys或或Arg的羧基参的羧基参与与 形成的肽键形成的肽键 糜蛋白酶：糜蛋白酶：断裂断裂Phe，Trp，Tyr，Leu等疏等疏水氨基酸的羧基端肽键水氨基酸的羧基端肽键 嗜热菌蛋白酶：嗜热菌蛋白酶：专一性差，断裂专一性差，断裂Val，Leu，Phe，Tyr，Trp等氨基参与形成的肽键等氨基参与形成的肽键 胃蛋白酶：胃蛋白酶：在酸性条件稳定，肽键在酸性条件稳定，肽键 两侧均为疏水氨基两侧均为疏水氨基酸。在确定二硫键位置时，常用到此酶。酸。在确定二硫键位置时，常用到此酶。其它酶：略其它酶：略化学裂解化学裂解溴化氰（溴化氰（CNBr）：）：只断裂只断裂Met的羧基形成的肽键的羧基形成的肽键羟氨（羟氨（NH2OH）：在）：在pH9时，专一性断裂时，专一性断裂Asn-Gly之间的肽键，其它条件下不专一之间的肽键，其它条件下不专一7/22/202426蛋白质的结构肽段的氨基酸测序肽段的氨基酸测序Edman化学降解法：化学降解法：用用Edman试剂试剂PITC与游离氨基作用与游离氨基作用生成生成PTH-氨基酸，并可用各种层析技术分离；用此法降氨基酸，并可用各种层析技术分离；用此法降解，一次可连续测出解，一次可连续测出60-70个氨基酸残基的序列；工作量个氨基酸残基的序列；工作量大，操作麻烦；现改用蛋白质测序仪。大，操作麻烦；现改用蛋白质测序仪。酶解法：利用氨肽酶和羧肽酶，局限性大，有困难质谱法：质谱仪由核苷酸序列推定法：mRNA cDNA，推出 cDNA的核苷酸序列，然后推测出蛋白质的氨基酸序列肽段在肽链中次序的确定：肽段在肽链中次序的确定：需借助重叠肽。重叠肽：由于不同的断裂方法即断裂的专一性不同，产生的切口彼此错位，使两套肽段正好跨过切口而重叠的肽段；获得重叠肽需要两种或两种以上的不同方法断裂同一多肽样品，得到两套或多套肽段。二硫键位置的确定：二硫键位置的确定：一般采用胃蛋白酶水解原来的含二硫键的蛋白质。一是胃蛋白酶专一低，切点多，得到含有二硫键的肽段较小，易分离鉴定；二是在酸性条件下，有利于防止二硫键发生交换反应。7/22/202427蛋白质的结构(二二).蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondarystructure)指指蛋蛋白白质质多多肽肽链链主主链链原原子子局局部部的的空空间间结结构构，但但不不包包括括与与其其他他肽肽段段的的相相互互关关系系及及侧侧链链构构象象的的内容。内容。蛋白质立体结构原则：蛋白质立体结构原则：(1)由由于于C=O双双键键中中的的电电子子云云与与N原原子子上上的的未未共共用用电电子子对对发发生生“电电子子共共振振”，使使肽肽键键具具有有部部分分双双键键的的性性质质，不不能自由旋转能自由旋转（图）（图）。(2)与与肽肽键键相相连连的的六六个个原原子子构构成成刚刚性性平平面面结结构构。但但由由于于-碳碳原原子子与与其其他他原原子子之之间间均均形形成成单单键键，因因此此两两相相邻邻的的平平面面结构可以作相对旋转。结构可以作相对旋转。7/22/202428蛋白质的结构肽键平面的形成肽键平面的形成7/22/202429蛋白质的结构蛋白质二级结构的类型：蛋白质二级结构的类型：主要包括主要包括-螺旋，螺旋，-折叠，折叠，-转角转角及及无规卷曲无规卷曲等几种类型。等几种类型。1 1。-螺旋（螺旋（-helix-helix）：螺旋构象是由螺旋构象是由PaulingPauling和和CoreyCorey等等于于19511951年研究羊毛、马鬃等角蛋白时年研究羊毛、马鬃等角蛋白时提出的结构模型，指多肽链主链骨架提出的结构模型，指多肽链主链骨架围绕螺旋的中心轴一圈一圈地上升而围绕螺旋的中心轴一圈一圈地上升而形成螺旋式构象，类似螺旋式楼梯那形成螺旋式构象，类似螺旋式楼梯那样，螺旋构象依靠氢键来维持。样，螺旋构象依靠氢键来维持。7/22/202430蛋白质的结构7/22/202431蛋白质的结构7/22/202432蛋白质的结构-螺旋螺旋构象结构特征为：螺旋螺旋构象结构特征为：为为一一右右手手螺螺旋旋；螺螺旋旋每每圈圈包包含含3.6个个氨氨基基酸酸残残基基，螺螺距距为为5.44埃；埃；螺旋体的表观直径约为螺旋体的表观直径约为0.6nm 螺螺旋旋体体中中，氨氨基基酸酸残残基基侧侧链链伸伸向向外外侧侧；相相邻邻螺螺圈圈之之间间形形成成链链内内氢氢键键，而而不不是是链链与与链链之之间间形形成成氢氢键键；氢氢键键的的取取向向几几乎乎与与中中心心轴轴平平行行，螺螺旋旋构构象象中中的的氢氢键键是是由由每每个个氨氨基基酸酸残残基基的的亚亚氨氨基基中中电电负负性性很很强强的的氮氮原原子子上上的的氢氢和和它它后后面面的的第第四四个个氨氨基基酸酸残残基基(间间隔隔3个个氨氨基基酸酸残残基基)上上的的碳碳基基上上氧氧之之间间所所形形成成，螺螺旋旋体体的的结结构构允允许许所所有有肽肽键键都都能能参参与与链链内内氢氢键键的的形形成成，因因此此螺螺旋旋的的构构象象是是相相当稳定的，当稳定的，有有Pro等等亚氨基酸亚氨基酸存在存在（不能形成氢键）。（不能形成氢键）。RRRRRRRRR螺旋的横截面7/22/202433蛋白质的结构2.-折叠（折叠（-pleatedsheet）：）：7/22/202434蛋白质的结构-折折叠叠是是由由若若干干肽肽段段或或肽肽链链排排列列起起来来所所形形成成的的扇扇面面状状片片层构象，其结构特征为：层构象，其结构特征为：由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构片状结构；主链骨架伸展呈主链骨架伸展呈锯齿状锯齿状；借相邻主链之间的借相邻主链之间的氢键氢键维系。维系。在在这这种种结结构构中中，多多肽肽链链按按一一定定轴轴向向呈呈锯锯齿齿状状伸伸展展状状态态，相相邻邻两两个个氨氨基基酸酸残残基基的的肽肽平平面面大大致致相相差差180180，每每一一氨氨基基酸酸残残基基的的轴轴向向距距离离为为0.35nm0.35nm，轴轴的的同同一一侧侧两两个个相相邻邻肽肽键键的的距距离离是是0.7nm0.7nm。两两条条和和多多条条肽肽链链（也也可可以以是是同同一一条条肽肽链链的的不不同同片片段段）按按层层排排列列，相相邻邻的的肽肽链链上上的的羰羰基基和和氨氨基基形形成成氢氢键键，氢氢键键几几乎乎垂垂至至于于中中心心轴轴。相相邻邻氨氨基基酸酸的的侧侧链链R R基基团团胶胶体体分分布布于于片片层层 的的下下方方和和上上方方并并与与片片层层垂垂直（如图直（如图 ）维持其结构的稳定性。）维持其结构的稳定性。7/22/202435蛋白质的结构-折叠的平行式与反平行式排列折叠的平行式与反平行式排列7/22/202436蛋白质的结构3.-转角（转角（-turn）：）：在在-转角部分，由四个氨基酸残基组成转角部分，由四个氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸残基的弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的和第四个残基的N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子的表面。这类结构主要存在于球状蛋白分子的表面。-转角处的氨基酸多为脯氨酸和甘氨酸。转角处的氨基酸多为脯氨酸和甘氨酸。7/22/202437蛋白质的结构N1CHCC2CHNHO=C3CHNC4CHNRRHOHRROHO-转角是多肽链转角是多肽链180180回折部分所形成回折部分所形成的一种二级结构，其的一种二级结构，其结构特征为：结构特征为：主链骨架本身以主链骨架本身以大约大约180180回折回折;回折部分通常由回折部分通常由四个氨基酸残基构成四个氨基酸残基构成;构象依靠第一残构象依靠第一残基的基的-CO-CO基与第四残基基与第四残基的的-NH-NH基之间形成氢键基之间形成氢键来维系。来维系。7/22/202438蛋白质的结构4.无规卷曲（无规卷曲（randomcoil）：）：无无规规卷卷曲曲是是指指多多肽肽链链主主链链部部分分形形成成的的无无规规律的卷曲构象。律的卷曲构象。对对于于特特定定的的蛋蛋白白质质分分子子而而言言，其其无无规规卷卷曲曲部部分分的的构构象象则则是是特异的。特异的。-螺螺旋旋-折叠折叠-转角转角无规卷曲无规卷曲核糖核酸酶分子中的二级结构核糖核酸酶分子中的二级结构7/22/202439蛋白质的结构（三）（三）蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构(TertiaryStructure)1.1.定义：定义：指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。和侧链构象在内的特征三维结构。2 2。举例。举例例子例子11肌红蛋白的空间结构：肌红蛋白的空间结构：肌红蛋白由一条多肽链构成，含有肌红蛋白由一条多肽链构成，含有153153个氨基酸个氨基酸残基和一个血红素辅基，分子量为残基和一个血红素辅基，分子量为l7,800l7,800肌红蛋白肌红蛋白整个肽链分子盘绕成一个外园中空的不对称结构。整个肽链分子盘绕成一个外园中空的不对称结构。7/22/202440蛋白质的结构全链共折叠成全链共折叠成8段长度为段长度为7至至24个氨基酸残基的个氨基酸残基的螺旋体，螺旋体，分子中分子中80的氨基酸残基处于螺旋区内。的氨基酸残基处于螺旋区内。这这8段螺旋区分别命名为段螺旋区分别命名为A、B、H等，相应的非螺旋区等，相应的非螺旋区肽段为肽段为NA、AB、HC等（其中等（其中N表示表示NH2末端，末端，C表示表示COOH末端）。末端）。在拐角处，在拐角处，螺旋体受到破坏段间拐角处都有一段螺旋体受到破坏段间拐角处都有一段18个氨基酸残基的松散脓链，在个氨基酸残基的松散脓链，在C末端也有末端也有5个氨基酸残个氨基酸残基组成的松散肽链有基组成的松散肽链有4个脯氨酸残基各自处在一个拐弯个脯氨酸残基各自处在一个拐弯处，其它难以形成处，其它难以形成螺旋体的氨基酸如异亮氨酸、丝氨螺旋体的氨基酸如异亮氨酸、丝氨酸也存在于拐角处，形成一个致密结实的肌红蛋白分子，酸也存在于拐角处，形成一个致密结实的肌红蛋白分子，分子内部只有一个适于包涵四个水分子的空间。分子内部只有一个适于包涵四个水分子的空间。7/22/202441蛋白质的结构具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的表具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的表面，面，而非极性的残基则被埋在分子内部，不与水接触分而非极性的残基则被埋在分子内部，不与水接触分子表面的极性基团正好与水分子结合，从而使肌红蛋白成子表面的极性基团正好与水分子结合，从而使肌红蛋白成为可溶性蛋白。为可溶性蛋白。血红素辅基垂直地伸出在分子表面，并通过肽链上的组氨血红素辅基垂直地伸出在分子表面，并通过肽链上的组氨酸残基与肌红蛋白分子内部相连酸残基与肌红蛋白分子内部相连血红素也叫铁卟啉，是血红素也叫铁卟啉，是一个原卟啉与一个一个原卟啉与一个二价铁原子二价铁原子构成的螯合物。构成的螯合物。一氧化碳能与氧竞争血红素中那个开放的配位键，且一氧化碳能与氧竞争血红素中那个开放的配位键，且CO的的结合能力比结合能力比O2的结合能力大的结合能力大200倍左右，倍左右，CO中毒时肌红蛋中毒时肌红蛋白运输氧的功能丧失。白运输氧的功能丧失。7/22/202442蛋白质的结构7/22/202443蛋白质的结构例子例子2胰岛素分子的三级结构胰岛素分子的三级结构7/22/202444蛋白质的结构例例3溶菌酶分子的三级结构溶菌酶分子的三级结构7/22/202445蛋白质的结构例例4磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构7/22/202446蛋白质的结构1 1。结构域（。结构域（。结构域（。结构域（domaindomain）：）：）：）：结构域，它也是蛋白质空间构象中的一个层次。多肽链结构域，它也是蛋白质空间构象中的一个层次。多肽链首先在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结首先在某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构，然后，主要又是相邻的二级结构片段集装在一起形构，然后，主要又是相邻的二级结构片段集装在一起形成超二级结构；在此基础上，多肽链折叠成近乎球状的成超二级结构；在此基础上，多肽链折叠成近乎球状的三级结构。三级结构。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。对于那些较小的蛋白质对独立的三维实体就称结构域。对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说结构域和三级结构往往是一个意思，也分子或亚基来说结构域和三级结构往往是一个意思，也就是说这些蛋白质是单结构域的。就是说这些蛋白质是单结构域的。（四）蛋白质的超二级结构（四）蛋白质的超二级结构（四）蛋白质的超二级结构（四）蛋白质的超二级结构7/22/202447蛋白质的结构结构域是球状蛋白质的基本功能单位，具有生物活性的蛋结构域是球状蛋白质的基本功能单位，具有生物活性的蛋白质空间构象的形成实质上是特定结构域形成的过程，多白质空间构象的形成实质上是特定结构域形成的过程，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合。肽链折叠的最后一步是结构域的缔合。从结构形成的角度看，一条长的多肽链，先分别拆叠成几从结构形成的角度看，一条长的多肽链，先分别拆叠成几个相对独立的区域，再缔合成三级结构要比整条多肽链直个相对独立的区域，再缔合成三级结构要比整条多肽链直接折叠成三级结构在动力学上是更为合理的途径。接折叠成三级结构在动力学上是更为合理的途径。从功能角度看，具有多结构域的酶其活性中心都位于结构从功能角度看，具有多结构域的酶其活性中心都位于结构域之间。通过结构域容易构建具有特定三维构象的活性中域之间。通过结构域容易构建具有特定三维构象的活性中心。结构域与结构域之间常常有一段肽链相连形成所谓心。结构域与结构域之间常常有一段肽链相连形成所谓“铰链区铰链区”，使结构域可以发生相对运动。结构域之间的这，使结构域可以发生相对运动。结构域之间的这种特性有利于活性中心与底物结合，也有利于别构中心结种特性有利于活性中心与底物结合，也有利于别构中心结合调节物和发生别构效应。合调节物和发生别构效应。7/22/202448蛋白质的结构锌指结构锌指结构(螺旋螺旋-折叠折叠-折叠模体折叠模体)转录因子转录因子MyoD的螺旋的螺旋-环环-螺旋模体螺旋模体2 2。模体（模体（模体（模体（motif)motif)在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的结构区域，称接近，形成具有特殊功能的结构区域，称模体（模体（motif)，7/22/202449蛋白质的结构7/22/202450蛋白质的结构例子：例子：纤连蛋白纤连蛋白(fibronectin)(fibronectin)分子的结构域分子的结构域(部分序列部分序列)7/22/202451蛋白质的结构4、结构域、结构域(domains)：多肽链在超二级多肽链在超二级结构基础上进一结构基础上进一步绕曲折叠而成步绕曲折叠而成的相对独立的三的相对独立的三维实体称结构域。维实体称结构域。具有部分生物学具有部分生物学功能。功能。蛋白质的结构蛋白质的结构甘油醛3-P脱氢酶结构域7/22/202452蛋白质的结构几种常见的结构域蛋白质的结构蛋白质的结构蚯蚓血红蛋白蚯蚓血红蛋白的结构域四个的结构域四个螺旋。螺旋。免疫球蛋白免疫球蛋白VL的结构域的结构域丙糖异构酶丙糖异构酶7/22/202453蛋白质的结构结构域与三级结构的关系蛋白质的结构蛋白质的结构多肽链多肽链二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三级结构三级结构7/22/202454蛋白质的结构(五五)蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构（quaternary structure)1。定定义义指指蛋蛋白白质质分分子子中中亚亚基基的的立立体体排排布布，亚亚基基间间的的相相互互作作用用与与接接触触部部位的布局。位的布局。亚亚基基(subunit)就就是是指指参参与与构构成成蛋蛋白白质质四四级级结结构构的的、每每条条具具有有三三级级结结构构的的多多肽肽链。链。7/22/202455蛋白质的结构亚亚基基的的立立体体排排布布方方式式7/22/202456蛋白质的结构2。举例。举例血血红红蛋蛋白白就就是是一一个个典典型型的的例例子子。血血红红蛋蛋白白是是由由两两条条相相同同的的链链和和两两条条链链组组成成（注注:这这里里的的、与与前前面面的的螺螺旋旋和和折折叠叠含含义义不不同同），是是一一个个含含有有两两种种不不同同亚亚基基的的四四聚聚体体每每一一个个亚亚基基含含有有一一个个血血红红素素辅辅基基，链链由由141个个氨氨基基酸酸组组成成，链链由由146个个氨氨基基酸酸组组成成，各各自自都都有有一一定定的的排排列列次次序序。链链和和链链的的一一级级结结构构差差别别较较大大，但但它它们们的的三三级级结结构构却却大大致致相相同同，并并和和肌肌红红蛋蛋白白极极相相似似，如如链链的的主主链链经经几几次次弯弯曲曲和和转转动动也也是是形形成成八八段段螺螺旋旋体体，在在N端端和和C端端以以及及各各个个螺螺旋旋肽肽段段之之间间，都都有有长长短短不不一一的的非非螺螺旋旋松松散散肽肽段段，链链自自身身转转折折后后，疏疏水水侧侧链链在在分分子子内内部部，极性基团暴露在分子表面（如图极性基团暴露在分子表面（如图）7/22/202457蛋白质的结构血红蛋白血红蛋白(hemoglobin)(hemoglobin)的四级结构的四级结构7/22/202458蛋白质的结构根据根据X射线衍射分析可知，射线衍射分析可知，血红蛋白分子接近于一个球血红蛋白分子接近于一个球体，直径体，直径5.5nm。四个亚基。四个亚基占据相当于四面体的四个角，占据相当于四面体的四个角，整个分子形成整个分子形成c2点群对称。点群对称。血红素辅基位于分子表面的血红素辅基位于分子表面的空穴里，每个亚基一个。空穴里，每个亚基一个。4个氧的结合部位彼此保持一个氧的结合部位彼此保持一定距离，两个最近的铁原子定距离，两个最近的铁原子之间的距离为之间的距离为2.5nm。每个。每个链与每个链与每个链接触，而两个链接触，而两个链或两个链或两个链之间却很少有链之间却很少有相互作用。相互作用。7/22/202459蛋白质的结构蛋白质四级结构与功能的关系蛋白质四级结构与功能的关系变构效应变构效应当血红蛋白的一个当血红蛋白的一个 亚基亚基与氧分子结合以后，可与氧分子结合以后，可引起其他亚基的构象发引起其他亚基的构象发生改变，对氧的亲和力生改变，对氧的亲和力增加，从而导致整个分增加，从而导致整个分子的氧结合力迅速增高，子的氧结合力迅速增高，使血红蛋白的氧饱和曲使血红蛋白的氧饱和曲线呈线呈“S”形。这种由形。这种由于蛋白质分子构象改变于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变发生改变的现象称为变构效应（构效应（allostericeffect）。）。7/22/202460蛋白质的结构 血红蛋白协同效应、变构效应7/22/202461蛋白质的结构Deoxy-HbDeoxy-HbOxy-HbOxy-Hb7/22/202462蛋白质的结构血红蛋白的变构血红蛋白的变构7/22/202463蛋白质的结构血红蛋白的氧饱和曲线血红蛋白的氧饱和曲线7/22/202464蛋白质的结构O2血血 红红 素素 与与氧氧结结合合后后，铁铁原原子子半半径径变变小小，就就能能进进入入卟卟啉啉环环的的小小孔孔中中，继继而而引引起起肽肽链链位置的变动。位置的变动。7/22/202465蛋白质的结构小结：小结：蛋白质分子的结构层次蛋白质分子的结构层次7/22/202466蛋白质的结构7/22/202467蛋白质的结构（六）其它类型蛋白质介绍（六）其它类型蛋白质介绍1 1。纤维状蛋白质。纤维状蛋白质纤维状蛋白质纤维状蛋白质(fibrous protein)(fibrous protein)广泛地分布于脊广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外保护成分，外保护成分，占脊推动物体内蛋白质总量的一占脊推动物体内蛋白质总量的一半成一半以上。半成一半以上。这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长长轴短轴轴短轴)大于大于1()(1()(小于：小于：1010的为球状蛋白质的为球状蛋白质)。分子是有规则的线型结构，这与其多肤链的有规分子是有规则的线型结构，这与其多肤链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。们的氨基酸顺序的规则性反映。7/22/202468蛋白质的结构 纤维状蛋白质可分为不溶性纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白硬蛋白)和可和可溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等；性蛋白等；后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管括微管(microtubule)(microtubule)、肌动蛋白细丝、肌动蛋白细丝(actin filament)(actin filament)或鞭毛或鞭毛(flagella)(flagella)，它，它们是球状蛋白质的长向聚集体们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)(aggregate)。7/22/202469蛋白质的结构（1 1）a-a-角蛋白角蛋白 Keratin Keratin角蛋白来源于外胚层，广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生角蛋白来源于外胚层，广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。角蛋白分为分为-角蛋白和角蛋白和-角蛋白。角蛋白。-角蛋白主要由角蛋白主要由-螺旋构象的多肽链组成中央棒状区，两边螺旋构象的多肽链组成中央棒状区，两边是非螺旋区是非螺旋区 。a-a-角蛋白是角蛋白是a-a-a-a-螺旋的典型实例螺旋的典型实例螺旋的典型实例螺旋的典型实例，一般是由三条右手一般是由三条右手-螺旋向螺旋向左缠绕形成一个初原纤维（左缠绕形成一个初原纤维（2nm)2nm)，初原纤维在排列成，初原纤维在排列成9+29+2电缆式结构，称为微原纤维（电缆式结构，称为微原纤维（8nm)8nm)。成百根微原纤。成百根微原纤维在结合成为一不规则的纤维束，称为大原纤维维在结合成为一不规则的纤维束，称为大原纤维(200nm)(200nm)。他们是毛发的结构元件。他们是毛发的结构元件。a-a-角蛋白的肽链之间有二硫键交角蛋白的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性联以维持其稳定性-角蛋白的伸缩性能很好，当角蛋白的伸缩性能很好，当-角蛋白被过度角蛋白被过度-拉伸时，则氢拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。键被破坏而不能复原。7/22/202470蛋白质的结构角角蛋蛋白白分分子子中中的的二二硫硫键键7/22/202471蛋白质的结构毛发的结构毛发的结构 一根毛发周围是一层鳞状细胞一根毛发周围是一层鳞状细胞(scaIe cell)(scaIe cell)，中间为皮层细胞。，中间为皮层细胞。皮层细胞横截面直径约为皮层细胞横截面直径约为2020 m m。在这些细胞中，大纤维沿轴向排在这些细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序列。所以一根毛发具有高度有序的结构。的结构。毛发性能就决定于毛发性能就决定于 螺旋结构螺旋结构以及这样的组织方式。以及这样的组织方式。7/22/202472蛋白质的结构卷发卷发(烫发烫发)的生物化学基础的生物化学基础永久性卷发永久性卷发(烫发烫发)是一项生物化学工程是一项生物化学工程(biochemical engineering),(biochemical engineering),角蛋白角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为在湿热条件下可以伸展转变为 构象，但构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。在冷却干燥时又可自发地恢复原状。这是因为这是因为 角蛋白的侧链角蛋白的侧链R R基一般都比较基一般都比较大，不适于处在大，不适于处在 构象状态，此外构象状态，此外 角角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链恢复原状链恢复原状(螺旋构象螺旋构象)的重要力量。的重要力量。这就是卷发行业的生化基础。这就是卷发行业的生化基础。7/22/202473蛋白质的结构7/22/202474蛋白质的结构2 2、-角蛋白角蛋白丝心蛋白丝心蛋白(fibroin)(fibroin)这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm0.7nm周期，这与周期，这与 角蛋白在湿热中伸展后形成角蛋白在湿热中伸展后形成的的 角蛋白很相似角蛋白很相似(0.65nm(0.65nm周期周期)。丝心蛋白是典。丝心蛋白是典型的反平行式型的反平行式-折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，侧链交替地分布在折叠片的两侧。侧链交替地分布在折叠片的两侧。7/22/202475蛋白质的结构丝蛋白的结构丝蛋白的结构丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向-折叠结构。分折叠结构。分子中不含子中不含-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。主要是由具有小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸组成，每成。主要是由具有小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸组成，每隔一个残基就有一个甘氨酸。这六肽的氨基酸顺序为：隔一个残基就有一个甘氨酸。这六肽的氨基酸顺序为：-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-AlaGly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n n-丝心蛋白分子去片层结构即反平行的丝心蛋白分子去片层结构即反平行的-折叠片以平行的方式堆折叠片以平行的方式堆积成多层结构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力。积成多层结构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力。7/22/202476蛋白质的结构7/22/202477蛋白质的结构 3 3、胶原蛋白、胶原蛋白胶原蛋白或称胶原胶原蛋白或称胶原(collagen)(collagen)是很多脊椎动物和无是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白包括多种类型，分别称胶原蛋白原蛋白包括多种类型，分别称胶原蛋白I I、IIII、IIIIII型等。下面主要讨论胶原蛋白型等。下面主要讨论胶原蛋白I I。腱的胶原纤维具有很高的抗张强度，约为腱的胶原纤维具有很高的抗张强度，约为20-30kg20-30kgmm2mm2，相当于，相当于1212号冷拉钢丝的拉力。号冷拉钢丝的拉力。骨铬中的胶原纤维为骨骼提供基质，在它的周围排骨铬中的胶原纤维为骨骼提供基质，在它的周围排列着经磷灰石列着经磷灰石(hydroxyapatite)(hydroxyapatite)磷酸钙聚合物磷酸钙聚合物Ca10(PO4)6(OH)2Ca10(PO4)6(OH)2结晶。结晶。脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松，向各个方向伸脊椎动物的皮肤含有编织比较疏松，向各个方向伸展的胶原纤维。血管亦含有胶原纤维。展的胶原纤维。血管亦含有胶原纤维。7/22/202478蛋白质的结构胶胶原原蛋蛋白白的的结结构构7/22/202479蛋白质的结构胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本组成单位是原胶原蛋白分子组成单位是原胶原蛋白分子(tropocollagen)，长，长度为度为280nm280nm，直径为，直径为1.5nm1.5nm，分子量为，分子量为300000300000。原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。在电原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。在电子显微镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区子显微镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区带间距为带间距为60-70nm60-70nm，其大小取决于胶原的类型和生，其大小取决于胶原的类型和生物来源；物来源；原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。由于原胶原肽链上残基所带电荷不同，因而电子由于原胶原肽链上残基所带电荷不同，因而电子密度不同，这样通过密度不同，这样通过1 14 4错位排列便形成间隔一错位排列便形成间隔一定的（大约定的（大约70nm)70nm)电子密度区域，而呈现模纹区带。电子密度区域，而呈现模纹区带。7/22/202480蛋白质的结构胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是种右手超螺旋结构。螺距为种右手超螺旋结构。螺距为8.6nm8.6nm，每圈每股包含，每圈每股包含3030个残基。个残基。其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为0.95nm0.95nm，每一螺圈含每一螺圈含3.33.3个残基个残基,每一残基沿轴向的距离为每一残基沿轴向的距离为0.29nm0.29nm。胶原三螺旋只存在于胶原纤维中。至今没有在球状蛋白质中胶原三螺旋只存在于胶原纤维中。至今没有在球状蛋白质中发现。发现。一级结构分析表明，一级结构分析表明，肽链的肽链的96%96%都是按三联体的重复顺序：都是按三联体的重复顺序：(g1yxy)n(g1yxy)n排列而成。排列而成。GlyGly数目占残基总数的三分之一数目占残基总数的三分之一x x常常为为ProPro，y y常为常为Hpro(Hpro(羟脯氨酸羟脯氨酸)和和HlysHlys（羟赖氨酸）。（羟赖氨酸）。7/22/202481蛋白质的结构胶原蛋白胶原蛋白7/22/202482蛋白质的结构生物体内胶原蛋白网生物体内胶原蛋白网7/22/202483蛋白质的结构4 4。免疫球蛋白。免疫球蛋白 （1 1）定义：）定义：脊椎动物一般都具有复杂的消灭外来物质的免疫系脊椎动物一般都具有复杂的消灭外来物质的免疫系统，作为防御系统的一部分，脊椎动物可以合成称之抗统，作为防御系统的一部分，脊椎动物可以合成称之抗体（体（antibodiesantibodies）的蛋白质，也称之免疫球蛋白）的蛋白质，也称之免疫球蛋白（immunoglobulinsimmunoglobulins）。抗体能特异识别和结合的外源）。抗体能特异识别和结合的外源化合物称之抗原（化合物称之抗原（antigensantigens）。）。（2 2）分类：）分类：免疫球蛋白分为免疫球蛋白分为5 5类，它们是类，它们是IgAIgA、IgDIgD、IgEIgE、IgGIgG和和IgMIgM。其中在血液中含量最丰富的。其中在血液中含量最丰富的是是IgGIgG。7/22/202484蛋白质的结构（3 3）免疫球蛋白的结构：）免疫球蛋白的结构：IgG IgG的空间结构呈的空间结构呈Y Y字型，是由字型，是由4 4条多肽链组成的：条多肽链组成的：两条相同的低分子量的轻链、两条相同的高分子量的重链。链两条相同的低分子量的轻链、两条相同的高分子量的重链。链之间是通过二硫键连接的。如果用木瓜蛋白酶作用于抗体（图之间是通过二硫键连接的。如果用木瓜蛋白酶作用于抗体（图中箭头处），结果会生成一个中箭头处），结果会生成一个FcFc（Fragment,Fragment,CrystallizableCrystallizable）片段和两个）片段和两个FabFab（Fragment,antigen Fragment,antigen bindingbinding）片段。）片段。7/22/202485蛋白质的结构7/22/202486蛋白质的结构