蛋白质的结构与功能--课件

第2章蛋白质的结构与功能(Structure and Function of Protein)1ppt课件p蛋白质(protein)p蛋白质的生物学重要性:生物体重要组成成分重要的生物学功能物质氧化供能物质2ppt课件第1节 蛋白质的分子组成一、蛋白质的组成元素1、主要元素：碳（5055%）、氢（6%7%）、氧（19%24%）、氮（13%19%）、硫（04%）3ppt课件2、元素组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。样品中蛋白质含量(%)=样品的含氮量(g/g)6.251004ppt课件二、蛋白质的基本组成单位氨基酸p蛋白质可以受酸、碱或蛋白酶的作用而水解产生小分子的游离的氨基酸(amino acid)。p存在于自然界中的氨基酸有300多种，但构成人体组 织 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20种。5ppt课件（一）氨基酸结构特点p1.组成天然蛋白质的氨基酸为-氨基酸，其结构通式如下：p2.氨基酸存在L-型和D-型两种立体构型，组成天然蛋白质的氨基酸都是L-型的。L-氨基酸氨基酸 D-氨基酸氨基酸6ppt课件（二）氨基酸的分类p按R基团的结构和理化性质的不同，我们将组成人体蛋白质的20种氨基酸分为5类：p非极性脂肪族氨基酸p极性中性氨基酸p芳香族氨基酸p酸性氨基酸p碱性氨基酸7ppt课件组成蛋白质的组成蛋白质的20种编码氨基酸种编码氨基酸中文名英文名三字符结构式等电点甘氨酸glycineGly5.97丙氨酸alanineAla6.00缬氨酸valineVal5.96亮氨酸leucineLeu5.98异亮氨酸isoleucineIso6.02脯氨酸prolinePro6.301.非极性脂肪族氨基酸非极性脂肪族氨基酸8ppt课件丝氨酸serineSer5.68半胱氨酸cysteineCys5.07蛋氨酸methionineMet5.74天冬酰胺asparagineAsn5.41谷氨酰胺glutamineGln5.65苏氨酸threonineThr5.602.极性中性氨基酸极性中性氨基酸9ppt课件苯丙氨酸phenylalaninePhe5.48色氨酸tryptophanTrp5.89酪氨酸tyrosineTyr5.663.芳香族氨基酸芳香族氨基酸10ppt课件天冬氨酸Aspartic acidAsp2.97谷氨酸glutamic acidGlu3.224.酸性酸性氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸11ppt课件赖氨酸lysineLys9.74精氨酸arginineArg10.76组氨酸histidineHis7.595.5.碱性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸碱性氨基酸12ppt课件三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式（一）肽与肽键肽键:一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的酰胺键。图图2-1 肽键的生成与肽肽键的生成与肽13ppt课件 构成肽键的4个原子C、O、N、H及其相邻的两个碳原子（C）位于同一平面，这个平面被称为肽键平面。肽键平面肽键平面图图2-2 肽键平面肽键平面14ppt课件第2节 蛋白质的分子结构p蛋白质是由多肽链构成的生物大分子，具有三维空间结构。p一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。p维持一级结构的主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。15ppt课件p胰岛素由A、B两条多肽链组成，共有51个氨基酸残基。图图2-3 牛胰岛素的一级结构牛胰岛素的一级结构16ppt课件二、蛋白质的空间结构p（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构：多肽链中主链盘曲折叠形成的空间结构，不涉及侧链部分的构象。17ppt课件1.-螺旋（-helix）-螺旋的结构特点如下：多肽链主链以肽键平面为单位，碳原子为转折点按顺时针方向盘曲形成右手螺旋。螺旋中每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm。相邻两圈螺旋之间形成链内氢键肽链中氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧。18ppt课件2.-折叠（-pleatedsheet）多肽链主链以肽键平面为单位，折叠成锯齿状结构称为-折叠。图图2-4 蛋白质分子的蛋白质分子的-螺旋（螺旋（A）和）和-片层结构（片层结构（B）19ppt课件p3.-转角（-turn）蛋白质分子中肽链出现180的回折。4.无规则卷曲（random coil）部分肽链的构象没有规律性，肽链中肽键平面排列不规则。稳定蛋白质二级结构的主要化学键稳定蛋白质二级结构的主要化学键：氢键氢键 20ppt课件模序（motif）p在许多蛋白质分子中可发现有23个具有二级结构的肽段，在空间上相互靠近，形成具有特殊功能的空间结构。p模序是具有特征性的氨基酸序列，能发挥特殊的功能。图图图图2-5 2-5 锌指结构锌指结构锌指结构锌指结构21ppt课件(二)蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构：蛋白质的整条多肽链中全部氨基酸残的相对空间位置。形成和稳定蛋白质三级结构的化学键：主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键（离子键）、范德华力(Van der Waals力)以及二硫键等。22ppt课件图图2-6 蛋白质三级结构中的次级键蛋白质三级结构中的次级键图图2-7 肌红蛋白三级结构肌红蛋白三级结构23ppt课件 在较大的蛋白质分子中，三级结构常可以折叠成多个相对独立的区域，每个区域具有不同的生物学功能。结构域(domain)24ppt课件(三)蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构：具有两条或两条以上具有独立结构的多肽链，通过非共价键相互组合而形成的空间结构。亚基：四级结构的蛋白质中每个具有独立三级结构的多肽链单位。25ppt课件图图2-8 蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构-血红蛋白的四个亚基示意图血红蛋白的四个亚基示意图26ppt课件三、蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的结构决定其性质，而它的性质又决定它的功能，结构与功能是密切相关的。（一）蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础，也是蛋白质行使功能的基础。27ppt课件表2-2不同哺乳动物胰岛素一级结构的差别 氨基酸位置 物种A5A10B30人ThrIleThr牛AlaValAla猪ThrIleAla28ppt课件图图2-10 镰刀状红细胞性贫血血红蛋白遗传信息的异常镰刀状红细胞性贫血血红蛋白遗传信息的异常29ppt课件（二）（二）蛋白质空间构象与功能活性的关系蛋白质空间构象与功能活性的关系p蛋白质的空间构象与各种蛋白质多种多样的功能密切相关30ppt课件第3节 蛋白质的理化性质p一、蛋白质的两性解离和等电点蛋白质分子两端有可以的游离氨基和羧基，另外侧链中还有一些解离基，这些基团可以进行酸性或碱性电离，使蛋白质分子呈现两性电离的性质。31ppt课件图图2-11 蛋白质的解离状态蛋白质的解离状态蛋白质的等电点蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)：当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一pHpH时，蛋白质游离时，蛋白质游离时，蛋白质游离时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为为为为0 0，此时溶液的，此时溶液的，此时溶液的，此时溶液的pHpH值称蛋白质的等电点。值称蛋白质的等电点。值称蛋白质的等电点。值称蛋白质的等电点。32ppt课件电泳：带电粒子在电场中向相反电极移动的现象33ppt课件二、蛋白质的胶体性质p蛋白质分子量大，直径已达到胶粒1100nm范围，具有胶体溶液的一般性质。p蛋白质表面的水化膜和同种电荷是使蛋白质水溶液稳定的两个因素，去除这两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀析出。34ppt课件图2-12 蛋白质胶体颗粒的沉淀35ppt课件p透析：蛋白质分子粘度大，扩散速度慢，不易透过半透膜，我们可以利用蛋白质的这一性质来分离提纯蛋白质，这种方法称为透析。图图图图2-13 2-13 2-13 2-13 利用蛋白质胶体性质进行血液透析示意图利用蛋白质胶体性质进行血液透析示意图利用蛋白质胶体性质进行血液透析示意图利用蛋白质胶体性质进行血液透析示意图36ppt课件三、蛋白质的变性p蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，维持蛋白质空间结构的次级键断裂，空间结构发生改变或破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。37ppt课件图2-14 核糖核酸酶的变性与复性38ppt课件四、蛋白质的沉淀蛋白质沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象引 起 蛋 白 质 沉 淀 的 主 要 方 法 有 下 述 几 种：(一)盐析盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐，破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀 盐析沉淀的蛋白质仍保持蛋白质的活性。39ppt课件(二)有机溶剂沉淀法p有机溶剂如酒精、甲醇、丙酮等，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。p在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性，例如酒精消毒灭菌就是如此。p在低温条件下（04），变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。40ppt课件(三)重金属盐沉淀法p蛋白质在碱性溶液（pH大于等电点）中带负电，易与带正电的重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀。p重金属沉淀的蛋白质常是变性的（四)生物碱试剂沉淀法p蛋白质可与某些酸(如三氯醋酸、过氯酸等)结合成不溶性的盐沉淀。41ppt课件蛋白质的变性、沉淀、凝固相互之间有很密切的关系。1.变性蛋白质一般易于沉淀，但蛋白质变性后并不一定沉淀。2.变性蛋白质只在等电点附近才沉淀。3.沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。42ppt课件五、蛋白质的紫外吸收性质六、蛋白质的呈色反应蛋白质可以发生呈色反应例如与茚三酮反应产生蓝色、与双缩脲试剂反应呈紫色、与酚试剂反应显蓝色等。由于蛋白质分子中的酪氨酸、苯丙氨酸和色由于蛋白质分子中的酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基含有共轭双键，使蛋白质在氨酸残基含有共轭双键，使蛋白质在280nm有特有特征性的紫外吸收峰。征性的紫外吸收峰。43ppt课件第四节 蛋白质的分类天然蛋白质通常可以见到下面几种分类方法：二、按分子形状分类 从蛋白质形状上可分为球状蛋白质及纤维状蛋白质等。一、按组成分类蛋白质从组成上可分为单纯蛋白质和结合蛋白质。44ppt课件 结束束45ppt课件