运动生物化学第02章蛋白质

,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,第二章,蛋白质,蛋白质,蛋白质化学组成,蛋白质组成,蛋白质结构,蛋白质在生命活动中的作用,Protein,蛋白质,蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最根本的结构物质和功能物质。,蛋白质是生命活动的物质根底，它参与了几乎所有的生命活动过程。,蛋白质化学组成,大量元素,C 5055%,H 6-8%,O 20-23%,N 15-18%,S 0-4%,微量元素,Fe Cu Mn,Zn Co Mg,I,一、元 素 组 成,氮占生物组织中所有含氮物质的绝大局部。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%即样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g 蛋白质，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：,蛋白质含量=含氮量6.25,二、蛋白质的构件单位-氨基酸,氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的根本单位。20种根本氨基酸除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。,各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。,-,氨基酸,可变局部,不变局部,Amino acid,构成蛋白质的20种氨基酸,人体所需的八种必需氨基酸,赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val),蛋氨酸(Met)色氨酸(Try),亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile),苏氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe),婴儿时期所需:精氨酸(Arg)、组氨酸(His)早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys),蛋白质的结构,蛋白质由一条或多条,多肽链,(polypeptide)以特殊方式结合,而成的生物大分子。,(一、肽,一个氨基酸的氨基与另一个,氨基酸的羧基之间失水形成,的酰胺键称为肽键，,所形成的化合物称为肽。,由两个氨基酸组成的肽称,为二肽，由多个氨基酸组成,的肽那么称为多肽。,组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。,在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序,通常在多肽链的一端含有一个游离的,-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的,-羧基，称为羧基端或C-端。,氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：,Ser-Val-Tyr-Asp-Gln,1,、,肽键及肽平面,肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。,组成肽键的原子处于同一平面。,2、,肽的结构,(二)、,蛋白质的一级结构,包括,组成蛋白质的多肽链数目.,多肽链的氨基酸顺序，,以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。,其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的根底。,(Primary structure),(三)、,蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构是指肽链的主链(骨架链)在空间的排列,或规那么的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。,主要有-螺旋、-折叠等。,(secondary structure),多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;,肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO,基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。,蛋白质分子为右手,-螺旋。,1、,-螺旋,左手,-螺旋,右手,-螺旋,-螺旋的类型,-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同局部之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。,2、,-折叠,四、蛋白质的三级结构,蛋白质的三级结构是指在二级结构根底上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。,维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。,(Tertiary Structure),蛋白质的三级结构,五、蛋白质的四级结构,由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。,蛋白质的四级结构,血红蛋白的四级结构要点为：球状蛋白，含四个亚基两条链，两条链。链：141个残基；,链：146个残基分子量65 000含四个血红素辅基亲水性侧链基团在分子外表，疏水性基团在分子内部,四级结构的结构模型,维系蛋白质分子的一级结构：,肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：,氢键维系蛋白质分子的三级结构：,疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键,维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键,维持蛋白质空间构象的作用力,a 盐键离子键 b 氢键 c 疏水相互作用力d 范德华力 e 二硫键 f 酯键,在外界变性因素的作用下，蛋白质的二、三级或二、三、四级结构发生异常变化，使蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。蛋白质的,变性涉及空间结构的改变，一级结构不变。,蛋白质的变性,蛋白质的变性,变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、剧烈的搅拌以及强酸和强碱等。,蛋白质在生命活动中的作用,一蛋白质在生命中的表达,蛋白质是细胞的根本结构物质,可调节机体的生理功能,运载和储存,蛋白质在供能中的作用,通常情况下蛋白质的供能作用可以由糖和脂肪局部代替，所以它的供能作用是相对次要的功能，只有在特定的生理或病理状态时蛋白质的供能作用才重要。,例如：饥饿时体内糖储藏较早地被消耗，脂肪转变为糖的能力较小，主要依靠蛋白质分解的氨基酸在肝脏中转变为葡萄糖来维持血糖稳定，而在进行长时间耐力运动的中期和后期，糖原储量也被大量消耗，蛋白质除了转变为葡萄糖维持血糖稳定外，氨基酸直接氧化供能及促进脂肪酸的被氧化作用都具有重要作用。,作业题,1、什么是必需氨基酸？人体内必需氨基酸主要有几种？,2、简述蛋白质的主要生物学功能。,