生物化学—氨基酸蛋白质和酶课件

,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,生物化学一 氨基酸、蛋白质和酶,竞赛生物化学考什么,蛋白质氨基酸、酶,核酸中心法那么,糖类糖代谢,脂质,维生素 激素,生物化学怎么学,1、选一份好的教材,2、做一份好的笔记,3、 在联系和比较中学习,4、多做题，勤查书,预科：几个有机化学术语1,苯环芳香环,羟基 OH,羰基 C=O,甲基 CH3,氨基 NH2,预科：几个有机化学术语2,单键一个短横 - ),双键两个短横=,叁键,第一局部 蛋白质,生命是蛋白体的存在形式, 恩格斯?反杜林论?,蛋白质由氨基酸(AA)组成研究蛋白质必先研究氨基酸,蛋白质氨基酸 22种,中学讲了20种,另两种：,含硒半胱氨酸,吡咯赖氨酸,但氨基酸总共有八十多种,人体内其它的重要氨基酸,鸟氨酸 (O R N),瓜氨酸C I T ),氨基酸重点,氨基酸分类 氨基酸的酸碱性质,氨基酸的化学反响 氨基酸混合物的别离,知识点,氨基酸：是蛋白质的构件分子，具有酸碱性质、手性、聚,合能力、特定的侧链结构及多样的化学反响；,兼性离子：指氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷的形式。在氨基酸晶体中或中性水溶液中以兼性离子形式存在；,氨基酸类别1,蛋白质氨基酸,20种,酸性氨基酸,天冬氨酸,ASP,谷氨酸,GLU,碱性氨基酸,赖氨酸,LYS,组氨酸,HIS,精氨酸,ARG,中性氨基酸,极性氨基酸,非极性氨基酸,贾府携一本亮色饼干,丝氨酸,SER,苏氨酸,THR,半胱氨酸,CYS,酪氨酸,TYR,天冬酰氨,ASN,谷氨酰胺,GLU,甘氨酸,GLN,丙氨酸,ALA,亮氨酸,LEU,异亮氨酸,ILE,苯丙氨酸,PHE,甲硫氨酸,MET,色氨酸,TRP,脯氨酸,PRO,颉氨酸,VAL,氨基酸的类别2,含苯环的氨基酸(芳香族氨基酸,酪氨酸 Tyr,苯丙氨酸 Phe,色氨酸 Trp,苯环对应着280MM处最大的紫外吸收，以色氨酸TRP最强,【例题 2021年决赛】14在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A丙氨酸 B丝氨酸 C色氨酸 D亮氨酸,【例题 2021年决赛】14在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A丙氨酸 B丝氨酸 C色氨酸 D亮氨酸,答案 C,很多书上不把色氨酸当成芳香族氨基酸，有的人2021年就吃了大亏,氨基酸的两性,氨基酸有羧基和氨基,羧基有酸性,氨基有碱性,$#%&* 。,氨基酸的等电点难点,等电点就是水溶液的一个PH值，在这个PH值下氨基酸呈中性,等电点的计算,原理很复杂,记忆不难,等电点的计算,氨基酸有两个或三个PKA，分别是,pka1,Pka2,pka3,酸性氨基酸谷GLU、天冬ASP):,两个低的相加除以二,碱性氨基酸赖LYS、精ARG、组HIS),两个高的之和除以二,中性氨基酸,半胱 CYS和酪TYR是两个低的之和除以二,其他都只有两个PKA，相加除以二,几个有特色的氨基酸,含硫氨基酸,甲硫MET,半胱氨酸CYS,没有手性的氨基酸,甘氨酸 GLN,特殊基团,精 ARG 胍基,酪 TYR 酚基,组 HIS 咪唑基,色 TRP 吲哚,不同的基团分别对应不同的检测方法！,氨基酸的化学反响,成肽脱水缩合,茚三酮指纹分析,茚三酮会把氨基酸染成蓝紫色579mm,但是脯氨酸PRO是黄色440mm,肽键,高中内容我就不讲了,肽键不是肽平面！,肽键不是单键,一般都是反式肽键,肽键有极性！,双缩脲试剂无法检验单个的肽键,鹅肌肽,尿素,两种活性寡肽,谷胱甘肽GSH,复原剂，可抗衰老,鹅膏蕈碱,剧毒！抑制转录,蛋白质的结构,一级结构,二级结构,三级结构,四级结构,蛋白质的一级结构,蛋白质的一级结构(Primary structure)包括：,(1)组成蛋白质的多肽链数目.,(2)多肽链的氨基酸顺序，,(3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。,其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的根底。,蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构有多种，常见的主要是,螺旋,折叠,转角,自由回转,在,-,螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角,.,多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为,0.54nm,含,3.6,个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离,0.15nm.,肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的,-CO,基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-,NH,基形成氢键。,蛋白质分子为右手,-,螺旋。,左手和右手螺旋,左手旋和右手旋,在生化中有很多螺旋，注意区分“左手和“右手螺旋,左手和右手螺旋,2 -折叠,-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。,在-折叠中，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm., -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同局部之间形成。-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。尽管以反平行为主，但也有正平行,3 -转角,在-转角局部，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸GLN或脯氨酸PRO)残基弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。,自由回转,没有一定规律的松散肽链结构，但仍是紧密有序的稳定结构，通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象不同的蛋白质，自由回转的数量和形式各不相同分两类：, 紧密环, 连接条带,2蛋白质的三级结构,蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构根底上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。,维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等是。尤其疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。,需要说明的是蛋白质的三级结构是由一级结构确定的,3,蛋白质的四级结构,蛋白质的四级结构(,Quaternary Structure,)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。,维持亚基之间的化学键主要是疏水力。,由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；,例题易错题,胰岛素由两条肽链组成，那么胰岛素有木有四级结构,例题易错题,胰岛素由两条肽链组成，那么胰岛素有木有四级结构,答案没。,解析：胰岛素由两条肽链组成，但是两条肽链由三个-s-s-二硫键连接。二硫键是共价键！,蛋白质各级结构的作用力,肽键,二硫键,疏水键,离子键,范德华力,氢键,一级,+,+,二级,_,_,_,_,+,三级,_,+,+,+,+,四级,_,+,+,+,1)离子键,生物大分子外表的带电基团可以与药物或底物分子的带电基团形成离子键。这种键可以解离。,2)，氢键,氢键的形成 氢键是由两个负电性原子对氢原子的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶极,偶极键。它是质子给予体X-H和质子接受体Y之间的一种特殊类型的相互作用。,氢键的大小和方向 氢键的键能比共价键弱，比范德华力强，在生物体系中为8.433.4kj/mol(2-8kcal/mol)。键长为0.250.31nm，比共价键短。氢键的方向用键角表示，是指X,H与H,Y之间的夹角，一般为180,250,。,3). 范德华力,这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。,这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠近到大约0.40.6nm(46A)时，这种力就表现出较大的集合性质。,范德华力包括引力和排斥力，其中作用势能与1/R6成正比的三种作用力静电力、诱导力和色散力通称为范德华引力。,4),疏水作用,疏水作用是指极性基团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥疏水基团，使疏水基团相互聚集所产生的能量效应和熵效应。,蛋白质和酶的外表通常具有极性链或区域，这是由构成它们的氨基酸侧链上的烷基链或苯环在空间上相互接近时形成的。,高分子的蛋白质可形成分子内疏水链、疏水腔或疏水缝隙，可以稳定生物大分子的高级结构。,蛋白质电泳,蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。,在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。,蛋白质的沉淀,在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀别离。,在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。,可逆沉淀是别离和纯化蛋白质的根本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法。,蛋白质的变性,变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、剧烈的搅拌以及强酸和强碱等。,几种重要的蛋白质,血红蛋白,免疫球蛋白,胶原蛋白,血红蛋白,血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成局部，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。,不仅有血红蛋白，还有血蓝蛋白,血红蛋白中，血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：无氧存在时，与水结合，生成去氧血红蛋白(Hb)；有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2)。,血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。HbO2 的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，那么有利于离解。,煤气中毒的机制,一氧化碳CO也能与血红素Fe原子结合。由于CO与血红蛋白结合的能力是O2的200倍，因此，人体吸入少量的CO即可完全抑制血红蛋白与O2的结合，从而造成缺氧死亡。急救方法是尽快将病人转移到富含O2的环境中如新鲜空气、纯氧气或高压氧气，使与血红素结合的CO被O2置换出来。,免疫球蛋白的结构Y形,抗原,某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本身不能刺激抗体的产生。,几乎所有外来的蛋白质都是抗原，并且每种蛋白质都能诱导特异抗体的产生。一个人得体内在任一个给定时刻大约有10000种抗体存在。,抗体的特点,抗体具有两个最显著的特点，一是高度特异性，二是多样性。,高度特异性就是一种抗体一般只能与引起它产生的相应抗原发生反响。抗原抗体复合物往往是不溶的，因此常从溶液中沉淀出来，此即“沉淀反响。在体外，沉淀反响已被广泛用于研究抗原抗体反响，并成为免疫学的根底。多样性就是它们可以和成千上万的各种抗原(天然的和人工的)起反响。,胶原蛋白,胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白I、H、HI和IV。,胶原蛋白吃下去以后很难消化。,这是什么？,毛发酱油我也觉得很恶心。,三鹿奶粉为什么要加三聚氰胺？,三聚氰胺C6H6N6)的分子中氮含量很高,蛋白质含量的测定,凯氏定氮法,双羧脲法：样品量,Folin-Lowry法：在碱性条件下磷钼酸、磷钨酸混合试剂与酪氨酸上的酚发生反响，生成蓝色化合物，将其与双羧脲法结合起来，蛋白质形成两种颜色的混合物老绿色，在650nm具有特定的吸收。灵敏度较高25g-250g/ml.,考马斯亮蓝法Bradford法考马斯亮蓝G250是一种带有负电荷的染料，在酸性条件下，可与蛋白质上的正电荷结合，形成蓝色化合物，在595nm具有特定吸收，反响简便、快速、灵敏度高，5-50 g/ml.,紫外吸收法,由于核酸在260nm具有光吸收，对测定干扰较大，可采用280nm、260nm同测法。,酶学,.酶的概念,酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质？。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂,酶,单成份酶,：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。,双成份酶,酶蛋白,辅因子,简单蛋白质,结合蛋白质,apoenzyme,cofacter),辅酶coenzyme),辅基,(prosthetic group),全酶(holoenzyme= 酶蛋白 + 辅因子,2.酶的组成,核酶,核酶主要组分是RNA,但并不是说有RNA的酶都是核酶,特殊的含RNA的酶,它也是核酶,2021年初赛,试题,其他：端粒酶,哲学问题：先有蛋or先有鸡,答案：先有蛋,生物学上类似的问题：先有蛋白质or先有核酸,酶的进化,完全由RNA构成的酶,以RNA为主，蛋白质为辅的酶,以蛋白质为主，RNA为辅的酶,含辅酶or辅基的酶,全部由蛋白质组成的酶,1、酶的辅因子暂时不用记！讲糖代谢和核酸的时候有几个很重要！,酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质局部，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反响并促进整个催化过程。,(1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇；,(2)传递氢递氢体：如 FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸；,(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸；,(4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；,(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；,(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。,2. 酶的分类,氧化-复原酶催化氧化-复原反响。,主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。,反响通式：AH2+B A+BH2,如，乳酸(Lactate)脱氢酶(EC催化乳酸的脱氢反响。,() 氧化-复原酶 Oxidoreductase,2. 酶的分类,转移酶催化基团转移反响，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶(EC2.6.1.2)催化的氨基转移反响。,反响通式：AR+BA+BR,(,),转移酶,Transferase,2. 酶的分类,水解酶催化底物的加水分解反响。,主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。,例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反响：,(,),水解酶,hydrolase,2. 酶的分类,裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反响及其逆反响。,主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。,反响通式： ,例如， 延胡索酸水合酶催化的反响。,(4),裂合酶,Lyase,2. 酶的分类,异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。反响通式：,例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反响。,(5),异构酶,Isomerase,2. 酶的分类,合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反响。这类反响必须与ATP分解反响相互偶联。,A + B + ATP + H-O-H =A B + ADP +Pi,例如，丙酮酸羧化酶催化的反响。,丙酮酸 + CO2 草酰乙酸,(6),合成酶,Ligase or Synthetase,酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。,通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。,结合部位决定酶的专一性，,催化部位决定酶所催化反响的性质。,催化部位,catalytic site,酶的“中心,活性中心战斗部队,结合基团诱饵,催化基团主力军,活性中心外必须基团后勤部队,木瓜蛋白酶,木瓜蛋白酶是改造后的胰蛋白酶,1.酶催化作用的本质：降低反响活化能,2.酶催化作用的中间产络合物学说,在酶催化的反响中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。,E + S = E-S P + E,许多实验事实证明了ES复合物的存在。ES复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。,四、酶作用的机制,3.酶与底物结合形成中间络合物的方式理论,(1)锁钥假说(lock and key hypothesis)：,认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶外表具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样,(2)诱导契合假说inducedfit hypothesis):,该学说认为酶外表并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.,4. 使酶具有高效催化的因素,(1)临近定向效应：,在酶促反响中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反响速度；,另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反响的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反响具有高效率和专一性特点。,(2)“张力和“形变 ：,底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力甚至“形变 ，从而促使酶底物中间产物进入过渡态。,米氏方程,1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反响中底物浓度和反响速度关系的著名公式，称为米氏方程。,Km 米氏常数,Vmax 最大反响速度,例题 有关米氏常数,米氏常数的单位是 ,【2021年初赛题】,A.、mol/L B ml C mol D mol/s,例题 有关米氏常数,米氏常数的单位是 ,【2021年初赛题】,A.、mol/L B ml C mol D mol/s,解答：米氏常数是“当反响速度等于最大反响速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = S 因此它是浓度,选A,抑制剂对酶反响的影响,有些物质能与酶分子上某些必须基团结合作用),使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用。,能够引起酶的抑制作用的化合物那么称为抑制剂inhibitor)。,酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：,a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。,b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。,抑制作用的类型：,(1)不可逆抑制作用：,抑制剂与酶反响中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。,例：农药的进化、砒霜杀人,(2)可逆抑制作用：,抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能局部或全部恢复酶的活性。,根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类：,竞争性抑制：,某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反响中心之外，其结果是酶促反响被抑制了。,竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。,竞争性抑制可用下式表示：,有反竞争性抑制剂存在时，,Km,和,V,值均减小,(1+I/Ki),倍，且都随,I,的增高而降低,。,反竞争性抑制,：,酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。,反竞争性抑制可用下式表示：,反竞争性抑制作用的速度方程：,5.温度对酶反响的影响,一方面是温度升高,酶促反响速度加快。,另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。,因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反响速度最大。,例：淀粉酶、taq酶,最适温度,6.pH对酶反响的影响,在一定的pH下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。,7.酶的别构变构效应：,由于效应物的存在，而引起酶的结构构象变化。,别构酶(Allosteric enzyme)的特点：,一般是寡聚酶，由多亚基组成，包括催化部位和调节别构部位；,具有别构效应。指酶和一个配体底物，调节物结合后可以影响酶和另一个配体底物的结合能力。,相同均为底物：同促效应homotropic effect,不同效应调节物：异促效应heterotropic effect,根据配体结合后对后继配体的影响,根据配体性质,正协同效应positive cooperative effect,负协同效应negative cooperative effect,动力学特点：不符合米曼方程双曲线。,8.固定化酶,固定化酶是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。,作用特点：稳定性提高，易别离，可反复使用，提高操作的机械强度。,详情参阅选修一,生物化学 习 题,天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A、半胱氨酸,B、瓜氨酸,C、丝氨酸,D、蛋氨酸,天然蛋白质中不存在的氨基酸是B A、半胱氨酸,B、瓜氨酸,C、丝氨酸,D、蛋氨酸,形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个-碳原子处于( )A、不断绕动状态,B、可以相对自由旋转,C、同一平面,D、随不同外界环境而变化的状态,形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个-碳原子处于( C)A、不断绕动状态,B、可以相对自由旋转,C、同一平面,D、随不同外界环境而变化的状态,谷氨酸的pK1(-COOH)为2.19，pK2(-N+H3)为9.67，pK3r(-COOH)为4.25，其pI是 A、4.25,B、3.22,C、6.96,D、5.93,谷氨酸的pK1(-COOH)为2.19，pK2(-N+H3)为9.67，pK3r(-COOH)为4.25，其pI是 BA、4.25,B、3.22,C、6.96,D、5.93,蛋白质变性过程中与以下哪项无关 ,A、理化因素致使氢键破坏,B、疏水作用破坏,C、蛋白质空间结构破坏,D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小,蛋白质变性过程中与以下哪项无关 D,A、理化因素致使氢键破坏,B、疏水作用破坏,C、蛋白质空间结构破坏,D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小,蛋白质中多肽链形成-螺旋时，主要靠哪种次级键维持 ,A、疏水键,B、肽键,C、氢键,D、二硫键,蛋白质中多肽链形成-螺旋时，主要靠哪种次级键维持 C ,A、疏水键,B、肽键,C、氢键,D、二硫键,有关亚基的描述，哪一项不恰当 ,A、每种亚基都有各自的三维结构,B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在,C、一个亚基单位只含有一条多肽链,D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性,氨基酸与蛋白质共有的特性是：,A.胶体性质,B沉淀反响,C两性性质,D双缩脲反响,氨基酸与蛋白质共有的特性是：C,A.胶体性质,B沉淀反响,C两性性质,D双缩脲反响,