氨基酸-知识总结

科技名词定义中文名称： 氨基酸英文名称： amino acid定义 1：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置，有a氨基酸和0氨基酸等类型。参与蛋 白质合成的常见的是20种L-a -氨基酸。所属学科： 生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）定义 2： 羧酸分子中a碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。所属学科： 水产学（一级学科）；水产饲料与肥料（二级学科）定义 3：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。根据氨基和羧基的位置，有a氨基酸和0氨基酸等类型。参与蛋 白质合成的常见的是 20 种 L-a -氨基酸。所属学科： 细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）氨基酸 氨基酸（amino acid）:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大 分子蛋白质的基本组成单位,是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一 个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在a -碳上的为a -氨基酸。 天然氨基酸均为 a -氨基酸。简介氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质（protein）的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构 形态，使它的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的 酶。两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成氨基酸的前体。氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有 机化合物,正如它的名字所说的那样。但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在 生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在a-碳原 子上，这种氨基酸被称为a-氨基酸。a-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，在自然界中共有 20种。除a-氨基酸外，细胞还含有其他氨基酸。氨基酸是构成生命大厦的基本砖石之一。构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化 合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨 基酸（氨基酸食品）是蛋白质（蛋白质食品）的基本成分。蜂王浆中含有20多种氨基酸。除蛋白 氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必 需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷 氨酸、丝氨酸等。科学家分析了蜂王浆（蜂王浆食品）中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨 酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经 系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效结构通式amino acid （abbr. aa）a-氨基酸的结构通式：（ R 是可变基团） 构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化 合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需 氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其 化学性质分类的。必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机 体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有 10 种其作用分别是：氨基酸 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、 乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生: 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾 脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司 令部作用于甲状腺、性腺； 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。9. 精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒 性黄疸等病的有效药物。10. 组氨酸 histidine人体虽能够合成Arg和His,但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基 酸又被称为半必需氨基酸。前8种人体必需氨基酸的记忆口诀赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）谐音：借（缬氨 酸），一（异亮氨酸），两（亮氨酸），本（苯丙氨酸），蛋（蛋氨酸），色（色氨酸），书（苏氨酸），来（赖氨酸）. ”笨蛋来宿舍，晾一晾鞋” 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸） ”携带一两本甲硫色书来” 携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸） “一家写两三本书来”一（异亮氨酸）家（甲硫氨酸）携（缬氨酸）两（亮氨酸）三（色氨酸）本（苯丙氨酸） 书（苏氨酸）来（赖氨酸） “（路人）甲挟来一本两色书” 甲（甲硫氨酸）挟（缬氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）两（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）20种氨基酸记忆口诀六伴穷光蛋，氨基酸酸谷天出门，死猪肝色脸，只携一两钱。一本落色书，拣来精读之。芳香老本色，不抢甘肃来。六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋-半胱、光、蛋（甲硫）氨酸-含硫氨基酸酸谷天出门：酸、谷、天-谷氨酸、天门冬氨酸-酸性氨基酸死猪肝色脸：丝、组、甘、色-丝、组、甘、色氨酸-一碳单位来源的氨基酸只携一两钱：支、缬、异亮、亮f缬、异亮、亮氨酸f支链氨基酸一本落色书：异、苯、酪、色、苏f异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸f生糖兼生酮拣来精读之：碱、赖、精、组f赖氨酸、精氨酸、组氨酸f碱性氨基酸芳香老本色：芳香、酪、苯、色f酪、苯丙、色氨酸f芳香族氨基酸不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖f脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸f不参与转氨基的氨基 酸其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在 230C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出 CO2； 都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘址腺素外，均溶于水；除脯氨酸和 羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）；酸性一元氨基二元羧酸，例如 谷氨酸（Glutamic acid）；中性一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）三种类型。大 多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与 酸结合成盐，也 能与碱结合成盐。3）由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型： D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在 大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为a-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸 通常指a-氨基酸。至于卩、y、5等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合 成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥 贮存。非必需氨基酸(nonessentialamino acid)：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成，不需要 从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。氨基酸单字母简写和性质列表：缩写 全名中文译名 支链 分子量 等电点解离常数(羧基)解离常数(胺基)pKr(R) R基G Gly Glycine 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -HA Ala Alanine 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3V Val Valine 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2L Leu Leucine 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2I Ile Isoleucine 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5W Trp Tryptophan 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OHD Asp Aspartic acid 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOHN Asn Asparagine 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2E Glu Glutamic acid 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOHK Lys Lysine 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2M Met Methionine 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3S Ser Serine 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHT Thr Threonine 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHC Cys Cysteine 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHP Pro Proline 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6H His Histidine 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 R Arg Arginine 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48性质理化特性1 、都是无色结晶。熔点约在230C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和 强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均氨基酸难溶于乙醇和乙醚2、具有两性。有碱性二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）；酸性一元氨基二元羧酸，例如谷 氨 酸（Glutamic acid）；中性一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）三种类型。大 多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与 酸结合成盐，也 能与碱结合成盐。由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D 型和L型，组 成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在 大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为a-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸 通常指a-氨基酸。至于卩、y 5等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机 合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥 贮存。基本性质氨基酸作为一类化学物质，氨基酸的通式决定了它们具有一些共有的基本性质。首先氨基酸都是小分子物质，分子量都没有超过 1000。另外，不同氨基酸的物理性质也有很多+H3NcCOOGlycine（% G）甘氨酸相似之处，例如它们都是无色结晶；熔点约在230C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分 解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中；除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶 于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐， 也能与碱结 合成盐。从氨基酸的结构可以看出，由于大部分氨基酸的分子中都有不对称的 碳原子，所以基本都具有旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和 L 型。组成蛋白质的氨基酸，都属 L 型。检测1、茚三酮反应 （ninhydrin reaction）试剂颜色备注 茚三酮（弱酸环境加热）紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）（检验a氨基）2、坂口反应 （Sakaguchi reaction）CH3+h3nCCOO-Alnme（Ala, A）丙氨酸a-萘酚+碱性次溴酸钠红色（检验胍基精氨酸有此反应）3、米隆反应（又称米伦氏反应）HgNO3+HNO3+热 红色（检验酚基 酪氨酸有此反应，未加热则为白色）4、Folin-Ciocalteau 反应（酚试剂反应） 磷钨酸-磷钳酸 蓝色 （检验酚基 酪氨酸有此反应）5、黄蛋白反应浓硝酸煮沸 黄色 （检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）6、Hopkin-Cole 反应（乙醛酸反应）加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基 色氨酸有此反应）7、Ehrlich 反应P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色（检验吲哚基 色氨酸有此反应）8、硝普盐试验Na2（NO）Fe（CN）2*2H2O+稀氨水红色（检验巯基半胱氨酸有此反应）9、Sulliwan 反应1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3红色（检验巯基 半胱氨酸有此反应）10、Folin 反应1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色（检验a氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形 成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽 键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个 和C-HsH-(-CHj+h3n-(-coo-Valine(Vai V)缬氨酸4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含 10个以下氨基酸组成的称寡肽 （oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链 中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此 多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一 个游离的羧基末端，分别保留有游离的a氨基和a羧基，故又称为多肽链的N端（氨基 端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始 对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来 表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出 来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别 具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富,具 有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘 肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其Y羧基与半胱氨酸的a氨基脱水缩合生成肽键 的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大亮氨酸多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为 都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研 究领域之一。多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于 50个，而 蛋白质大多由 100 个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除 分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易 变 具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理 功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格 地称胰岛素为多肽 因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解 的产物。氨基酸制备专利集1、氨基酸纳米硒及其制备方法2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法3、复合氨基酸胶囊及其制备方法4、利用离交树脂由DN氨甲酰氨基酸水解制备D 氨基酸的方法5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法7、3羟基一3甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法57 H H c!cHCCH3soleucme(He, 1异亮氨酸8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法10、氨基酸叶面肥的制备方法11、氨基酸一麦饭石复合微量元素肥的制备方法12、酶制备富集对映体的卩-氨基酸的方法13、酶制备富集对映体的卩-氨基酸的方法14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途15、L氨基酸酰一（8喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法17、新的氨基酸衍生物，其制备方法及含该化合物的药物组合物18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法19、氨基酸锌的制备方法及其应用20、氮氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法 目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运 且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为 氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。功能氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白 质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能， 是生物体内不可缺少的营养成分之一。构成人体的基本物质，是生命的物质基础人体构成基本物质之一构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物 纤维等。作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。甲硫氨酸构 成人体的氨基酸有 20 多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨 酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、 甘氨酸、丝氨 酸、酪氨酸、 3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、瓜氨酸、乌氨酸 等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合 成，而人体不能全部合成。其中 8种 是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这 8 种必需氨基酸是：色氨酸、 苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨 酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基 酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基 酸”。胱氨 酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为 “半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱 氨酸可 取代80%90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用， 上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、 “半必需氨基酸”和 “非必需氨基酸”3 类，是按其营养功能 来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可 分为中性氨基酸、酸性氨基 酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。生命代谢的物质基础生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的 物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育 迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也 就不复存在HiProline (Pro, P)脯氨酸，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异 常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸， 会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛 素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不 能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋 白质；变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成 二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的 重要原料，而且对于促 进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏 或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活 动终 止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。食物营养中的地位和作用人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育 新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、 抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。苯丙氨酸作 为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量 元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们 在机体内具有 各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体 通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内 外环境的统一与平衡。氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？蛋白质在机体内的消化和吸收作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体 内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不 直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分 子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进 行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器 官，任其选用，合成 各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以 正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为46毫克，每 百毫升血球中含量为6.59.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂 时升高，经过67小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液 氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨 基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际 上是对氨基酸的需要。起氮平衡作用当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称 之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食 进的Ty/o&ineHO酪氨酸蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。 食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋 白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。转变为糖或脂肪氨基酸分解代谢所产生的a酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a 酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成C02和H2O, 并放出能量。产生一碳单位某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、 甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位具有一下两个特点：1 .不能在生物体内以游离形式存在；2 必须以四氢叶酸为载体。能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨 酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳 单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌吟和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽 带。参与构成酶、激素、部分维生素酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺 素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、 维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。人体必需氨基酸的需要量成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%37%。医疗中的应用氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。 目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有 20种和构成非蛋白 质的氨基酸有 100 多种。由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及 “要素饮食”疗法中占有非常重 要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医 药品种之一。谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主 要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、 儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。与衰老的关系老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要 蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60 岁以上老人每天应摄入 70 克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋 白，延年益寿。含有氨基酸的食物氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类，像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鍬、海参、墨鱼、蚕蛹 鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外，像豆类，豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多 牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等*玉米中严重缺乏赖氨酸蛋白质的功能1 结构和支持作用，无论是细胞膜，细胞核，还是细胞质，蛋白质都作为主要成分参与 这些结构的构成。2催化作用：生物体内的各种化学反应，几乎都需要催化剂的催化作用才能进行，而这 些催化剂就是酶。目前已发现的酶类，其化学本质上都是蛋白质。3：调节作用：生物体内有些激素如胰岛素，生长素等也是蛋白质。这些激素的相互作 用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。4：运输作用：细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输；血液中有许多蛋白 质具有运输功能，如红细胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。5：防御作用：高等动物机体免疫系统中的抗体能够抵御外来有害物质的侵袭，这些抗 体即免疫球蛋白。6：运动功能：肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果；细胞分裂和细胞的各种运动都与 蛋白质有关合成氨基酸合成 amino acid synthesis组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（EmbdenMeyerhof）途径与柠檬酸 循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成 与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物 和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有 一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。 必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的， 非必需氨基酸的合成所需 的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶 参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另 一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺 后被分解。氨基酸（amino acid）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连 在a-碳上。氨基酸的结构通式是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。氨基酸的分类必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自 己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前 体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。检测：茚三酮反应（ ninhydrin reaction） 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与 脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。蛋白质：肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形 成的酰氨键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基 酸数目为2 个、 3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基 酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide）,它们都 简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被 结合掉了，因此多肽和蛋白质分子 中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）0多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一 个游离的羧基 末端，分别保留有游离的a氨基和a羧基，故又称为多肽链的N端（氨 基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开 始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来 表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和 排列顺序被测定了出 来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具 有保护细胞膜 结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱 甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其Y羧基与半胱氨酸的a氨基脱水缩合生成 肽 键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生 理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系， 这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于 50个，而 蛋白质大多由 100 个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除 分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易 变 具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理 功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格 地称胰岛素为多肽， 因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解 的产物。蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。是构成动 物营养所需蛋白质的基本物质。人体所需的氨基酸约有 22 种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这 些氨基酸称为必需氨基酸。共有 10 种其作用分别是：（一）赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺 乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还；（二）色氨酸：促进胃液及胰液的产生；（三）苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；（四）蛋氨酸；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；（五）苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；（六）异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用 于（ 1） 甲状腺（ 2）性腺；（七）亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；（八）缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。（九）组氨酸：作用于代谢的调节；（十）精氨酸：促进伤口愈合，精子蛋白成分。其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在 230。 C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出 C02；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯 氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）；酸性一元氨基二元羧酸，例如 谷氨酸（Glutamic acid）；中性一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）三种类型。大 多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与 酸结合成盐，也 能与碱结合成盐。3）由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在 大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为a-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸 通常指a-氨基酸。至于卩、y 5等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机 合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干 燥贮存。必需氨基酸（essential amino acids）指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏 氨酸等氨基酸。非必需氨基酸（ nonessential amino acids） 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例 如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物，是组成蛋白质的基本单位。代谢途径氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：脱氨基作用主要在肝脏中进行：包括如下几种过程：（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在 过氧化氢酶催化下，牛成H2O 02，解除对细胞的毒害。（二）非氧化脱氨基作用：还原脱氨基（严格无氧条件下）；水解脱氨基；脱水 脱氨基；脱巯基脱氨基；氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成 有机酸、酮酸、氨；脱酰胺基作用。（三）转氨基作用。转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除 Gly、Lys、Thr、Pro 外， 大部分氨基酸都能参与转氨基作用。a-氨基酸和a-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来 的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。（四）联合脱氨基：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满 足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为 中心的联合脱氨基作用。氨基酸的a-氨基先转到a-酮戊二酸上，生成相应的a-酮酸和Glu, 然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成a-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌吟核苷酸循 环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌吟核苷酸循环的方式为主。脱羧作用生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强， 每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物 和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要 的神经介质。His脱羧生成组胺（又称组织胺）,有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有 升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长， 进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生 命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。对应的密码子表第二个字母第一个字母UCAG第三个字母U苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸UU苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸CU亮氨酸丝氨酸终止终止AU亮氨酸丝氨酸终止色氨酸GC亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸UC亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸CC亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸AC亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸GA异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸UA异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸CA异亮氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸AA甲硫氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸GA（起始）G缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸UG缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸CG缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸AG缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸GG（起始）