蛋白质protein是生物体细胞的重要组成成分.doc

第4章 蛋白质蛋白质（protein）是生物体细胞的重要组成成分，在生物体系中起着核心作用；蛋白质也是一种重要的产能营养素，并提供人体所需的必需氨基酸；蛋白质还对食品的质构、风味和加工产生重大影响。蛋白质是由多种不同的氨基酸通过肽链相互连接而成的，并具有多种多样的二级和三级结构。不同的蛋白质具有不同的氨基酸组成，因此也具有不同的理化特性。蛋白质在生物具有多种生物功能，可归类如下：酶催化、结构蛋白、收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）、激素（胰岛素、生长激素）、传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白）、抗体蛋白（免疫球蛋白）、储藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）和保护蛋白（毒素和过敏素）等。4.1 概述4.1.1 蛋白质的化学组成一般蛋白质的相对分子量在1万至几百万之间。根据元素分析，蛋白质主要含有C、H、O、N等元素，有些蛋白质还含有P、S等，少数蛋白质含有Fe、Zn、Mg、Mn、Co、Cu等。多数蛋白质的元素组成如下：C约为50%56%，H为6%7%，O为20%30%，N为14%19%，平均含量为16%；S为0.2%3%；P为03%。4.1.2 组成蛋白质的基本单位氨基酸蛋白质在酸、碱或酶的作用下，完全水解的最终产物是性质各不相同的一类特殊的氨基酸，即L氨基酸。L氨基酸是组成蛋白质的基本单位，其通式如图41。 图41 L氨基酸4.2 氨基酸和蛋白质的分类和结构4.2.1 氨基酸的分类和结构自然界氨基酸种类很多，但组成蛋白质的氨基酸仅20余种。根据氨基酸通式中R基团极性的不同，可将氨基酸分为3类：非极性或疏水的氨基酸；极性但不带电荷的氨基酸；在介质中性条件下带电荷的氨基酸；见表41。表中由于脯氨酸的结构不符合通式，所以给出了它的全结构式；第一类氨基酸的水溶性低于后两类，这类氨基酸的疏水性随着R侧链的碳数增加而增加；第二类氨基酸含极性但不带电荷的侧链，它们能和水分子形成氢键，其中半胱氨酸和酪氨酸侧链的极性最高，甘氨酸的最小；第三类氨基酸的侧链在pH接近7时带有电荷。随着pH变化这些侧链电荷可以通过质子的得失而得失，这是蛋白质具有两性和等电点的基础。表41 组成蛋白质的主要氨基酸分类名称常用缩写符号R基结构三字符号单字符号R非极性丙氨酸AlaA缬氨酸ValV亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI蛋氨酸MetM脯氨酸ProP苯丙氨酸PheF色氨酸TrpWR不带电荷具极性甘氨酸GlyG-H丝氨酸SerS苏氨酸ThrT半胱氨酸CysC酪氨酸TryY天冬酰胺AsnN谷氨酰胺GlnQ介质近中性时R带电荷赖氨酸LysK精氨酸ArgR组氨酸HisH天冬氨酸AspD谷氨酸GluE4.2.2 蛋白质的分类和结构按照化学组成，蛋白质通常可以分为简单蛋白质和结合蛋白质。简单蛋白质是水解后只产生氨基酸的蛋白质；结合蛋白质是水解后不仅产生氨基酸，还产生其他有机或无机化合物（如碳水化合物、脂质、核酸、金属离子等）的蛋白质。结合蛋白质的非氨基酸部分称为辅基。简单蛋白质（simpleproteins）可分为：清蛋白（albumins）：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，能被饱和硫酸铵所沉淀，加热可凝固。广泛存在于生物体内，如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。球蛋白（globulins）：不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱溶液，能被半饱和硫酸铵所沉淀。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。谷蛋白（glutelins）：不溶于水、乙醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白和麦谷蛋白等。醇溶谷蛋白（prolamines）：不溶于水及无水乙醇，但溶于7080乙醇、稀酸和稀碱。分子中脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于谷物种子中，如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。组蛋白（histones）：溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，如小牛胸腺组蛋白等。鱼精蛋白（protamines）：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中碱性氨基酸（精氨酸和赖氨酸）特别多，因此呈碱性，如鲑精蛋白等。硬蛋白（scleroprotein）：不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白质是动物体内作为结缔组织及保护功能的蛋白质，如角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。根据辅基的不同，结合蛋白质（conjugated proteins）可分为：核蛋白（nucleoproteins）：辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。脂蛋白（1ipoproteins）：与脂质结合的蛋白质。脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等，如血液中的1脂蛋白、卵黄球蛋白等。糖蛋白和黏蛋白（glycoproteins）：辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等中的一种或多种。糖蛋白可溶于碱性溶液中，如卵清蛋白、球蛋白、血清类黏蛋白等。磷蛋白（phosphoproteins）：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基相连，如酪蛋白、胃蛋白酶等。血红素蛋白（hemoproteins）：辅基为血红素。含铁的如血红蛋白、细胞色素c，含镁的有叶绿蛋白，含铜的有血蓝蛋白等。黄素蛋白（flavoproteins）：辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶、D氨基酸氧化酶等。金属蛋白（metalioproteins）：与金属直接结合的蛋白质，如铁蛋白含铁，乙醇脱氢酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。蛋白质按其分子形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。球状蛋白质，分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质，对称性差，分子类似细棒或纤维，它又可分成可溶性纤维状蛋白质，如肌球蛋白、血纤维蛋白原等和不溶性纤维状蛋白质，包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。蛋白质按其生物功能分为酶、运输蛋白质、营养和贮存蛋白质、收缩蛋白质或运动蛋白质、结构蛋白质和防御蛋白质。所有的由生物生产的蛋白质在理论上都可以作为食品蛋白质而加以利用，而实际上食品蛋白质是那些易于消化、无毒、富有营养、在食品中具有一定功能性质和来源丰富的蛋白质。乳、肉、水产品、蛋、谷物、豆类和油料种子都是食品蛋白质的主要来源。为了满足人类对食品蛋白质日益增长的需要，不仅要寻找新的食品蛋白质资源和开发利用蛋白质的技术方法，而且还应提高对常规蛋白质的利用率和性能的改进，因此对蛋白质的物理、化学、营养和功能性质的了解，具有重要的实际意义。4.2.3 维持蛋白质三维结构的作用力一个由多肽链折叠成的三维结构的是十分复杂的。蛋白质的天然构象是一种热力学状态，在此状态下各种有利的相互作用达到最大，而不利的相互作用降到最小，于是蛋白质分子的整个自由能具有最低值。影响蛋白质折叠的作用力包括两类：蛋白质分子固有的作用力所形成的相互作用；受周围溶剂影响的相互作用。范德华相互作用和空间相互作用属于前者，而氢键、静电相互作用和疏水基相互作用属于后者(图42)。图42 维持蛋白质三级结构的作用力A：氢键 B：空间相互作用 C：疏水作用力 D：双硫键 E：静电相互作用4.2.3.1 空间作用力虽然和角在理论上具有360的转动自由度，实际上由于氨基酸残基侧链原子的空间位阻使它们的转动受到很大的限制。因此，多肽链的片段仅能采取有限形式的构象。4.2.3.2 范德华相互作用蛋白质分子内原子间存在范德华作用力。另外，相互作用力的方式（吸引或排斥）与原子间的距离有关。就蛋白质而论，这种相互作用力同样与碳原子周围转角有关。距离大时不存在相互作用力，当距离小时则可产生吸引力，距离更小时则产生排斥力。原子间存在的范德华作用力包括偶极诱导偶极和诱导偶极诱导偶极的相互作用和色散力。范德华相互作用是很弱的，随原子间距离增加而迅速减小，当该距离超过0.6nm时可忽略不计。各种原子对范德华相互作用能量的范围从0.170.8 kJmol。在蛋白质中，由于有许多原子对参与范德华相互作用，因此，它对于蛋白质的折叠和稳定性的贡献是很显著的。4.2.3.3 氢键氢键是指以共价与一个电负性原子（例如N、O或S）相结合的氢原子同另一个电负性原子之间的相互作用。在蛋白质中，一个肽键的羰基与另一个肽键的NH的氢可以形成氢键。氢键距离OH约1.75，键能量约为840kJ/mol。氢键对于稳定螺旋和折叠的二级结构和三级结构起着主要作用。氨基酸的极性基团位于蛋白质分子表面，可以和水分子形成许多个氢键，因此氢键有利于某些蛋白质的结构保持稳定和溶解度增加。4.2.3.4 静电相互作用力蛋白质可以看成是多聚电解质，因为氨基酸的侧链（如天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、赖氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸）以及碳和氮末端氨基酸的可解离基团参与酸碱平衡，肽键中的氨基和羧基在蛋白质的离子性中只占很小的一部分。可解离的基团能产生使二级结构或三级结构稳定的吸引力或排斥力，例如天冬氨酸和谷氨酸的和羧基、C末端氨基酸和羧基通常带有负电荷；赖氨酸的氨基、N末端氨基酸的氨基、精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基等带有正电荷。静电相互作用能量范围为4284kJ/mol。某些离子蛋白质的相互作用有利于蛋白质四级结构的稳定，蛋白质Ca2+蛋白质型的静电相互作用力对维持酪蛋白胶束的稳定性起着重要作用。在某些情况下，离子蛋白质的复合物还可产生生物活性，像铁的运载或酶活性。通常，离子在蛋白质分子一定的位点上结合，过渡金属离子（Cr、Mn、Fe、Cu、Zn、Hg等）可同时通过部分离子键与几种氨基酸的咪唑基和巯基结合。4.2.3.5 疏水作用力蛋白质分子的极性相互作用是非常不稳定的，蛋白质的稳定性取决于能否保持在一个非极性的环境中。驱动蛋白质折叠的重要力量来自于非极性基团的疏水作用力。在水溶液中，非极性基团之间的疏水作用力是水与非极性基团之间热力学上不利的相互作用的结果。在水溶液中非极性基团倾向于聚集，使得与水直接接触的面积降至最低。水结构诱导的水溶液中非极性基团的相互作用被称为疏水相互作用。在蛋白质中，氨基酸残基非极性侧链之间的疏水作用力是蛋白质折叠成独特的三维结构的主要因素。4.2.3.6 二硫键二硫键是天然存在于蛋白质中唯一的共价侧链交联，它们既能存在于分子内，也能存在于分子间。在单体蛋白质中，二硫键的形成是蛋白质折叠的结果。当两个Cys残基接近并适当定向时，在分子氧的氧化作用下形成二硫键。二硫键的形成能帮助稳定蛋白质的折叠结构。某些蛋白质含有半胱氨酸和胱氨酸残基，能够发生巯基和二硫键的交换反应。总之，一个独特的三维蛋白质结构的形成是各种排斥和吸引的非共价相互作用以及几个共价二硫键作用的结果。4.3 蛋白质在食品加工中的功能性质蛋白质的功能性质（functionality）是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。可分为3个主要方面：（1）水化性质取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等。（2）蛋白质蛋白质相互作用有关的性质指控制沉淀、胶凝和形成各种其它结构时起作用的那些性质。（3）表面性质指与蛋白质表面张力、乳化作用、起泡特性有关的性质。上述几类性质并不是完全独立的，而是相互间存在一定的内在联系。如胶凝作用不仅包括蛋白质一蛋白质相互作用，而且还有蛋白质一水相互作用；黏度和溶解度是蛋白质一水和蛋白质一蛋白质的相互作用的共同结果。蛋白质的功能性质在食品中得到了极其广泛的应用，其意义十分重大。例如：制造蛋糕时就充分地利用了卵蛋白的乳化性、搅打起泡性和热凝聚作用。蛋白质的功能性质是在食品加工实践、模型体系实验和蛋白质结构特征和功能关系分析研究等多重基础上逐步探明的。系统地测定各种食品蛋白质（包括新开发的食品蛋白质产品）的功能性质有助于在食品加工业中正确地使用这些蛋白质资源，而探明、解释、把握和改进食品蛋白质的功能性质就可研究一种新的食品配方和新的加工工艺。4.3.1 水合作用4.3.1.1 概述蛋白质的水合作用（Hydration）也叫蛋白质的水合性质（Hydration properties），是蛋白质的肽键和氨基酸的侧链与水分子间发生反应的特性。蛋白质在溶液中的构象很大程度上与它和水合特性有关。蛋白质的水合作用是一个逐步的过程，即首先形成化合水和邻近水，再形成多分子层水，如若条件允许，蛋白质将进一步水化，这时表现为：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质称为可溶性蛋白。大多数食品为水合的固态体系。食品蛋白质及其它成分的物理化学和流变学性质，不仅强烈地受到体系中水的影响，而且还受水分活度的影响。干的浓缩蛋白质或离析物在应用时必须水合，因此食品蛋白质的水合和复水性质具有重要的实际意义。4.3.1.2 蛋白质水合特性的测定方法蛋白质成分的吸水性和持水容量的测定通常有以下四种方法。（1）相对湿度法（或平衡水分含量法）：测定一定水分活度时所吸收或丢失的水量，该方法用于评价蛋白粉的吸湿性和结块现象。（2）溶胀法：将蛋白质粉末置于下端连有刻度毛细管的沙蕊玻璃过滤器上，让其自发地吸收过滤器下面毛细管中的水，即可测定水合作用的速度和程度，这种装置称为Baumann仪。（3）过量水法 ：使蛋白质样品同超过蛋白质所能结合的过量水接触，随后通过过滤、低速离心或挤压，使过剩水分离。这种方法只适用于溶解度低的蛋白质，对于含有可溶性蛋白质的样品必须进行校正。（4）水饱和法：测定蛋白质饱和溶液所需要的水量，如用离心法测定对水的最大保留性。方法（2）、（3）和（4）可用来测定结合水、不可冻结的水以及蛋白质分子间借助于物理作用保持的毛细管水。几种不同的蛋白质的吸水量见图图4-3 几种不同的蛋白质的吸水曲线通常情况下，蛋白质的溶解度数据对于确定从天然来源提取和纯化蛋白质的最佳条件以及分离蛋白质的各个部分是非常有用的。溶解度也为蛋白质的食用功能性提供了一个很好的指标。蛋白质能够溶解，意味着它能极高程度地水合。测定蛋白质的溶解度时应注意，多数情况下，蛋白质的平衡溶解度的到达是缓慢的。4.3.1.3影响蛋白质水合作用的环境因素环境因素对水合作用有一定的影响，如蛋白质的浓度、pH、温度、水合时间、离子强度和其它组分的存在都是影响蛋白质水合特性的主要因素。蛋白质的总水吸附率随蛋白质浓度的增加而增加。pH值的改变会影响蛋白质分子的解离和带电性，从而改变蛋白质的水合特性。在等电点下，蛋白质荷电量净值为零，蛋白质间的相互作用最强，呈现最低水化和肿胀。例如，在宰后僵直期的生牛肉中，当pH值从6.5下降至5.0（等电点）时，其持水力显著下降，并导致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等电点pH值时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。温度在040或50之间，蛋白质的水合特性随温度的提高而提高，更高温度下蛋白质高级结构破坏，常导致变性聚集。结合水的含量虽受温度的影响不大，但氢键结合水和表面结合水随温度升高一般下降，可溶性也可能下降。另一方面，结构很紧密和原来难溶的蛋白质被加热处理时，可能导致内部疏水基团暴露而改变水合特性。对于某些蛋白质，加热时形成不可逆凝胶，干燥后网眼结构保持，产生的毛细管作用力会提高蛋白质的吸水能力。离子的种类和浓度对蛋白质吸水性、肿胀和溶解度也有很大的影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合，在低盐浓度时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。在食品中用于提高蛋白质水化能力的中性盐主要是NaCl，但也常用（NH4）2SO4和NaCl来沉淀蛋白质。食品中也常用磷酸盐改变蛋白质的水化性质，其作用机制与前两种盐不同，它是与蛋白质中结合或络合的Ca2+、Mg2+等离子结合而使蛋白质的侧链羧基转为Na+、K+、和NH4+盐基或游离负离子的形式，从而提高蛋白质的水化能力，例如在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸盐可增加其持水力。蛋白质吸附和保持水的能力对各种食品的质地和性质起着重要的作用，尤其是对碎肉和面团。如果蛋白质不溶解，则因吸水性会导致膨胀，这会影响它的质构、粘度和粘着力等特性。蛋白质的其它功能性质（如乳化、胶凝）也可使食品产生需宜的特性。4.3.1.4 蛋白质的水合作用与其食用功能的关系蛋白质的水合性质主要用溶解度、吸水能力和持水性表示。但这三种性质不是相互一致的，不同食品对这些水合特性的要求不同。在制作蛋白饮料时，要求溶液透明、澄清或为稳定的乳状液，还要求黏度低。这就要求蛋白质溶解度高，pH、离子强度和温度必须在较大范围内稳定，在此范围内蛋白质的水合性质应相对稳定而不聚集沉淀。当向肉制品、面包或干酪等食品中添加大豆蛋白时，蛋白质的吸水性便成为一个重要问题。应通过改变pH或加入中性盐及控制添加量以确保制品即使受热也能保持充足水分，因为只有保持肉汁，肉制品才能有良好的口感和风味。乳清蛋白质、酪蛋白和其他的蛋白质必须具有相当高的最初溶解度才能在乳状液、泡沫和凝胶中表现出良好的功能性质。正因为如此，工业上生产等电点干酪素虽然容易，但这种产品用途有限，应将其转化为酪蛋白的钠盐或钾盐并在低温下浓缩干燥，这样生产的产品才具有更好的水分散性和较好的乳化性质。初始溶解性高的主要优点是在水中分散快，形成一良好的和分散的胶体体系，并具有均一的宏观结构和润滑的质构。此外，初始溶解性有助于蛋白质扩散到气/水和油/水界面，提高它的表面活性。4.3.2 溶解度蛋白质的溶解度（solubility）是蛋白质一蛋白质和蛋白质一溶剂相互作用达到平衡的热力学表现形式。Bigelow认为蛋白质的溶解度与氨基酸残基的疏水性有关，疏水性越小蛋白质的溶解度越大。蛋白质的溶解性，可用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散蛋白（WDP）、蛋白质分散性指标（PDl）、氮溶解性指标（NSl）来评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价方法。蛋白质的溶解度大小还与pH值、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。大多数食品蛋白质的溶解度pH值图是一条U形曲线，最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。在低于和高于等电点pH值时，蛋白质分别带有净的正电荷或净的负电荷，带电的氨基酸残基的静电推斥和水合作用促进了蛋白质的溶解。但乳球蛋白（pI5.2）和牛血清清蛋白（pI4.8）即使在它们的等电点时，仍然是高度溶解的，这是因为其分子中表面亲水性残基的数量远高于疏水性残基数量。由于大多数蛋白质在碱性pH89是高度溶解的，因此总是在此pH值范围从植物资源中提取蛋白质，然后在pH4.54.8处采用等电点沉淀法从提取液中回收蛋白质。蛋白质在盐溶液中的溶解度一般遵循下列关系:1g（SSo）KsCs式中：S和S。分别代表蛋白质在盐溶液和水中的溶解度；Ks代表盐析常数（对盐析类盐Ks是正值，而对盐溶类盐Ks是负值）；Cs代表盐的摩尔浓度；是常数。在低离子强度（1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特异的离子效应，硫酸盐和氟化物（盐）逐渐降低蛋白质的溶解度（盐析salting out），硫氰酸盐和过氯酸盐逐渐提高蛋白质的溶解度（盐溶salting in）。在相同的离子强度时，各种离子对蛋白质溶解度的相对影响遵循Hofmeister系列规律，阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：SO42- F- Cl- Br- I- ClO4- SCN-，阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：NH4+ K+ Na+ Li+ Mg2+ Ca2+，离子的这个性能类似于盐对蛋白质热变性温度的影响。在恒定的pH值和离子强度下，大多数蛋白质的溶解度在040范围内随温度的升高而提高，而一些高疏水性蛋白质，如-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。当温度超过40时，由于热导致蛋白质结构的展开（变性），促进了聚集和沉淀作用，使蛋白质的溶解度下降。加入能与水互溶的有机溶剂，如乙醇和丙酮，降低了水介质的介电常数，从而提高了蛋白质分子内和分子间的静电作用力（排斥和吸引），导致蛋白质分子结构的展开；在此展开状态下，介电常数的降低又能促进暴露的肽基团之间氢键的形成和带相反电荷的基团之间的静电相互吸引作用，这些相互作用均导致蛋白质在有机溶剂一水体系中溶解度减少甚至沉淀。有机溶剂水体系中的疏水相互作用对蛋白质沉淀所起的作用是最低的，这是因为有机溶剂对非极性残基具有增溶的效果。由于蛋白质的溶解度与它们的结构状态紧密相关，因此，在蛋白质的提取、分离和纯化过程中，它常被用来衡量蛋白质的变性程度。它还是判断蛋白质潜在的应用价值的一个指标。4.3.3 黏度液体的粘度（viscosity）反映它对流动的阻力。蛋白质流体的粘度主要由蛋白质粒子在其中的表观直径决定（表观直径越大，黏度越大）。表观直径又依下列参数而变：（1）蛋白质分子的固有特性（如摩尔浓度、大小、体积、结构及电荷等）；（2）蛋白质和溶剂间的相互作用，这种作用会影响膨胀、溶解度和水合作用；（3）蛋白质和蛋白质之间的相互作用会影响凝集体的大小。当大多数亲水性溶液的分散体系（匀浆或悬浊液）、乳浊液、糊状物或凝胶（包括蛋白质）的流速增加时，它的黏度系数降低，这种现象称为剪切稀释（shear thining）。剪切稀释可以用下面的现象来解释：分子在流动的方向逐步定向，因而使摩擦阻力下降。蛋白质水化球在流动方向变形。氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解体。这些情况下，蛋白质分子或粒子在流动方向的表观直径减小，因而其黏度系数也减小。当剪切处理停止时，断裂的氢键和其他次级键若重新生成而产生同前的聚集体，那么黏度又重新恢复，这样的体系称为触变（Thixotropic）体系。例如大豆分离蛋白和乳清蛋白的分散体系就是触变体系。黏度和蛋白质的溶解度无直接关系，但和蛋白质的吸水膨润性关系很大。一般情况下，蛋白质吸水膨润性越大，分散体系的黏度也越大。蛋白质体系的粘度和稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁、沙司和奶油的主要功能性质。蛋白质分散体的主要功能性质对于最适加工过程也同样具有实际意义，例如，在输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥中都包括质量或热的传递。4.3.4 胶凝作用蛋白质的胶凝作用（gelation）同蛋白质的缔合、凝集、聚合、沉淀、絮凝和凝结等分散性的降低是不同的。蛋白质的缔合（association）一般是指亚基或分子水平上发生的变化；聚合或聚集（polymerization）一般是指较大复合物的形成；沉淀作用（precipitation）指由于溶解度全部或部分丧失而引起的一切凝集反应；絮凝（flocculation）是指没有变性时的无序凝集反应，这种现象常常是因为链间静电排斥力的降低而引起的；凝结作用（coagultion）是指发生变性的无规则聚集反应和蛋白质蛋白质的相互作用大于蛋白质溶剂的相互作用引起的聚集反应。变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程称为胶凝作用。食品蛋白凝胶可大致可分为以下类：加热后冷却产生的凝胶，这种凝胶多为热可逆凝胶，例如：明胶溶液加热后冷却形成的凝胶；加热状态下产生凝胶，这种凝胶很多不透明而且是非可逆凝胶；例如：蛋清蛋白在煮蛋中形成的凝胶；由钙盐等二价金属盐形成的凝胶，例如：大豆蛋白质形成豆腐；不加热而经部分水解或pH调整到等电点而产生凝胶，例如：凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋等生产中的碱对蛋清蛋白的部分水解等。大多数情况下，热处理是胶凝作用所必需的条件，然后必须冷却，略微酸化也是有利的。增加盐类，尤其是钙离子也可以提高胶凝速率和胶凝强度（大豆蛋白、乳清蛋白和血清蛋白）。但是，某些蛋白质不加热也可胶凝，而仅仅需经适当的酶解（酪蛋白胶束、卵白和血纤维蛋白），或者只是单纯地加入钙离子（酪蛋白胶束），或者在碱化后使其恢复到中性或等电点pH（大豆蛋白）。虽然许多凝胶是由蛋白质溶液形成的（鸡卵清蛋白和其它卵清蛋白等），但不溶或难溶性的蛋白质水溶液或盐水分散液也可以形成凝胶（胶原蛋白、肌原纤维蛋白）。因此，蛋白质的溶解性并不是胶凝作用必需的条件。 一般认为蛋白质凝胶网络的形成是由于蛋白质一蛋白质、蛋白质一溶剂（水）的相互作用，邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡时引起的。疏水作用力、静电相互作用、氢键合和二硫键等对凝胶形成的相对贡献随蛋白质的性质、环境条件和胶凝过程中步骤的不同而异。静电排斥力和蛋白质一水之间的相互作用有利于肽链的分离。蛋白质浓度高时，因分子间接触的几率增大，更容易产生蛋白质分子间的吸引力和胶凝作用。蛋白质溶液浓度高时即使环境条件对凝集作用并不十分有利（如不加热、pH值与等电点相差很大时），也仍然可以发生胶凝作用。共价二硫交联键的形成通常会导致热不可逆凝胶的生成，如卵清蛋白和乳球蛋白凝胶。而明胶则主要通过氢键的形成而保持稳定，加热时（约30）熔融，并且这种凝结熔融可反复循环多次而不失去胶凝特性。将种类不同的蛋白质放在一起加热可产生共凝胶作用而形成凝胶，而且蛋白质还能与多糖胶凝剂相互作用而形成凝胶，带正电荷的明胶与带负电荷的海藻酸盐或果胶酸盐之间通过非特异性离子间的相互作用能生成高熔点（80）的凝胶。同样，在牛乳pH时，酪蛋白胶束能够存在于卡拉胶的凝胶中。许多凝胶以一种高度膨胀（敞开）和水合结构的形式存在。每克蛋白质约可含水10g以上，而且食品中的其它成分可被截留在蛋白质的网络之中。有些蛋白质凝胶甚至可含98的水，这是一种物理截留水，不易被挤压出来。曾有人对凝胶具有很大持水容量的能力作出假设，认为这可能是二级结构在热变性后，肽链上未被掩盖的肽链的CO和NH基的各自成为负的和正的极化中心，因而可能建立一个广泛的渗层水体系。冷却时，这种蛋白质通过重新形成的氢键而相互作用，并提供固定自由水所必需的结构。也可能是蛋白质网络的微孔通过毛细管作用来保持水分。凝胶的生成是否均匀，这和凝胶生成的速度有关。如果条件控制不当，使蛋白质在局部相互结合过快，凝胶就较粗糙不匀。凝胶的透明度与形成凝胶的蛋白质颗粒的大小有关，如果蛋白颗粒或分子的表观分子质量大，形成的凝胶就较不透明。同时蛋白质凝胶强度的平方根与蛋白质相对分子质量之间呈线性关系。4.3.5 质构化蛋白质的质构化（texturization）或者叫组织形成性，是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要的一种的功能性质。这是因为这些蛋白质本身不具有像畜肉那样的组织结构和咀嚼性，经过质构化后可使它们变为具有咀嚼性和持水性良好的片状或纤维状产品，从而制造出仿造食品或代用品。另外，质构化加工方法还可用于动物蛋白质的“重质构化”（retexturization）或“重整”，如牛肉或禽肉的“重整”。现将蛋白质质构化的方法和原理介绍如下：（1）热凝结和形成薄膜浓缩的大豆蛋白质溶液能在滚筒干燥机等同类型机械的金属表面热凝结，产生薄而水化的蛋白质膜，能被折叠压缩在一起回切割。豆乳在95下保持几小时，表面水分蒸发，热凝结而形成一层薄的蛋白质脂类膜，将这层膜被揭除后，又形成一层膜，然后又能重新反复几次再产生同样的膜，这就是我国加工腐竹（豆腐衣）的传统方法。（2）纤维的形成大豆蛋白和乳蛋白液都可喷丝而组织化，就象人造纺织纤维一样，这种蛋白质的功能特性就叫做蛋白质的纤维形成作用。利用这种功能特性，将植物蛋白或乳蛋白浓溶液喷丝、缔合、成形、调味后，可制成各种风味的人造肉。其工艺过程为：在pH值10以上制备1040的蛋白质浓溶液，经脱气、澄清（防止喷丝时发生纤维断裂）后，在压力下通过一块含有1,000目cm2以上小孔（直径为50150m）的模板，产生的细丝进入酸性NaCl溶液中，由于等电点pH和盐析效应致使蛋白质凝结，再通过滚筒取出。滚筒转动速度应与纤维拉直、多肽链的定位以及紧密结合相匹配，以便形成更多的分子间的键，这种局部结晶作用可增加纤维的机械阻力和咀嚼性，并降低其持水容量。再将纤维置于滚筒之间压延和加热使之除去一部分水，以提高黏着力和增加韧性。加热前可添加黏结剂如明胶、卵清、谷蛋白（面筋）或胶凝多糖，或其他食品添加剂如增香剂或脂类。凝结和调味后的蛋白质细丝，经过切割、成型、压缩等处理，便加工形成与火腿、禽肉或鱼肌肉相似的人造肉制品。（3）热塑性挤压目前用于植物蛋白质构化的主要方法是热塑性挤压，采用这种方法可以得到干燥的纤维状多孔颗粒或小块，当复水时具有咀嚼性质地。进行这种加工的原料不需用蛋白质离析物，可用价格低廉的蛋白质浓缩物或粉状物（含4570蛋白质）即可，其中酪蛋白或明胶既能作为蛋白质添加物又可直接质构化，若添加少量淀粉或直链淀粉就可改进产品的质地，但脂类含量不应超过510，氯化钠或钙盐添加量应低于3，否则，将使产品质地变硬。热塑性挤压方法如下：含水（10%30%）的蛋白质一多糖混合物通过一个圆筒，在高压（10M20Mpa）下的剪切力和高温作用下（在20150s时间内，混合料的温度升高到150200）转变成黏稠状态，然后快速地挤压通过一个模板进入正常的大气压环境，膨胀形成的水蒸汽使内部的水闪蒸，冷却后，蛋白质多糖混合物便具有高度膨胀、干燥的结构。热塑性挤压可产生良好的质构化，但要求蛋白质具有适宜的起始溶解度、大的分子量以及蛋白质多糖混合料在管芯内能产生适宜的可塑性和粘稠性。含水量较高的蛋白质同样也可以在挤压机内因热凝固而质构化，这将导致水合、非膨胀薄膜或凝胶的形成，添加交联剂戊二醛可以增大最终产物的硬度。这种技术还可用于血液、机械去骨的鱼、肉及其它动物副产品的质构化。4.3.6 面团的形成小麦胚乳面筋蛋白质于室温下与水混和、揉搓，能够形成粘稠、有弹性和可塑性的面团，这种作用就称为面团的形成。黑麦、燕麦、大麦的面粉也有这种特性，但是较小麦面粉差。小麦面粉中除含有面筋蛋白质（麦醇溶蛋白和麦谷蛋白）外，还含有淀粉粒、戊聚糖、极性和非极性脂类及可溶性蛋白质，所有这些成分都有助于面团网络和面团质地的形成。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白的组成及大分子体积使面筋富有很多特性。由于它们可解离氨基酸含量低，使面筋蛋白质不溶于中性水溶液。面筋蛋白质富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%20%)和丝氨酸及苏氨酸，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的吸水能力（面筋吸水量为干蛋白质的180%200%）和黏着性质；面筋中还含有较多的非极性氨基酸，这与水化面筋蛋白质的聚集作用、黏弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。麦醇溶蛋白（70%乙醇中溶解）和麦谷蛋白构成面筋蛋白质。麦谷蛋白分子质量比麦醇溶蛋白分子质量大，前者分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，又含有大量链间二硫键；麦醇溶蛋白仅含有链内二硫键，相对分子质量在35,00075,000之间。麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和抗张强度，而麦醇溶蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。在制作面包的面团时，两类蛋白质的适当平衡是很重要的。过度黏结（麦谷蛋白过多）的面团会抑制发酵期间所截留的CO2气泡的膨胀，抑制面团发起和成品面包中的空气泡，加入还原剂半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐可打断部分二硫键而降低面团的黏弹性。过度延展（麦醇溶蛋白过多）的面团产生的气泡膜是易破裂的和可渗透的，不能很好地保留CO2，从而使面团和面包塌陷，加入溴酸盐、脱氢抗坏血酸氧化剂可使二硫键形成而提高面团的硬度和黏弹性。面团揉搓不足时因网络还来不及形成而使“强度”不足，但过多揉搓时可能由于二硫键断裂使“强度”降低。面粉中存在的氢醌类、超氧离子和易被氧化的脂类也被认为是促进二硫键形成的天然因素。焙烤不会引起面筋蛋白质大的再变性，因为麦醇溶蛋白和麦谷蛋白在面粉中已经部分伸展，在捏揉面团时更加被伸展，而在正常温度下焙烤面包时面筋蛋白质不会再进一步伸展。当焙烤温度高于7080时，面筋蛋白质释放出的水分能被部分糊化的淀粉粒所吸收，因此即使在焙烤时，面筋蛋白质也仍然能使面包柔软和保持水分（含40%50%水），但焙烤能使面粉中可溶性蛋白质（清蛋白和球蛋白）变性和凝集，这种部分的胶凝作用有利于面包心的形成。4.3.7 乳化作用4.3.7.1 蛋白质的乳化性质许多传统食品，像牛乳、蛋黄酱、冰激凌、奶油和蛋糕面糊等是乳状液；许多新的加工食品，像咖啡增白剂等则是含乳状液的多相体系。天然乳状液靠脂肪球“膜”来稳定，这种“膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的连续吸附层所构成。蛋白质既能同水相互作用，又能同脂相互作用，因此蛋白质是天然的两亲物质，从而具有乳化性质（emulsifying properties），在油水体系中，蛋白质能自发地迁移至油一水界面和气一水界面，到达界面上以后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和散布，在界面形成一蛋白质吸附层，从而起到稳定乳状液的作用。4.3.7.2 影响蛋白质乳化作用的因素很多因素影响蛋白质的乳化性质，它们包括内在因素，如pH、离子强度、温度、低分子量的表面活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和使用的油的熔点等；外在因素，如制备乳状液的设备类型和几何形状，能量输入的强度和剪切速度。这里仅讨论内在的影响因素。一般来说，蛋白质疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳状液越稳定。蛋白质的溶解度与其乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关，不溶性蛋白质对乳化作用的贡献很小，但不溶性蛋白质颗粒常常能够在已经形成的乳状液中起到加强稳定作用。pH影响由蛋白质稳定的乳状液的形成和稳定，在等电点溶解度高的蛋白质（如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白），具有最佳乳化性质。由于大多数食品蛋白质（酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白）在它们的等电点pH时是微溶和缺乏静电推斥力的，因此在此pH时它们一般不具有良好的乳化性质。加入低分子的表面活性剂，由于降低了蛋白质膜的硬度及蛋白质保留在界面上的作用力，因此，通常有损于依赖蛋白质稳定的乳状液的稳定性。加热处理常可降低吸附在界面上的蛋白质膜的黏度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。加入小分子的表面活性剂，如磷脂和甘油一酰酯等，它们与蛋白质竞争地吸附在界面上，从而降低了蛋白质膜的硬度和削弱了使蛋白质保留在界面上的作用力，也使蛋白质的乳化性能下降。由于蛋白质从水相向界面缓慢扩散和被油滴吸附，将使水相中蛋白质的浓度降低，因此只有蛋白质的起始浓度较高时才能形成具有适宜厚度和流变学性质的蛋白质膜。4.3.7.3 蛋白质乳化性质的测定方法测定蛋白质乳化性质的方法常见的有乳化能力、乳化活性指数和乳状液稳定性3种。乳化能力。乳化能力（EC）或乳化容量是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积（mL）。测定方法为：将一定量蛋白质配成水溶液，在不断搅拌下以不变的速度连续加人油或溶化的脂肪，在黏度的突然变化，颜色的变化（特别当存在油溶性染料时）或电阻的突然增加时测定相转变到来时加入油的体积（mL）。EC值随蛋白质浓度的增加而降低，因此测定时需要固定蛋白质溶液的浓度。乳化活性指数。乳状液形成后，用以下方法测定其混浊度。取1 mL乳状液，用0.1十二烷基硫酸钠（SDS）水溶液稀释1,0005,000倍（这一处理会使乳状液中的分散相微滴稳定地和彼此分离地分散在SDS水溶液中），然后用lcm的比色杯于500nm下测定吸光度（A），并以下式计算混浊度(T)T=2.303A这里的混浊度吸光是由于乳微滴的界面散射造成的，由于在上述测定条件下分散在SDS中的微乳滴界面面积正比于T，所以乳状液的界面积正比于T。乳化活性指数（EAI）被定义为： EAI2T/C这里EAI的单位是m2g；是乳状液中油相的体积分数(油体积/（油体积+蛋白质水溶液体积）；C是单位体积蛋白质水溶液中蛋白质的质量(g)。乳化活性指数反映的是蛋白质乳化活性的大小。乳状液稳定性。乳状液形成后，测量乳状液的最初体积，然后在低速离心或静置状态下放几小时后再测定乳状液中水未分离的最终体积，则乳状液的稳定性(ES)为：ES=乳状液的最终体积/乳状液的最初体积100%乳化能力和乳状液稳定性反映了蛋白质的两种功能：通过降低界面张力帮助形成乳状液。通过在界面上形成物理障碍而帮助稳定乳状液。4.3.8 发泡作用4.3.8.1 食品泡沫的形成与破坏泡沫通常是指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体。泡沫的基本单位是液膜所包围的气泡，气泡的直径从1到数厘米不等，液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。食品中产生泡沫是常见现象，加工过程中起泡通常是不利的。但另一方面，食品中存在着许多诱人的泡沫食品。例如，搅打发泡的加糖蛋白、棉花糖、冰淇淋、起泡奶油、啤酒泡沫和蛋糕。在食品泡沫中的表面活性剂叫泡沫剂，一般是蛋白质、配糖体、纤维素衍生物和添加剂中的食用表面活性剂。蛋白质能作为发泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性，例如鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。典型的食品泡沫应：含有大量的气体（低密度）。在气相和连续液相之间要有较大的表面积。溶质的浓度在表面较高。要有能胀大、且具刚性或半刚性并有弹性的膜或壁。有可反射的光，所以看起来不透明。形成泡沫通常采用三种方法：一种是将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度的蛋白质溶液中产生泡沫；另一种是在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫。第三种方法是将一个预先被加压的气体溶于要生成泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。由于泡沫具有很大的界面面积（气液界面可达1 m2mL液体），因而是不稳定的：在重力、气泡内外压力差（由表面张力引起）和蒸发的作用下液膜排水。如果泡沫密度大、界面张力小和气泡平均直径大，则气泡内外的压力差较小，另外，如果连续相黏度大，吸附层蛋白质的表观黏度大，液膜中的水就较稳定。气体从小泡向大泡扩散，这是使泡沫总表面能降低的自发变化。如果连续相黏度大、气体在其中溶解和扩散速度小，泡沫就较稳定。在液膜不断排水变薄时，受机械剪切力、气泡碰撞力和超声波振荡的作用，气泡液膜也会破裂。如果液膜本身具有较大的刚性或蛋白质吸附层富有一定强度和弹性时，液膜就不易破裂。另外，如在液膜上粘有无孔隙的微细固体粉末并且未被完全润湿时，有防止液膜破裂的作用，但如有多孔杂质或消泡性表面活性剂存在时破裂将加剧。4.3.8.2 蛋白质发泡性质的评价评价蛋白质发泡性的方法有多种，评价指标主要有：泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直径分布、蛋白质的发泡能力和泡沫的稳定性，实际中最常用的是蛋白质的发泡力和泡沫的稳定性两个指标。测定发泡力的方法。将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内（图4-4），按前述起泡机制起泡后，测定泡沫的最大体积，然后分别计算泡沫膨胀率（overrun）和发泡力（foaming Power, Fp）。图4-4 蛋白质发泡能力的评价方法A：发泡前液体体积 B：结合气体的体积 C：气液总体积D：泡中液体体积 E：泡沫体积泡沫膨胀率=（气液总体积原来液体体积）/原来液体体积100 = 100B/A发泡力(Fp)=泡沫中气体的体积/泡沫中液体的体积100=100B/D 由于发泡力一般随原体系中蛋白质浓度的增加而增加，所以在比较不同蛋白质的发泡力时需要比较最高发泡力和相应于12最高发泡力的蛋白质浓度等多项指标（见表4-2）。表4-2 几种蛋白质发泡力比较蛋白质*蛋白质浓度2-3%时最大Fp1/2最大Fp时*蛋白质浓度*蛋白质浓度1%时Fp明胶2280.04221酪蛋白钠2130.10198分离大豆蛋白2030.29154*蛋白质浓度均为W/V测定泡沫稳定性的方法。泡沫稳定性测定的第一个方法是在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常30min）后又测定泡沫体积，从而计算泡沫稳定性（foamstability）。泡沫稳定性测定的第二个方法是测定液膜完全排水或12排水所需的时间。如果是鼓泡形成泡沫，就可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和测量12排水所需时间；如果是搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连续测量排水过程和时间。显然，泡沫稳定性也随蛋白质浓度而变化，因此也应像测定起泡力时那样定浓度。4.3.8.3 影响泡沫形成和稳定性的因素（1）有关成分对发泡的影响泡沫的形成和泡沫的稳定需要的蛋白质的性质不同。泡沫形成要求蛋白质迅速扩散到气水界面上，并在那里很快地展开、浓缩和散布，以降低表面张力。因此需要水溶性好、并有一定表面疏水区的蛋白质。泡沫稳定要求蛋白质能在每一个气泡周围形成一定厚度、刚性、粘性和弹性的连续的和气体不能渗透的吸附膜。因此，要求分子量较大、分子间较易发生相互结合或粘合。具有良好起泡性质的蛋白质包括蛋清蛋白质、血红蛋白和球蛋白部分、牛血清蛋白、明胶、乳清蛋白、酪蛋白胶束、-酪蛋白、小麦蛋白质（特别是谷蛋白）、大豆蛋白质和一些水解蛋白质（低水解度）。对于蛋清，泡沫能快速形成，然而泡沫密度、稳定性和耐热性低。蛋白质的浓度与起泡性相关，当起始液中蛋白质的浓度在2%8%范围内，随着浓度的增加起泡性有所增加。当蛋白质浓度增加到10%时则会使气泡变小，泡末变硬。这是由于蛋白质在高浓度下溶解度变小的缘故。pH值影响蛋白质的荷电状态，因而改变了其溶解度、相互作用力和持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。当蛋白质处于或接近等电点pH时，有利于界面上蛋白质一蛋白质的相互作用和形成黏稠的膜，被吸附至界面的蛋白质的数量也将增加，这两个因素均提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。盐类影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚集，因而改变其起泡性质。这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质，如氯化钠通常能增大泡沫膨胀率和降低泡沫稳定性，而钙离子由于能与蛋白质的羧基形成桥键从而使泡沫稳定性提高。在低浓度时，盐提高了蛋白质的溶解度，在高浓度时产生盐析效应，这两种效应都会影响蛋白质的起泡性质和泡沫稳定性。一般来说，在指定的盐溶液中蛋白质被盐析时则显示较好的起泡性质，被盐溶时则显示较差的起泡性质。由于糖类能提高整体黏度，因此，抑制泡沫的膨胀，但却改进了泡沫的稳定性。所以，在加工蛋白甜饼、蛋奶酥和蛋糕等含糖泡沫型甜食产品时，如在搅打后加入糖，能使蛋白质吸附、展开和形成稳定的膜，从而提高泡沫的稳定性。脂类使泡沫稳定性下降，这是由于脂类物质，尤其是磷脂，具有比蛋白质更大的表面活性，它将以竞争方式在界面上取代蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合性。（2）发泡方法的影响为了形成足够的泡沫，搅拌、搅打时间和强度必须足够，使蛋白质充分地展开和吸附，然而过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低，因为剪切力使吸附膜及泡沫破坏和破裂。搅打鸡蛋清如超过68min，将引起气水界面上的蛋白质部分凝结，使得泡沫稳定性下降。 在产生泡沫前，适当加热处理可提高大豆蛋白质（7080）、乳清蛋白质（4060）、卵清蛋白质（卵清蛋白和溶菌酶）、血清白蛋白等蛋白质的起泡性能，但过度的热处理则会损害起泡能力。将已形成的泡沫进行加热，个别情况下可能会使得蛋白质吸附膜因胶凝作用而产生足够的刚性从而稳定气泡，但大多数情况下会导致空气膨胀、黏性降低、气泡破裂和泡沫崩溃。4.3.9 与风味物质的结合风味物质能够部分被吸附或结合在食品的蛋白质中，对于豆腥味、酸败味和苦涩味物质等不良风味物质的结合常降低了蛋白质的食用性质，而对肉的风味物质和其他需宜风味物质的可逆结合，可使食品在保藏和加工过程中保持其风味。蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸附。前者主要通过范德华力和毛细管作用吸附，后者包括静电吸附、氢键结合和共价结合。蛋白质中有的部位与极性风味物质结合，例如乙醇可与极性氨基酸残基形成氢键；有的部位则与弱极性风味物质结合，如中等链长的醇、醛和杂环风味物可能在蛋白质的疏水区发生结合；还有的部位能与醛、酮、胺等挥发物发生较强的结合，如赖氨酸的-氨基可与风味物的醛和酮基形成席夫碱（schiff base），而谷氨酸和天冬氨酸的游离羧基可与风味物的氨基结合成酰胺。 当风味物与蛋白质相结合时，蛋白质的构象实际上发生了变化。如风味物扩散至蛋白质分子的内部则打断了蛋白质链段之间的疏水基相互作用，使蛋白质的结构失去稳定性；含活性基团的风味物，像醛类化合物，能共价地与赖氨基酸残基的氨基相结合，改变了蛋白质的净电荷，导致蛋白质分子展开，更有利于风味物的结合。因此，任何能改变蛋白质构象的因素都能影响其与风味物的结合。水能促进极性挥发物的结合而对非极性化合物则没有影响。在干燥的蛋白质中挥发物的扩散是有限的，加水就能提高极性挥发物的扩散速度和与结合部位的机会。但脱水处理，即使是冷冻干燥也使最初被蛋白质结合的挥发物质降低50以上。pH的影响一般与pH诱导的蛋白质构象变化有关，通常在碱性pH条件下比在酸性pH条件下更有利于与风味物的结合，这是由于蛋白质在碱性pH比在酸性pH发生了更广泛的变性。热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力，如10的大豆蛋白离析物水溶液在有正己醛存在时于90加热1 h或24h，然后冷冻干燥，发现其对正己醛的结合量比未加热的对照组分别大3倍和6倍。化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。如蛋白质分子中的二硫键被亚硫酸盐裂开引起蛋白质结构的展开，这通常会提高蛋白质与风味物结合的能力；蛋白质经酶催化水解后，原先分子结构中的疏水区被打破，疏水区的数量也减少，这会降低蛋白质与风味物的结合能力。因此，蛋白质经水解后可减轻大豆蛋白质的豆腥味。除此之外，蛋白质还能通过弱相作用或共价键结合很多其他物质，如色素、合成染料和致突变及致敏等其他生物活性物质，这些物质的结合可导致毒性增强或解毒，同时蛋白质的营养价值也受到了影响。4.3.10 蛋白质的其它功能性质4.3.10.1 亲油性亲油性也叫吸油性，是指蛋白质吸油，特别是在加热条件下吸油，并产生与油脂均匀结合的功能性质。吸油性高的蛋白质在制作香肠时，可使制品在热烹调时不发生油脂的过多流失；吸油性低的蛋白质用于油炸食品的制作可以减少对油的吸留量。不溶性和疏水性的