氨基酸的结构和功能课件

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,氨基酸的结构与功能,第一章,The Structure and Function of Amino Acids,一、构成人体蛋白质氨基酸均为,L,-,-氨基酸,虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸除甘氨酸外。,H,甘氨酸,CH,3,丙氨酸,L-氨基酸的通式,R,(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸,二,、,氨基酸的侧链结构决定其功能,包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸。,此类氨基酸在水溶液中溶解度小。,一氨基酸的差异在于侧链结构-R基团,中文名,英文名,缩写,符号,结构式,等电点,（,pI）,含脂肪烃侧链的氨基酸,甘氨酸,Glycine,Gly,G,5.97,丙氨酸,Alanine,Ala,A,6.00,缬氨酸,Valine,Val,V,5.96,亮氨酸,Leucine,Leu,L,5.98,异亮氨酸,Isoleucine,Ile,I,6.02,(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸,侧链含有羟基的氨基酸,丝氨酸,Serine,Ser,S,5.68,苏氨酸,Threonine,Thr,T,5.60,酪氨酸,Tyrosine,Tyr,Y,见芳香族类,5.66,侧链含有硫的氨基酸,半胱氨酸,Cysteine,Cys,C,5.07,甲硫氨酸,Methionine,Met,M,5.74,(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸,甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。,(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸,此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧基，均可解离而带负电荷。,侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸,天冬氨酸,Aspartic acid,Asp,D,2.97,天冬酰胺,Asparagine,Asn,N,5.41,谷氨酸,Glutamic acid,Glu,E,3.22,谷氨酰胺,Glutamine,Gln,Q,5.65,(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸,此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。,侧链含碱性基团的氨基酸,精氨酸,Arginine,Arg,R,10.76,赖氨酸,Lysine,Lys,K,9.74,组氨酸,Histidine,His,H,7.59,(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸,包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链分别有苯基、酚基和吲哚基。,侧链含芳香环的氨基酸,组氨酸,Histidine,His,H,见上,7.59,苯丙氨酸,Phenylalanine,Phe,F,5.48,酪氨酸,Tyrosine,Tyr,Y,5.66,色氨酸,Tryptophan,Trp,W,5.89,亚氨基酸,脯氨酸,Proline,Pro,P,6.30,几种特殊氨基酸,脯氨酸,亚氨基酸,半胱氨酸,+,胱氨酸,二硫键,-,H,H,二-R基团赋予氨基酸不同的极性,蛋白质中的,L,-,-,氨基酸依据极性的分类,类别,主要氨基酸,非极性,脂肪族氨基酸,丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸,芳香族氨基酸,苯丙氨酸,亚氨基酸,脯氨酸,极性,中性氨基酸,甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、色氨酸,酸性氨基酸,天冬氨酸、谷氨酸,碱性氨基酸,赖氨酸、精氨酸、组氨酸,重要的,L,-,-,氨基酸的主要功能特点,名称,结构与功能特点,半胱氨酸,氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白质结构的稳定性；巯基易与重金属离子结合,天冬氨酸、谷氨酸,携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属离子,苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部,甘氨酸,是唯一不存在不对称立体结构的氨基酸，有较大的旋转自由度，赋予多肽链更多的柔性；是最小的氨基酸，能够存在于空间致密的蛋白质中，如胶原,组氨酸,咪唑基团容易发生质子化，进而影响其所在的蛋白质构象，因此是许多蛋白质功能的调节机制,异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸,均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有重要的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构,赖氨酸、精氨酸,有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面，且易于结合带有负电荷的其他分子，如,DNA,甲硫氨酸,是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应,脯氨酸,N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处,丝氨酸、苏氨酸,侧链短，所含羟基常作为酶反应中的供氢体；亲水性强，位于水溶性蛋白表面,三 氨基酸-R基团直接影响多肽链结构,四 氨基酸的侧链可被其他化学基团修饰,体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基,常见的化学修饰种类,发生修饰的主要氨基酸残基,磷酸化,丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸,N,-糖基化,天冬酰胺,O,-糖基化,丝氨酸、苏氨酸,羟基化,脯氨酸 赖氨酸,甲基化,赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸,乙酰化,赖氨酸、丝氨酸,硒化,半胱氨酸,(硒代半胱氨酸）,三,、,氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的多种重要功能,组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例,氨基酸名称,重要功能及衍生物,甘氨酸,神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成,谷氨酸,神经递质；其,-,脱羧产物,-氨基丁酸亦是重要的神经递质,色氨酸,转化生成重要的神经递质,5,羟色胺,精氨酸,产生重要的信号物质一氧化氮（,NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环,甲硫氨酸,为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用,天冬氨酸,神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸循环,酪氨酸,黑色素,组氨酸,脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应,非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例,氨基酸名称,功能,瓜氨酸、鸟氨酸,参加体内尿素合成,同型半胱氨酸,转甲基作用的产物,-丙氨酸,泛酸（一种维生素）的成分之一,L-肉毒碱,化学结构为,L-羟-,-,三甲胺丁酸，参加脂质转运,四、氨基酸的理化性质是其别离和鉴定的依据,一 氨基酸具有两性离子特征,由于所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子dipolar ion，又称两性离子zwitterion。其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,在某一,pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的,pH值,称为该氨基酸的,等电点,。,等电点,(isoelectric point,pI),pH=,pI,+OH,-,pH,pI,+H,+,+OH,-,+H,+,pH,pI,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,氨基酸具有特征性的滴定曲线,甘氨酸滴定曲线,二氨基酸的化学反响特性决定其体内功能,一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反响成肽，形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚合成多肽或蛋白质分子,-氨基参与体内多种化学反响。氨基酸的-氨基能与醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸转氨基作用的中间代谢物,体内氨基酸化学反响,三 可利用氨基酸理化特性对其进行定性,定量分析,氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反响氨基酸定量分析,氨基酸与2，4-二硝基氟苯反响生成二硝基苯基氨基酸鉴定蛋白质N-末端氨基酸,氨基酸与亚硝酸反响生成氮气氨基酸定量和蛋白质水解程度,含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质蛋白质含量分析,薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法,570nm光吸收峰,含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在,280 nm,附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液,280nm,的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,