资源描述
,#,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,蛋白质的二级结构,二级结构的定义,二级结构的类型,二级结构与,Ramachandran,图,二级结构的可变性,二级结构的定义,二级结构是多肽链骨架（主链）的局部空间结构，不涉及侧链的构象及整个肽链的空间排列。,二级结构是局部肽段的构象,二级结构是由氢键维系的,二级结构是完整肽链构象的结构单元，也称构象单元,二级结构的类型,规则的二级结构,a,螺旋,b,折叠,部分规则的二级结构,b,转角,W,环形,无规卷曲,a,螺旋,基本结构参数,螺旋偶极矩,两亲性螺旋,倾向于形成,a,螺旋的氨基酸,3,10,螺旋和,p,螺旋,a,螺旋的结构参数和特征,构象角：,(,),(-57,-47,),3.6,残基,/,圈，,5.4,/,圈,第,n,个残基的,C=O,与第,n+4,个残基的,N-H,形成氢键，,O,之间的距离为,2.86,；,N,端的前,4,个残基的,NH,和,C,端的最后,4,个残基的,C=O,不能形成氢键，因此在肽链的,N,端和,C,端不易形成,a,螺旋,一个氢键闭合环之间包含,13,个原子，故,a,螺旋又称,3.6,13,螺旋,主链形成中心圆柱，,R,基团向外伸出；螺旋中心没有空腔，具有原子密堆积结构,长度可变：,440,个残基都有发现，平均长度约,10,个残基，相当于,15,长,螺旋偶极矩,肽单位中,C=O,和,N-H,都具有极性，使每个肽单位产生一个偶极矩,a,螺旋中所有氢键都是同样的取向,沿着螺旋轴，每个肽单位的偶极矩叠加，使,a,螺旋变成一个巨大的偶极，,N,端带部分正电荷，,C,端带部分负电荷,这一偶极矩的量级相当于在螺旋的每一端产生,0.50.7,单位电荷,由于偶极效应，带负电的配体（如磷酸根离子）常常结合到,a,螺旋的,N,端；但很少发现带正电的配体结合到,a,螺旋的,C,端,两亲性螺旋,螺旋一侧主要分布亲水残基，另一侧主要集中疏水残基，从而具有两亲性（,amphipathicity,）,疏水残基和亲水残基按螺旋旋转周期规律地相间排布,球蛋白中，两亲性螺旋常常以其疏水面相互聚合，形成特定的超二级结构；膜蛋白中，两亲螺旋的疏水面与膜相互作用，有利于膜蛋白在膜中的整合，螺旋的亲水面则能形成极性的环境通道。,倾向于形成,a,螺旋的氨基酸,倾向于形成,a,螺旋的氨基酸：,A,E,L,M,不利于,a,螺旋形成的氨基酸：,P,G,N,Y,C,P,的出现常常导致螺旋的终止,3,10,螺旋和,p,螺旋,3,10,螺旋,(,),=(-49,-26,),3,个残基,/,圈,一个氢键闭合环中包括,10,个原子,螺旋过于紧密，因而有张力,一般存在于肽链的,N,端或,C,端，或者,a,螺旋的最后一圈,p,螺旋,(4.4,15,),(,)=(-57,-70,),4.4,个残基,/,圈,一个氢键闭合环中包括,15,个原子,螺旋中心出现空腔，过于松散，能量上不稳定,天然蛋白质中还没有真正发现过这种螺旋,b,折叠,b,折叠链,反平行,b,片层,平行,b,片层,混合型,b,片层,b,片层的扭曲,倾向于形成,b,折叠的残基,b,折叠链（,b,-strand,）,b,折叠链可以看成是一种特殊的螺旋：拉伸了的,a,螺旋，,2,个残基,/,每圈，,3.23.4,/,每个残基。多肽链具有几乎完全伸展的构象,b,折叠链的主链内部不形成氢键，因此单股的,b,折叠链是不稳定的,每个,b,折叠的平均长度约,20,，一般包含,510,个残基,b,折叠链（,b,-strand,）,两股或多股,b,折叠链之间以主链氢键相连，构成,b,片层（,b,-sheet,），这些,b,折叠链在空间上相互靠近，在序列上可能相距很远甚至来自不同的多肽链,b,片层是一种褶皱的结构，以,a,碳原子为支点上下折叠，侧链的取向上下交替,反平行,b,片层,相邻两条,b,链具有相反的走向,(,)=(-139,+135,),；,3.4,/,残基,氢键对间隔宽窄交替,疏水侧链通常分布在片层的一侧,平行,b,片层,相邻两条,b,链走向相同,(,)=(-119,+113,),；,3.2,/,残基,氢键对间隔均匀，与,b,链成一定角度,疏水侧链通常分布在片层的两侧,混合型,b,片层,1,3,4,2,5,1,3,2,4,5,b,片层的扭曲,b,突起（,b,-bulge,）,倾向于形成,b,折叠的氨基酸,强烈倾向于形成,b,折叠的氨基酸：,V,I,Y,十分不利于形成,b,折叠的氨基酸：,E,规则二级结构的特点,主链具有周期性重复的构象,a,螺旋和,b,片层中都存在较多的氢键，因而具有较强的刚性,a,螺旋的刚性比,b,片层更强一些,b,转角,由,4,个连续的残基构成,第一个残基的,C=O,与第四个残基的,N-H,形成氢键,大多数,b,转角出现在分子表面,I,型,II,型,b,发夹,b,转角的类型,11,种不同类型的,b,转角中与中心两个残基有关的两面角的参数,倾向于形成,b,转角的氨基酸,II,型,b,转角中，第,3,个残基必须为,Gly,Pro,经常出现在第,2,个残基处,很多,b,转角的第,3,个残基出现,Asp,Asn,或,Gly,b,转角与蛋白质的功能和进化,糖基化和磷酸化等翻译后加工通常发生在,b,转角或其附近,b,转角在进化中的保守性比氨基酸序列的保守性强,g,转角和,p,转角,g,转角,由,3,个残基构成，第,1,个残基和第,3,个残基形成氢键,p,转角,由,6,个残基构成，第,1,个和第,6,个残基形成氢键,p,转角经常出现在,a,螺旋,C,端的最外圈,W,环形,结构特征,外形和希腊字母,“,W,”,相似,由,616,个残基构成，最常见的为,68,个,构成,W,环形的首尾两个残基间的距离小于,10,，最常见的距离是,5 5.5,。,肽链柔性比转角大，很难分类,部分规则的二级结构特点,非周期性的主链结构,形成氢键数目较少，肽链具有较大的柔性,无规卷曲,相对于以上,4,种二级结构而言，是无规则的,肽链具有更大的柔性,仍然是有序的结构,二级结构对蛋白质结构和功能的意义,规则的二级结构作为蛋白质三级结构的结构单元，部分规则的和无规卷曲的二级结构将这些结构单元连接和组合起来,功能上，规则的二级结构是维持蛋白质三级结构的“脚手架”，直接和蛋白质生物活性有关的大多数是由转角和,W,环形构成,二级结构与,Ramachandran,图,二级结构与,Ramachandran,图,二级结构的可变性,影响蛋白质二级结构改变的因素,pH poly-Lys,：,pH,11.0,，,a,螺旋；中性,pH,，无规卷曲,温度,poly-Lys,：碱性,pH(11.8),，,4,，,a,螺旋；,52,，,b,折叠。,溶剂 伴刀豆球蛋白,A,：在水溶液中,a,螺旋含量仅,2%,，但在,70%,氯乙醇中可升高至,55%,，,二级结构的可变性,两可肽,一些又可能形成,a,螺旋和,b,折叠两种不同形式二级结构的肽段被称为两可肽。,例：,丙糖磷酸异构酶 灰色链霉菌蛋白水解酶,A,VAHAL,a,螺旋,b,折叠,脊椎血红蛋白 核糖核酸酶,VNTFN,a,螺旋,b,折叠,两可肽的形成原因,邻近的残基不同,远程肽段的影响，肽段所处的分子环境的差异,二级结构的可变性,朊病毒,
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