氨基酸课件

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,可编辑,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,可编辑,*,生 物 化 学,赵艳玲,2010,生 物 化 学赵艳玲,第二章 蛋白质化学,主要内容,:,重点,：组成蛋白质的,20,种常见氨基酸的分类、化学结构、酸碱、性质及物化性质。蛋白质的肽和肽键。,难点,：蛋白质的肽键性质蛋白质高级结构，尤其是超二级结构，结构域和三级结构，四级结构。,第二章 蛋白质化学 主要内容:,第一节 氨基酸,第一节 氨基酸,蛋白质,是由许多不同的氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。,蛋白质 是由许多不同的氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩,蛋白质的重要性,NH,3,CH,4,H,2,O, H,2,原始有机物质,复杂的有机化合物,(,氨基酸、核苷酸、糖类、脂肪,),原始生物,（原始单细胞生物,）,微生物、动植物、人类,蛋白质是生命现象的,最基本物质基础,蛋白质的生物机体的结构物质,蛋白质的生物的功能物质,蛋白质与生命起源的关系,蛋白质的重要性NH3 ,CH4 ,H2O, H2原始有机物质,1.,生物体的组成成分,2.,酶,3.,运输：,4.,运动：,5.,抗体,6.,干扰素,7.,遗传信息的控制,8.,细胞膜的通透性,9.,高等动物的记忆、识别机构,Na-K,泵、,驱动蛋白介导的转运活动,离子转运,1. 生物体的组成成分2. 酶3. 运输：4. 运动：5.,蛋白质含量 蛋白氮6.25,N,的含量平均为16%,凯氏（Kjadehl）定氮法,的理论基础,C,（5055%）,H,（68%）,O,（2023%）,N,（1518%）,S,（04%）,蛋白质的一般组成,蛋白质含量 蛋白氮6.25N的含量平均为16%C（5,蛋白质在生物体内的分布,含量(干重) 微生物 50-80%,人 体 45%,一般细胞 50%,种类 大肠杆菌 3000种,人体 10万种,蛋白质在生物体内的分布 含量(干重) 微生物 50,第一节 氨 基 酸,组成蛋白质,一些aa及其衍生物充当化学信号分子,Thyroxine(甲状腺素，酪氨酸衍生物)和吲哚乙酸(植物中的色氨酸衍生物)都是激素。,氨基酸是许多含N分子的前体物,核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa,一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物,精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环(Urea cycle)的中间物。,第一节 氨 基 酸组成蛋白质,主要内容:,1、,氨基酸的结构通式及其构型,2、,氨基酸的分类及其结构,3、,氨基酸的物理性质,4、,氨基酸的酸碱性质,5、,氨基酸的重要化学通性,6、,氨基酸的制备,主要内容:,一、氨基酸,蛋白质的构件分子,（一）蛋白质的水解,蛋白质的水解可分为完全水解和部分水解两种情况。,（,1,）酸水解 常用,H,2,SO,4,(4mol/L),和,HCl (6mol/L),进行水解。色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基。,（,2,）碱水解 用,5mol/L,的,NaOH,水解，氨基酸消旋，色氨酸稳定。,（,3,）酶水解 水解位点特异，为部分水解。用于一级结构分析。,一、氨基酸蛋白质的构件分子（一）蛋白质的水解蛋白质的水解,（二）氨基酸的结构通式及其构型,a-,氨基酸,是指羧基分子中,a-,碳原子上的一个氢原子被氨基取代而成的化合物。常见的,20,种氨基酸中，除了,脯氨酸,外，都是,a-,氨基酸。,（二）氨基酸的结构通式及其构型 a-氨基酸是指羧基分子,不带电形式,H,2,N,C,H,COOH,R,+,H,3,N,C,H,COO,-,R,两性离子形式,（1）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH,2,基，为两性电解质。,（2）如果RH，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质。,1、氨基酸的结构通式,不带电形式 H2NCHCOOHR +H3NC,2、氨基酸的构型,C,如是不对称C（除甘氨酸Gly），则：,1、具有两种立体异构体 D-型和L-型,2、具有旋光性（手性） 左旋（-）或右旋（+）,2、氨基酸的构型C如是不对称C（除甘氨酸Gly），则：,（一）常见的蛋白质氨基酸,二、氨基酸的分类及其结构,组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是-氨基酸，即在-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。,（一）常见的蛋白质氨基酸二、氨基酸的分类及其结构 组成,化学名称,英文,三字符号,单字符,中文代号,甘氨酸,Glycine,Gly,G,甘,丙氨酸,alanine,Ala,A,丙,缬氨酸,valine,Val,V,缬,亮氨酸,leucine,Leu,L,亮,异亮氨酸,isoleucine,Ile,I,异亮,丝氨酸,serine,Ser,S,丝,苏氨酸,threonine,Thr,T,苏,半胱氨酸,cysteine,Cys,C,半胱,甲硫氨酸,methionine,Met,M,甲硫,天冬氨酸,aspartic acid,Asp,D,天,化学名称,英文,三字符号,单字符,中文代号,谷氨酸,glutamic acid,Glu,E,谷,天冬酰胺,asparagine,Asn,N,谷氨酰胺,glutamine,Gln,Q,赖氨酸,lysine,Lys,K,赖,精氨酸,arginine,Arg,R,精,苯丙氨酸,phenylalanine,Phe,F,苯丙,酪氨酸,tyrosine,Tyr,Y,酪,组氨酸,histidine,His,H,组,色氨酸,tryptophan,Trp,W,色,脯氨酸,proline,Pro,P,脯,甘、丙、缬、亮、异亮 是一氨基一羧基氨基酸,丝、苏 是羟基氨基酸,半胱、甲硫 是含硫氨基酸,天、谷是一氨基二羧基氨基酸,天冬酰胺和谷氨酰胺是酰胺,赖和精 是二氨基一羧基氨基酸,苯丙和酪 是芳香族氨基酸,组、色、脯是杂环氨基酸,化学名称英文三字符号单字符中文代号甘氨酸GlycineGly,1、根据侧链R基团的结构分类,（1）脂肪族氨基酸（15个）,一氨基一羧基氨基酸（中性氨基酸）,甘、丙、缬、亮、异亮,含羟基氨基酸：,丝、苏,含硫氨基酸：,半胱、甲硫,一氨基二羧基氨基酸（酸性氨基酸）：,天、谷,酰胺（酸性氨基酸） ：,天冬酰胺、谷氨酰胺,二氨基一羧基氨基酸（碱性氨基酸）,：,赖、精,（2）芳香族氨基酸,（2个）,苯丙、酪,（3）杂环族氨基酸,（3个）,组、色、脯,1、根据侧链R基团的结构分类（1）脂肪族氨基酸（15个）,甘,丙,缬,亮,异亮,甘丙缬亮异亮,丝,苏,丝苏,半胱,甲硫,半胱甲硫,天,谷,天谷,赖,精,组,赖精组,苯丙,酪,色,苯丙酪色,脯,脯,氨基酸课件,六伴穷光蛋,半胱、蛋半胱、蛋（甲硫）氨酸含硫氨基酸,酸谷天出门,谷、天谷氨酸、天冬氨酸酸性氨基酸,死猪肝色脸,丝、组、甘、色丝、组、甘、色氨酸一碳单位来源的氨基酸,只携一两钱,缬、异亮、亮缬、异亮、亮氨酸支链氨基酸,一本落色书,异、苯、酪、色、苏异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸生糖兼生酮,拣来精读之,赖、精、组赖氨酸、精氨酸、组氨酸碱性氨基酸,芳香老本色,酪、苯、色酪、苯丙、色氨酸芳香族氨基酸,不抢甘肃来,脯、羟、甘、苏、赖脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸不参与转氨基的氨基酸,六伴穷光蛋,（二）不常见的蛋白质氨基酸,有些不常见的氨基酸在某些蛋白质中存在，是由相应的常见氨基酸经修饰而来。,在结缔组织的胶原蛋白中有5-羟赖氨酸、4-羟脯氨酸；肌球蛋白含有甲基化的氨基酸（6-N-甲基赖氨酸 ）；凝血酶原中发现了羧基谷氨酸；细菌紫膜质中存在焦谷氨酸；甲状腺蛋白中Tyr的衍生物：,3.5,-二碘酪氨酸、甲状腺素等。,（二）不常见的蛋白质氨基酸 有些不常见的氨基酸在某些蛋,氨基酸课件,（三）非蛋白质氨基酸,除参与蛋白质组成的20多种氨基酸外，生物体内存在大量的氨基酸中间代谢产物，它们不是蛋白质的结构单元，但在生物体内具有很多生物学功能。,（1）L-型,氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸和L-鸟氨酸,（2）D-型氨基酸：D-谷、D-丙（肽聚糖中）、D-苯丙（短杆菌肽S）,（3）-、-、-氨基酸 ：-丙（泛素的前体）、-氨基丁酸（神经递质）。,（三）非蛋白质氨基酸 除参与蛋白质组成的20多种氨基酸,三、氨基酸的物理性质,(一),旋光性,rotation,optical activity,chirality,一个异构体的溶液可使偏振光逆时针旋转（记为（-）)，另一个异构体可使偏振光顺时针旋转（计为（+），称为旋光性。,光学异构体的其它理化性质完全相同。,注意：旋光度与溶剂、浓度、温度、pH值等条件有关,三、氨基酸的物理性质(一) 旋光性 rotation,opt,甘氨酸是一种构型,无旋光性,苏氨酸,和,异亮氨酸,有四种光学异构体。,其余,17,种氨基酸有两种光学异构体：,L,型、,D,型。,构成蛋白质的氨基酸均属,L-,型（,L-,苏氨酸）。,甘氨酸是一种构型,无旋光性,氨基酸课件,(,二,),溶解性：,溶解于水,特别是稀酸稀碱溶液,不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂。,(,三,),熔 点,:,均大于,200,度,(二)溶解性：,构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。,酪氨酸的,max275nm，,275,=1.4x10,3,;,苯丙氨酸的max257nm，,257,=2.0x10,2,;,色氨酸的max280nm，,280,=5.6x10,3,;,(,四,),氨基酸的紫外吸收：,蛋白质最大紫外吸收峰在,280nm,处。,构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区,四、氨基酸的酸碱化学,（一）氨基酸的两性离子形式,三个现象：,晶体溶点高离子晶格，不是分子晶格。,不溶于非极性溶剂极性分子,介电常数高（氨基酸使水的介电常数增高，而乙醇、丙酮使水的介电常数降低。）水溶液中的氨基酸是极性分子。,四、氨基酸的酸碱化学（一）氨基酸的两性离子形式 三个现象,(,二,),氨基酸的两性解离性质及等电点（,pI,）,pH = pI,净电荷,=0,pH pI,净电荷为负,CH,R,COOH,NH,3,+,CH,R,COO,NH,2,CH,R,COO,NH,3,+,+,H,+,+,OH,-,+,H,+,+,OH,-,(pK,1,),(pK,2,),A+,A0,A-,(二)氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）pH = pI p,(三)氨基酸的酸碱滴定曲线,(三)氨基酸的酸碱滴定曲线,在,pH2.34,和,pH9.60,处，,Gly,具有缓冲能力。,起点：,100% Gly,+,净电荷：,+1,第一拐点：,50%Gly,+,，,50%Gly,平均净电荷：,+0.5,pH=pK+lgGly,/Gly,+, = pK,1,= 2.34,第二拐点：,100%Gly,净电荷：,0,等电点,pI,第三拐点：,50%Gly,，,50%Gly,-,平均净电荷：,-0.5,pH=pK,2,+lgGly,-,/Gly,=pK,2,=9.6,终点：,100% Gly,-,净电荷：,-1,在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。,THANK YOU,SUCCESS,2024/8/31,39,可编辑,THANK YOUSUCCESS2023/9/739,当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的,等电点,(isoelctric point)。,（四）氨基酸等电点的计算,氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。,当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分,甘氨酸滴定曲线,一氨基一羧基AA的等电点计算：,pI=,2,pK,1,+pK,2,甘氨酸滴定曲线一氨基一羧基AA的等电点计算：pI=2pK1,一氨基二羧基AA的等电点计算：,pI=,2,pK,1,+pK,2,二氨基一羧基AA的等电点计算：,pI=,2,pK,2,+pK,3,一氨基二羧基AA的等电点计算：pI=2pK1+pK2二氨,下表给出了,25,下游离氨基酸的酸性和碱性基团的,pK,a,值和氨基酸的等电点（,pI,）。,下表给出了25下游离氨基酸的酸性和碱性基团的pKa值,五、氨基酸的化学性质,1,、羧基参加的反应,2,、氨基参加的反应,3,、氨基和羧基共同参加,4,、侧链,R,基团参加的反应,五、氨基酸的化学性质 1、羧基参加的反应,（一）,羧基参加的反应,氨基酸在有,HCl(,干氯化氢气,),存在下与无水甲醇或乙醇作用即产生氨基酸甲酯或乙酯。,1.,成酯和成盐反应,（一）羧基参加的反应 氨基酸在有HCl(干氯化氢气,当氨基酸的羧基变成乙酯,(,或甲酯,),后。羧基的化学性质就被掩蔽了,(,或者说羧基被保护了,),，而氨基的化学性质就突出地显示出来,(,或者说氨基被活化了,),，可与酰基结合。,当氨基酸的羧基变成乙酯(或甲酯)后。羧基的化学性质就,酰化氨基酸同,PCl,5,或,PCl,3,在低温下起作用，其,COOH,基即可变为,COCl,基：,2.,酰氯化反应,这个反应可使氨基酸的羧基活化，使之易与另一氨基酸的氨基结合，在合成肽的工作上是常用的。,酰化氨基酸同PCl5或PCl3在低温下起作用，其COOH基,生物体内的氨基酸经脱羧酶,(,一种催化氨基酸脱羧反应的生物催化剂,),作用就放出,CO,2,和产生相应的胺。,3.,脱羧反应,大肠杆菌含有一种谷氨酸脱羧酶专使谷氨酸脱羧。,人体和动物体中的胺也是由于氨基酸脱羧产生的。,R,C,H,2,N,H,2,酶,R,C,H,N,H,2,C,O,O,H,生物体内的氨基酸经脱羧酶(一种催化氨基酸脱羧反应的生物催化剂,（二）,-,氨基参加的反应,1.,酰基化和烃基化反应,（二）-氨基参加的反应1.酰基化和烃基化反应,1,）酰基化反应,氨基酸氨基的一个,H,可被酰基或烃基,(,包括环烃及其衍生物,),取代，这些取代基对氨基酸的氨基有保护作用。,1）酰基化反应,酰化试剂,：,苄氧酰氯,(Cbz),、,叔丁氧甲酰氯,(Boc),、,对,-,甲苯磺酰氯,(Tos),、,5-,二甲氨基萘,-1-,磺酰氯,(DNS),，,这些酰化剂在多肽和蛋白质的人工合成中被用作氨基保护剂。,酰化试剂：,5-二甲氨基萘-1-磺酰氯(DNS) 与氨基起作用,所得到的二甲氨萘磺酰基团有荧光,微量的氨基酸可用此法测定。,5-二甲氨基萘-1-磺酰氯(DNS) 与氨基起作用,所得到的,Sanger,反应,二硝基苯氨基酸（,DNP-,氨基酸），,黄色,，被,Sanger,用来测定多肽的,N,末端氨基酸。,2,）烃基化反应,Sanger反应 二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），黄色，被,Edman反应(,苯异硫氰酸,PITC,),PTH(苯硫乙内酰脲)-氨基酸，无色，可以用层析法分离鉴定。被Edman用来鉴定多肽的N末端氨基酸。,Edman反应(苯异硫氰酸 PITC) PTH(苯硫乙内酰脲,氨基酸课件,2,.脱氨反应,氨基酸经氧化剂或酶,(,如氨基酸氧化酶,),的作用即脱出氨产生酮酸。,2.脱氨反应 氨基酸经氧化剂或酶(如氨基酸氧化酶)的作用,（三）氨基和羧基共同参加的反应,1.与茚三酮反应,氨基酸的,-氨基、,-羧基以及氨基酸的各种侧链基团可进行很多种化学反应。,氨基酸与茚三酮（ninhydrin）的反应是一个检测和定量氨基酸和蛋白质的重要反应。,（三）氨基和羧基共同参加的反应1.与茚三酮反应,C,C,C,O,O,N,O,N,H,4,O,C,C,C,2,N,H,3,H,C,C,C,O,H,O,O,O,H,C,C,C,O,H,O,O,茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热，,所有具有游离氨基的氨基酸都生成,紫色,化合物（,570,）,。然而由于,脯氨酸是一个亚氨基酸，所以与茚三酮反应生成的是,黄色,化合物（,440,）,。,CCCOONONH4OCCC2NH3HCCCOHOOOHCC,氨基酸课件,从理论上讲，一个氨基酸的氨基与另一氨基酸的羧基可以缩合成肽，其键称肽键。,2.成肽反应,从理论上讲，一个氨基酸的氨基与另一氨基酸的羧基可以缩合成肽，,（四）侧链R基参加的反应,氨基酸的侧链基团R有下列几种：,1苯环(苯丙氨酸及酪氨酸),2酚基(酪氨酸),3OH基(丝氨酸、苏氨酸),4SH基及SS键(半胱氨酸及蛋氨酸),5吲哚基(色氨酸),6胍基(精氨酸),7咪唑基(组氨酸),（四）侧链R基参加的反应氨基酸的侧链基团R有下列几种： 1,硫氢基,硫氢基,强氧化剂下才被氧化成磺酸基,SO3H,（过甲酸氧化）,二硫键还原剂：巯基乙醇，巯基乙酸，,DTT,（二硫苏糖醇）,强氧化剂下才被氧化成磺酸基SO3H（过甲酸氧化）,六、氨基酸混合物的分析分离,层析（chromatography）,也称之色谱（来自Chroma），其基本原理是分析样品作为流动相流过固相时，样品中的各个成分与固相进行着不同程度的相互作用，使得样品中的各个成分在固相中的迁移率产生了差别，从而达到分离样品的目的。,六、氨基酸混合物的分析分离层析（chromatography,（一）分配层析法的一般原理,固定相（静相）,流动相（动相）,混合物在层折系统中的分离决定于该混合物的组分在这两相中的分配情况，一般用分配系数来描述。,层析系统,（一）分配层析法的一般原理固定相（静相）流动相（动相）混合物,利用层析法分离混合物例如氨基酸混合物，其先决条件是各种氨基酸成分的分配系数要有差异。一般差异越大，越容易分开。,K,d,=C,A,/C,B,分配系数,是指一种溶质在两种互不相溶的溶剂中分配时，在一定温度和压力下达到平衡后，溶质在两相中的浓度比值。,利用层析法分离混合物例如氨基酸混合物，其先决条件是各种氨基酸,目前在分析分离上使用较广的分配层析法，包括,柱层析、纸层析和薄层层析,等都是在分配分离的基础上发展起来的。,目前在分析分离上使用较广的分配层析法，包括柱层析、纸层,（二）分配柱层析,层析柱中的填充物或称支持剂都是一些具有亲水性的不溶物质，如纤维素、淀粉、硅胶等：支持剂吸附着一层不会流动的结合水，可以看作为固定相，沿固定相流动的与它不互溶的溶剂,(,如苯酚、正丁醇等,),是流动相。,（二）分配柱层析 层析柱中的填充物或称支持剂都是一些具,氨基酸课件,（三）（滤）纸层析,滤纸层析也是分配层析的一种。滤纸纤维素上吸附的水是固定相，展层用的溶剂是流动相。层析时，混合氦基酸在这两相中不断分配，使它们分布在滤纸的不同位置上。,非极性氨基酸极性氨基酸,（三）（滤）纸层析滤纸层析也是分配层析的一种。滤纸纤维素上吸,（四）薄层层析,把支持剂涂布在玻璃板上使成一个均匀的薄层，把要分析的样品滴加在薄层的一端，然后用合适的溶剂在密闭的容器中进行展层，使样品中各个成分分离开来，最后进行鉴定和定量测定。,（四）薄层层析 把支持剂涂布在玻璃板上使成一个均匀的薄层,（五）离子交换层析,分离氨基酸混合物经常使用,强酸型,阳离于交换树脂。在交换柱中，树脂先用碱处理成钠型，将氨基酸混合液(pH23)上柱。在pH23时，氨基酸主要以阳离子形式存在，与树脂上的钠离子发生交换而被“挂”在构脂上。,（五）离子交换层析 分离氨基酸混合物经常使用强酸型阳离于,氨基酸在树脂上结合的牢固程度，主要决定于它们之间的静电吸引，其次是氨基酸侧链与树脂基质聚苯乙烯之间的疏水相互作用。,在PH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是碱性氨基酸(R2+)中性氨基酸(R+)酸性氨基酸(R0)。,为了使氨基酸从树脂柱上洗脱下来，需要降低它们之间的亲和力，有效的方法是逐步提高洗脱剂的pH和盐浓度(离子强度) 。,氨基酸在树脂上结合的牢固程度，主要决定于它们之间的静电吸引，,氨基酸课件,（六）高效液相色谱（HPLC）,HPLC的特点是：(1)使用的固定相支持剂颗粒很细，因而表面积很大。(2)溶剂系统采取高压，因此洗脱速度增大，多种类型的柱层析都可用HPLC来代替，例如分配层析、离子交换层析、吸附层析以及凝胶过滤等。,（六）高效液相色谱（HPLC）HPLC的特点是：(1)使用的,蛋白质是由,20,种氨基酸组成的。,氨基酸性质方面的差别反映了它们侧链的不同。除了甘氨酸没有手性碳以外，其他,19,种氨基酸都至少含有一个手性碳,。,氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为：脂肪族的、芳香族的、含硫的、含醇的、碱性的、酸性的和酰胺类。,氨基酸的化学性质,与其特殊的功能基团,-,羧基、氨基和侧链,R,基团是分不开的，氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、成酰胺、脱羧、酰氯化等），氨基酸的氨基具有一级胺（,R-NH2,）氨基的一切性质（如与,HCl,结合、脱氨、与,HNO2,作用等）。,小 结,蛋白质是由20种氨基酸组成的。氨基酸性质方面的差别反映了它们,THANK YOU,SUCCESS,2024/8/31,78,可编辑,THANK YOUSUCCESS2023/9/778,