生物化学复习资料.doc

生物化学复习资料名词解释：1 蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。2 蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。3 蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。4 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。5 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。6 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。7 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。8 DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。9 DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。10 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。可分为DNA酶和RNA酶。11 酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。12 核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。13 酶原：无活性的酶的前体称为酶原。14 酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。16 糖酵解： 缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。17 酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。19 脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。20 酮体：乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮三者酮体。是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。21 转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。22 基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。问答题：1简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。2 什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。3 磺胺类药物的作用机制。4 什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？5什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？6 什么是蛋白质的变性？举例说明蛋白质变性在医学上的应用。8列举体内糖代谢的主要来源和去路。9什么是乳酸循环？试述其基本过程及生理意义。10比较复制与转录的不同点。11简述谷胱甘肽的组成及主要生化功能。12 糖酵解的生理意义是什么。13酮体的组成及生理意义是什么？14简要论述蛋白质的分子结构。15什么叫酶原的激活？试举例说明。16磷酸戊糖途径的生理意义。17简述中心法则的内容。18遗传密码有什么特点？19比较核酶与核酸酶的区别20糖的有氧氧化分几个阶段进行？其生理意义是什么？1简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。答：正常人血红蛋白亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。2 什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。3 磺胺类药物的作用机制。答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。4 什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。5什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。子代细胞的DNA双链，其中一条单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成，因此两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。其意义在于按照半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现了遗传的稳定性。6 什么是蛋白质的变性？举例说明蛋白质变性在医学上的应用。答：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。医学上，蛋白质的变性常被应用来消毒与灭菌。7简述DNA双螺旋结构模型的要点。答：DNA是一反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键结合。DNA是右手螺旋结构。DNA双螺旋结构的稳定横向依靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。8列举体内糖代谢的主要来源和去路。答：血糖的来源：食物汤的消化吸收肝糖原的分解非糖物质的糖异生；血糖的去路：氧化分解合成糖原磷酸戊糖途径代谢转变成脂肪或者氨基酸等。9什么是乳酸循环？试述其基本过程及生理意义。答：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液中，再入肝脏，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血液中又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环。其意义在于避免损失乳酸以及防止乳酸堆积。10比较复制与转录的不同点。答： 复制 转录模板 两股链都复制 模板链转录（不对称转录）原料 dNTP NTP酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶产物 子代双链DNA mRNA tRNA rRNA配对 A-T G-C A-U T-A G-C11简述谷胱甘肽的组成及主要生化功能。答：谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸、半胱和甘氨酸组成。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。12 糖酵解的生理意义是什么。答：迅速提供能量，对肌肉收缩更为重要。成熟红细胞没有线粒体，完全依靠糖酵解供应能量。神经、白细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。13酮体的组成及生理意义是什么？答：乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮三者统称酮体。酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时特有的中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，是脑组织的重要能源，在饥饿、高脂低糖膳食及糖尿病时，脂酸动员加强，酮体生成增加。14简要论述蛋白质的分子结构。答：蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构。蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为一级结构，一级结构的主要化学键是肽键。蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。最后，蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。15什么叫酶原的激活？试举例说明。答：酶的活性中心形成或暴露导致酶原向酶转化称为酶原的激活。如消化过程中胃蛋白酶原、胰蛋白酶原的激活。16磷酸戊糖途径的生理意义。答：为核酸的生物合成提供核糖。提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。17简述中心法则的内容。答：基因是指DNA上具有生物活性的片段，通过基因的转录与翻译，由DNA决定蛋白质的一级结构，从而决定蛋白质的功能，DNA还通过复制，将基因信息代代相传，这种遗传信息的传递方式称为中心法则。18遗传密码有什么特点？答：连续性：密码的三联体不间断，必须三个一组连续读下去。简并性：遗传密码中，除少量氨基酸外，多数氨基酸有2，3，4个或者多至6个三联体为其编码。摆动性：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子配对时，有时会出现不遵从碱基配对规律的情况，称为遗传密码的摆动现象。通用性：从最简单的生物例如病毒，一直到人类，在蛋白质的生物合成中都使用同一套遗传密码。19比较核酶与核酸酶的区别。答：核酶是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂；而核酸酶是指所有可以水解核酸的酶，两者化学本质不同：前者归根结底其本质是核酸，而后者则是蛋白质。