蛋白质ppt课件

静态生化 （一）生物体的组成物质 蛋白质、核酸、酶 规律性 元素构件小分子聚合物（生物大分子）； 结构与功能相适应。,动态生化 （二）物质和能量代谢 多步化学反应构成代谢途径； 多条代谢途径相互交织成网； 物质代谢和能量代谢相互交织； 调节控制有条不紊。,重点掌握各生物大分子的结构特点、功能、基本理化性质,1,第一章 蛋白质,Protein,2,蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。,3,4,酶 催化,ATP合酶,5,免疫系统 防御,免疫球蛋白,6,肌肉 运动,肌球蛋白,肌动蛋白,7,运输和储存氧气 转运 贮存,8,贮存,9,结构成分,10,其它蛋白,甜味蛋白：从非洲原产的野生红浆果的果实分离出来的纯蛋白质（monellin莫涅林），具有3000倍的蔗糖甜度，是已知最甜的天然甜味物质。 毒素蛋白,生命是蛋白质的存在方式,没有蛋白质就没有生命,11,蛋白质是一类含氮有机化合物 碳 50-55% 氢 6.5-7.3 氧 19-24 氮 16% 硫 0-3 其他 微 量,磷、铁、碘、钼、锌和铜,12,消化,蒸馏,吸收,滴定,凯氏定氮法：,用标准盐酸进行滴定,用硼酸吸收氨气,再强碱高温水蒸气蒸馏出氨气,先高温条件下强酸(浓H2SO4)把样品中的蛋白质的有机氮全部消化为无机氮形式,13,C3H6N6,14,第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质 第六节 蛋白质的分离纯化,第一章 蛋白质,构件小分子聚合物（生物大分子）,15,第一节 氨基酸（amino acid）,蛋白质是由氨基酸组成的长链分子,16,一、蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 二、非蛋白质氨基酸 三、氨基酸的主要理化性质 四、氨基酸的分离分析和鉴定,第一节 氨基酸（amino acid）,17,可变部分,不变部分,（一）蛋白质中常见氨基酸的结构及分类,1、结构通式（脯氨酸除外）,共同特点：羧基相连的-碳上接-NH2(分子量110),L-氨基酸,18,脯氨酸（-亚氨基酸）,-氨基酸,19,氨基酸（180多种）,2、氨基酸的分类,蛋白质氨基酸,非蛋白质氨基酸（约150种）,常见蛋白质氨基酸 (基本氨基酸) （20种）,稀有蛋白质氨基酸,20,根据侧链R基团的极性分类 根据侧链R基团的结构分类 从营养学角度分类,常 见 的 20 种 氨 基 酸,2、氨基酸的分类,21,（1）根据R基团的极性： 非极性R基团氨基酸 极性不带电荷R基团氨基酸 R基团带负电荷氨基酸 R基团带正电荷氨基酸,R基疏水性大小 Ala Met Pro Val Leu Ile Phe Trp,非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中 起着重要作用（蛋白质的疏水核心）,22,丙氨酸 Alanine,非极性R基团氨基酸,-氨基丙酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,23,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine,非极性R基团氨基酸,-氨基异戊酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,24,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine,非极性R基团氨基酸,-氨基异己酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,25,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine,非极性R基团氨基酸,-氨基-甲基戊酸,O,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,26,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline,非极性R基团氨基酸,-吡咯烷基-羧酸,CH,CH2,CH2,CH2,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,27,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 苯丙氨酸 Phenylalanine,非极性R基团氨基酸, -氨基-苯基丙酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,28,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Tryptophan,非极性R基团氨基酸, -氨基-吲哚基丙酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,29,丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 苯丙氨酸 Phenylalanine 色氨酸 Tryptophan 甲硫氨酸 Methionine,非极性R基团氨基酸, -氨基-甲硫基丁酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,30,缬氨酸 （Val,V）,亮氨酸 （Leu,L）,异亮氨酸 （Ile,I）,支链氨基酸,31,不带电荷极性R基团氨基酸,氨基乙酸,甘氨酸 Glycine,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,32,甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine,不带电荷极性R基团氨基酸, -氨基-羟基丙酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,33,甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine,不带电荷极性R基团氨基酸, -氨基-羟基丁酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,34,甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine,不带电荷极性R基团氨基酸, -氨基-对羟苯基丙酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,35,甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine,不带电荷极性R基团氨基酸, -氨基-巯基丙酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,CysssCys,二硫键,36,甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine 天冬酰胺 Asparagine,不带电荷极性R基团氨基酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,-氨基丁二酸单酰胺,37,甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 酪氨酸 Tyrosine 天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine,不带电荷极性R基团氨基酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,-氨基戊二酸单酰胺,38,带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）,天冬氨酸 Aspartate, -氨基丁二酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,-,39,带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）,天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate, -氨基戊二酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,-,40,带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）,赖氨酸 Lysine,，-二氨基己酸,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,NH3+,41,带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）,赖氨酸 Lysine 精氨酸 Arginine, -氨基-胍基戊酸,胍基,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,NH2+,42,带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）,赖氨酸 Lysine 精氨酸 Arginine 组氨酸 Histidine, -氨基-咪唑基丙酸,咪唑基,蛋白质中20种常见氨基酸的结构 按R基团的极性分类,NH+,43,（2）根据R侧链的化学结构分为： 脂肪族氨基酸 （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性15种） 芳香族氨基酸（Phe, Tyr， Trp ） 杂环族氨基酸 （ His, Pro）,44,必需氨基酸：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能从食物中补充.包括8种:,（3）从营养学的角度：,必需氨基酸 非必需氨基酸,Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys 一 家 写 两 三 本 书 来 笨 蛋 来 宿 舍 晾 一晾 鞋,45,半必需氨基酸: Arg、His 非必需氨基酸 注：植物和微生物能合成自己全部的氨基酸。,46,含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯赖氨酸仅存在于一些真细菌和古细菌体内，作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。,21st & 22nd AAs,47,小结：氨基酸分类,R基团极性,非极性R基团AA(8) 极性R基团AA(7) 带负电荷(2) 带正电荷(3),R侧链结构,脂肪族(15) 芳香族(3) 杂环族(2),人的必需氨基酸 Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys Arg、His,常 见 的 20 种 氨 基 酸,48,六伴穷光蛋， 酸谷天出门， 死猪肝色脸， 只携一两钱。 一本落色书， 拣来精读之。 芳香老本色， 不抢甘肃来。,半胱、胱、蛋（甲硫）氨酸含硫氨基酸 谷氨酸、天冬氨酸酸性氨基酸 丝、组、甘、色氨酸一碳单位来源的氨基酸 缬、异亮、亮氨酸支链氨基酸 异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸生糖兼生酮 赖氨酸、精氨酸、组氨酸碱性氨基酸 酪、苯丙、色氨酸芳香族氨基酸 脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸不参与转氨基的氨基酸,（三）氨基酸的分类,甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸,49,氨基酸（180多种）,2、氨基酸的分类,蛋白质氨基酸,非蛋白质氨基酸（约150种）,常见蛋白质氨基酸 (基本氨基酸) （20种）,稀有蛋白质氨基酸 （了解）,50,在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常也称为稀有蛋白质氨基酸 由常见的氨基酸衍生而来 4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸 (存在于结缔组织的胶原蛋白中),51,6N-甲基赖氨酸、6 N,N,N-三甲基赖氨酸 （肌球蛋白） 3,5-二碘酪氨酸（甲状腺球蛋白） 羧基谷氨酸（凝血酶原）,52,氨基酸（180多种）,2、氨基酸的分类,蛋白质氨基酸,非蛋白质氨基酸 （约150种）（了解）,常见蛋白质氨基酸 (基本氨基酸) （20种）,稀有蛋白质氨基酸 （了解）,53,150多种 多是蛋白质中L型-AA衍生物 有一些是-，-，-AA 有些是D-型AA,二、非蛋白质氨基酸,54,1.作为一些重要代谢物的前体或中间体: -丙氨酸是维生素泛酸（VB3）和辅酶A的前体 H2N-CH2-CH2-COOH,非蛋白氨基酸存在的意义：,55,1.作为一些重要代谢物的前体或中间体:,非蛋白氨基酸存在的意义：,鸟氨酸和瓜氨酸是合成精氨酸及尿素循环的中间物,鸟氨酸,瓜氨酸,C=O,56,2.多肽类抗生素,非蛋白氨基酸存在的意义：,L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val L-Orn L-Orn L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu 短杆菌肽S(环十肽),由细菌分泌的多肽类抗生素，有时也都含有D-氨基酸和一些非蛋白氨基酸（如鸟氨酸，Orn）。,57,H2N-CH2-CH2-CH2-COOH 4.有些氨基酸只作为一种N素的贮藏和转运载体 (刀豆氨酸,-甲叉谷氨酰胺） 5.杀虫防御作用,如种子中高浓度的刀豆氨酸和5-羟色氨酸能防止毛虫的危害，高精氨酸能抑制细菌的生长。 绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。,非蛋白氨基酸存在的意义：,3.作为神经传导的化学物质：-氨基丁酸,58,氨基酸（180多种）,2、氨基酸的分类,蛋白质氨基酸,非蛋白质氨基酸 （约150种）（了解）,常见蛋白质氨基酸 (基本氨基酸) （20种）,稀有蛋白质氨基酸 （了解）,59,一、蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 二、非蛋白质氨基酸 三、氨基酸的主要理化性质 四、氨基酸的分离分析和鉴定,第一节 氨基酸（amino acid）,60,三、 氨基酸的主要理化性质,（一）两性解离及等电点 （二）氨基酸的光学性质 （三）氨基酸的紫外吸收性质 （四）氨基酸的化学反应,61,1.氨基酸的两性离子形式 H +H3N-C-COO- R,两性离子：在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,两性电解质,（一）两性解离及等电点,62,2、氨基酸的两性解离性质及等电点,pH = pI 净电荷=0,pH pI 净电荷为正,pH pI 净电荷为负,当外液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。,在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化,等电点（pI） pH pI aa “ - ” 向正极移动 pH pI aa “ + ” 向负极移动 pH = pI aa “ 0 ” 不移动,63,阳离子（A+） 两性离子（A0）,两性离子（A0） 阴离子（A-）,甘氨酸的解离：,氨基酸的等电点计算,64,在等电点时， 即为：,A+ ,A ,65,所以有：H+ 则甘氨酸等电点pI表示式为： pI=(pK1 + pK2)/2,K1 K2,甘氨酸的pK1 2.34，pK2 9.60 所以它的等电点是： pI=(2.34 + 9.60)/25.97,？,66,氨基酸的解离常数可以用测定滴定曲线的实验方法求得。,甘氨酸的滴定曲线：,当1mol的甘氨酸溶于水时，溶液的pH约为6，此时甘氨酸为兼性离子状态A0 。 若用标准NaOH滴定，已加入的NaOH摩尔数对pH作图，得滴定曲线B,在pH9.60处有一拐点（滴定中点)。,A0,A,B,A+ A0 A-,67,A0作为酸，由N+H3提供质子，逐渐变为A-,滴定中点时有一半A0变为A-,即 A0=A-，,则 K 2 = H+ pK2=pH(拐点处） pK2就是A0 的N+H3 50%解离时溶液的pH值，K2就是此时溶液的H+,A-,A0,A0=A-,A+,A,B,A+ A0 A-,68,若用HCl滴定，得滴定曲线A，在pH2.34 处有一拐点，拐点处pH即为pK1。 R基不解离的氨基酸都有类似甘氨酸的滴定曲线。,A0=A+,A0,A+,A,B,A+ A0 A-,A0=A-,69,一、蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 二、非蛋白质氨基酸 三、氨基酸的主要理化性质 四、氨基酸的分离分析和鉴定,第一节 氨基酸（amino acid）,70,小结：氨基酸分类,R基团极性,非极性R基团AA(8) 极性R基团AA(7) 带负电荷(2) 带正电荷(3),R侧链结构,脂肪族(15) 芳香族(3) 杂环族(2),人的必需氨基酸 Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys Arg、His,常 见 的 20 种 氨 基 酸,老本色,71,三、 氨基酸的主要理化性质,（一）两性解离及等电点 （二）氨基酸的光学性质 （三）氨基酸的紫外吸收性质 （四）氨基酸的化学反应,72,氨基酸的解离常数可以用测定滴定曲线的实验方法求得。,甘氨酸的滴定曲线：,A0,A,B,A+ A0 A-,73,R基不解离的氨基酸都有类似甘氨酸的滴定曲线。,A0=A+,A0,A+,A,B,A+ A0 A-,A0=A-,氨基酸的解离常数可以用测定滴定曲线的实验方法求得。,74,带有可解离R基的氨基酸，相当于三元酸，有3个pK,p,pI=(pK1+pKR) /2=(2.19+4.25) /2=3.22,75,p,pI=(pK2+pKR) /2=(9.17+6.0)=7.59,在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。,76,氨基酸等电点的计算,77,氨基酸的两性解离性质和等电点,Glu的pK1=2.19， pKR=4.25， pK2 =9.67，其pI= 在pH值为2的溶液中， Glu带 电荷，在电场中向 极移动；在pH值为12的溶液中， Glu带 电荷，在电场中向 极移动,3.22,正,负,阴,阳,78,小 结,1.某氨基酸的等电点即为该氨基酸两性离子两边的pK值和的一半。 2. pH pI ，AA带净的负电荷，在电场中向阳极移动； pH pI ，AA带净的正电荷，在电场中向阴极移动。 3.在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈远，AA带净电荷愈多。,79,（二）氨基酸的光学性质,除甘氨酸外，其它19种氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此： * 都具有旋光性 * 都可以有两种构型：L型和D型 * 天然蛋白质中的氨基酸 （除甘氨酸）都属于L型。,80,“L型”、“D型”判断法（看CAR的走向）,将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。 D：dextro 右 C：carboxyl group ; L： levo 左 A：amino group ; R：residue ;,C,C,A,R,R,A,L型,D型,拉丁语中,81,（三）氨基酸的紫外吸收性质,在近紫外区(220-400nm) 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 苯丙氨酸的max257nm， 酪氨酸的max275nm， 色氨酸的max280nm 蛋白质因为含有这些氨基酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大的吸收波长在280nm 应用：利用分光光度法测定蛋白质的含量,82,1、氨基酸与茚三酮反应,+,水合茚三酮(无色),紫色化合物,水合茚三酮,用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。,（四）氨基酸的化学反应,（570 nm）,83,脯氨酸与茚三酮反应的产物：,N+,黄色化合物,(440nm),84,2、氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应 （sanger反应）,DNFB（dinitrofiuorobenzene）,DNP-AA(黄色),+,+ HF,氨基酸,用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.,85,DNFB+ 多肽 蛋白,弱碱,AA,Sanger反应的应用,黄色,86,黄色:根据它在薄层层析或纸电泳中的迁移特性进行鉴定,87,3、氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应 （Edman反应）,PITC（phenylisothiocyanate）,+,苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA、无色) （phenylisothiohydantion-AA）,用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.,88,弱碱,PITC+ 多肽 蛋白,PTC多肽 蛋白,无水甲酸 或HF,PTH-AA + 少一个AA的多肽或蛋白,（乙酸乙酯）,Edman反应鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.,应用：多肽顺序自动分析仪,89,用层析法分离,90,4、与丹磺酰氯的反应（-NH2参与）,（DNS）,DNS- 氨基酸,用来鉴定多肽或蛋白质的NH2末端氨基酸。,弱碱性溶液中,（荧光）,91,鉴定多肽或蛋白质N末端氨基酸,DNS +,多肽 蛋白,弱碱,DNS-,多肽 蛋白,DNS-AA +游离AA,（有强烈的荧光）,酸解,与Sanger反应类似，用荧光分光光度计可迅速测定多肽或蛋白质N末端氨基酸，效率高100倍。,92,鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸,Sanger反应 与丹磺酰氯的反应 Edman反应,DNP-AA（有机相） + 游离AA（水相）,PTH-AA+ 少一个AA的多肽或蛋白 （乙酸乙酯）,DNS-AA（荧光） +游离AA,93,一、蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 二、非蛋白质氨基酸 三、氨基酸的主要理化性质 四、氨基酸的分离分析和鉴定,第一节 氨基酸（amino acid）,94,四、氨基酸的分离分析和鉴定,（一）分配层析 （二）离子交换层析 （三）气相色谱 （四）高效液相色谱,95,（一）分配层析,96,97,（一）分配层析,98,99,（二 ）离子交换层析,100,101,102,解离,103,104,105,（三）气相色谱,固体颗粒表面的液体,气体,优点：微量快速,106,固定相支持剂颗粒细，表面积大； 采取高压，洗脱速度快,高灵敏度的检测器。,（四）高效液相色谱（HPLC）,HPLC可使氨基酸分析的灵敏度达到10-12mol水平。,107,一、蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 二、非蛋白质氨基酸 三、氨基酸的主要理化性质 四、氨基酸的分离分析和鉴定,第一节 氨基酸（amino acid）,108,第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质结构与功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质 第六节 蛋白质的分离纯化,第一章 蛋白质,构件小分子聚合物（生物大分子）,109,一、肽和肽链 二、天然存在的活性肽（了解）,第二节 肽,110,一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键。,一、肽和肽链,组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。,肽是氨基酸的线性聚合物。,寡肽：氨基酸单位较少的肽。（20个以下） 多肽：氨基酸单位较多的肽。(20个以上),111,肽键（peptide bond）,肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转。,肽平面：构成肽键的四个原子（C、O、N、H）和与之相连的两个碳原子都处在同一个平面内，此刚性结构的平面称肽平面或酰氨平面。,112,N端,氨基酸残基,氨基酸残基,C端,N-末端 C-末端,一般肽通常在一端含有一个游离的-NH2称为N-末端，在另一端含一个游离的-COOH称为C-末端。,113,在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序.,N端,氨基酸残基,氨基酸残基,C端,肽链书写方式：N端C端,肽链中AA的排列顺序和命名,114,二、天然存在的活性肽,在生物体中多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位，但有许多分子量比较小的肽以游离状态存在。它们具有各种特殊的生理功能， 如：谷胱甘肽; 激素类多肽；抗生素类多肽；毒素多肽等。,115,谷胱甘肽存在于动、植物及微生物中,116,解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。,117,-鹅膏蕈碱：是从鹅膏蕈属或捕蝇蕈属的鬼笔鹅膏中分离出来的，是一个环状八肽。它能与真核生物的RNA聚合酶牢固结合而抑制酶的活性，使RNA的合成不能进行，但不影响原核生物RNA的合成。,肽多素毒,118,短杆菌肽S L-LeuD-PheL-ProL-Val L-Orn L-Orn L-ValL-ProD-PheL-Leu 短杆菌肽S(环十肽) 由细菌分泌的多肽，分子中含有D-氨基酸。 鸟氨酸（Ornithine, 缩写为 Orn）,抗生素类多肽,119,脑啡肽 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- Met-脑啡肽 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO- Leu-脑啡肽 在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。,激素类多肽,120,天冬氨酞苯丙氨酸甲酯,阿斯巴甜,121,结构决定性质和功能,激素类活性肽,122,一、肽和肽链 二、天然存在的活性肽（了解）,第二节 肽,123,芳香族氨基酸,Phe Tyr Trp,124,His Pro,杂环族氨基酸,H+,125,甘氨酸 （Gly,G）,丙氨酸 （Ala,A）,缬氨酸 （Val,V）,亮氨酸 （Leu,L）,异亮氨酸 （Ile,I）,中性脂肪族氨基酸,含羟基或硫脂肪族氨基酸,丝氨酸 （Ser,S）,苏氨酸 （Thr,T）,半胱氨酸 （Cys,C）,甲硫氨酸 （Met,M）,126,酸性氨基酸及酰胺,天冬氨酸 （Asp,D）,谷氨酸 （Glu,E）,天冬酰胺 （Asn,N）,谷氨酰胺 （Gln,Q）,127,碱性氨基酸,赖氨酸 （Lys,K）,精氨酸 （Arg,R）,128, 半胱氨酸,胱氨酸,129,