有机化学-第15章-氨基酸、蛋白质和核酸课件

,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,有机化学,氨基酸,*,第15章 氨基酸、蛋白质和核酸,15.1 氨基酸,15.2 肽,15.3 蛋白质,15.5 本章小结,15.4 核酸,有机化学,1,氨基酸,第15章 氨基酸、蛋白质和核酸15.1 氨基酸15.2 肽,第15章 氨基酸、蛋白质和核酸,氨基酸：,羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代的化合物,蛋白质：,由多个氨基酸通过肽键构成的生物大分子，在生命现象和生命过程中起决定性作用。,没有蛋白质就没有生命,核酸：,由核苷酸构成的高分子化合物，对遗传信息的储存、蛋白质的生物合成起着决定性作用。,没有核酸就没有蛋白质,有机化学,2,氨基酸,第15章 氨基酸、蛋白质和核酸氨基酸：羧酸分子中烃基上的一个,15.,1,氨基酸,15.1.1,-氨基酸的构型、分类和命名,羧酸,分子中烃基上的,一个或几个氢原子,被,氨基,取代的化合物叫做,氨基酸,（amino acid）,如：,-氨基酸,-氨基酸,-氨基酸,-氨基乙酸,-氨基丙酸,有机化学,3,氨基酸,15.1 氨基酸15.1.1 -氨基酸的构型、分类和,15.1.1,-氨基酸的构型、分类和命名,构成蛋白质的,20,种常见氨基酸，除脯氨酸为,-亚氨基酸外，都是,-氨基酸，其结构通式为,除甘氨酸外，其余氨基酸构型一般都是,L-,型（也可用,R,、,S,标记法表示）,有机化学,4,氨基酸,15.1.1 -氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白,构型举例,L,-丝氨酸,L,-脯氨酸,L,-甘油醛,有机化学,5,氨基酸,构型举例L-丝氨酸L-脯氨酸L-甘油醛 有机化学5氨基,根据氨基和羧基的相对位置可以分为：,-,氨基酸、,-,氨基酸、,-,氨基酸,根据酸碱性：,中性,氨基酸：氨基和羧基数目相等,碱性,氨基酸：氨基（,碱性,基）数目多于羧基,酸性,氨基酸：羧基数目多于氨基（,碱性,基）,15.1.1,-氨基酸的构型、分类和命名,有机化学,6,氨基酸,根据氨基和羧基的相对位置可以分为：15.1.1 -氨基酸的,15.1.1,-氨基酸的构型、分类和命名,系统命名法：,以羧酸为母体，氨基为取代基来命名,，如：,-氨基乙酸,-氨基丙酸,俗名（,-氨基酸,按其来源或性质）：,甘氨酸,谷氨酸,有机化学,7,氨基酸,15.1.1 -氨基酸的构型、分类和命名系统命名法：-氨,常见的氨基酸,-,氨基酸的结构,名称,简写,甘氨酸,丙氨酸,缬氨酸,*,亮氨酸,*,异亮氨酸,*,甘,(gly),丙(ala),缬(val),亮(leu),异亮(ile),带*号者为营养必需氨基酸,有机化学,8,氨基酸,常见的氨基酸-氨基酸的结构名称简写带*号者为营养必需氨基酸,（续表）,-,氨基酸的结构,名称,简写,蛋氨酸,*,脯氨酸,苯丙氨酸,*,色氨酸,*,丝氨酸,蛋(met),脯(pro),苯丙(phe),色(trp),丝(ser),有机化学,9,氨基酸,（续表）-氨基酸的结构名称简写 有机化学9氨基酸,（续表）,-,氨基酸的结构,名称,简写,苏氨酸,*,半胱氨酸,酪氨酸,天门冬酰胺,谷酰胺,苏(thr),半胱 (cys),酪(tyr),(asn),(gln),有机化学,10,氨基酸,（续表）-氨基酸的结构名称简写苏氨酸*苏(thr) 有机,(续表),-,氨基酸的结构,名称,简写,天门冬氨酸,谷氨酸,赖氨酸,*,精氨酸,组氨酸,天冬(asp),谷(glu),赖(lys),精(arg),组(his),有机化学,11,氨基酸,(续表)-氨基酸的结构名称简写天门冬氨酸天冬(asp),15.1.1,-氨基酸的构型、分类和命名,营养必需氨基酸,是,人体内不能合成或合成量不足的氨基酸,常见的有八种:,缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、,蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸,不同年龄段，各种氨基酸的需要量不一样;,不同的食物中各种氨基酸的种类和含量不同；动物蛋白所含的氨基酸的种类和比例与人体所需的相近,营养价值高；为了营养均衡，不要偏食,有机化学,12,氨基酸,15.1.1 -氨基酸的构型、分类和命名 营养必需氨,15.1.2,-氨基酸的性质,1.,-氨基酸的物理性质,状态：,无色晶体,（,-,氨基酸）,溶解性：,易溶于水，难溶于无水乙醇、乙醚等有机溶剂,熔点：,较高，大多熔化时分解,旋光性：,除甘氨酸外，,-,氨基酸,都具有旋光性；都属,L,型,有机化学,13,氨基酸,15.1.2 -氨基酸的性质 1. -氨基酸的物理性质,2.,-氨基酸的化学性质,氨基酸兼具氨基和羧基的典型性质,羧基性质,：酸性,；,酯化,氨基性质,：碱性；酰基化；与亚硝酸作用,其他特殊性质,:,（1） 氨基酸的两性电离和等电点,两性：,可与碱生成盐，也可与酸生成盐,-,氨基酸晶体以偶极离子形式存在，称为,内盐,有机化学,14,氨基酸,2. -氨基酸的化学性质氨基酸兼具氨基和羧基的典型性质（1,（1） 氨基酸的两性电离和等电点,偶极离子,负离子,正离子,酸性,溶液中，氨基酸主要以,正离子,的形式存在,碱性,溶液中，氨基酸主要以,负离子,的形式存在,当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH,3,+,和-COO,-,数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为,氨基酸的等电点,，简称pI,-COOH,有机化学,15,氨基酸,（1） 氨基酸的两性电离和等电点偶极离子负离子正离子 酸性,（1） 氨基酸的两性电离和等电点,有机化学,16,氨基酸,（1） 氨基酸的两性电离和等电点 有机化学16氨基酸,（1） 氨基酸的两性电离和等电点,纸电泳,有机化学,17,氨基酸,（1） 氨基酸的两性电离和等电点纸电泳 有机化学17氨基酸,（1） 氨基酸的两性电离和等电点,pH pI, 样品带负电荷，样品点向阳极移动,pH = pI, 样品不带电荷，样品点不移动,有机化学,18,氨基酸,（1） 氨基酸的两性电离和等电点 pH pI,等电点不是中性点,中性氨基酸的,酸性,比它的,碱性,稍强些,在,纯水溶液,中，中性氨基酸呈,微酸性,，负离子浓度大于正离子浓度。故使其到,等电点,，需加酸，降低pH值,中性氨基酸等电点为5.66.3,（pI7）；,酸性氨基酸等电点为2.83.2,（pI7）,处于等电点的氨基酸溶解度最小，可用于分离,有机化学,19,氨基酸,等电点不是中性点中性氨基酸的酸性比它的碱性稍强些处于等电点的,（2） 氨基酸中氨基和羧基的反应, 与亚硝酸反应,范斯莱克(Van Slyke)氨基氮测定法：,根据所得氮气体积，算出氨基酸含量,伯氨基可以与亚硝酸反应，放出氮气,有机化学,20,氨基酸,（2） 氨基酸中氨基和羧基的反应 与亚硝酸反应, 与2,4-二硝基氟苯反应,NDNP氨基酸,化合物显黄色，可以用于氨基酸的比色测定, 氧化脱氨反应,有机化学,21,氨基酸, 与2,4-二硝基氟苯反应 NDNP氨基酸化合物显黄色, 脱羧反应,生物体内或细菌的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因,有机化学,22,氨基酸, 脱羧反应 生物体内或细菌的脱羧酶也能催化氨基酸的,（3） 氨基酸中氨基和羧基的共同反应,氨基酸金属盐络合物具有很好的结晶形状, 该反应可用来,沉淀,、,保护,和,鉴别,某些氨基酸,深紫色配合物结晶, 与金属离子形成配合物,有机化学,23,氨基酸,（3） 氨基酸中氨基和羧基的共同反应 氨基酸金属盐络合, 与水合茚三酮反应,-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有,颜色的产物。大多数氨基酸遇此试剂显,蓝紫色,此反应常用于,-氨基酸,的,比色测定,和,色层分析,的显色,-氨基酸的定性及定量测定,有机化学,24,氨基酸, 与水合茚三酮反应 -氨基酸的水溶液遇,一些氨基酸侧链具有的功能基团，如羟基、酚基、吲哚基、胍基、巯基及非,-氨基等，均可以发生相应的反应，这是进行蛋白质化学修饰的基础。,-氨基酸还可发生,成肽反应,，通过分子间的-NH,2,与-COOH缩合脱水形成肽,成肽反应,有机化学,25,氨基酸,一些氨基酸侧链具有的功能基团，如羟基、酚基,15.2 肽,肽,(peptide),是含有氨基酸单元的聚合物，如二肽，三肽等等。肽的酰胺键称为肽键(peptide bond),肽可看作是由氨基酸分子通过,氨基和羧基之间脱水,缩合而成,N,端,C端,有机化学,26,氨基酸,15.2 肽 肽(peptide)是含有氨基酸单元的聚,肽的N-端和C-端,有机化学,27,氨基酸,肽的N-端和C-端 有机化学27氨基酸,肽的分类, 二肽（dipeptide）：含2个氨基酸残基单位；, 寡肽（oligopeptide ）：含210个氨基酸残基 单位；, 多肽（polypeptide ）：含多于10个氨基酸残基单位；, 蛋白质（protein ）：含100或100以上个氨基酸残基单位。,有机化学,28,氨基酸,肽的分类 二肽（dipeptide）：含2个氨基酸残基单位,天然多肽,天然多肽都是由不同氨基酸组成,相对分子量一般在,10000,以下,在生物体中起重要作用。如，催产素是一个九肽，氨基酸单元间除肽键外，还有一个二硫键,（,SS,）,半胱,酪,异亮,谷,精,半胱,脯,亮,甘,NH,2,S,S,垂体后叶催产素,有机化学,29,氨基酸,天然多肽天然多肽都是由不同氨基酸组成半胱酪异亮谷,2. 肽键的平面结构,肽中的肽键是酰胺键，氮原子上的孤对电子与酰基形成p共轭体系，使CN键具有一定程度的双键性质，,组成肽键的原子共平面,有机化学,30,氨基酸,2. 肽键的平面结构 肽中的肽键是酰胺键，氮原子上的,2. 肽键的平面结构,有机化学,31,氨基酸,2. 肽键的平面结构 有机化学31氨基酸,3. 肽的命名,从N端叫起，称为某氨酰（基）某氨酸,也可简写表示，如：,甘氨酰甘氨酸或甘,甘(gly,gly,),甘氨酰丙氨酸或甘,丙(gly,ala),有机化学,32,氨基酸,3. 肽的命名从N端叫起，称为某氨酰（基）某氨酸甘氨酰,3. 肽的命名,很多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等,体内存在多种重要的生物活性肽：, 谷胱甘肽（glutathione，GSH）, 肽类激素 催产素、加压素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺素释放激素, 神经肽 脑啡肽、,-内啡肽和强啡肽,有机化学,33,氨基酸,3. 肽的命名很多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等 体,二硫键(Disulfide bond),Na +液NH,3,空气氧化,Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly NH,2,S,S,牛催产素,有机化学,34,氨基酸,二硫键(Disulfide bond)Na +液NH3空气氧,二硫键(Disulfide bond),有机化学,35,氨基酸,二硫键(Disulfide bond) 有机化学35氨基酸,15.2.2 肽结构的测定,肽结构的测定主要是确定其氨基酸种类；各种氨基酸的相对比例；确定各氨基酸的排列顺序,（1） 分子量的测定,渗透压法、光散射法、超离心法和X-射线衍射法等,（2） 氨基酸的定量分析,现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定,有机化学,36,氨基酸,15.2.2 肽结构的测定 肽结构的测定主要是确定,Amino Acids Analyzer,有机化学,37,氨基酸,Amino Acids Analyzer 有机化学37氨基,15.2.2 肽结构的测定,将多肽在酸性溶液中水解,（有二硫键则先用过酸氧化切断）,，,再用色层分离法把各种氨基酸分开，进行分析,测定氨基酸种类,末端分析：用化学方法使多肽链末端的氨基酸断裂下来，经分析得知多肽链两端的氨基酸。再反复进行末端分析, 测定氨基酸的连接次序,先部分水解，再进行末端分析, 分析很长的肽链,有机化学,38,氨基酸,15.2.2 肽结构的测定将多肽在酸性溶液中水解（有二硫键,15.2.2 肽结构的测定,有机化学,39,氨基酸,15.2.2 肽结构的测定 有机化学39氨基酸,分析举例,某三肽完全水解后，可得到,谷氨酸,、,半胱氨酸,和,甘氨酸,，这三种氨基酸可以有六种排列次序：,谷,半胱,甘,半胱,甘,谷,甘,谷,半胱,谷,甘,半胱,半胱,谷,甘 甘,半胱,谷,将其水解，生成两种多肽，分离后进行末端分析，知道它们是,谷,半胱,和,半胱,甘,有机化学,40,氨基酸,分析举例某三肽完全水解后，可得到谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸，这,该三肽的结构是：,谷,半胱,甘,可知：半胱氨酸是在三肽链的中间，,谷氨酸,在N端，,甘氨酸,在C端,分析举例,有机化学,41,氨基酸,该三肽的结构是：谷半胱甘 可知：半胱氨酸是在三,（3） 端基分析,多肽与,2，4-二硝基氟苯,作用,N端游离氨基上的氢原子被取代,然后在酸性溶液中水解，,2，4-二硝基苯基氨基酸,易分离,对其进行鉴定，即可知,N端氨基酸,种类, 测定N端,A. 2,4二硝基氟苯法圣格尔法,有机化学,42,氨基酸,（3） 端基分析多肽与2，4-二硝基氟苯作用 测定N端,此法的特点是，2,4二硝基氟苯反应后的肽会全部水解，但只给出一个信息,A. 2,4二硝基氟苯法圣格尔法,有机化学,43,氨基酸,此法的特点是，2,4二硝基氟苯反应后的肽会,B. 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法 艾德曼(Edman)降解法,多肽与,异硫氰酸苯酯,作用，N端氨基参加反应,所得产物与酸作用，,N端氨基酸,断裂下来,测定咪唑衍生物的R，即可知是哪种氨基酸,异硫氰酸苯酯法的特点是，,除肽N-端的氨基酸外，其余肽链会保留下来，若加以回收，再重复上述反应，可以继续不断的测定N端，从而确定肽的结构。,此法已经自动化，,可由自控的氨基酸顺序测定仪操作,有机化学,44,氨基酸,B. 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法,(咪唑衍生物),B. 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法 艾德曼(Edman)降解法,有机化学,45,氨基酸,(咪唑衍生物)B. 异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法, 测定C端,肽与无水肼在100反应5-10h后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼,只有C端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼,C端氨基酸则以游离氨基酸放出，即与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是肽C端的氨基酸,A. 肼解法,有机化学,46,氨基酸, 测定C端肽与无水肼在100反应5-10h后，除C,A. 肼解法,NH,2,-NH,2,100,o,C 5-10h,Gly-Ala-Phe,GlyNHNH,2,AlaNHNH,2,Phe,有机化学,47,氨基酸,A. 肼解法NH2-NH2 100oC 5-10,B. 羧肽酶水解法,在,羧肽酶,作用下水解,羧肽酶,有选择地只把,C,端氨基酸,水解下来,对此氨基酸进行鉴定，即可知,C,端氨基酸,只适用于小肽（二肽、三肽、四肽等）,有机化学,48,氨基酸,B. 羧肽酶水解法 在羧肽酶作用下水解 有机化学48氨基,（4） 肽链的选择性断裂及鉴定,对于,大分子量肽顺序的测定,，要先将该肽用不同的蛋白酶进行部分水解，使之生成二肽、三肽等碎片,再用端基分析法分析各碎片的结构,最后将各碎片在排列顺序上比较并合并，即可推出肽中氨基酸的顺序。,有机化学,49,氨基酸,（4） 肽链的选择性断裂及鉴定 对于大分子量肽顺序的测定，,（4） 肽链的选择性断裂及鉴定,常用的部分水解法有：,胰蛋白酶水解法胰蛋白酶只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键,糜蛋白酶水解法糜蛋白酶水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键,溴化氰水解法溴化氰只能水解断裂羰基属于蛋氨酸的肽键,有机化学,50,氨基酸,（4） 肽链的选择性断裂及鉴定 常用的部分水解法有,15.3 蛋白质,组成元素,：蛋白质,(protein) 分子含有C、H、O、S等元素，有些还含有P、Fe、I等元素,W,粗蛋白,=W,氮,6.25,特点：,结构复杂，基本由数百（千）个氨基酸构成，其成分因来源不同而不同,类型：,单纯蛋白质和结合蛋白质,15.3.1 蛋白质的分类,有机化学,51,氨基酸,15.3 蛋白质组成元素：蛋白质 (protein) 分,单纯蛋白质,：水解后只生成多种,-,氨基酸,如：蛋白中的卵白蛋白、血清中的血清球蛋白、大米中的米精蛋白等,结合蛋白质,：,水解后，,除生成,-,氨基酸外,，还有非蛋白质物质（如糖、脂肪、色素、含磷化合物、含铁化合物等）生成,如：,细胞中的核蛋白,（由蛋白质与核酸结合而成）、,肌肉中的脂蛋白,（由蛋白质与脂肪结合而成）,辅基,：结合蛋白质中的非蛋白质部分,蛋白质的,类型,有机化学,52,氨基酸,单纯蛋白质：水解后只生成多种-氨基酸蛋白质的类型 有机化,15.3.2 蛋白质的结构层次,一级结构：,多肽链中氨基酸的组成和排列次序,二级结构：,多,肽链主链原子的空间排列。,多肽链在空间不是任意排布，由于某些基团之间的氢键作用，肽链具有一定的构象,三级结构：,整个分子因链段的相互作用而扭曲、折叠成一定的形态,四级结构：,几个各具有一、二、三级结构的多肽链在蛋白质中的空间排列方式及其相互作用关系,有机化学,53,氨基酸,15.3.2 蛋白质的结构层次一级结构：多肽链中氨基酸的,蛋白质的二级级结构,15.3.2 蛋白质的结构层次,蛋白质的一级结构,有机化学,54,氨基酸,蛋白质的二级级结构15.3.2 蛋白质的结构层次 蛋白质,蛋白质的三级结构,15.3.2 蛋白质的结构层次,蛋白质的四级结构,有机化学,55,氨基酸,蛋白质的三级结构15.3.2 蛋白质的结构层次 蛋白质的,1. 蛋白质的一级结构,蛋白质分子内氨基酸残基间的结合方式：, 在一条多肽链中，氨基酸残基间主要是以肽键（主键）相互结合的；, 在两条肽链之间或一条肽链的不同部位间相互结合时，存在着其他类型的作用力（副键），包括疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等,蛋白质多肽链中氨基酸的排列次序称为蛋白质的一级结构,有机化学,56,氨基酸,1. 蛋白质的一级结构 蛋白质分子内氨基酸残基间的结,蛋白质的一级结构多肽链,一级结构是靠,共价键,维持多肽链的连接，未考虑空间构象；,肽键,是一级结构中的,主要化学键,，,二硫键,也属于一级结构范畴；,多肽链的氨基酸顺序是蛋白质生物功能的基础,有机化学,57,氨基酸,蛋白质的一级结构多肽链 一级结构是靠共价键,胰岛素,胰岛素由两条多肽链组成：,A,链由,21,个氨基酸单元组成（,有一链内二硫键,）,B,链由,30,个氨基酸组成,A、B链通过,两个二硫键,互相联结。整个肽链再以一定的形式卷曲折叠成稳定的胰岛素分子,1965年我国科学家首先人工合成了具有生理活性的牛胰岛素。其结晶形态、理化性质及生理功能都和从动物胰岛中提取的天然牛胰岛素完全相同。这是研究蛋白质结构与合成的重大成就,有机化学,58,氨基酸,胰岛素胰岛素由两条多肽链组成： 1965年,牛胰岛素的一级结构,有机化学,59,氨基酸,牛胰岛素的一级结构 有机化学59氨基酸,2. 蛋白质的二级结构,蛋白质的多肽链主链上连接着各种不同侧链,各肽键平面相对旋转会出现不同角度，导致主链骨架在空间形成不同的构象,构象包括二级、三级结、四级结构,蛋白质多肽链主链原子的空间排列，称为蛋白质的,二级结构,有机化学,60,氨基酸,2. 蛋白质的二级结构蛋白质的多肽链主链上连接着各种不同侧链,2. 蛋白质的二级结构,相邻肽平面绕C-C,及C,-N旋转,有机化学,61,氨基酸,2. 蛋白质的二级结构相邻肽平面绕C-C及C-N旋转,2. 蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构表达的是多肽链中相互靠近的氨基酸残基的,构象关系,只涉及主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象及整个肽链的空间排列,多肽链中互相靠近的氨基酸残基间形成的,氢键,，是保持二级结构构象稳定的最主要作用力,有机化学,62,氨基酸,2. 蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构表达的是多肽链中相互靠,2. 蛋白质的二级结构,主要有两种形式：,1、右螺旋形，又叫做,-,螺旋形,在肽链中,C=O和NH通过氢键相互联结，肽链之间还可以多股扭在一起,2、褶纸形，又叫做,-,褶纸形,（,-折叠结构,）,肽链伸展在褶纸形的平面上，相邻肽链通过氢键相互联结（链间平行或反平行）,有机化学,63,氨基酸,2. 蛋白质的二级结构主要有两种形式： 有机化学63氨基酸,-螺旋结构模型,-折叠结构模型,反平行,有机化学,64,氨基酸,-螺旋结构模型-折叠结构模型反平行 有机化学64氨基酸,2. 蛋白质的二级结构,由于空间障碍，不能盘曲成螺旋，也不能折叠成片层，而呈无确定规律的线状卷曲，这部分肽链构象称为,无规卷曲,蛋白质分子的肽链上还经常因脯氨酸的存在而出现180的回折，此回折部分称为,-转角,，又称,-弯曲,多肽链主链上的,-螺旋、,-片层、,-转角和无规卷曲四种构象单元统称为蛋白质的,二级结构,有机化学,65,氨基酸,2. 蛋白质的二级结构由于空间障碍，不能盘曲成螺旋，也不能折,3. 蛋白质的三级结构,蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构,维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等,尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用,有机化学,66,氨基酸,3. 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，,3. 蛋白质的三级结构,多肽链进一步扭折时，倾向于把亲水的极性基团露于表面，而疏水的非极性基团包在中间,球状蛋白质往往比纤维状蛋白质盘卷折叠得更厉害,如,肌红蛋白（,是一种结合蛋白，肽链中含有一个血红素）,有机化学,67,氨基酸,3. 蛋白质的三级结构多肽链进一步扭折时，倾向于把亲水的极性,肌红蛋白三级结构,有机化学,68,氨基酸,肌红蛋白三级结构 有机化学68氨基酸,4. 蛋白质的四级结构,四级结构,是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系,这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为,亚基或亚单位（,Subunit），它一般由一条肽链构成，无生理活性,维持亚基之间的作用力主要是疏水力,由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白,有机化学,69,氨基酸,4. 蛋白质的四级结构四级结构是指由多条各自具有一、二、三,4. 蛋白质的四级结构,许多蛋白质都是由两个或两个以上的多肽链集合形成蛋白质的四级结构。如：,磷酸化酶：,由,两条相同,的多肽链组成的，只有两条肽链一起存在才有催化作用，一条肽链单独存在，就没有活性,血红蛋白,：是一种结合蛋白，由,四条肽链,组成,有机化学,70,氨基酸,4. 蛋白质的四级结构许多蛋白质都是由两个或两个以上的多肽,血红蛋白,有机化学,71,氨基酸,血红蛋白 有机化学71氨基酸,胶原蛋白,有机化学,72,氨基酸,胶原蛋白 有机化学72氨基酸,15.3.3 蛋白质的性质,蛋白质,酸碱两性，有等电点。,调节溶液pH值至一定数值，蛋白质的净电荷为零，此pH值就是该蛋白质的等电点。如：白明胶的等电点为4.8，卵清蛋白的等电点为4.9,(1) 两性电离和等电点,有机化学,73,氨基酸,15.3.3 蛋白质的性质 蛋白质酸,（2）蛋白质的胶体性质,多数蛋白质可溶于水或其他极性溶剂,，形成,蛋白质溶液；,不溶于有机溶剂,蛋白质分子大小一般在1100 nm之间，在胶体分散相质点范围，所以蛋白质分散在水中，其水溶液具有胶体溶液的一般特性,具有丁铎尔(Tyndall)现象，布朗(Brown)运动，不能透过半透膜，能够电泳以及较强的吸附作用,有机化学,74,氨基酸,（2）蛋白质的胶体性质 多数蛋白质可溶于水或其他极性溶剂，形,（3）蛋白质的沉淀,可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仅发生了,微小改变或基本保持不变,，,仍然保持原有的生理活性,只要消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质又,会重新溶解,盐析一般不会破坏蛋白质的结构，当加水或透析时，沉淀又能重新溶解。所以,盐析作用是可逆沉淀, 可逆沉淀,有机化学,75,氨基酸,（3）蛋白质的沉淀 可逆沉淀是指蛋白质分子的内部结构仅发生了, 不可逆沉淀,蛋白质在沉淀时，空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为,不可逆沉淀,。,不可逆沉淀的,方法,有：,水溶性有机溶剂沉淀法,化学试剂沉淀法,生物碱试剂沉淀法,物理因素,有机化学,76,氨基酸, 不可逆沉淀 蛋白质在沉淀时，空间构象发生了很大的变化或被,A.,水溶性有机溶剂沉淀法,乙醇、丙酮等，由于它们对水的亲合力大于蛋白质，使蛋白质粒子脱去水化膜而沉淀。这种作用在短时间和低温时，沉淀是可逆的，但若时间较长和温度较高时，则为不可逆沉淀,B.,化学试剂沉淀法,重金属盐如Hg,2+,、Pb,2+,、Cu,2+,、Ag,+,等重金属阳离子能与蛋白质阴离子结合产生不可逆沉淀。误食重金属盐类时，可以喝大量的牛奶、蛋清或豆浆来解毒, 不可逆沉淀,有机化学,77,氨基酸,A. 水溶性有机溶剂沉淀法 乙醇、丙酮等，由于它们对水的,C. 生物碱试剂沉淀法 苦味酸、三氯乙酸、鞣酸、磷钨酸、磷钼酸等生物碱沉淀剂，能与蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀,D.强酸或强碱以及加热、紫外线或X-射线照射等物理因素，也可导致蛋白质的某些副键被破坏，引起构象发生很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，从而失去生物活性, 不可逆沉淀,有机化学,78,氨基酸, 不可逆沉淀 有机化学78氨基酸,蛋白质受热或受化学试剂的作用，复杂结构发生了变化，导致理化性质改变，生理活性丧失 ，称为蛋白质的变性,随着蛋白质的变性，它的旋光性也会改变，失去其生理活性,变性通常不可逆，但不同蛋白质受外界条件的影响引起的变性程度不同。也有一些蛋白质在除去某些变性条件后，可再转变为原来的蛋白质,。,（4） 蛋白质的变性,有机化学,79,氨基酸,蛋白质受热或受化学试剂的作用，复杂结构发生了变化，导致理化性,物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或X-射线照射等,化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等,蛋白质的,变性,一方面是维持具有复杂而精细空间结构的蛋白质的,副键被破坏,，原有的,空间结构被改变,（结构变得松散紊乱，形状发生改变），,疏水基外露,（使蛋白质水化作用减弱）；另一方面，蛋白质分子中的某些活泼基团如-NH,2,、 -COOH、-OH等与化学试剂,发生了反应,（4） 蛋白质的变性,有机化学,80,氨基酸,物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或X-射线照射,重金属离子Pb,2+,、Ag,+,、Hg,2+,、Cd,2+,等 可与蛋白质中游离的COO,形成不溶性盐,强酸可使蛋白质中的氢键断裂，也可与游离的氨基成盐,乙醇的羟基上H可以与蛋白质分子形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键；尿素是很好的氢键受体，易与蛋白质分子形成氢键，破坏蛋白质中原有的氢键；加热时，分子热运动的增加使氢键断裂；紫外线促使氢键断裂；剧烈振荡也可使氢键断裂,（4） 蛋白质的变性,有机化学,81,氨基酸,重金属离子Pb2+、Ag+、Hg2+、Cd2+等 可与蛋白质,（5） 蛋白质的水解,蛋白质水解经过一系列中间产物后，最终生成,-氨基酸,有机化学,82,氨基酸,（5） 蛋白质的水解 蛋白质水解经过一系列中间产物,（6） 颜色反应,蛋白质分子中都有-CO-NH-CHR-CO-NH基团（即分子中含有不止一个-CO-NH-基团），所以都可发生缩二脲反应,在蛋白质水溶液中加碱和少量硫酸铜溶液，即产生,红紫色,此类反应可用来鉴别蛋白质, 缩二脲反应,有机化学,83,氨基酸,（6） 颜色反应蛋白质分子中都有-CO-NH-CHR-CO-,黄色反应,分子中含有苯环的蛋白质，遇浓硝酸即显,黄色,。黄色溶液再用碱处理，会转为,橙色,原因：苯环发生了硝化,水合茚三酮反应,蛋白质溶液与水合茚三酮溶液作用，也有颜色反应，但颜色与氨基酸的不太一样,（6） 颜色反应,有机化学,84,氨基酸, 黄色反应（6） 颜色反应 有机化学84氨基酸,（6） 颜色反应, 米勒反应,蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液后变为红色, 醋酸铅反应,含硫的蛋白质（如含半胱氨酸）与碱共热后与醋酸铅反应，可生成黑色的硫化铅沉淀,有机化学,85,氨基酸,（6） 颜色反应 米勒反应 有机化学85氨基酸,15.4 核酸,存在：,核酸存在于一切生物体中，因最早由细胞核中提取得到，故名核酸,(nucleic acid),作用：,是生命的最基本物质，与生命活动及各种代谢联系密切。核酸对遗传信息的储存、蛋白质的生物合成都起着决定性的作用,分子量,：链状高分子化合物，相对分子质量可达几百万甚至数亿，组成核酸的单元是核苷酸,存在形式：,以核蛋白形式存在，核蛋白是结合蛋白，核酸作为辅基与蛋白质结合在一起,有机化学,86,氨基酸,15.4 核酸存在：核酸存在于一切生物体中，因最早由细胞核,核酸水解产物,：,核酸,核苷酸,磷酸,核苷,戊糖,杂环碱,15.4.1 核酸的化学组成,核酸仅由C、H、O、N、P五种元素组成，其中P的含量变化不大，平均含量为9.5%,每克磷相当于10.5克的核酸,W,粗核酸,（%）= W,P,10.5,有机化学,87,氨基酸,核酸水解产物：核酸核苷酸磷酸核苷戊糖杂环碱15.4.1 核,15.4.1 核酸的化学组成,核酸是由许多核苷酸（nucleotide）连接而成,核苷酸由核苷（nucleoside）与磷酸组成,核苷由戊糖（核糖和脱氧核糖）基和（杂环）碱基（以B表示）组成,核酸根据戊糖种类分为,核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）,RNA含核糖，存在于细胞质中，控制生物体内蛋白质的合成；DNA含脱氧核糖，存在于细胞核中，决定生物体的繁殖、遗传及变异,有机化学,88,氨基酸,15.4.1 核酸的化学组成核酸是由许多核苷酸（nucle,核糖,2-脱氧核糖,链状结构,核苷,是戊糖的-苷羟基与碱基氮原子上的氢脱水而形成的氮糖苷。戊糖分为,D-核糖或D-2-脱氧核糖,（1） 核苷,有机化学,89,氨基酸,核糖2-脱氧核糖链状结构 核苷是戊糖的-苷,核糖,2-脱氧核糖,环状结构,戊糖的,环状结构,有机化学,90,氨基酸,核糖2-脱氧核糖环状结构戊糖的环状结构 有机化学90氨基酸,核苷的碱基,嘌呤碱,：,腺嘌呤(Adenine，A) 鸟嘌呤(Guanine，G),6氨基嘌呤 2氨基6氧嘌呤,有机化学,91,氨基酸,核苷的碱基嘌呤碱： 腺嘌呤(Adenine，,核苷的碱基,嘧啶碱,：,胸腺嘧啶,(Thymine，T),尿嘧啶,(Uracil，U),胞嘧啶,(Cytonine，A),有机化学,92,氨基酸,核苷的碱基嘧啶碱：胸腺嘧啶尿嘧啶胞嘧啶 有机化学92氨基酸,核苷,戊糖与杂环碱形成的苷叫核苷,RNA的四种核苷,是：,腺嘌呤核苷,鸟嘌呤核苷,有机化学,93,氨基酸,核苷戊糖与杂环碱形成的苷叫核苷腺嘌呤核苷鸟嘌呤核苷 有机化,RNA的四种核苷,胞嘧啶核苷,尿嘧啶核苷,有机化学,94,氨基酸,RNA的四种核苷胞嘧啶核苷尿嘧啶核苷 有机化学94氨基酸,DNA的四种核苷,腺嘌呤脱氧核苷,鸟嘌呤脱氧核苷,有机化学,95,氨基酸,DNA的四种核苷腺嘌呤脱氧核苷鸟嘌呤脱氧核苷 有机化学95,DNA的四种核苷,胞嘧啶脱氧核苷,胞腺嘧啶脱氧核苷,有机化学,96,氨基酸,DNA的四种核苷胞嘧啶脱氧核苷胞腺嘧啶脱氧核苷 有机化学9,（2）核苷酸,（单）核苷酸是核苷中戊糖上的5,位或3,位C上的羟基与磷酸缩合而成的酯,尿嘧啶核苷酸,腺嘌呤脱氧核苷酸,有机化学,97,氨基酸,（2）核苷酸 （单）核苷酸是核苷中戊糖上的5位或3位C,（2）核苷酸,命名有两种方法：, 作为酸来命名，即5,-某核苷酸或3,-某核苷酸, 作为核苷的磷酸酯，可命名为某苷-5,-磷酸或 某苷-3,-磷酸,有机化学,98,氨基酸,（2）核苷酸命名有两种方法： 有机化学98氨基酸,腺苷三磷酸(ATP),有机化学,99,氨基酸,腺苷三磷酸(ATP) 有机化学99氨基酸,(3) 核酸,核酸是由许多核苷酸单元所构成的高分子化合物。核苷酸单元通过磷酸酯键，在戊糖的3位上联结起来。,如：RNA结构,有机化学,100,氨基酸,(3) 核酸 核酸是由许多核苷酸单元,RNA和DNA的区别,核糖核酸（,RNA）,含有的戊糖是核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶,脱氧核糖核酸（,DNA）,含有的戊糖是,2,-脱氧核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶,有机化学,101,氨基酸,RNA和DNA的区别核糖核酸（RNA）含有的戊糖是核糖，含有,15.4.2 核酸的结构,一级结构,：核酸链中，含不同碱基的各种核苷酸按一定的排列次序互相联结，形成了核酸的一级结构,高级结构,：核酸链在空间还有一定的排布方式，并且还要进一步盘绕成一定的形态，从而形成核酸的更高级结构,有机化学,102,氨基酸,15.4.2 核酸的结构一级结构：核酸链中，含不同碱基的,（1） 核酸的一级结构,核酸的一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序,无论是RNA还是DNA，都是由一个单核苷酸中戊糖的5,位C上的磷酸与另一个单核苷酸中戊糖的3,位C上羟基之间，通过3,5,-磷酸二酯键连接而成的长链化合物。,多核苷酸链的两个末端分别称为5末端(游离磷酸基)和3末端(游离羟基),常以5,3 的方向为正向,有机化学,103,氨基酸,（1） 核酸的一级结构 核酸的一级结构是指核酸分子中核苷酸的,RNA中的多核苷酸链,有机化学,104,氨基酸,RNA中的多核苷酸链 有机化学104氨基酸,RNA或DNA中的多核苷酸链，通常用简化了的示意式来表示，其中A、C、G、U、T表示碱基，P表示磷酸基，竖线表示戊糖链，2、3、5表示戊糖链中C原子编号,进一步简化，RNA简化为 ,P,A-C-G-U，,DNA简化为 ,P,A-C-G-T,有机化学,105,氨基酸,RNA或DNA中的多核苷酸链，通常用简化了的示意,（2） 核酸的二级结构,DNA,的二级结构为（右手）双股螺旋结构,两条,反向平行,的,DNA链，沿着一个轴向右盘旋成双螺旋体,在双螺旋体中，一条脱氧核糖体核酸链上的碱基与另一条链上的碱基之间，通过氢键相互联结,有机化学,106,氨基酸,（2） 核酸的二级结构 DNA的二级结构为（右手）双股螺旋结,DNA的双螺旋结构,有机化学,107,氨基酸,DNA的双螺旋结构 有机化学107氨基酸,DNA的双螺旋结构,嘌呤碱和嘧啶碱两两成对：,腺嘌呤（A） 胸腺嘧啶（T）,鸟嘌呤（G） 胞嘧啶（C）,双螺旋体一般不单独存在，而是与蛋白质以更复杂的形式结合，形成具有各种生理活性的核蛋白,有机化学,108,氨基酸,DNA的双螺旋结构嘌呤碱和嘧啶碱两两成对： 双螺,腺嘌呤胸腺嘧啶键,A T,鸟嘌呤胞嘧啶键,G C,碱基配对,有机化学,109,氨基酸,腺嘌呤胸腺嘧啶键鸟嘌呤胞嘧啶键碱基配对 有机化学109,RNA的二级结构,根据RNA在基因表达中所起的作用，可分为信使RNA(,mRNA,)、转运RNA(,tRNA,)和核蛋白体RNA(,rRNA,)三大类。,酵母丙氨酸tRNA的二级结构模型,三叶草状,有机化学,110,氨基酸,RNA的二级结构 根据RNA在基因表达中所起的,（3） 核酸的三级结构,核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的结构,核酸的功能,DNA,：主要存在于细胞核中，是遗传信息的携带者，DNA的结构决定生物合成蛋白质的特定结构，并保证把这种特性遗传给下一代,RNA,：主要存在于细胞质中，是以DNA为模板形成的，并且直接参加蛋白质的生物合成过程,存在于DNA分子上的遗传信息由DNA传递给RNA，再传递给蛋白质，通过DNA的复制，遗传信息一代代传下去,有机化学,111,氨基酸,（3） 核酸的三级结构 核酸的三级结构是在二级结构的基础,15.4.3 核酸的性质,（1） 物理性质 （2） 核酸的水解,（3） 核酸的变性 （4） 颜色反应,核酸在强酸中加热水解有磷酸生成，能与钼酸铵（在抗坏血酸等存在时）作用，生成蓝色的钼蓝，在660 nm处有最大吸收。用于,测定磷的,含量，粗略,推算核酸含量,。RNA与盐酸共热后，在三氯化铁催化下，与苔黑酚（即5-甲基-1，3-苯二酚）反应生成绿色物质，产物在670 nm处有最大吸收。DNA在酸性溶液中水解后，与二苯胺共热，生成蓝色化合物，在595 nm处有最大吸收。可用,分光光度法定量测定RNA和DNA,有机化学,112,氨基酸,15.4.3 核酸的性质（1） 物理性质 （2）,小结,一、氨基酸,1、氨基酸的结构及命名,2、氨基酸的性质,3、氨基酸的制备,二、多肽：,1、多肽的结构 2、多肽的合成,三、蛋白质：,1、蛋白质的分类与功能 2、蛋白质的性质,四、核酸：1、核苷酸与核苷 2、核酸的结构,有机化学,113,氨基酸,小结一、氨基酸 有机化学113氨基酸,