免疫球蛋白单体的结构-课件

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,*,*,*,单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,免疫球蛋白单体的结构 PPT课件,一、,免疫球蛋白,:,IgG,具有抗体功能或相似化学结构的蛋白分子。,包括,IgG,IgM,IgA,IgD,IgE,。,存在形式：,膜型,B细胞表面BCR,分泌型,血液、组织液,，介导体液免疫应答,Ab,第一节,免疫球蛋白,与抗体,的概念,是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质,主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，发挥体液免疫功能,。,抗体的本质是免疫球蛋白，介导体液免疫。也有部分抗体可与细胞结合，这类抗体称为亲细胞性抗体,二、,抗体,：Ab,一、免疫球蛋白的单体分子结构,所有免疫球蛋白单体分子结构都是相似的，由两条相同的,重链,和两条相同的,轻链,4条肽链构成的,“Y”,字形结构。,IgG,IgE,、血清IgA,IgD,以单体形式存在。,IgM,是无购物单体分子中构成的五聚体。,分泌型IgA,是两个单体构成的二聚体。,四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。,（一）重链：H链,由420-440个氨基酸组成，两条重链之间由一对或两对,二硫键（-S-S-）,连接。,可变区（V区）,：,氨基端（N端）开始最初的110个氨基酸排列的顺序和结构随抗体特异性不同有变，称为可变区。,稳定区（C区）,：除氨基端（N端）开始最初的110个氨基酸以外的氨基酸，比较稳定，称为稳定区。,高变区,：位于可变区，4个，氨基酸残基分别位于31-37、51-58、84-91、101-110。,骨架区,：其余氨基酸变化小，称为骨架区。,重链与轻链,可变区与恒定区,H链,L链,V区,C区,N端,C端,二硫键,铰链区,（二）轻链：L链,由213-214个氨基酸组成，两条轻链的羟基端（C端）之间由,二硫键,分别与两条重链连接。,可变区（V区）,：氨基端（N端）开始最初的1,09,个氨基酸排列的顺序和结构随抗体特异性不同有,差异,，称为可变区。,稳定区（C区）,：,与重链相对应其余氨基酸较为,稳定，称为稳定区。,高变区,：位于可变区,有3,个,高变区,，氨基酸残基分别位于,26,-3,2、48,-5,5,、,90,-9,5。,骨架区,：其余氨基酸变化小，称为骨架区。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3、FR4表示。,（三）免疫球蛋白的功能区,免疫球蛋白的多肽链分子可折叠形成几个由,链内二硫键,连接而成的环状球形结构，这些球形结构称为,免疫球蛋白的功能区。,免疫球蛋白的每一个功能区都是由大约,110个氨基酸,组成。,（1）IgG,IgA,IgD的重链有4个功能区，分别为VH,CH1，CH2，CH3;,(2)IgM,IgE有5个功能区，即比IgG等多一个CH4;,(3)轻链只有VL和CL两个功能区。,以IgG为例，各功能区的主要功能如下：,1、,VH和VL-抗原结合部位；,2、,CH13和CL-Ig遗传标志所在；,3、,CH2(IgG)、CH3(IgM)-C1q结合部位；,4、,CH2CH3(IgG)-结合并通过胎盘；,5、,CH3(IgG)-FcR结合部位；,6、,CH4(IgE)-FcR结合部位。,铰链区,1、概念：两条重链间二硫键连接处附近的重链恒定区，即,CH1与CH2之间，,大约30个氨基酸残基的区域,，,称为铰链区。,2、特点：由2-5个二硫键，CH1尾部和CH2头部小肽链构成。,易伸展弯曲，,弹性好，易被各种专一性不同的酶水解。当与抗原结合时，另外亦可暴露CH2上的补体结合位点。,3、含大量脯氨酸和二硫键。,谢谢,