高中生物-蛋白质ppt课件

单击此处编辑母版标题样式,单击此处编辑母版文本样式,第二级,第三级,第四级,第五级,*,四、蛋白质,1.,组成元素和基本组成单位,蛋白质主要由,C,、,H,、,0,、,N,四种元素组成，多数还含有,S,。,氮,是蛋白质的标志性元素，在各种蛋白质中比较接近，平均为,16,，因此用,凯氏,(KJelahl),法,定氮测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的,6,25,倍。,四、蛋白质 1.组成元素和基本组成单位 蛋白质主要由C、H、,天然存在于蛋白质中的氨基酸共有,20,种，各种氨基酸,(,除脯氨酸,),在结构上的一个共同特点是，在与羧基相连的碳原子,(-,碳原子,),上都有一个氨基，因而称为,-,氨基酸,，它们的不同之处在于侧链，即,R,基的不同。除,甘氨酸,外，所有氨基酸分子中的,-,碳原子都是不对称的，有,L-,型和,D-,型之分。在天然蛋白质中存在的氨基酸都是,L-,氨基酸,。,2.,氨基酸的结构,天然存在于蛋白质中的氨基酸共有20种，各种氨基酸(除脯氨酸),3.,氨基酸的分类,根据,R,基团不同，氨基酸可分为五类：,基团无极性，疏水（,6,种）：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸,基团为芳香族，无极性，较疏水（,3,种）：色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸,基团有极性，不带电荷，亲水（,6,种）：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺和谷酰胺,基团带负电（酸性）（,2,种）：天冬氨酸、谷氨酸,基团带正电（碱性）（,3,种）：赖氨酸、精氨酸和组氨酸,口诀：,天冬谷，赖精组，苯丙色酪芳香族。诗书半担两岸有，干饼限量一铺无。,注,天冬、谷是酸性，赖、精、组是碱性。苯丙、色、酪有苯环。丝、苏、半胱、蛋、天冬酰胺、谷酰胺有极性，甘、丙、缬、亮、异亮、脯无极性。,3.氨基酸的分类 根据R基团不同，氨基酸可分为五类：基团无,高中生物-蛋白质ppt课件,高中生物-蛋白质ppt课件,高中生物-蛋白质ppt课件,高中生物-蛋白质ppt课件,根据成年人的营养需求，,20,种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。,必需氨基酸是指成年人体内不能合成而必须山食物提供的一类氨基酸，包括,亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸,等,8,种。,精氨酸和组氨酸,，在幼儿时期体内合成量满足不了生长需要，需食物补充，称为半必需氨基酸。,根据成年人的营养需求，20种氨基酸又可分为必需氨基酸和非必需,4.,氨基酸的主要理化性质,一般的物理性质,-,氨基酸呈无色结晶，在水中溶解度各不相同，易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂。,-,氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的,-NH3+,正离子和能接受质子的,一,C00-,负离子。,-,氨基酸在中性水溶液中或固体状态下主要是以两性离子的形式存在，即在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的,-NH,3+,正离子和能接受质子的,一,C00,-,负离子。,两性解离和等电点,4.氨基酸的主要理化性质 一般的物理性质 -氨基酸呈无,当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶液的,pH,值有关。向氨基酸溶液加酸时，其两性离子的,-COO,-,负离子接受质子，自身成为正离子，在电场中向阴极移动。加入碱时，其两性离子的一,NH3,+,正离子解离放出质子,(,与一,OH,-,合成水,),，其自身成为负离子，在电场中向阳极移动。当凋节氨基酸溶液的,pH,值，使氨基酸分子上的一,NH3,+,和一,C00,-,的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时氨基酸所处,溶液的,pH,值,称为该氨基酸的,等电点,，以符号,pI,表示。在等电点时，氨基酸的,溶解度最小,，容易沉淀，利用这一性质可以,分离,制备各种氨基酸。,当两性离子氨基酸溶解于水时，其正负离子都能解离，但解离度与溶,紫外吸收光谱,各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在远紫外区均有光吸收，而在近紫外光区仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸最大吸收波长为,279nm,，酪氨酸最大吸收波长,278nm,，苯丙氨酸最大吸收波长为,259nm,。利用,紫外光法,可以测定这些氨基酸的含量。,紫外吸收光谱 各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，在远紫外区,氨基酸不但,-,氨基、,-,羧基能参加反应，而且有的侧链,R,基团也能参加化学反应，因此可以发生的反应很多。如：,-,氨基能与,茚三酮,反应产生,蓝紫色沉淀,(,脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀,),；,-,氨基可与,亚硝酸,反应产生,氮气,，在标准条件下测定氮气体积，即可计算出氨基酸的量；一些氨基酸的,R,基团能与特殊的试剂发生呈色反应。,重要的化学反应,氨基酸不但-氨基、-羧基能参加反应，而且有的侧链R基团也,5.,蛋白质,已确认的蛋白质结构有不同层次，人们为了认识的方便通常将其分为一级结构、二级结构，超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。,1,）蛋白质结构,一级结构,蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内,氨基酸的排列顺序,。,蛋白质分子中氨基酸主要通过肽键相互连接,氨基酸聚合物叫做,肽,5.蛋白质已确认的蛋白质结构有不同层次，人们为了认识的方便,多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了,-,氨基上的,H,和,-,羧基上的,OH,，被称为,氨基酸残基,多肽链的一端氨基酸含有一个未反应的,游离氨基,(,一,NH2),，称为肽链的,氨基末端,氨基酸或,N,末端,氨基酸，另一端的氨基酸含有一个尚未反应的,游离羧基,(,一,COOH),，称为肽链的,羧基末端,氨基酸或,C,末端,氨基酸。一般表示多肽时总是,:,N,末端写在左边，,C,末端写在右边,肽链中除,肽键,外还有,二硫键,，它是由肽链中相应部位上两个,半胱氨酸脱氢,连接而成，,是肽链内和肽链间的主要桥键。,多肽链上各个氨基酸由于在相互连接过程中丢失了-氨基上的H和,二级结构,二级结构是指多肽链本身,绕曲折叠,成的有规律的结构或构象,这种结构是以肽链内或肽链间的,氢键,来维持的,常见的二级结构有,-,螺旋、,-,折叠、,-,转角、自由绕曲,等四种,-,螺旋,多肽链中氨基酸残基以,100,的角度围绕螺旋轴心盘旋上升，每,3,6,个残基,就旋转一圈，,螺距为,0,54nm,，即每个残基沿螺旋体中心轴上升,0,15nm,；,右手旋转,；多肽链内的氢键由肽链中第一个肽键的一,CO,的氧原子与第四个肽键的一,NH,的氢原子组成，每个氢键所形成的环内共有,13,个,原子，这种螺旋称为,3,613,.,二级结构二级结构是指多肽链本身绕曲折叠成的有规律的结构或构,一条多肽链能否形成,-,螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与,R,基团大小、带电状况,等有关,.,如多聚赖氨酸在,pH 7,0,时，,R,基团带正电相互排斥，破坏螺旋形成，而在,pH 12,时则能自发形成,-,螺旋。又如肽链内相邻残基是异亮氨酸、缬氨酸、亮氨酸等时，由于,R,基团较大,，会阻碍,-,螺旋形成。多聚脯氨酸则由于肽键上不具有,亚氨基氢,，无法形成氢键，因此多肽链中只要有脯氨酸残基，,-,螺旋即被中断，使多肽主链产生一个,“结节”。,一条多肽链能否形成-螺旋以及形成的螺旋体的稳定程度与R基团,-,折叠,分两种类型，一是,平行式,，即所有肽链,N,端都在同一端，另一类是,反平行式,，即肽链的,N,端一顺一反地排列。,-,折叠结构的肽链几乎是完全伸展的，邻近两链以相反或相同方向平行排列成片层状。两个氨基酸残基之间的轴心距离为,0,35nm,，,-,折叠结构的氢键是由两条肽链中,一条的一,C0,基与另一条的一,NH,基,形成。,丝蛋白的二级结构主要是,-,折叠,-折叠 分两种类型，一是平行式，即所有肽链N端都在同一端，,-,转角,蛋白质分子的多肽链上经常出现,180,的回折，在这种肽链的,回折角上,就是,-,转角结构，由第一个氨基酸残基的一,CO,与第四个氨基酸残基的一,NH,形成氢键。,自由绕曲,是指没有一定规律的,松散结构,，酶的功能部位常常处于这种构象区域中,-转角 蛋白质分子的多肽链上经常出现180的回折，在这种,高中生物-蛋白质ppt课件,超二级结构与结构域,是二级结构与三级结构的过渡型构象。是指若干相邻的二级结构中的,构象单元,彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的,二级结构组合体,。通常有,、,、,、,等。,超二级结构与结构域 是二级结构与三级结构的过渡型构象。是指,结构域,是指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的,球状结构,，在空间上彼此分隔的各自具有部分生物功能的,亚结构,。,一般情况下，酶的,活性部位,位于两个结构域之间的裂缝中。,结构域是指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状,三级结构,纤维状蛋白质,一般只有二级结构，而,球状蛋白质,在二级结构的基础上，经过超二级结构和结构域，进一步组装成,三级结构,维持三级结构的作用力主要是一些,次级键,，包括,氢键、盐键、疏水键和范德华力,等。其中,疏水键,在维持蛋白质的三级结构上有突出作用。,三级结构 纤维状蛋白质一般只有二级结构，而球状蛋白质在二级,四级结构,四级结构是指蛋白质分子内具有,三级结构的亚单位,通过,氢键、盐键、疏水键 和范德华力,等弱作用力聚合而成的特定构象。,亚单位，又称亚基,，是指那些在化学上相互独立但自身又具有特定构象的，共同构成同一蛋白质的肽链。,如血红蛋白有四个不同的亚基，这,4,个亚基以一定形式结合在一起，形成特定的构象，即是四级结构。,四级结构 四级结构是指蛋白质分子内具有三级结构的亚单位通过,高中生物-蛋白质ppt课件,2,）蛋白质的理化性质,胶体性质,蛋白质相对分子质量很大，在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特征，如,布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜,等。,溶液中，蛋白质胶体颗粒带有,相同电荷,，彼此排斥；而且颗粒表面极性分子能与水分子形成一层,水膜,，将蛋白质颗粒,相互隔开,，因此蛋白质颗粒,比较稳定，不易沉淀,。,2）蛋白质的理化性质 胶体性质 蛋白质相对分子质量很大，在,两性电解质,蛋白质分子除了肽链两端有自由的,-,氨基,和,-,羧基,外，许多氨基酸残基的侧链上存有不少,可解离的基团,，所以蛋白质是两性电解质。,在,酸性,溶液中蛋白质带,正电,，在,碱性,淀液中蛋白质带,负电,。当溶液达到某一,pH,值时，蛋白质所带正负,电荷相等,，这时溶液的,pH,值叫做蛋白质的,等电点,(pI),。,一般含,酸性氨基酸,较多的蛋白质，等电点偏酸；含,碱性氨基酸,较多的蛋白质，等电点偏碱。可以根据不同的蛋白质的等电点，用,电泳法,分离蛋白质。,两性电解质 蛋白质分子除了肽链两端有自由的-氨基和-羧,沉淀反应,如果在蛋白质溶液加入适当试剂，破坏了蛋白质的,水膜,或,中和蛋白质的电荷,，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象,.,引起沉淀反应的试剂有,高浓度盐类,(,如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析,),，,有机溶剂,(,如酒精、丙酮,),，,重金属盐,(,如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等,),，,某些生物碱试剂,(,如苦味酸、单宁酸等,).,沉淀反应 如果在蛋白质溶液加入适当试剂，破坏了蛋白质的水膜,变性,蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子的,空间结构改变,，导致其,理化性质、生物活性,都发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。,能使蛋白质变性的,化学因素,有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；能使蛋白质变性的,物理因素,有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及,X,射线照射等。,变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子的空间结构改,蛋白质,生物活性的丧失,是蛋白质变性的主要特征，变性后的蛋白质最明显的理化性质改变是,溶解度降低,。,变性过程中不发生,肽键断裂和二硫键,的破坏，因而不发生,一级结构,的破坏；而主要发生,氢键、疏水键,的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。,蛋白质生物活性的丧失是蛋白质变性的主要