第五章蛋白质-总课件

Chapter 5 Protein蛋白质蛋白质Chapter 5 Protein本本 章章 内内 容容5.1.5.1.概述概述 5.2 5.2 蛋白质的变性蛋白质的变性5.3 5.3 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质 5.4 5.4 在食品加工过程中蛋白质的物理化学性质和在食品加工过程中蛋白质的物理化学性质和 营养变化营养变化5.5 5.5 蛋白质的测定蛋白质的测定本 章 内 容5.1.概述 本章提要本章提要重点：重点：蛋白质的变性及其对食品品质的影响；蛋白蛋白质的变性及其对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响；食品中食品加工条件对食品品质和营养性的影响；食品中蛋白质及氨基酸的测定。蛋白质及氨基酸的测定。难点：难点：蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。影响。本章提要1 1、蛋白质在食品加工中的意义、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中七大营养素之一蛋白质是食品中七大营养素之一5.1 概述概述营养功能营养功能必需氨基酸：必需氨基酸：LeuLeu、LysLys、MetMet、PhePhe、IleIle、TrpTrp、ThrThr、ValVal半半必需氨基酸必需氨基酸：ArgArg、HisHis（婴儿）（婴儿）非必需氨基酸非必需氨基酸：其余其余1010种种 从营养价值上看，必需从营养价值上看，必需 半必需半必需 非必需非必需 1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中七大营养素之一5.蛋白质对食品的色、香、味及组蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响对食品安全的影响感观品质感观品质生物活性生物活性食品安全食品安全蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具2.2.蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-7%O：20-23%S：0.2-3%N：12-19%微量元素：微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等等各种蛋白质的含氮量接近，其平均值为各种蛋白质的含氮量接近，其平均值为16%2.蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-7%O：203.3.蛋白质的分类蛋白质的分类按分子形状分按分子形状分球状蛋白质球状蛋白质纤维状蛋白质纤维状蛋白质按分子组成分按分子组成分简单蛋白质简单蛋白质结合蛋白质结合蛋白质按氨基酸的种类按氨基酸的种类和数量分和数量分半完全蛋白质半完全蛋白质完全蛋白质完全蛋白质不完全蛋白质不完全蛋白质3.蛋白质的分类按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组3.3.蛋白质的分类蛋白质的分类按蛋白质的溶解度分按蛋白质的溶解度分清蛋白清蛋白球蛋白球蛋白谷蛋白类谷蛋白类醇溶蛋白醇溶蛋白组蛋白组蛋白精蛋白精蛋白硬蛋白类硬蛋白类3.蛋白质的分类按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白类醇溶4.4.食品中蛋白质来源及种类食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母微生物中蛋白质：酵母4.食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、4.4.食品中蛋白质来源及种类食品中蛋白质来源及种类&牛乳中的蛋白质牛乳中的蛋白质 酪蛋白酪蛋白 乳清蛋白乳清蛋白占乳蛋白的占乳蛋白的80808282 1 1,2 2,酪蛋白酪蛋白 乳球蛋白，乳球蛋白，5050牛奶加热产生的气味牛奶加热产生的气味 乳清蛋白，乳清蛋白，25254.食品中蛋白质来源及种类 牛乳中的蛋白质占乳蛋白的804.4.食品中蛋白质来源及种类食品中蛋白质来源及种类&肉中的蛋白质肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质肌原纤维蛋白质 基质蛋白质基质蛋白质占占20203030肌溶蛋白肌溶蛋白,球蛋白球蛋白X,X,肌红蛋白肌红蛋白肌原蛋白肌原蛋白弹性蛋白弹性蛋白占占51515353肌球蛋白，肌动蛋白肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白4.食品中蛋白质来源及种类 肉中的蛋白质占2030肌原4.4.食品中蛋白质来源及种类食品中蛋白质来源及种类&小麦中的蛋白质小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白 谷蛋白谷蛋白 清蛋白清蛋白 球蛋白球蛋白构成面筋，含有二硫键构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度面团弹性和机械强度水溶性水溶性4.食品中蛋白质来源及种类 小麦中的蛋白质构成面筋，含有二硫5.2 5.2 蛋白质的变性蛋白质的变性 Protein Denaturation5.2 蛋白质的变性 1.蛋白质变性的概念蛋白质变性的概念 The concept of protein denaturation 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。l出现新的构象出现新的构象l多肽链完全伸展（无规卷曲）变性多肽链完全伸展（无规卷曲）变性1.蛋白质变性的概念 由于外界因素的作用，使图图5-1典型的蛋白质变性曲线典型的蛋白质变性曲线图5-1 典型的蛋白质变性曲线可逆变性可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性状态恢复到天然态。变性状态恢复到天然态。蛋白质的复性蛋白质的复性当变性因素除去之后，变性蛋白质又重新回到天然状态，当变性因素除去之后，变性蛋白质又重新回到天然状态，这一现象成为蛋白质的复性。这一现象成为蛋白质的复性。可逆变性一般只涉及蛋白质可逆变性一般只涉及蛋白质三级和四级结构三级和四级结构的改变的改变可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性不可逆变性不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。由变性态不能恢复到天然态。不可逆变性能使二级结构也发生变化。不可逆变性能使二级结构也发生变化。如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它的断裂往往导致不可逆变性。的断裂往往导致不可逆变性。不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态2.2.蛋白质变性后性质或性能的改变蛋白质变性后性质或性能的改变 （）溶解度降低。（）溶解度降低。（）改变对水结合的能力。（）改变对水结合的能力。（）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（）增加了蛋白质对酶水解的敏感性。（）增加了蛋白质对酶水解的敏感性。（）特征粘度增大。（）特征粘度增大。（）不能结晶。（）不能结晶。2.蛋白质变性后性质或性能的改变（）溶解度降低。3.影响蛋白质变性的因素影响蛋白质变性的因素 The factors affecting denaturation化学因素化学因素酸碱酸碱 尿素和盐酸胍尿素和盐酸胍 表面活性剂表面活性剂 有机溶剂有机溶剂 盐盐物理因素物理因素温度（热、低温）温度（热、低温）机械处理机械处理 静液压静液压 辐射辐射 界面界面3.影响蛋白质变性的因素 化学因素物理因素（1）物理因素）物理因素热热最常见的变性现象，最常见的变性现象，热变性热变性蛋白质热变性机理蛋白质热变性机理在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些键在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些疏水基团暴露到分子的表面，因而降低了的一些疏水基团暴露到分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。（1）物理因素热最常见的变性现象，热变性蛋白质热变性机理影响蛋白质热变性的因素影响蛋白质热变性的因素 蛋白质的性质、浓度、水活性、蛋白质的性质、浓度、水活性、pHpH、离子强度、离子种类等、离子强度、离子种类等a a 组成蛋白质的氨基酸种类组成蛋白质的氨基酸种类l蛋白质分子中蛋白质分子中SHSH含量含量与变性蛋白在水中的凝固作用呈正与变性蛋白在水中的凝固作用呈正比，如比，如大豆球蛋白大豆球蛋白（含硫氨基酸少，不易凝固）与（含硫氨基酸少，不易凝固）与卵清蛋卵清蛋白白（5656即凝固）即凝固）l脯氨酸或羟脯氨酸脯氨酸或羟脯氨酸能阻碍蛋白质分子彼此交联，使蛋白质能阻碍蛋白质分子彼此交联，使蛋白质不易凝固，如不易凝固，如醇溶谷蛋白、酪蛋白醇溶谷蛋白、酪蛋白(160才凝固才凝固)。疏水性氨基酸残基疏水性氨基酸残基（尤其是（尤其是ValVal、IleIle、LeuLeu、PhePhe）含量高的蛋白质的热稳定高于亲水性较强的。含量高的蛋白质的热稳定高于亲水性较强的。影响蛋白质热变性的因素b b 温度温度主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。蛋白质中的氢键、静电和范德华相互作用在高温下蛋白质中的氢键、静电和范德华相互作用在高温下去稳定而在低温下起到稳定作用。去稳定而在低温下起到稳定作用。疏水相互作用随温度升高增强疏水相互作用随温度升高增强（在 6070时达到最高值，但温度超过一定值（70，因侧链而异）后，又会减弱）。一般是在是在一般是在是在50-70之间。之间。b 温度主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。蛋白质中的n 通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。n 实际并非总是如此。实际并非总是如此。n蛋白质的稳定主要依靠疏水相互作用时，在蛋白质的稳定主要依靠疏水相互作用时，在室温下比冻结温度时更稳定室温下比冻结温度时更稳定。通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。l蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，这与蛋白质分子中这与蛋白质分子中极性和非极性相互作用对稳定的相极性和非极性相互作用对稳定的相对贡献之比对贡献之比有关。有关。l蛋白质分子中蛋白质分子中极性相互作用超过非极性相互作用极性相互作用超过非极性相互作用时，时，则蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温度时则蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温度时稳定。稳定。蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，这与蛋白质分图图 5-3 5-3 蛋白质稳定性（蛋白质稳定性（GGD D）与温度的关系）与温度的关系肌红蛋白（肌红蛋白（）核糖核酸酶（核糖核酸酶（-）T4噬菌体突变株溶菌酶（噬菌体突变株溶菌酶（0）12.530图 5-3 蛋白质稳定性（GD）与温度的关系12.530c c 水水l水能显著地促进蛋白质的热变性水能显著地促进蛋白质的热变性 如干蛋白粉非常稳定如干蛋白粉非常稳定 图图5-4 5-4 水分含量对卵清蛋白变性温度水分含量对卵清蛋白变性温度T Td d和变性热焓和变性热焓H H0 0的影响的影响0.350.75c 水水能显著地促进蛋白质的热变性图5-4 水分含量对卵清蛋d d 电解质电解质蛋白质凝固温度因电解质的存在而蛋白质凝固温度因电解质的存在而降低降低化合价大的离子易使蛋白质凝固化合价大的离子易使蛋白质凝固 例如豆腐制造时，豆浆中的球蛋白仅加热不凝固，但在例如豆腐制造时，豆浆中的球蛋白仅加热不凝固，但在7070以上添加以上添加MgCl2MgCl2或硫酸钙即可凝固或硫酸钙即可凝固e e 氢离子浓度氢离子浓度一般在等电点范围内，最易凝固（分子间容易靠近）一般在等电点范围内，最易凝固（分子间容易靠近）加酸至加酸至pH4.8pH4.8以下，则凝固温度上升，甚至不凝固以下，则凝固温度上升，甚至不凝固d 电解质蛋白质凝固温度因电解质的存在而降低低温低温原因：原因：水化膜破坏水化膜破坏 产生冰晶产生冰晶 局部高盐、高浓度使蛋白质变性局部高盐、高浓度使蛋白质变性n低温导致一些低温导致一些蛋白质变性蛋白质变性如：如：L苏氨酸脱氨酶在室温稳定，在苏氨酸脱氨酶在室温稳定，在0不稳定不稳定n在低温或冷冻时，某些蛋白质（在低温或冷冻时，某些蛋白质（11S大豆蛋白、麦大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）发生醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）发生聚集和沉淀。聚集和沉淀。如：大豆球蛋白如：大豆球蛋白低温原因：水化膜破坏低温导致一些蛋白质变性机械处理机械处理l揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性l食品在经食品在经高压、剪切和高温高压、剪切和高温处理的加工过程（如挤压、高处理的加工过程（如挤压、高速搅拌和均质等）中，蛋白质都可能变性。速搅拌和均质等）中，蛋白质都可能变性。l剪切速率越高，蛋白质变性程度越大剪切速率越高，蛋白质变性程度越大l同时受同时受高温和高剪切力高温和高剪切力处理的蛋白质，发生处理的蛋白质，发生不可逆变性不可逆变性机械处理揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性静液压静液压l压力诱导蛋白质变性的主要原因：压力诱导蛋白质变性的主要原因：蛋白质的柔顺性和可压缩蛋白质的柔顺性和可压缩性性 eg：纤维状蛋白对静液压稳定性高于球蛋白（可压缩性）：纤维状蛋白对静液压稳定性高于球蛋白（可压缩性）l压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的 酶的稀溶液酶的稀溶液l高压处理：高压处理：灭菌和压力胶凝化（灭菌和压力胶凝化（蛋清、大豆球蛋白和肌动蛋清、大豆球蛋白和肌动球蛋白球蛋白）静液压压力诱导蛋白质变性的主要原因：蛋白质的柔顺性和可压缩 辐照辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。若能量高，能打断二硫键。若能量高，能打断二硫键。界面界面 当蛋白质分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体当蛋白质分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体的界面时，通常会导致不可逆变性。的界面时，通常会导致不可逆变性。辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。界（2 2）化学因素）化学因素pHpHl常温下，大多数蛋白质仅在常温下，大多数蛋白质仅在pH 4-10pH 4-10的范围内稳定的范围内稳定 蛋白质在等电点时最稳定蛋白质在等电点时最稳定l酸碱会促进蛋白质变性酸碱会促进蛋白质变性 极端极端pHpH值时，蛋白质内的离子基团产生值时，蛋白质内的离子基团产生静电排斥作静电排斥作 用用，促进蛋白质分子的伸展和溶胀（变性）。促进蛋白质分子的伸展和溶胀（变性）。蛋白质展开程度蛋白质展开程度：极端碱性：极端碱性 极端酸性极端酸性pHpH值值 （2）化学因素pH酸碱引起蛋白质变性的机理酸碱引起蛋白质变性的机理 蛋白质溶液蛋白质溶液pH pH 值的改变导致多肽链中某些基值的改变导致多肽链中某些基团发生解离，从而破坏了维持蛋白质分子空间构团发生解离，从而破坏了维持蛋白质分子空间构象所必需的氢键和某些带相反电荷之间的静电作象所必需的氢键和某些带相反电荷之间的静电作用形成的键用形成的键 。pHpH诱导的蛋白质变性多数是可逆的诱导的蛋白质变性多数是可逆的 例外：肽键水解脱酰胺例外：肽键水解脱酰胺 碱性条件下二硫键破坏碱性条件下二硫键破坏 聚集等聚集等酸碱引起蛋白质变性的机理金属金属l碱金属（碱金属（NaNa、K K等）与蛋白质的作用有限等）与蛋白质的作用有限l过渡金属如过渡金属如CuCu、FeFe、HgHg和和AgAg等离子容易与蛋白质作用，许等离子容易与蛋白质作用，许多能与巯基形成稳定的复合物。多能与巯基形成稳定的复合物。l金属离子的去除，明显降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性金属离子的去除，明显降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性金属碱金属（Na、K等）与蛋白质的作用有限有机溶剂有机溶剂l大多数有机溶剂是蛋白质变性剂大多数有机溶剂是蛋白质变性剂l有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用和静电有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用和静电相互作用相互作用 与水互溶的有机溶剂，与水互溶的有机溶剂，如乙醇和丙酮，改变稳定蛋白质结构的静电相互作用静电相互作用 非极性有机溶剂，非极性有机溶剂，破坏蛋白质的疏水相互作用疏水相互作用有机溶剂大多数有机溶剂是蛋白质变性剂有机化合物的水溶液有机化合物的水溶液l尿素和盐酸胍（尿素和盐酸胍（GuHClGuHCl）的高浓度水溶液）的高浓度水溶液（4-8 mol/L4-8 mol/L）打断打断氢键氢键 提高疏水氨基酸残基在水中的溶解度，降低提高疏水氨基酸残基在水中的溶解度，降低疏水相互疏水相互作用作用l尿素和盐酸胍引起的变性通常是尿素和盐酸胍引起的变性通常是可逆的可逆的l尿素引起的蛋白质变性尿素引起的蛋白质变性很难完全复性很难完全复性 部分尿素转变成氰酸盐和氨部分尿素转变成氰酸盐和氨 蛋白质的氨基与氰酸盐反应改变蛋白质的电荷分布蛋白质的氨基与氰酸盐反应改变蛋白质的电荷分布有机化合物的水溶液尿素和盐酸胍（GuHCl）的高浓度水溶液表面活性剂表面活性剂l是很强的变性剂，如是很强的变性剂，如SDSl作用：作用：在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的媒介作用，在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的媒介作用，破坏疏水相互作用破坏疏水相互作用 优先与变性蛋白质结合，优先与变性蛋白质结合，促进天然蛋白质伸展促进天然蛋白质伸展l较低浓度就可引起蛋白质变性较低浓度就可引起蛋白质变性l引起的蛋白质变性是不可逆的引起的蛋白质变性是不可逆的表面活性剂是很强的变性剂，如SDS盐盐盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性l低浓度低浓度 稳定蛋白质的结构，盐的电荷离子中和了蛋白质的电荷。稳定蛋白质的结构，盐的电荷离子中和了蛋白质的电荷。l高浓度高浓度 不利于蛋白质稳定不利于蛋白质稳定 阴离子的作用高于阳离子阴离子的作用高于阳离子盐盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性图图5-5 pH5-5 pH为为7 7时各种钠盐对时各种钠盐对-乳球蛋白变性温度的影响乳球蛋白变性温度的影响NaClNaCl、NaNa2 2SOSO4 4 提高提高TdTdNaSCN NaSCN、NaClONaClO4 4 降低降低TdTd图5-5 pH为7时各种钠盐对NaCl、Na2SO4 提高T各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列l左侧的离子能稳定蛋白质的天然构象左侧的离子能稳定蛋白质的天然构象l右侧的促使蛋白质分子伸展、解离，为去稳定剂右侧的促使蛋白质分子伸展、解离，为去稳定剂l氯化物、氟化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它氯化物、氟化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结构去稳定剂。阴离子盐是结构去稳定剂。lNaSCN和和NaClO4是强变性剂。是强变性剂。各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列左侧的离子能稳定蛋白质盐对蛋白质稳定性的影响机制：盐对蛋白质稳定性的影响机制：可能与盐同蛋白质的结合能力，以及对蛋白质的可能与盐同蛋白质的结合能力，以及对蛋白质的水合作用影响有关。水合作用影响有关。u能促进蛋白质水合作用的盐均能提高蛋白质结构的能促进蛋白质水合作用的盐均能提高蛋白质结构的稳定性稳定性u与蛋白质发生强烈相互作用，降低蛋白质水合作用与蛋白质发生强烈相互作用，降低蛋白质水合作用的盐，则使蛋白质结构去稳定。的盐，则使蛋白质结构去稳定。盐对蛋白质稳定性的影响机制：还原剂还原剂 半胱氨酸、抗坏血酸、半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏巯基乙醇、二硫苏糖醇可还原二硫键，改变蛋白质的构象使蛋白质糖醇可还原二硫键，改变蛋白质的构象使蛋白质变性。变性。还原剂其他成分其他成分蛋白质蛋白质 相互作用相互作用食品色泽食品色泽食品风味食品风味食品外形食品外形食品质构食品质构糖糖脂肪脂肪构成构成食品食品品质品质贡献多大贡献多大？5.3 5.3 蛋白质的功能性质蛋白质的功能性质 Functional Properties of Proteins其他成分蛋白质 相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构脂肪在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需宜特征的那些物理和化学性质。对食品产生需宜特征的那些物理和化学性质。蛋白质的功能性质概念蛋白质的功能性质概念Theconceptoffunctional properties of proteins水合性质、表面性质、结构性质、感观性质水合性质、表面性质、结构性质、感观性质在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需宜特征的功功 能能食食 品品 蛋白质类型蛋白质类型 溶解性溶解性饮料饮料 乳清蛋白乳清蛋白 粘度粘度汤、调味汁汤、调味汁 明胶明胶 持水性持水性香肠、蛋糕、香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用胶凝作用肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白 粘结粘结-粘合粘合肉、香肠、面条肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 弹性弹性肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化乳化香肠、蛋糕香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫泡沫冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合脂肪和风味的结合油炸面圈油炸面圈 谷物蛋白谷物蛋白 水化性质水化性质结构性质结构性质表面性质表面性质感观性质感观性质 表表 5-1 5-1 食品蛋白质在食品体系中的功能作用食品蛋白质在食品体系中的功能作用 Functional roles of food proteins in food systemsFunctional roles of food proteins in food systems功 能食 品 蛋白质类型 溶解性饮料 乳清蛋白 粘度5.3.1 5.3.1 蛋白质的水合性质蛋白质的水合性质Hydration properties of proteins(1)概念概念Concept蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、AsnAsn、GlnGln的酰胺的酰胺基、基、SerSer、ThrThr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。和非极性残基团与水分子相互结合的性质。4 蛋白质水合性质与食品的功能性：蛋白质水合性质与食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。蛋白质的相互作用。5.3.1 蛋白质的水合性质(1)概念 Concept蛋白&作用方式：作用方式：作用方式：&结合过程结合过程 化合水和邻近水化合水和邻近水 多分子层水多分子层水 进一步水化进一步水化A.A.非水合蛋白质非水合蛋白质B.B.带电基团的最初水合带电基团的最初水合C.C.在接近极性和带电部位形成水簇在接近极性和带电部位形成水簇D.D.在极性表面完成水合在极性表面完成水合E.E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.G.完成流体动力学水合完成流体动力学水合 结合过程 化合水和邻近水 A.非水合蛋白质(2)蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力Thehydrationcapacitiesofproteins当干蛋白质粉与相对湿度为当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%90%-95%的水蒸汽的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。(2)蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-9氨基酸残基的水合能力氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。水合能力越大。表表5-25-2氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，表5-2蛋白质结合水蛋白质结合水温度温度pH盐的种类盐的种类离子强度离子强度&影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度蛋白质浓度蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度 影响蛋白质结合水的环境蛋白质浓度蛋白质浓度&影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素 510，浓度浓度，水合作用，水合作用 1520，Pr沉淀沉淀pHpI 水合作用最低水合作用最低高于或低于高于或低于pI，水合作用增强，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加净电荷和推斥力增加）pH 9-10时水合能力较大时水合能力较大温度温度，蛋白质结合水的能力蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约蛋白质高约1010）pH温度温度远离等电点加工远离等电点加工蛋白质浓度 影响蛋白质结合水的环境因素 510，浓度，盐盐&影响蛋白质结合水的环境因素影响蛋白质结合水的环境因素低盐，低盐，“盐溶盐溶”高盐，高盐，“盐析盐析”在在低盐浓度低盐浓度（0.2mol/L0.2mol/L）时，离）时，离子同蛋白质带电基团相互作用而降低子同蛋白质带电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫度，这叫盐溶盐溶效应。效应。当当盐浓度盐浓度更高时，由于离子的水更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水脱水”，从而降低其溶解度，这叫做，从而降低其溶解度，这叫做盐析盐析效应效应。Ca2+3%盐 影响蛋白质结合水的环境因素 低盐，“盐溶”高盐，“盐5.3.2 溶解度溶解度 Solubility of protein蛋白质蛋白质-蛋白质蛋白质+溶剂溶剂-溶剂溶剂蛋白质蛋白质-溶剂溶剂实实质质疏水相疏水相互作用互作用离子相离子相互作用互作用蛋白质的溶解度大小蛋白质的溶解度大小+5.3.2 溶解度 Solubility of prote（1 1）氨基酸组成与疏水性）氨基酸组成与疏水性 氨基酸的氨基酸的疏水性和离子性疏水性和离子性是影响蛋白质溶解性的主是影响蛋白质溶解性的主要因素。要因素。疏水相互作用降低溶解度疏水相互作用降低溶解度 离子相互作用增加溶解度离子相互作用增加溶解度&影响因素影响因素（1）氨基酸组成与疏水性 影响因素 Bigelow的蛋白质溶解度理论的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均氨基酸残基平均疏水性的大小疏水性的大小电荷频率高低电荷频率高低蛋白质溶解度蛋白质溶解度决定决定决定决定平均疏水性越小，电荷频率越大，溶解度越大。平均疏水性越小，电荷频率越大，溶解度越大。？蛋白质表面的疏水性小区域越少，溶解度越大蛋白质表面的疏水性小区域越少，溶解度越大Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均电荷频率高低蛋(2)pH和溶解度和溶解度植物蛋白质提取植物蛋白质提取:pH8 pH89 9高度溶解高度溶解 pH4.5pH4.54.84.8处采处采用等电点沉淀。用等电点沉淀。(2)pH和溶解度植物蛋白质提取:(2)离子强度和溶解度离子强度和溶解度 低离子强度（低离子强度（0.50.5）电荷屏蔽效应电荷屏蔽效应 高比例疏水区域溶解度下降高比例疏水区域溶解度下降 高比例亲水区域溶解度提高高比例亲水区域溶解度提高 高离子强度（高离子强度（1.01.0）离子效应离子效应 SOSO4 42-2-、F F-盐析，溶解度降低盐析，溶解度降低,导致沉淀导致沉淀 ClOClO4 4-、SCNSCN-盐溶，提高溶解度盐溶，提高溶解度阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：SO42-F-CI-Br-I-CIO4-SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：NH4KNaLiMg2Ca2。(2)离子强度和溶解度 低离子强度（0.5）电荷屏蔽盐离子与蛋白质相互作用盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop盐与蛋白质竞争水分子，盐与蛋白质竞争水分子，蛋白质聚集、沉淀蛋白质聚集、沉淀盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop盐与蛋白质竞争水分子，蛋(4)温度和溶解度温度和溶解度T40温温度度升升高高溶解度减少溶解度减少 一些高疏水性蛋白质，像一些高疏水性蛋白质，像-酪蛋白和一些酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。(4)温度和溶解度T40温溶解度减（5)有机溶剂有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀导致蛋白质溶解度下降或沉淀降低水介质的介电常数降低水介质的介电常数 提高静电作用力提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引（5)有机溶剂 降低水介质的介电常数 概念概念:是指蛋白质能自发地适移至汽是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面水界面或油或油-水界面的性质。水界面的性质。能否快速地吸附至界面能否快速地吸附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜能否形成经受热和机械运动的膜 具有界面性质的蛋白质必要条件：具有界面性质的蛋白质必要条件：5.3.35.3.3蛋白质的界面性质蛋白质的界面性质 Interfacial properties of proteins概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面 能否快速地吸附至界影响蛋白质界面性质的因素：内内 在在 因因 素素外外 在在 因因 素素氨基酸组成氨基酸组成pHpH非极性非极性AAAA与极性与极性AAAA之比之比离子强度和种类离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度蛋白质浓度二级、三级和四级结构二级、三级和四级结构时间时间二硫键二硫键温度温度分子大小和形状分子大小和形状分子柔性分子柔性影响蛋白质界面性质的因素：内 在 因 素外 在 因 素氨基酸5.5.3.1 5.5.3.1 乳化性质乳化性质 Emulsifying Properties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳胶体食品乳胶体牛乳脂肪的稳定牛乳脂肪的稳定脂肪球膜脂肪球膜三酰基甘油三酰基甘油磷脂磷脂不溶性脂蛋白不溶性脂蛋白可溶性蛋白可溶性蛋白免疫球蛋白免疫球蛋白酪蛋白亚胶束酪蛋白亚胶束均质均质5.5.3.1 乳化性质 Emulsifying Prope测定乳化性质的方法测定乳化性质的方法乳化稳定性乳化稳定性液滴大小分布液滴大小分布乳化活力乳化活力乳化能力乳化能力测定乳化性质的方法乳化稳定性液滴大小分布乳化活力乳化能力蛋白质的乳化蛋白质的乳化容量容量(EC,emulsion capability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。油的体积。乳化容量乳化容量最终乳浊液体积最终乳浊液体积Es=-100最初乳状液总体积最初乳状液总体积乳状液稳定性乳状液稳定性蛋白质的乳化容量(EC,emulsion capabili影响蛋白质乳化作用的因素:l蛋白质的溶解度：蛋白质的溶解度：25-80%25-80%，正相关，正相关lpHpH值值 pH=PI pH=PI 溶解度小时，降低其乳化作用溶解度小时，降低其乳化作用 pHpHPI PI 溶解度大，增加其乳化作用溶解度大，增加其乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PIpH=PI，具有较高的溶解度，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。此时，乳化作用增加。l与蛋白质表面疏水性存在正相关。与蛋白质表面疏水性存在正相关。l适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。影响蛋白质乳化作用的因素:蛋白质的溶解度：25-80%，正5.5.3.2 蛋白质的起泡性质（1）蛋白质的起泡性蛋白质的起泡性：是指蛋白质在汽是指蛋白质在汽-液界面形成坚液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡进入和稳定的能力。韧的薄膜使大量气泡进入和稳定的能力。（2）起泡性质的评价起泡性质的评价 蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性测定泡沫稳定性 5.5.3.2 蛋白质的起泡性质（1）蛋白质的起泡性：是指蛋白质的起泡力蛋白质的起泡力 分散体的体积分散体的体积-起始液体的体积起始液体的体积膨胀率膨胀率（%）=-100 起始液体的体积起始液体的体积 泡沫中气体的体积泡沫中气体的体积起泡能力（起泡能力（%）=-100泡沫中泡沫中液体的体积液体的体积蛋白质的起泡力 表表 不同蛋白质溶液的起泡力不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260-乳球蛋白乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760表 不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳（3）蛋白质作为起泡剂的必要条件蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气必须快速地吸附至气-水界面水界面必须易在界面上展开和重排必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜必须在界面上形成一层粘合性膜（3）蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气-水（4）蛋白质分子的性质与起泡性的关系）蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度溶解度快速扩散至界面快速扩散至界面疏水性（或两亲性）疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子分子(或链段或链段)的柔性的柔性推进在界面上的展开推进在界面上的展开具有相互作用活性的具有相互作用活性的链段链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用的相互作用带电基团的配置带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。起泡力。起泡力。起泡力。（4）蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度快速扩散至界面疏水（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度蛋白质的浓度 2 2一一8 8，随着浓度增加起泡性增加。，随着浓度增加起泡性增加。超过超过1010，气泡变小，泡沫稳定性增加。，气泡变小，泡沫稳定性增加。温度温度 适当加热处理可提高起泡性能。适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。过度的热处理则会损害起泡能力。（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:lpHpH值值 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。制备的。例外例外:卵清蛋白卵清蛋白 在在pIpI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。l盐盐 盐析时则显示较好的起泡性质。盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。NaClNaCl：增加膨胀率和降低泡沫的稳定性：增加膨胀率和降低泡沫的稳定性 CaCa2+2+:提高泡沫的稳定性，提高泡沫的稳定性，Pr-COOHPr-COOH搭桥搭桥（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:l糖糖 损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。l脂脂 稳定性下降稳定性下降 l搅打搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低l消泡剂消泡剂（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:糖5.3.4 5.3.4 蛋白质与风味物质的结合蛋白质与风味物质的结合蛋蛋 白白 质质风风 味味 蛋白质蛋白质-风味风味+有有利利良好风味载体良好风味载体不不利利与不良风味结合与不良风味结合5.3.4 蛋白质与风味物质的结合蛋 白 质风 （1）结合方式 l干蛋白粉干蛋白粉 物理吸附物理吸附 范德华力和毛细管作用吸附范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附化学吸附 静电吸附、氢键结合和共价结合。静电吸附、氢键结合和共价结合。l液态或高水分食品中蛋白质液态或高水分食品中蛋白质 非极性部位非极性部位与蛋白质表面的疏水性小区相互作用与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过通过氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用与蛋白质极性基团相互作用与蛋白质极性基团相互作用 醛、酮在表面疏水区被吸附后，还可进一步扩散至蛋白质分子醛、酮在表面疏水区被吸附后，还可进一步扩散至蛋白质分子的疏水区内部。的疏水区内部。（1）结合方式 干蛋白粉 （2）影响蛋白质与风味结合的因素 蛋白质的构象蛋白质的构象水：水：促进极性挥发物的结合。促进极性挥发物的结合。pH pH：碱性碱性pHpH比在酸性比在酸性pHpH更能促进与风味物的结合更能促进与风味物的结合 热热 ：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 化学改性：化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质水解酶：水解酶：降低蛋白质对挥发性物质的结合降低蛋白质对挥发性物质的结合 （2）影响蛋白质与风味结合的因素 蛋白质的构象(1)(1)蛋白质切变稀释的原因蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。氢键和其他键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。(2)(2)影响蛋白质流体粘度特性因素影响蛋白质流体粘度特性因素蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径蛋白质蛋白质-溶剂的相互作用溶剂的相互作用蛋白质蛋白质-蛋白质相互作用蛋白质相互作用(1)蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻5.3.6 5.3.6 蛋白质的胶凝作用蛋白质的胶凝作用(Gelation)l沉淀作用沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。丧失而引起的聚集反应。l絮凝絮凝：是指蛋白质是指蛋白质未发生变性时未发生变性时的的无规则无规则聚集反聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。一种现象。l凝结作用凝结作用：发生变性发生变性的的无规聚集无规聚集反应和蛋白质反应和蛋白质-蛋蛋 白质的相互作用大于蛋白质白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。的聚集反应，定义为凝结作用。l凝胶化作用凝胶化作用：是指是指变性变性的蛋白质分子聚集并形成的蛋白质分子聚集并形成 有序有序的蛋白质网络结构过程。的蛋白质网络结构过程。5.3.6 蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是&凝胶化作用机制凝胶化作用机制 溶胶状态溶胶状态-似凝胶状态似凝胶状态-有序的网络结构状态有序的网络结构状态pH6.5pH7.0pH7.5 凝胶化作用机制 溶胶状态-似凝胶状态-&凝胶化的相互作用凝胶化的相互作用A氢键、静电相互作用氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶）可逆凝胶（明胶）A疏水相互作用疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白）不可逆凝胶（蛋清蛋白）A二硫键二硫键不可逆凝胶（乳清蛋白）不可逆凝胶（乳清蛋白）A金属离子的交联相互作用金属离子的交联相互作用第五章蛋白质-总课件&两类凝胶凝结块（不透明）凝胶凝结块（不透明）凝胶 大量非极性氨基酸残基大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶透明凝胶 少量非极性氨基酸残基少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构形成有序的透明的凝胶网状结构 两类凝胶&影响蛋白质凝胶化作用的因素影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基氨基酸残基 的类型的类型 高于高于31.5%31.5%非极性非极性AAAA凝结块类型凝结块类型 低于低于31.5%31.5%非极性非极性AAAA透明类型透明类型 pH pH 蛋白质的浓度蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝浓度越大，越易形成凝胶胶 金属离子金属离子pIpI凝结块类凝胶凝结块类凝胶 极端极端pHpH弱凝胶，半透明弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适形成凝胶的最适pHpH约约7 78 8Ca2+强化了凝胶结构强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块过量钙桥产生凝结块 影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基高于31.5%非极性&蛋白质凝胶化在食品中的应用蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻果冻 豆腐豆腐 香肠香肠 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 豆腐 面筋蛋白面筋蛋白（占（占Pr80Pr80）麦谷蛋白：麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。动性、伸展性和膨胀性。过度黏结过度黏结 过度延展过度延展 5.3.7 5.3.7 面团的形成面团的形成面筋蛋白麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团面筋蛋白质中含有的化学键面筋蛋白质中含有的化学键氢键氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。水吸收能力强，有黏性。非极性氨基酸非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。与脂肪有效结合。二硫键二硫键：使面团坚韧。使面团坚韧。面筋蛋白质中含有的化学键氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏5.4 在食品加工中蛋白质的物理、化学和在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化营养变化Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins5.4 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化1 1、热加工对蛋白质的影响、热加工对蛋白质的影响（1 1）热处理方式）热处理方式 适度的热处理引起的蛋白质变性适度的热处理引起的蛋白质变性 蛋白质的一些功能性质发生变化蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶，有利食品的品质破坏食品组织中酶，有利食品的品质促进蛋白质消化促进蛋白质消化破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式 适度的热处理引起的 比较剧烈的热处理比较剧烈的热处理 引起氨基酸脱硫，脱酰胺、异构化引起氨基酸脱硫，脱酰胺、异构化半胱氨酸半胱氨酸胱氨酸胱氨酸不可逆变性不可逆变性硫化氢硫化氢二甲基硫化物二甲基硫化物磺基丙氨酸磺基丙氨酸谷酰胺谷酰胺天冬酰胺天冬酰胺 脱酰胺反应脱酰胺反应氨氨 比较剧烈的热处理 引起氨基酸脱硫，脱酰胺、异构化半胱氨酸不有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T200T200，碱性条件下，碱性条件下，L-L-氨基酸发生异构化氨基酸发生异构化L氨基氨基酸残基酸残基异构化反应异构化反应L或或D型氨基酸型氨基酸外消旋混合物外消旋混合物 营养价值减半营养价值减半 比较剧烈的热处理比较剧烈的热处理 有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏L氨基酸残基异构化反 过度加热过度加热 引起蛋白质生成环状衍生物引起蛋白质生成环状衍生物生成高度稳定的蛋白质自由基生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性影响食品的安全性 过度加热 引起蛋白质生成环状衍生物影响食品的安全性3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大ArgArg转变为鸟氨酸、尿素、瓜氨酸和氨转变为鸟氨酸、尿素、瓜氨酸和氨CysCys转变为脱氢丙氨酸转变为脱氢丙氨酸脱氢丙氨酸脱氢丙氨酸（DHADHA）与）与LysLys、鸟氨酸、鸟氨酸、CysCys发生分子内或分发生分子内或分子间共价交联，以及生成赖氨丙氨酸、鸟氨硫氨酸、羊毛子间共价交联，以及生成赖氨丙氨酸、鸟氨硫氨酸、羊毛硫氨酸硫氨酸引起氨基酸损失引起氨基酸损失3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响4 4、氧化处理下的变化、氧化处理下的变化导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。H2O2和过氧化氢酶和过氧化氢酶引起酪氨酸发生氧化性交联引起酪氨酸发生氧化性交联形成蛋白质自由基形成蛋白质自由基PH+LOOP+LOOH天然蛋白质天然蛋白质 脂类自由基脂类自由基 脂类过氧化物脂类过氧化物形成的蛋白质自由基形成的蛋白质自由基P P，随后发生多肽链聚合等，随后发生多肽链聚合等P P+P+PP-PP-P4、氧化处理下的变化 导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有食品常用氧化剂食品常用氧化剂 H2O2 杀菌剂、漂白剂杀菌剂、漂白剂 过氧苯甲酰过氧苯甲酰 面粉和乳清粉常用漂白剂面粉和乳清粉常用漂白剂 次氯酸钠次氯酸钠 肉品的喷雾法杀菌、黄曲霉毒素肉品的喷雾法杀菌、黄曲霉毒素 污染花生的脱毒污染花生的脱毒蛋白质与氧化剂之间的相互作用食品常用氧化剂蛋白质与氧化剂之间的相互作用5、脱水处理下的变化 传统的脱水方法。传统的脱水方法。真空干燥。真空干燥。冷冻干燥。冷冻干燥。喷雾干燥。喷雾干燥。滚筒干燥。滚筒干燥。温度过高，时间过长蛋白温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性；质结合水破坏，变性；复水性降低，硬度增加；复水性降低，硬度增加；多孔结构，风味、色泽、多孔结构，风味、色泽、口感变化。口感变化。5、脱水处理下的变化 传统的脱水方法。温度过高，时间过长6 6、辐照处理下的变化、辐照处理下的变化 辐射引起蛋白质发生聚合辐射引起蛋白质发生聚合7 7、机械处理下的变化、机械处理下的变化 对食品中的蛋白质有较大的影响对食品中的蛋白质有较大的影响 6、辐照处理下的变化 辐射引起蛋白质发生聚合5.5 蛋白质的测定蛋白质的测定Measurement of protein5.5 蛋白质的测定蛋白质定量法蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法利用蛋白质共性的方法凯氏定氮法凯氏定氮法双缩脲法双缩脲法物理法物理法利用特定氨基酸残基法利用特定氨基酸残基法染料结合法染料结合法福林福林酚试剂法酚试剂法蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法凯氏定氮法利用特定氨基酸残基5.5.1 凯氏定氮法凯氏定氮法原理原理样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化，使蛋白质分解，样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化，使蛋白质分解，其中碳和氢被氧化成其中碳和氢被氧化成CO2和水逸出，而样品中的有机氮转和水逸出，而样品中的有机氮转化为氨，与硫酸结合成硫酸铵。然后加碱蒸馏，使氨蒸出，化为氨，与硫酸结合成硫酸铵。然后加碱蒸馏，使氨蒸出，用硼酸吸收后再以标准盐酸或硫酸溶液滴定。根据标准酸用硼酸吸收后再以标准盐酸或硫酸溶液滴定。根据标准酸消耗量计算出蛋白质的含量。消耗量计算出蛋白质的含量。5.5.1 凯氏定氮法原理样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化，1.1.蛋白质的分类：蛋白质的分类：按蛋白质的溶解度、组成、种类和数量分类等按蛋白质的溶解度