生命的化学基础33663-课件

普通生物学第1篇细胞授课教师：李春丽授课教师：李春丽第二章第二章 生命的化学基础生命的化学基础一、原子与分子一、原子与分子二、组成细胞的大分子二、组成细胞的大分子三、糖类三、糖类四、脂类四、脂类五、蛋白质五、蛋白质六、核酸六、核酸2.1 原子与分子原子与分子2.1.1生命需要约生命需要约25种元素种元素元素是由原子组成的，原子是物质的最元素是由原子组成的，原子是物质的最小的单位小的单位原子质子：正电质子：正电中子：不带电中子：不带电电子：负电电子：负电 同位素同位素：质子数与电子数相同，中子数：质子数与电子数相同，中子数 不同的原子。不同的原子。同位素示踪同位素示踪：利用放射性同位素显示某：利用放射性同位素显示某 种原子在生物体内的来踪去迹称同位素种原子在生物体内的来踪去迹称同位素示踪示踪生物体的主要元素生物体的主要元素生命生命必需必需的约的约25种元素种元素生物体的主要元素生物体的主要元素(大量元素大量元素)C、H、O、N、P、S、K、Ca等，占等，占99.35%，其中C、H、O、N 4种元素占96%。微量元素：含量少于微量元素：含量少于0.01%2.1.2 化合物由元素组成化合物由元素组成化学键化学键离子键：原子间的电子得失或共用。离子键：原子间的电子得失或共用。共价键：生物大分子化学键的主要形式共价键：生物大分子化学键的主要形式 原子的各种基本粒子中，决定其化原子的各种基本粒子中，决定其化学性质的是电子，最外层的电子数决定学性质的是电子，最外层的电子数决定着原子的化学性质。着原子的化学性质。2.1.2 化合物由元素组成化合物由元素组成（P13)原子的各种基本粒子中，决定其化原子的各种基本粒子中，决定其化学性质的是电子，最外层的电子数决定学性质的是电子，最外层的电子数决定着原子的化学性质。着原子的化学性质。关键在于电子的共用或得失，也就是化学键的形成。化学键基本上有两类：离子键和共价键。原子之间怎样发生反应而形成化合物呢？离子键：两个电荷符号相反的离子离子键：两个电荷符号相反的离子 彼此吸引而形成。彼此吸引而形成。共价键：两个原子间共用一对或多对共价键：两个原子间共用一对或多对 电子而形成。电子而形成。生物大分子化学生物大分子化学 键的主要形式。键的主要形式。2.1.3 水是细胞中不可缺少的物质水是细胞中不可缺少的物质q地地地地球球球球上上上上生生生生命命命命起起起起源源源源于于于于水水水水中中中中，陆陆陆陆生生生生生生生生物物物物体体体体内内内内细细细细胞胞胞胞也生活在水环境中也生活在水环境中也生活在水环境中也生活在水环境中q水的性质影响生命活动，水的性质影响生命活动，如：溶解性质，酸碱度，如：溶解性质，酸碱度，pH pH 水的特性：水是极性分子、水分子间形成氢键、液水的特性：水是极性分子、水分子间形成氢键、液体水的水分子具内聚力、水分子之间的氢键使水能体水的水分子具内聚力、水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化、冰比水轻、水是极好的溶剂、水缓和温度的变化、冰比水轻、水是极好的溶剂、水能电离。能电离。q水占约生物体的水占约生物体的水占约生物体的水占约生物体的 70707070 的重量的重量的重量的重量 水对生物体非常重要水对生物体非常重要水对生物体非常重要水对生物体非常重要水的特性水的特性第一，水是极性分子第一，水是极性分子第一，水是极性分子第一，水是极性分子电负性：一个原子拉住共用电子的力量电负性：一个原子拉住共用电子的力量电负性：一个原子拉住共用电子的力量电负性：一个原子拉住共用电子的力量非极性共价键：电负性完全相同的原子非极性共价键：电负性完全相同的原子非极性共价键：电负性完全相同的原子非极性共价键：电负性完全相同的原子 所形成的共价键所形成的共价键所形成的共价键所形成的共价键极性共价键：电子的极性共价键：电子的极性共价键：电子的极性共价键：电子的“共用共用共用共用”不是各占一半不是各占一半不是各占一半不是各占一半第二，第二，水分子间形成氢键水分子间形成氢键水分子间形成氢键水分子间形成氢键略带负电荷的一端（略带负电荷的一端（略带负电荷的一端（略带负电荷的一端（O O O O）与略带正电荷的一端（与略带正电荷的一端（与略带正电荷的一端（与略带正电荷的一端（H)H)H)H)相互吸引，形成一个较弱相互吸引，形成一个较弱相互吸引，形成一个较弱相互吸引，形成一个较弱的键的键的键的键氢键氢键氢键氢键水的特性水的特性q第三，液体水的水分子具内聚力第三，液体水的水分子具内聚力第三，液体水的水分子具内聚力第三，液体水的水分子具内聚力q第四，水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化第四，水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化第四，水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化第四，水分子之间的氢键使水能缓和温度的变化q第五，冰比水轻第五，冰比水轻第五，冰比水轻第五，冰比水轻q第六，水是极好的溶剂第六，水是极好的溶剂第六，水是极好的溶剂第六，水是极好的溶剂q第七，水能电离第七，水能电离第七，水能电离第七，水能电离2.1.4 化学反应是原子重组化学反应是原子重组化学反应并不能创造或破坏原子，化学反应并不能创造或破坏原子，只能将原子重新组合，所以化学反只能将原子重新组合，所以化学反应是破坏已有的化学键，形成新的应是破坏已有的化学键，形成新的化学键。化学键。例如：氢分子和氧分子化合成水例如：氢分子和氧分子化合成水 胡萝卜素转化为维生素胡萝卜素转化为维生素A2.2 组成细胞的大分子组成细胞的大分子 碳最外层有碳最外层有4个电个电子空位，极易形成子空位，极易形成4个共价键个共价键 碳架结构排列和长碳架结构排列和长短决定了短决定了有机化合有机化合物物的基本性质。的基本性质。2.2.1碳是组成细胞各种大分子的基础碳是组成细胞各种大分子的基础有机化合物的性质有机化合物的性质 取决于功能基团取决于功能基团 这些功能基团几乎都这些功能基团几乎都是极性基团。功能基是极性基团。功能基团的极性使得生物分团的极性使得生物分子具有亲水性，有利子具有亲水性，有利于这些化合物稳定于于这些化合物稳定于有大量水分子存在的有大量水分子存在的细胞中。细胞中。决定分子主要化学性质的特殊原子或基团决定分子主要化学性质的特殊原子或基团-官能团官能团化合物化合物官能团名称官能团名称官能团结构官能团结构烷烃烷烃烯烃烯烃炔烃炔烃卤代烃卤代烃醇醇醚醚酚酚碳碳-碳单键碳单键碳碳-碳双键碳双键碳碳-碳三键碳三键卤素（卤素（-X）羟基羟基醚键醚键羟基（酚）羟基（酚）-C-C-C=C-C=C-X（F，Cl，Br，I)-OH(脂肪族）脂肪族）-C-O-C-OH(芳香族）芳香族）醛醛酮酮羧酸羧酸胺胺硝酸化合物硝酸化合物磺酸化合物磺酸化合物 醛基醛基酮基酮基羧基羧基氨基氨基硝基硝基磺酸基磺酸基 O-C-H O-C-O-C-OH-NH2-N=O OH O-S-OH O羰基羰基2.2.2 细胞利用少数种类小分子合成细胞利用少数种类小分子合成多种大分子多种大分子 小分子小分子小分子小分子 大分子大分子大分子大分子 复合大分子复合大分子复合大分子复合大分子 单糖单糖单糖单糖 多糖多糖多糖多糖 糖蛋白糖蛋白糖蛋白糖蛋白 氨基酸氨基酸氨基酸氨基酸 蛋白质蛋白质蛋白质蛋白质 糖脂糖脂糖脂糖脂 核苷酸核苷酸核苷酸核苷酸 核酸核酸核酸核酸 脂蛋白脂蛋白脂蛋白脂蛋白 脂类脂类脂类脂类（由小分子到大分子（由小分子到大分子（由小分子到大分子（由小分子到大分子）合成大分子合成大分子合成大分子合成大分子 （脱水聚合）（脱水聚合）（脱水聚合）（脱水聚合）大分子分解大分子分解大分子分解大分子分解 （水（水（水（水 解）解）解）解）水解反应是脱水聚合反应的逆反应水解反应是脱水聚合反应的逆反应水解反应是脱水聚合反应的逆反应水解反应是脱水聚合反应的逆反应2.3 糖类糖类 糖分子含糖分子含C C、H H、O 3O 3种元素，通常种元素，通常3 3者的比者的比例为例为1:2:11:2:1，一般化学通式为，一般化学通式为(CH(CH2 2O)O)n n 糖：多羟基醛或多羟基酮称为糖糖：多羟基醛或多羟基酮称为糖 糖类糖类:单糖、双糖和多糖单糖、双糖和多糖 糖的功能糖的功能：糖是生物代谢反应的重要中糖是生物代谢反应的重要中间代谢物，还可构成核酸和糖蛋白等重间代谢物，还可构成核酸和糖蛋白等重要生物成分、糖又是生命活动的主要能要生物成分、糖又是生命活动的主要能源源学术定义学术定义l糖是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物（糖是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物（aldehydeorketonecompoundswithmultiplehydroxylgroups），以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。2.3 糖类糖类糖的分类糖的分类l广义的糖可分为简单糖类和糖复合物（广义的糖可分为简单糖类和糖复合物（glycoconjugates）。前者包括单糖、寡糖和）。前者包括单糖、寡糖和多糖；后者包括糖与蛋白质、脂类等共价形成的多糖；后者包括糖与蛋白质、脂类等共价形成的复合物。复合物。糖类糖类糖的生物功能糖的生物功能l生物体结构成分生物体结构成分l生物体内的主要能源物质生物体内的主要能源物质l作为细胞识别的信号分子参与分子和细胞识别、细胞粘作为细胞识别的信号分子参与分子和细胞识别、细胞粘附、糖复合物的定位和代谢等附、糖复合物的定位和代谢等l在生物体内转化为其他物质在生物体内转化为其他物质l作为核酸的组分作为核酸的组分糖类糖类有两种形式存在：即醛糖和酮糖。单糖通常含有3-7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。1.单糖糖 重要的单糖有：丙糖丙糖如甘油醛和二羟丙酮。戊糖戊糖核糖、脱氧核糖、核酮糖、木糖和阿拉伯糖。己糖己糖葡萄糖、果糖、半乳糖、甘乳糖等。重要的单糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、核糖、脱氧核糖等 单糖 葡萄糖的结构葡萄糖的结构葡萄糖的结构葡萄糖的结构l 单糖可以通过单糖可以通过O-糖苷键相互连接形成寡糖和多糖。糖苷键相互连接形成寡糖和多糖。（1）双糖）双糖如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖等。（2）其他寡糖）其他寡糖三糖、四糖等。如棉子糖。2.寡糖寡糖 有少数几个单糖缩合而成的糖。双糖双糖重要的二糖包括蔗糖、麦芽糖、乳糖等重要的二糖包括蔗糖、麦芽糖、乳糖等重要的二糖包括蔗糖、麦芽糖、乳糖等重要的二糖包括蔗糖、麦芽糖、乳糖等麦芽糖麦芽糖麦芽糖麦芽糖由两分子葡萄糖单体脱水缩合形成由两分子葡萄糖单体脱水缩合形成由两分子葡萄糖单体脱水缩合形成由两分子葡萄糖单体脱水缩合形成蔗糖蔗糖蔗糖蔗糖由一分子葡萄糖和一分子果糖缩合形成由一分子葡萄糖和一分子果糖缩合形成由一分子葡萄糖和一分子果糖缩合形成由一分子葡萄糖和一分子果糖缩合形成乳糖乳糖乳糖乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖缩合而成由一分子葡萄糖和一分子半乳糖缩合而成由一分子葡萄糖和一分子半乳糖缩合而成由一分子葡萄糖和一分子半乳糖缩合而成 两分子葡萄糖单体形成麦两分子葡萄糖单体形成麦两分子葡萄糖单体形成麦两分子葡萄糖单体形成麦芽糖芽糖芽糖芽糖 淀粉淀粉植物细胞中的储藏营养物。糖原糖原动物细胞中储藏的多糖。纤维素素植物细胞壁的主要成分。几丁几丁质、果胶、果胶等。3.多糖多糖自然界中最多的糖类。有单糖分子缩合脱水而成。淀粉的高级结构淀粉的高级结构糖类糖类l 天然淀粉由直链淀粉与支链组成。支链淀粉是-D-葡萄糖基以-1,4-糖苷键连接的多糖链。支链淀粉中除了-1,4-糖苷键的糖链外，还有-1,6-糖苷键连接的分支。淀粉与碘有呈色反应，直链淀粉为蓝色色，支链淀粉为紫紫红色色。在烯酸或酶的作用下，淀淀粉水解粉水解:淀粉淀粉糊精糊精麦芽糖麦芽糖-D-葡萄糖葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初产物，随着水解，糖分子逐渐变小，它与碘作用分别呈红色、黄色、无色。这个反应可用于淀粉水解过程的检验。l 纤维素是结构性的同多糖，主要存在植物组织中。纤维素是结构性的同多糖，主要存在植物组织中。l 纤维素类似直链淀粉，由纤维素类似直链淀粉，由D-Glc残基连接而成，但残残基连接而成，但残基之间由基之间由(14)键连接。键连接。l 纤维素多糖链的伸展构象纤维素多糖链的伸展构象纤维素纤维素(Cellulose)糖类糖类糖复合物糖复合物 (Glycoconjugate)糖类糖类l糖蛋白（糖蛋白（Glycoprotein）l蛋白聚糖（蛋白聚糖（Proteoglycan）l肽聚糖（肽聚糖（Peptidoglycan）l糖脂（糖脂（Glycolipid）l脂多糖（脂多糖（Lipopolysaccharides）ll糖蛋白：糖蛋白：寡糖链通过特定的共价键（寡糖链通过特定的共价键（糖肽键糖肽键）连接）连接到蛋白质特定的氨基酸残基上形成的复合糖（或缀到蛋白质特定的氨基酸残基上形成的复合糖（或缀合蛋白质）。糖蛋白以蛋白质为主，糖作为蛋白质合蛋白质）。糖蛋白以蛋白质为主，糖作为蛋白质的辅基存在。的辅基存在。l蛋白聚糖：蛋白聚糖：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成的糖复合物，蛋白聚糖以多糖为主，共价连接而成的糖复合物，蛋白聚糖以多糖为主，蛋白所占比例较少。蛋白所占比例较少。脂质的定义脂质的定义l脂质（脂质（lipid）是一类低溶于水，高溶于非极性有）是一类低溶于水，高溶于非极性有机溶剂（机溶剂（insoluble in water and soluble in organic solvents）的生物有机分子。的生物有机分子。l对于大多数脂质分子，其化学本质是脂肪酸和醇对于大多数脂质分子，其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。所形成的酯类及其衍生物。2.4 脂质脂质v是生物膜的重要成分v是储能的分子v构成生物表面的保护层v是很好的绝缘体v有些脂类是重要的生物学活性物质脂质包括中性脂肪、磷脂、类固醇等。脂质在细胞中具有独特的生物学功能：脂质的分类脂质的分类按照化学组成可分为按照化学组成可分为:1.1.单纯脂质单纯脂质:主要有甘油三酯和蜡主要有甘油三酯和蜡（triacylglycerols and waxes）；2.2.复合脂质复合脂质:主要有磷脂和糖脂主要有磷脂和糖脂（phospholipids and glycolipids）；3.3.衍生脂质衍生脂质:主要有取代烃主要有取代烃,固醇类固醇类（sterols）,萜和其他脂质。萜和其他脂质。脂质脂质脂质种类很多，分子结构相差较大：脂质种类很多，分子结构相差较大：A A、油脂甘油三酯、油脂甘油三酯脂肪是脂肪是由甘油由甘油 醇和脂肪酸结合成的酯。醇和脂肪酸结合成的酯。B B、磷脂和鞘脂、磷脂和鞘脂 C C、固醇、固醇 D.D.蜡蜡中性脂肪和油甘油和脂肪酸结合而成的酯。腊脂肪酸和醇化合而成的酯。磷脂类又称磷酸甘油酯。甘油的一个-基和磷酸结合而成的酯。类固醇胆固醇萜类类葫萝卜素脂质的构件分子脂质的构件分子脂质脂质脂肪酸脂肪酸（fatty acids）：由一条长的烃链由一条长的烃链（hydrocarbon chain）和一个末端羧基和一个末端羧基（carboxylate group）组成的羧酸。组成的羧酸。脂质脂质l饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸的区别（分子式、空饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸的区别（分子式、空间构象、物理性质、化学性质）间构象、物理性质、化学性质）三酰甘油三酰甘油脂质脂质l 动、植物油脂的化学本质是酰基甘油，其中主要是三酰甘油动、植物油脂的化学本质是酰基甘油，其中主要是三酰甘油（triacylglycerol，TG），或称甘油三酯（），或称甘油三酯（triglyceride）。）。l 三酰甘油的生物功能三酰甘油的生物功能磷脂分子结构图磷脂分子结构图：又称磷酸甘油脂，与脂肪又称磷酸甘油脂，与脂肪又称磷酸甘油脂，与脂肪又称磷酸甘油脂，与脂肪不同之处在于甘油的一个羟基不是与脂肪酸结不同之处在于甘油的一个羟基不是与脂肪酸结不同之处在于甘油的一个羟基不是与脂肪酸结不同之处在于甘油的一个羟基不是与脂肪酸结合成酯，而是与磷酸及其衍生物合成酯，而是与磷酸及其衍生物合成酯，而是与磷酸及其衍生物合成酯，而是与磷酸及其衍生物(如磷酸胆碱如磷酸胆碱如磷酸胆碱如磷酸胆碱)结合，形成卵磷脂结合，形成卵磷脂结合，形成卵磷脂结合，形成卵磷脂脂膜结构图脂膜结构图脂膜结构图脂膜结构图不饱和不饱和不饱和不饱和双键双键双键双键2.5蛋白质蛋白质Proteins 1.蛋白质是生物体内的结构高分子蛋白质是生物体内的结构高分子 蛋白质占干重蛋白质占干重 人体中（中年人）人体中（中年人）人体人体 45%水水55%细菌细菌 50%80%蛋白质蛋白质19%真菌真菌 14%52%脂肪脂肪19%酵母菌酵母菌 14%50%糖类糖类1%白地菌白地菌50%无机盐无机盐7%2.蛋白质是一种生物体内的功能高分子蛋白质是一种生物体内的功能高分子 （1）酶的催化作用）酶的催化作用 （2）调节作用）调节作用(多肽类激素多肽类激素)（3）运输功能）运输功能 （4）运动功能）运动功能 （5）免疫保护作用）免疫保护作用(干扰素干扰素)（6）接受、传递信息的受体）接受、传递信息的受体 （7）毒蛋白）毒蛋白2.5.1 蛋白质为生命活动所必需蛋白质为生命活动所必需 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：铁、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳碳 5055 氮氮 1517%铁铁,锌锌,锰锰,钼钼,碘碘,铜等铜等 氢氢 68 硫硫 04 氧氧 氧氧 2023 磷磷 01%其中氮含量较恒定，平均其中氮含量较恒定，平均16%。一克氮。一克氮=6.25克蛋白质。克蛋白质。这是凯氏定氮法的依据。这是凯氏定氮法的依据。3、元素组成、元素组成4、蛋白质的水解、蛋白质的水解 酸水解：酸水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 碱水解：碱水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 酶水解：酶水解：蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位 蛋白质分类蛋白质分类一一.根据蛋白质分子形状分类根据蛋白质分子形状分类 1.球状蛋白球状蛋白 2.纤维状蛋白纤维状蛋白二二.根据蛋白质的组成成份分类根据蛋白质的组成成份分类 1.单纯蛋白单纯蛋白 2.结合蛋白结合蛋白 清蛋白清蛋白 核蛋白核蛋白 谷蛋白和醇溶谷蛋白谷蛋白和醇溶谷蛋白 色蛋白色蛋白 精蛋白和组蛋白精蛋白和组蛋白 糖蛋白糖蛋白 硬蛋白硬蛋白 脂蛋白脂蛋白 磷蛋白磷蛋白2.5.2.1.基本组成单位氨基酸基本组成单位氨基酸（一）氨基酸的结构通式（一）氨基酸的结构通式 或或1.特点：决定了氨基酸有如下特点：特点：决定了氨基酸有如下特点：具有酸性的羧基和碱性的氨基共同性质具有酸性的羧基和碱性的氨基共同性质-碳为手性碳原子（碳为手性碳原子（R=H）由于由于R侧链不同（个性）侧链不同（个性）R CHNH3+COO-2.5.2 蛋白质仅由蛋白质仅由20种氨基酸组成种氨基酸组成天然蛋白质中的 氨基酸结构可表达成下式不带电形式不带电形式 H2NC HCOOHR +H3NC HCOO-R兼性离子形式兼性离子形式-亚氨基酸亚氨基酸氨基酸氨基酸20种基本氨基酸的中英文名称种基本氨基酸的中英文名称名名 称称 三字母符号三字母符号 单字母符号单字母符号 名名 称称 三字母符号三字母符号 单字母符号单字母符号 丙氨酸（丙氨酸（alanine）Ala A 亮氨酸（亮氨酸（leucine）Leu L 精氨酸（精氨酸（arginine）Arg R 赖氨酸赖氨酸(lysine)Lys K 天冬酰胺天冬酰胺（asparagine）Asn N 甲硫氨酸甲硫氨酸（methionine）Met M 天冬氨酸（天冬氨酸（aspartic acid）Asp D 笨丙氨酸笨丙氨酸（phenylalanine）Phe F 半胱氨酸半胱氨酸（cysteine）Cys C 脯氨酸（脯氨酸（proline）Pro P 谷氨酰胺谷氨酰胺（glutanine）Gln Q 丝氨酸（丝氨酸（serine）Ser S 谷氨酸（谷氨酸（glutamic acid）Glu E 苏氨酸苏氨酸（threonine）Thr T 甘氨酸（甘氨酸（Glycine）Gly G 色氨酸色氨酸（tryptophan）Trp W 组氨酸（组氨酸（histidine）His H 酪氨酸（酪氨酸（tyrosine）Tyr Y 异亮氨酸异亮氨酸（isoleucine）Ile I 缬氨酸（缬氨酸（valine）Val V （二）（二）.氨基酸的分类氨基酸的分类 脂肪族脂肪族AA（15）（3）按）按R基团的基团的 芳香族芳香族AA（Phe,Tyr)化学结构分类化学结构分类 杂环族杂环族AA(His,Trp)杂环亚杂环亚AA(Pro)中性中性AA（15种）种）（1）按）按R基团的酸碱性分类基团的酸碱性分类 酸性酸性AA（Glu，Asp）碱性碱性AA (His,Arg,Lys)（2）按）按R基团的基团的 疏水性疏水性R基团基团AA 极性分类极性分类 不带电荷极性不带电荷极性R基团的基团的AA 亲水性亲水性R基团基团AA 正电荷（碱性）正电荷（碱性）带电荷带电荷R基团的基团的AA 负电荷（酸性）负电荷（酸性）pH=6-7一、氨基酸的一般物理性质n（1）无色晶体，熔点高，一般都在200以上n（2）味道不一，苦、甜、鲜、无味。n（3）溶解性：均溶于稀酸稀碱中。在水中不同的氨基酸的溶解度差别较大。在乙醇中，除脯氨酸外，均不溶或难溶，所以通常用乙醇将氨基酸从其溶液中沉淀出来。2.5.2.2、氨基酸性质、氨基酸性质二、氨基酸的光学活性和光吸收性质二、氨基酸的光学活性和光吸收性质 CHOCOHHCH2OHCHOCHOHCH2OHCOOHCNH2RH D（+）甘油醛甘油醛 D氨基酸氨基酸L（-）甘油醛甘油醛 L氨基酸氨基酸光学活性n除甘氨酸外的所有氨基酸都有不对称因素（含不对称性碳原子），所以它们都具有旋光性或光学活性，能使偏振光的偏振面发生旋转，左旋者用“-”表示，右旋者用“+”表示。脯氨酸的结构呈环状，但其-碳原子上的四个集团仍不相同，所以也有旋光活性。n酪氨酸的酪氨酸的 max278nm，278=1.4x103n苯丙氨酸的苯丙氨酸的 max259nm，259=2.0 x102n色氨酸的色氨酸的 max279nm，279=5.6x103n氨基酸的光吸收氨基酸的光吸收 PH 1 7 10 净电荷净电荷 +1 0 -1 正离子正离子 两性离子两性离子 负离子负离子 等电点等电点PI三三.氨基酸的两性离解性质氨基酸的两性离解性质n氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在形式存在,而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化化(-NH(-NH3 3+)形式存在，羧基是以离解状态形式存在，羧基是以离解状态(-COO(-COO-)存在。存在。n在不同的在不同的pHpH条件下，两性离子的状态也随之发生变化条件下，两性离子的状态也随之发生变化 当溶液浓度为某一当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和和-COO-数数目正好相等，净电荷为目正好相等，净电荷为0。这一。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称值即为氨基酸的等电点，简称pI。在。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。状态。侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1(-COOH)和和pK2(NH3+)之和的一半：之和的一半：pI=(pK1+pK2)/2 同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其其pI值也决定于两性离值也决定于两性离子两边的子两边的pK值之和的一半。值之和的一半。酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI=(pK（-COOH）+pK（R-COOH）)/2 碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI=(pK（NH3+）+pK（R-NH3+）)/2 PH PI溶液对溶液对PI而言偏碱而言偏碱 带带“-”PI与与PH的关系的关系 PH=PI溶液对溶液对PI而言中性而言中性 不带电不带电 PH PI溶液对溶液对PI而言偏酸而言偏酸 带带“+”氨基酸的等电点氨基酸的等电点解离原则n羧基较氨基先解离，且-碳原子上的羧基最先解离，当羧基完全解离后，再解离氨基上的H，且-碳原子上的先解离。侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1(-COOH)和和pK2(NH3+)之和的一半：之和的一半：pI=(pK1+pK2)/2同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其其pI值也决定于两性离子值也决定于两性离子两边的两边的pK值之和的一半。值之和的一半。酸性氨基酸：酸性氨基酸：pI=(pK（-COOH）+pK（R-COOH）)/2碱性氨基酸：碱性氨基酸：pI=(pK（NH3+）+pK（R-NH3+）)/2胍基胍基 咪唑基咪唑基吲哚基吲哚基苯基苯基五、氨基酸的重要化学反应SH巯基巯基 酚基酚基2.与与2,4-二硝基氟苯（二硝基氟苯（DNFB）反应）反应四四.氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应1.与甲醛反应与甲醛反应NHS:CCHCOR1HNNHCHCOR2+PTC-多肽多肽PTH-氨基酸氨基酸3.与异硫氰酸苯酯（与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（）的反应（Edam降解）降解）DNS多肽多肽DNS氨基酸氨基酸 在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯-DNS-DNS）可以与可以与N-N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸。氨基酸。此法的优点是丹磺酰此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到敏度可以达到1 1 1010-9-9molmol。4.4.与丹磺酰氯反应与丹磺酰氯反应与丹磺酰氯反应与丹磺酰氯反应:此法是多肽链此法是多肽链C-C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加热，热，C-C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-C-端氨端氨基酸分离基酸分离。5.5.肼（联氨肼（联氨肼（联氨肼（联氨-NH-NH2 2-NH-NH2 2）解反应：）解反应：）解反应：）解反应：6.茚三酮反应茚三酮反应00000H00HH2O00H0HH2N-CH-COOHRNH3+RCHO+CO200H0H+NH3+00H00H0=N0O-O蓝紫色化合物蓝紫色化合物入入max=570nm茚三酮茚三酮水合茚三酮水合茚三酮还原茚三酮还原茚三酮脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质CCCO-ON+入入max=440nm00H00HCO2HNCOOH7.R-侧链反应侧链反应-呈色反应呈色反应反应名称反应名称反应试剂反应试剂反应基团反应基团颜色颜色用途用途黄色反应黄色反应浓硫酸浓硫酸+浓硝酸浓硝酸苯基、酚基苯基、酚基黄色黄色Phe Tyr米伦反应米伦反应硝酸汞（亚汞）硝酸汞（亚汞）酚基酚基红色红色 Tyr乙醛酸反应乙醛酸反应乙醛酸乙醛酸吲哚基吲哚基紫红紫红Trp坂口反应坂口反应萘酚萘酚+NaClO胍基胍基红色红色Arg福林酚反应福林酚反应磷钼酸磷钼酸+磷钨酸磷钨酸酚基、吲哚基酚基、吲哚基蓝色蓝色Trp TyrPauly反应反应重氮盐重氮盐咪唑基咪唑基酚基酚基棕红色棕红色桔黄色桔黄色His Tyr巯基反应巯基反应亚硝酸亚铁氰酸亚硝酸亚铁氰酸钠钠巯基巯基红色红色Cys肽肽Peptidel一个氨基酸的氨基（一个氨基酸的氨基（-amino group）与另一个氨基）与另一个氨基酸的羧基（酸的羧基（-carboxyl group）之间失水形成的酰胺键）之间失水形成的酰胺键（amide bond）称为肽键，所形成的化合物称为肽。）称为肽键，所形成的化合物称为肽。l 组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基（组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基（residue）。）。肽肽肽与肽键肽与肽键（peptide and peptide bond）l由两个氨基酸缩合形成的称二肽。例如由丙氨酸的-羧基和甘氨酸的-氨基缩合形成的二肽称丙氨酰甘氨酸肽键（肽键（peptidebond）l 肽键是蛋白质分子和多肽中氨基酸连接的基本方式。肽键是蛋白质分子和多肽中氨基酸连接的基本方式。l 肽键是一种酰胺键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示。肽键是一种酰胺键，通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示。l酰胺氮和羰基氧之间发生酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用共振相互作用，使肽键具有部分双键，使肽键具有部分双键性质。性质。肽的物理和化学性质肽的物理和化学性质l 双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。利用这个反应借助分光光度计可以测定色的复合物。利用这个反应借助分光光度计可以测定蛋白质的含量。蛋白质的含量。2.5.3 蛋白质的结蛋白质的结构决定其功能构决定其功能一一.一级结构一级结构肽单元肽单元氨基酸残基氨基酸残基OC-NHCC肽平面肽平面2.5.3.1 蛋白质的结构蛋白质的结构 a盐键（离子键）b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键 f 酯键二二.蛋白质分子结构中的化学键蛋白质分子结构中的化学键维系蛋白质分子的一级结构：肽键维系蛋白质分子的一级结构：肽键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水键维系蛋白质分子的三级结构：疏水键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键、氢键、疏水键相互作用盐键、氢键、疏水键相互作用化学法断裂肽键：化学法断裂肽键：溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键所形成的肽键。酶法断裂肽键酶法断裂肽键 -HN-CH-CO-NH-CH-CO R1 R2胰酶：R1=Lys.Arg胰凝乳酶：R1=phe.Tyr.Trp胃酶：R1 R2=phe.Tyr.Trp.leu嗜热菌蛋白酶：R2=phe.Tyr.Trp.leu.Ile.valGlu酶：R1=Glu.AspArg酶：R1=Arg三三.蛋白质的高级结构蛋白质的高级结构（一）（一）.二级结构二级结构高级结构高级结构二级结构二级结构三级结构三级结构四级结构四级结构二级结构二级结构-螺旋螺旋-折叠折叠-转角转角自由回折自由回折蛋白质多肽链在空间的走向及基团分布。蛋白质多肽链在空间的走向及基团分布。蛋白质多肽链在空间的纽曲折叠蛋白质多肽链在空间的纽曲折叠形成特定的构象。形成特定的构象。1.-螺旋结构螺旋结构3.6残基残基/圈圈0.54nm/圈圈1000/残基残基影响因素：遇影响因素：遇Pro中断，中断，R基同种电荷不稳定基同种电荷不稳定 O H-C-NH-CH-CO-N-3R氢键是维持此结构氢键是维持此结构的主要作用力的主要作用力-螺旋结构有左、右螺旋之分，天然蛋白质为右手螺旋结构有左、右螺旋之分，天然蛋白质为右手-螺旋结构，典型螺旋结构，典型右手右手-螺旋结构可用螺旋结构可用3.613表示。表示。2.-折叠结构折叠结构反平行反平行-折叠折叠平行平行-折叠折叠多肽链以相同或相反的方向排列成片层。多肽链以相同或相反的方向排列成片层。链间形成氢键。链间形成氢键。R基垂直分布在片层的上下方基垂直分布在片层的上下方影响因素：影响因素：R基的大小（基的大小（Ser、Gly等稳定）。等稳定）。平行平行-折叠折叠反平行反平行-折叠折叠3.-转角结构转角结构4.自由回折自由回折 O H-C-NH-CH-CO-N-2R多肽链出现多肽链出现180度的回折度的回折氢键氢键没有规律的松散肽段没有规律的松散肽段自由回折自由回折-螺旋结构螺旋结构-转角转角（二）（二）.超二级结构超二级结构 二级结构单元按一定的规律规则排列组合成二级结构的组合单位二级结构单元按一定的规律规则排列组合成二级结构的组合单位（三）（三）.三级结构三级结构蛋白质多肽链在二级或超二级蛋白质多肽链在二级或超二级结构的基础上进一步纽曲折叠结构的基础上进一步纽曲折叠形成很不规则但具有特定构象的形成很不规则但具有特定构象的蛋白质分子。蛋白质分子。1.外圆中空：极性基团分布外圆中空：极性基团分布分子的外侧，非极性基团分子的外侧，非极性基团在分子内形成孔穴。在分子内形成孔穴。2.片段折叠：片段折叠成片段折叠：片段折叠成7-8段，每段为螺旋结构（段，每段为螺旋结构（75%）。）。3.作用力：疏水力作用力：疏水力（四）（四）.四级结构四级结构两条或两条以上具有三级结构的两条或两条以上具有三级结构的多肽链组合在一起形成特定构象多肽链组合在一起形成特定构象的蛋白质分子。的蛋白质分子。四级结构中具有三级结构的多肽四级结构中具有三级结构的多肽链称为亚基。亚基单独存在没有链称为亚基。亚基单独存在没有火性。火性。作用力：次级键。作用力：次级键。2.5.3.2 蛋白质分子结构与功能蛋白质分子结构与功能 一一.一级结构与功能的关系一级结构与功能的关系胰岛素为胰岛素为A-B两链由两链由51个氨个氨基酸组成，基酸组成，A链链21个氨基酸，个氨基酸，B链链30个氨基酸。个氨基酸。不变：与活性有关不变：与活性有关 6个个Cys的位置不变的位置不变可变：与免疫有关可变：与免疫有关 常变的有常变的有B30、A8、9、10亲水氨基酸亲水氨基酸1.胰岛素胰岛素2.镰刀型贫血症血红蛋白镰刀型贫血症血红蛋白疏水氨基酸疏水氨基酸正常正常病人病人二二.蛋白质的构象与功能的关系蛋白质的构象与功能的关系 HbH+O2 HbO2+H+S型曲线，型曲线，具有协同效应具有协同效应氧合离解平衡氧合离解平衡肌红蛋白肌红蛋白血红蛋白血红蛋白2，3-二磷酸甘油酸二磷酸甘油酸 （DPG）O2O2O2O2O2影响氧与血红蛋白结合的因素：影响氧与血红蛋白结合的因素：1.氧的分压氧的分压2.PH-波耳效应波耳效应3.DPG的浓度的浓度盐键共八对，盐键共八对，亚基间四对，亚基间四对，亚基内各一对，亚基内各一对，亚基间各一对。亚基间各一对。亚基亚基亚基亚基盐键盐键蛋白质的性质蛋白质的性质 此法首先利用化学分析方法测定蛋白质分子中某一特殊成分此法首先利用化学分析方法测定蛋白质分子中某一特殊成分的百分含量的百分含量,然后，假定蛋白质分子中该成分只有一个，据其百然后，假定蛋白质分子中该成分只有一个，据其百分含量可计算出最低相对分子质量：分含量可计算出最低相对分子质量：一一.蛋白质的分子大小蛋白质的分子大小已知成分的相对分子已知成分的相对分子/原子质量原子质量已知成分的百分含量已知成分的百分含量最小相对分子质量最小相对分子质量1.根据化学成分测定最小相对分子质量根据化学成分测定最小相对分子质量一个一个S单位，为单位，为110-13秒，相对分子质量越大，秒，相对分子质量越大，S值越大值越大 蛋白质的沉降系数：蛋白质的沉降系数：1200S 由沉降系数由沉降系数S可根据斯维得贝格可根据斯维得贝格Svedberg方程计算方程计算蛋白质分子的相对分子质量：蛋白质分子的相对分子质量：M=RST/D1i R：气体常数：气体常数 ，T：绝对温度：绝对温度 ，D：扩散系数：扩散系数，：溶剂的密度：溶剂的密度2.沉降系数沉降系数单位离心力场中的沉降速度，以单位离心力场中的沉降速度，以S表示表示S=dx/dt2X 蛋白质能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时蛋白质能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。二二.蛋白质的两性离解和电泳现象蛋白质的两性离解和电泳现象 在不同的在不同的pH环境下，蛋白质环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；电荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白正极移动。这种现象称为蛋白质电泳质电泳(Electrophoresis)。PrNH3COOHPrNH3COO_PrNH2COO _+pHpI (正常人正常人)(+)清蛋白清蛋白 1 2 (-)蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质,在适当的条件下，在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。蛋白质能够从溶液中沉淀出来。沉淀原因：破坏胶体稳定因素，变性沉淀原因：破坏胶体稳定因素，变性三三.蛋白质的胶体性质蛋白质的胶体性质 由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白由于蛋白质的分子量很大，它在水中能够形成胶体溶液。蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。质溶液具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动等。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。法将非蛋白的小分子杂质除去。稳定因素：电荷作用，水化作用稳定因素：电荷作用，水化作用四四.蛋白质的沉淀作用蛋白质的沉淀作用蛋白质的沉淀作用蛋白质的沉淀作用PI沉淀沉淀盐析：盐析：加入高浓度中性盐使蛋白质从溶液中沉淀析出加入高浓度中性盐使蛋白质从溶液中沉淀析出有机溶剂沉淀：低浓度有机溶剂沉淀：低浓度-极性有机溶剂极性有机溶剂 高浓度非极性有机溶剂高浓度非极性有机溶剂有机酸沉淀有机酸沉淀:重金属沉淀重金属沉淀:沉淀的方法有：沉淀的方法有：蛋白质的性质与它们的结构密切蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性质理化性质改变并导致其生理活性丧失。但一级结构不变，这种现象丧失。但一级结构不变，这种现象称为蛋白质的变性称为蛋白质的变性.变性后性质的变化：变性后性质的变化：1.溶解度下降溶解度下降(沉淀沉淀)2.粘度升高粘度升高3.生物活性丧失生物活性丧失4.密度升高密度升高5.沉降系数增大沉降系数增大五五五五.蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性蛋白质的变性 大部分蛋白质均含有带芳香环的大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在种氨基酸的在280nm 附近有最大附近有最大吸收。其中主要的是吸收。其中主要的是酪氨酸和色氨酪氨酸和色氨酸酸.因此，大多数蛋白质在因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。可以对蛋白质进行定性鉴定。蛋白质含量蛋白质含量OD值值六六六六.蛋白质的紫外吸收蛋白质的紫外吸收蛋白质的紫外吸收蛋白质的紫外吸收现代生物实验技术现代生物实验技术沉淀技术沉淀技术层析技术层析技术离心技术离心技术电泳技术电泳技术过滤技术过滤技术1。沉淀技术：中性盐沉淀反应。沉淀技术：中性盐沉淀反应(盐析盐析)2。离心技术：分离沉淀和上清。离心技术：分离沉淀和上清3。过滤技术：超滤和透析。过滤技术：超滤和透析4。层析技术层析技术：凝胶过滤，离子交换层析和亲和层析的：凝胶过滤，离子交换层析和亲和层析的原理和应用原理和应用5。电泳技术电泳技术：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和应用聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和应用6。酶联免疫吸附测定法。酶联免疫吸附测定法 现代生物实验技术现代生物实验技术现代生物实验技术现代生物实验技术现代生物实验技术现代生物实验技术蛋白质蛋白质大分子大分子半透膜半透膜小分子小分子小分子小分子透析与超滤法的原理透析与超滤法的原理现代生物实验技术现代生物实验技术凝胶过滤的原理与应用凝胶过滤的原理与应用log(Mr)Fractionation range00.10.71Kav(Ve)b lg MWc亲水性l 带有极性基团的分子，对水有大的亲和能力，可以吸引水分子，或溶解于水。这类分子形成的固体材料的表面，易被水所润湿。具有这种特性都是物质的亲水性。l 亲水性指分子能够透过氢键和水形成短暂键结的物理性质。因为热力学上合适，这种分子不只可以溶解在水里，也可以溶解在其他的极性溶液内。l 一个亲水性分子，或说分子的亲水性部份，是指其有能力极化至能形成氢键的部位，并使其对油或其他疏水性溶液而言，更容易溶解在水里面。亲水性和疏水性分子也可分别称为极性分子和非极性分子。+现代生物实验技术现代生物实验技术+平衡平衡加样与淋洗加样与淋洗洗脱洗脱离子交换层析的原理离子交换层析的原理现代生物实验技术现代生物实验技术亲和层析的原理亲和层析的原理固相基质固相基质(1)(2)(3)ABSampleWashingElutionXB亲和基团亲和基团配体配体XBAA现代生物实验技术现代生物实验技术SDS-PAGE 的原理与应用的原理与应用logMW=k-bX2.6 核酸核酸 Nucleic Acids2.6.1 核酸由核苷酸组成核酸由核苷酸组成脱氧核糖核酸（脱氧核糖核酸（DNA）核糖核酸（核糖核酸（RNA）核酸（核酸（nucleic acid）核酸的功能核酸的功能（一）（一）DNA是主要的遗传物质（携带与传递遗是主要的遗传物质（携带与传递遗传信息）传信息）直接证据：直接证据：肺炎双球菌转化实验肺炎双球菌转化实验噬菌体感染实验噬菌体感染实验DNA双螺旋结构模型双螺旋结构模型（二）（二）RNA功能的多样性功能的多样性（参与遗传信息的表达、调节（参与遗传信息的表达、调节遗传信息的表达、催化功能。）遗传信息的表达、催化功能。）tRNArRNAmRNA其他的其他的RNA核核 酸（酸（nucleic acid）核苷酸（核苷酸（nucleotide）磷酸（磷酸（phosphoric acid）核苷（核苷（nucleoside）戊糖（戊糖（pentose）碱基（碱基（base）一、核酸的组成一、核酸的组成2.6.2.1 核酸的结构核酸的结构或核糖或核糖核糖核苷酸核糖核苷酸（ribonucleotide）脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸（DNA）脱氧核糖核苷酸脱氧核糖核苷酸（deoxyribonucleotide）核酸的结构核酸的结构核糖核酸核糖核酸（RNA）两类核苷酸的基本化学组成两类核苷酸的基本化学组成核糖核苷酸核糖核苷酸脱氧核糖核苷酸脱氧核糖核苷酸组成组成戊糖戊糖核糖（核糖（D-ribose）脱氧核糖（脱氧核糖（D-2-deoxyribose）碱基碱基腺嘌呤（腺嘌呤（adenine）、）、鸟嘌呤（鸟嘌呤（guanine）、）、胞嘧啶（胞嘧啶（cytosine）、）、尿嘧啶（尿嘧啶（uracil）腺嘌呤（腺嘌呤（adenine）、）、鸟嘌呤（鸟嘌呤（guanine）、）、胞嘧啶（胞嘧啶（cytosine）、）、胸腺嘧啶胸腺嘧啶（thymine）磷酸磷酸phosphoric acidphosphoric acid核酸的结构核酸的结构核酸的结构核酸的结构 核糖与碱基之间通过核糖与碱基之间通过N-(-)糖苷键相连，形成糖苷键相连，形成核苷；核苷；核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸，核苷中的戊糖羟基被磷酸酯化，形成核苷酸，核苷与磷酸之间主要通过核苷与磷酸之间主要通过5-磷酸酯键相连。磷酸酯键相连。核酸的结构核酸的结构嘧啶核苷嘧啶核苷嘌呤核苷嘌呤核苷1122334455(OH)1122334455(OH)构构成成DNA的的核核苷苷酸酸：5 5脱脱氧氧核核苷苷酸酸核酸的结构核酸的结构构成构成RNA的核苷酸：的核苷酸：5 5核苷酸核苷酸核酸的结构核酸的结构二、核酸的共价结构二、核酸的共价结构l核核酸酸（DNA与与RNA）是是核核苷苷酸酸聚聚合合成成的的生生物物大大分分子子，无分支结构。无分支结构。l核核酸酸的的共共价价结结构构就就是是核核酸酸的的一一级级结结构构，通通常常指指核核酸酸的的核苷酸序列。核苷酸序列。核酸的结构核酸的结构lDNA与与RNA均以均以3,5-3,5-磷酸二酯键磷酸二酯键连接核苷酸。连接核苷酸。核酸的结构核酸的结构DNA一级结构的特点一级结构的特点无分支的线形或环形链；无分支的线形或环形链；DNA链很长，分子量很大，链很长，分子量很大，编码巨大的信息量编码巨大的信息量；真核生物与原核生物具有不同的特性真核生物与原核生物具有不同的特性核酸的结构核酸的结构RNA一级结构的特点一级结构的特点无分支的线形链；无分支的线形链；不同种类具有不同结构：不同种类具有不同结构：核酸的结构核酸的结构RNA种类种类碱基组成碱基组成3端端5端端其他特点其他特点原核原核mRNA无修饰碱基无修饰碱基有一段非有一段非翻译区翻译区有一段有一段非翻译非翻译区区有多顺反子有多顺反子mRNA真核真核mRNA有修饰碱基有修饰碱基有有poly(A)有有5端端帽子帽子单顺反子单顺反子三、三、DNA的三维空间结构的三维空间结构l二二级级结结构构：DNA的的两两条条多多聚聚核核苷苷酸酸链链间间通通过过氢氢键键形形成成的双螺旋（的双螺旋（doublehelix）结构。）结构。l三级结构：三级结构：DNA双链进一步折叠卷曲形成的构象。双链进一步折叠卷曲形成的构象。l四级结构：四级结构：DNA与蛋白质的复合体结构与蛋白质的复合体结构核酸的结构核酸的结构DNA的二级结构的二级结构1953年，年，Watson和和Crick根据根据Chargaff 规律和规律和DNA钠盐纤维的钠盐纤维的X光衍射光衍射结果提出了结果提出了DNA的双螺的双螺旋结构模型。旋结构模型。2.6.2 DNA双螺旋双螺旋Watson-Crick双螺旋结构模型双螺旋结构模型 两条反向平行（一条两条反向平行（一条53，另一条，另一条35）的多核）的多核苷酸链绕同一中心轴相互缠绕，形成右手双股螺旋。苷酸链绕同一中心轴相互缠绕，形成右手双股螺旋。核酸的结构核酸的结构碱碱基基位位于于双双螺螺旋旋的的内内侧侧，磷磷酸酸与与脱脱氧氧核核糖糖在在双双螺螺旋旋外外侧侧，构构成成DNA分分子子的的骨骨架架；外外部部亲亲水水，内内部部疏疏水。水。核酸的结构核酸的结构碱碱基基平平面面接接近近与与纵纵轴轴垂垂直直，糖糖环环的的平平面面接接近近与与纵纵轴轴平行。平行。核酸的结构核酸的结构 双螺旋是一种双螺旋是一种有规律的结构有规律的结构平均直径平均直径2 nm螺距螺距3.4 nm每旋转一周的核每旋转一周的核苷酸数目苷酸数目10碱基堆积距离碱基堆积距离0.34 nm相邻核苷酸夹角相邻核苷酸夹角36o2.0 nm核酸的结构核酸的结构 大沟与小沟。大沟与小沟。核酸的结构核酸的结构 两条链依靠碱基之间形成的氢键结合在一起。两条链依靠碱基之间形成的氢键结合在一起。碱基配对碱基配对原则：原则：AT GC稳定双螺旋结构的因素稳定双螺旋结构的因素碱基堆积力碱基堆积力（base-stacking interactions）疏水作用范德华力疏水作用范德华力碱基配对的氢键。碱基配对的氢键。GC含量越多，双螺旋越稳定。含量越多，双螺旋越稳定。核酸的结构核酸的结构核酸的结构核酸的结构l 碱基在一条链上的排碱基在一条链上的排列顺序不受任何影响；列顺序不受任何影响；但是根据碱基配对原则，但是根据碱基配对原则，当一条链的序列被确定当一条链的序列被确定后，即可决定另一条互后，即可决定另一